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Mecanismos de Regulación Enzimática

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Mecanismos de Regulacin enzimtica

En la clula operan dos mecanismos deferentes de regulacin: la regulacin de la sntesis


enzimtica y la regulacin de la actividad enzimtica. En ambos casos, actan de
mediadores componentes de bajo peso molecular, los cuales son formados en la clula
como metabolitos intermediarios, o bien entran en ella procedentes del medio. En ambos
mecanismos reguladores actan protenas alostericas.

Las protenas alostericas son aquellas cuyas propiedades cambian si se les unen molculas
especficas denominadas efectores. Existen dos clases de protenas alostericas: las
enzimas alostericas cuya actividad se incrementa o se inhibe cuando se combinan con sus
efectores, y las protenas alostericas reguladoras que modulan la actividad de enzimas
especficas.

Regulacin de la actividad enzimtica

Las protenas alostericas estudiadas con mayor detalle han sido las enzimas alostericas,
cuyo ejemplo lo constituye la aspartato transcarbamilasas (ATCasa), que cataliza la
primera reaccin de la biosntesis de las pirimidinas y cuya actividad es inhibida por un
producto final, la citidina trifosfato (CTP). Concentraciones elevadas de CTP inhiben el
funcionamiento de la ATCasa y, en consecuencia, la formacin de ms CTP hasta que su
concentracin disminuye a un nivel ptimo. El ATP, un segundo efector de la ATCasa,
activa la enzima, sirviendo para coordinar la sntesis de nucletidos de purina y pirimidina.
Las enzimas alostericas son siempre protenas de peso molecular relativamente elevado,
compuestas por mltiples subunidades. Por regla general estas subunidades son idnticas
poseyendo cada una un lugar cataltico y otro alostrico. No obstante, la ATCasa se
compone de dos clases diferentes de subunidades, una con funcin cataltica y otra con
funciones reguladoras.

En las bacterias anaerobias facultativas la fermentacin es bloqueada en presencia de


oxgeno, asegurando que el suministro de energa se produzca por la respiracin, que
consume menos glucosa y acumula menos lactato. En este fenmeno, conocido como
efecto Pasteur, la enzima fosfofructoquinasa es activada o inhibida segn la relacin
ATP/ADP, regulando as el consumo de glucosa. Este es un ejemplo de regulacin de la
actividad enzimtica por una enzima alostrica. El ejemplo clsico de regulacin a nivel de
la sntesis de enzimas lo constituye el opern lactosa. Hay 3 enzimas que participan en la
utilizacin de la lactosa (-galactosidasa, galactsido permeasa y galactsido
transacetilasa) que tienen un promotor nico. En ausencia de lactosa, la transcripcin para
estas enzimas est bloqueada por accin de un represor que se une al promotor
inhibiendo la accin de la ARN polimerasa. Cuando se agrega lactosa al medio, sta se une
al represor, bloqueando de este modo su unin al promotor, permitiendo as la accin de
la ARN polimerasa y la sntesis de las tres enzimas.

Regulacin de la sntesis enzimtica

La inhibicin por el producto final mediada por enzimas alostericas es en gran medida
suficiente para asegurar que todas las rutas catablicas y biocinticas operen en
equilibrio. Sin embargo, cuando no es necesario el producto de una ruta metablica, las
enzimas que catalizan las reacciones de las mismas resultan innecesarias. Muchas
bacterias son capaces de utilizar un amplio espectro de compuestos orgnicos diferentes
como fuentes de carbono y energa, pero en un momento dado, puede que solo uno de
estos compuestos est presente en el medio. Aunque la informacin gentica necesaria
para sintetizar las enzimas importantes se encuentra siempre presente, su expresin
fenotpica est determinada por el medio, y una enzima determinada se sintetiza en
respuesta a la presencia de su sustrato.

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