Carbohidratos

¿ Los carbohidratos, también llamados glúcidos, carbohidratos, hidratos de

carbono o sacáridos, son elementos principales en la alimentación, que se
encuentran principalmente en azúcares, almidones y fibra. La función principal de
los carbohidratos es el aporte energético. Son una de las sustancias principales
que necesita nuestro organismo, junto a las grasas y las proteínas.

Carbohidratos en los alimentos

Los carbohidratos se encuentran en una
amplia variedad de alimentos entre los que
se encuentras el pan, alubias, leche,
palomitas de maíz, patatas, galletas, fideos,
gaseosas, maíz o pastel de cereza. También
vienen en una variedad de formas. Las
formas más comunes y abundantes son los
azúcares, fibras y almidones.
El componente básico de todos los hidratos
de carbono es una molécula de azúcar, una
simple unión de carbono, hidrógeno y
oxígeno. Almidones y fibras son
esencialmente cadenas de moléculas de azúcar. Algunos contienen cientos de
azúcares. Algunas cadenas son lineales, otras complejas.

Tipos de carbohidratos
Los carbohidratos o hidratos de carbono se agrupan en dos categorías principales.
Los carbohidratos simples incluyen azúcares, tales como el azúcar de la fruta
(fructosa), el azúcar del maíz o el azúcar de uva (dextrosa o glucosa), y el azúcar de
mesa (sacarosa). Los carbohidratos complejos(carbohidratos complejos)
incluyen todo lo hecho de tres o más azúcares unidos. Los carbohidratos complejos
se pensaba que eran más saludables para comer, mientras que los carbohidratos
simples no eran tan buenos. Resulta que el panorama es más
complicado que eso.
El sistema digestivo maneja todos los carbohidratos de la misma
forma: los rompe (o trata de romperlos) en moléculas de azúcar
simples, ya que sólo éstos son lo suficientemente pequeños para
pasar al torrente sanguíneo. También convierte la mayoría de los
carbohidratos digestibles en glucosa (también conocida como
azúcar en la sangre), porque las células están diseñadas para utilizar esto como una
fuente de energía universal.
La fibra es una excepción. No puede dividirse en moléculas de azúcar, por lo que
pasa a través del cuerpo sin ser digerida. La fibra viene en dos variedades: la fibra
soluble se disuelve en agua, mientras que la fibra insoluble no lo hace. Aunque
ninguno de los tipos nutre el cuerpo, es buena para la salud de muchas maneras. La
fibra soluble se une a las grasas en el intestino y las arrastra, lo que disminuye la
lipoproteína de baja densidad (LDL, o colesterol malo). También ayuda a regular el
uso de azúcares del cuerpo, ayudando a mantener a raya el hambre y el azúcar en
sangre. La fibra insoluble ayuda a empujar la comida a través del tracto intestinal,
la promoción de la regularidad y ayudar a prevenir el estreñimiento.

Funciones de los carbohidratos

Los glúcidos cumplen un papel muy importante en nuestro organismo, que
incluyen las funciones relacionadas con el tema energético, el ahorro de las
proteínas, la regulación del metabolismo de las grasas y el tema estructural.

 Energía – Los carbohidratos aportan 4

kilocalorías (KCal) por gramo de peso neto,
sin agua. Una vez repuestas y cubiertas todas
las necesidades de energía del cuerpo, una
pequeña parte se almacena en el hígado y los
músculos en forma
de glucógeno (normalmente no más de
0,5% del peso de la persona), el resto se
transforma en tejido adiposo y se almacena
en el organismo como grasas.
Se suele recomendar que minimamente se
efectúe una ingesta diaria de 100 gramos de
hidratos de carbono para mantener los
procesos metabólicos.
 Ahorro de proteínas – Cuando el cuerpo no dispone de suficientes
hidratos de carbono, éste utilizará las proteínas con fines energéticos,
consumiéndolas e impidiéndolas, por tanto, realizar otras funciones de
construcción.
 Regulación del metabolismo de las grasas – En caso de no cumplir
con una ingestión suficiente de carbohidratos, las grasas se metabolizan como
cuerpos cetónicos, que son productos intermedios que pueden provocar
problemas: cetosis – La cetosis es una situación metabólica del organismo
originada por un déficit en el aporte de carbohidratos, lo que induce el
catabolismo de las grasas a fin de obtener energía, generando unos compuestos
denominados cuerpos cetónicos..
 Estructura – los carbohidratos constituyen una porción pequeña del peso
y estructura del organismo, pero igualmente importante.
Los carbohidratos en la dieta
Casi todos los alimentos en la dieta contienen en mayor o menor medida azúcares,
tanto simples como compuestos. Ambos tipos son importantes en una dieta
equilibrada, y se pueden encontrar en:

Azúcares simples se encuentran en los

alimentos:
 Fructosa en frutas frutas.
 Galactosa en productos lácteos)
Azúcares dobles en alimentos:
 Lactosa en productos lácteos
 Maltosa en verduras y en la
cerveza
 Sacarosa que es el azúcar de
mesa. La miel también es un azúcar
doble que además contiene una
pequeña cantidad de vitaminas y minerales.
Carbohidratos complejos o alimentos “ricos en almidón” en alimentos:
 Legumbres
 Verduras ricas en almidón
 Pan y cereales integrales
Carbohidratos simples que contienen vitaminas y minerales en alimentos:
 Las frutas
 La leche y sus derivados
 Las verduras
Alimentos refinados y procesados – azúcar refinado que contiene
carbohidratos simples:
Los azúcares refinados suministran calorías, pero no tienen vitaminas, minerales o
fibra. Son las llamadas “calorías vacías” y son un factor importante en el aumento
de peso.
 Golosinas
 Bebidas carbonatadas como cocacolas y gaseosas
 Jarabes
 El azúcar de mesa
 harina blanca
 arroz blanco

Carbohidratos y salud
Lo más sano para el cuerpo es obtener los carbohidratos, vitaminas y otros
nutrientes en la forma más natural posible, sobre todo de frutas en lugar de
productos refinados o procesados.
Los requerimientos diarios de carbohidratos en una dieta equilibrada se
miden de la siguiente forma: alimentos ricos en carbohidratos 55%, grasas 30% y
proteínas 15%.
Los carbohidratos de rápida asimilación son galletas, chocolates,
mermeladas y postres, entre otros, y los carbohidratos de lenta asimilación son los
cereales integrales, verduras, frutas frescas, lácteos y legumbres.
Lo mejor para controlar el peso son los carbohidratos de asimilación lenta, ya
que mantienen un suministro continuo de glucosa en sangre durante varias horas.
Por el contrario, los carbohidratos de asimilación rápida promueven el sobrepeso y
las caídas de azúcar en sangre.
1. Reacción de Molisch

La reacción de Molisch es la reacción universal para cualquier carbohidrato,

esta reacción se basa en la acción hidrolizante y deshidratante del ácido
sulfúrico sobre los hidratos de carbono, en esta reacción el ácido
sulfúrico cataliza la hidrólisis de los enlaces glucosídicos de la
muestra y la deshidratación a furfural (en las pentosas) o
hidroximetilfurfural (en las hexosas), estos furfurales se condensan con
el alfa naftol del reactivo de Molisch (reacción de Molisch) dando un
producto coloreado.

2. Reacción de Benedict

Es una de las reacciones más comunes de los carbohidratos, esta reacción

es específica para azúcares con grupo reductores libres (C=O), esta reacción
se basa en la capacidad del carbohidrato de reducir el + 2 Cu en un medio
alcalino. Este + 1 Cu se oxida y precipita en forma de O Cu2 , lo que da
la coloración positiva de la reacción, esta coloración dependerá de la
concentración de óxido de cobre.

3. Reacción de Seliwanoff

Las reacciones que poseen las cetosas en el carbono 2 produce la función

cetona, que con un ácido fuerte producen rápidamente derivados furfúricos
los cuales reaccionan con un difenol llamado resorcina que está contenido
en el reactivo de Seliwanoff.
Reacción deReacción de Molisch La reacción de Molisch es una reacción que
tiñe cualquier carbohidrato presente en una disolución; es llamada así en honor
del botán austríaco Hans Molisch. Se utiliza como reactivo una disolución de α-
naftol al 5% en etanol de 96º. En un tubo de ensayo a temperatura ambiente,
se deposita solución problema y un poco del reactivo desolución problema y un
poco del reactivo de Molisch. A continuación, se le añade ácido sulfúrico e
inmediatamente aparece un anillo violeta que separa al ácido sulfúrico, debajo
anillo, de la solución acuosa en caso positivo Es una reacción cualitativa, por lo
que no permite saber la cantidad de glúcidos en la solución original.
4. Prueba de La Prueba de Barfoed es un ensayo químico utilizado para
detectar monosacáridos. Se basa en la reducción de cobre (En forma de
acetato) a cobre (En forma de óxido), el cual forma un precipitado color rojo
ladrillo. Esta prueba fue descrita por primera vez por el químico danés Christen
Barfoed y se utiliza principalmente en botánica. Los disacáridos también
pueden reaccionar, pero en forma más lenta. Prueba de Barfoed ensayo
monosacáridos. Se basa en la (En forma de (En forma de óxido), el cual forma
un precipitado color rojo Esta prueba fue descrita por primera vez Christen
Thomsen y se utiliza principalmente en también pueden reaccionar, pero en
forma más lenta.
5. Reacción Las reacciones de Maillard se de un conjunto complejo de
reacciones químicas que se producen entre las proteínas los azúcares
reductores que se danlos azúcares reductores que se dan al calentar los
alimentos o mezclas similares, como por ejemplo una pasta. Es la misma
reacción la que colorea de marrón la costra de la carne mientras se cocina al
horno. Reacción de Maillard se trata que se proteínas y reductores que se
danreductores que se dan o mezclas similares, como por ejemplo la misma
reacción la que colorea mientras se cocina
6. Reacción de La reacción o prueba de Benedict la lactosa, la glucosa, la
maltosa, y pueden reducir el Cu2+ que tiene color azul a Cu solución alcalina
como Cu2O Reacción de Benedict Benedict identifica azúcares reductores,
como maltosa, y celobiosa. En soluciones alcalinas, que tiene color azul a Cu+,
que precipita de la O de color rojo-naranja.
7. Reacción El reactivo de Fehling, es una el químico alemán Hermann para la
determinación de azúcares reductores Si un azúcar reduce el licor de es un
azúcar reductor.es un azúcar reductor. Reacción de Fehling , es una solución
descubierta por Hermann von Fehling y que se utiliza como reactivo azúcares
reductores. el licor de Fehling a óxido de cobre rojo, se dice que
8. Metabolismo de losMetabolismo de los Carbohidratos Metabolismo de
losMetabolismo de los Carbohidratos
9. Metabolismo El metabolismo es el conjunto de reacciones bioquímicas y
procesos físico-químicos que ocurren en una célula y en el organismo.1 Estos
complejos procesos interrelacionados son la base de la vida a escala molecular,
y permiten las diversasmolecular, y permiten las diversas actividades de las
células: crecer reproducirse, mantener sus estructuras, responder a estímulos,
etc. La metabolización es el proceso por el cual el organismo consigue que
sustancias activas se transformen en no activas. Metabolismo es el conjunto de
reacciones bioquímicas y procesos que ocurren en Estos complejos procesos
interrelacionados son la molecular, y permiten las diversasmolecular, y
permiten las diversas crecer, responder a estímulos, La metabolización es el
proceso por el cual el organismo consigue.

APLICACIONES

El cuerpo utiliza la glucosa como una fuente importante de energía.

En la fabricación de alimentos, la glucosa confieren un sabor dulce a los dulces,
mermeladas, chicles y refrescos.
En la cocción fermentación de la glucosa mejora la porosidad y da buenos
productos de sabor, retrasa el envejecimiento.
En la producción de helados disminuye el punto de congelación, se aumenta su
dureza.
En la producción de conservas de frutas, jugos, licores, vinos, refrescos, ya
que la glucosa no enmascara el olor y el gusto.

LIPIDOS
 Los lípidos son un grupo muy diverso de compuestos orgánicos formados
principalmente por carbono, hidrógeno y oxígeno, pudiendo contener en
ocasiones azufre, nitrógeno o fósforo.

Hay tres tipos de lípidos en los distintos alimentos que ingerimos: grasas,
fosfolípidos y colesterol.

Grasas
Grasas saturadas:

Son consideradas como 'las grasas malas', ya que cuando se consumen en

exceso pueden ocasionar problemas de colesterol y trastornos de
circulación. Hay que tener en cuenta que el consumo elevado de este tipo
de grasas, junto con el colesterol procedente de la comida, puede ocasionar
serios problemas cardíacos, debido al endurecimiento de las arterias
(aterosclerosis).

La mayoría de las grasas saturadas provienen de alimentos de origen

animal como las carnes rojas y la mantequilla. Los aceites de palma y de
coco también son ricos en estas grasas.

Grasas insaturadas:

La mayoría de las grasas insaturadas son aceites, ya que a temperatura

ambiente se encuentran en estado líquido. Son grasas beneficiosas para la
salud porque regulan el nivel de colesterol y previenen las enfermedades
cardiovasculares. Pueden ser:
 Grasas monoinsaturadas: presentes en el aceite de oliva, de colza,
los frutos secos (pistachos, almendras, avellanas, nueces de macadamia o
anacardos), cacahuetes, aguacates y sus aceites.
 Grasas poliinsaturadas: se encuentran en el aceite de girasol, aceite
de pescado, aceite de soja, maíz, azafrán, y también en pescados azules
como el salmón, el atún, las sardinas…
A su vez, las grasas poliinsaturadas se subdividen en distintos tipos,
destacando por sus propiedades dos clases:
o Las grasas omega 3 están presentes en multitud de pescados
como pescados azules (el salmón, la caballa, el atún, la sardina, la trucha o
las anchoas; y también en distintos frutos secos y aceites como las nueces,
semillas de colza, semillas de soja y sus aceites. El omega 3 más conocido
es el ácido linolénico.
o Las grasas omega 6 las podemos encontrar en las semillas de
girasol, el germen de trigo, el sésamo, las nueces, la soja, el maíz y sus
 aceites. El más conocido es el ácido linoleico.

El ácido linoleico y el ácido linolénico no pueden ser sintetizados en el

organismo y, por lo tanto, deben ser obtenidos a través de la dieta (ácidos
grasos esenciales).
 Grasas trans: estas grasas se producen mediante un proceso químico
que se denomina hidrogenación y que consiste en añadir hidrógeno a
algunos aceites vegetales. Este procedimiento se emplea con el fin de
potenciar el sabor y mejorar la textura de los productos alimenticios,
prolongando su vida útil con un bajo coste. Sin embargo, la hidrogenación
provoca que una parte de las grasas poliinsaturadas se transformen en
grasas saturadas de las que, como hemos visto, no es conveniente abusar.
Por ello, es aconsejable consultar las etiquetas para comprobar si contiene
grasa trans, y limitar su consumo.

Fosfolípidos
El aporte de ácidos grasos es de menor importancia que en el caso de
los triglicéridos. Estos intervienen en las funciones de transporte de lípidos y
también tienen un papel estructural constituyendo la membrana celular.

Colesterol
Desempeña diferentes funciones dentro del organismo, aunque no se le
considera un nutriente esencial. Entre sus funciones destacan:

 Estructural: es básico en la formación de la membrana celular.

 Precursor en la síntesis de hormonas sexuales como la testosterona y
cortisol.
 Precursor en la síntesis de sales biliares: éstas emulsionan los ácidos
grasos para hacerlos más solubles en el agua, facilitando su absorción.

Los podemos encontrar en los siguientes alimentos: nata, yema de huevo,

manteca, tocino, mantequilla, leche, aceite de coco, carne magra, frutos
secos, agu y¿acate, aceites de oliva, de semillas, etcétera. Pescado azul,
como el salmón, la trucha, las sardinas, el atún.

Alimentos ricos en fosfolípidos:

 Huevos.

 Carnes.
 Alimentos ricos en colesterol:

 Hígado de cerdo.

 Sesos de ternera.

 Carne de ternera.

 Yema de huevo.

APLICACIONES DE LOS LIPIDOS

Las grasas, los aceites fijos y algunos ácidos grasos insaturados

son alimentos esenciales. Su ausencia en la dieta humana ha
producido condiciones eczematosa en la piel.

Existen evidencias experimentales de grasas como el aceite

de azafrán, que son ricos en ácido linoleico y otros ácidos
insaturados y juegan un importante rol en la movilización del
colesterol cuando se utiliza de forma razonable en la dieta.

Algunos aceites como el de cacahuete y el aceite de sésamo son

muy usados en la preparación de inyecciones intramusculares.
Otros tienen acción medicinal por si mismo, como el aceite de
castor (catártico), aceite de hígado de bacalao (anticatártico) y el
aceite de oliva (emoliente).

Las sales de varios ácidos grasos son fungicidas como

undecilinato de zinc.
Otros derivados de la glicerina son los jabones y los agentes de
acción superficial (tensoactivos) los cuales se emplean como
detergentes y germicidas.
Las proteínas (del francés: protéine, y este
del griego' πρωτεῖος, proteios, ‘prominente’, ‘de primera calidad’)1
o prótidos2 son biomoléculas formadas por cadenas lineales
de aminoácidos.
Por sus propiedades físicoquímicas, las proteínas se pueden
clasificar en proteínas simples (holoproteidos), formadas solo
por aminoácidoso sus derivados; proteínas conjugadas
(heteroproteidos), formadas por aminoácidos acompañados de
sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas
por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las
proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función
plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de
toda célula), pero también por sus
funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de
defensa (los anticuerpos son proteínas).3
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y
son las biomoléculas más versátiles y diversas. Son
imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una
enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

 Estructural. Esta es la función más importante de una

proteína (Ej.: colágeno)

 Contráctil (actina y miosina)

 Enzimática (Ej.: sacarasa y pepsina)

 Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que

actúan como un tampón químico)

 Inmunológica (anticuerpos)
  Producción de costras (Ej.: fibrina)

 Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibrinógeno)

 Transducción de señales (Ej.: rodopsina).

Las proteínas están formadas por aminoácidos. Las proteínas de
todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por
su genética (con excepción de algunos péptidos
antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información
genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula,
un tejido y un organismo.
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren
regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son
susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las
proteínas expresadas en una circunstancia determinada es
denominado proteoma.

Índice
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 1Bioquímica

 2Síntesis

o 2.1Biosíntesis

o 2.2Síntesis química

 3Proteoma

 4Funciones

 5Estructura

 6Propiedades de las proteínas

 7Desnaturalización

 8Determinación de la estabilidad proteica

 9Clasificación
 o 9.1Según su forma

o 9.2Según su composición química

 10Nutrición

o 10.1Fuentes de proteínas

o 10.2Calidad proteica

o 10.3Reacciones de reconocimiento

o 10.4Deficiencia de proteínas

o 10.5Exceso de consumo de proteínas

o 10.6Análisis de proteínas en alimentos

o 10.7Digestión de proteínas

 11Cronología del estudio de las proteínas

 12Véase también

 13Referencias

 14Bibliografía

 15Enlaces externos

Bioquímica[editar]

Los prótidos o proteínas son biopolímeros formados por un gran

número de unidades estructurales simples repetitivas
(monómeros) denominadas aminoácidos, unidas por enlaces
peptídicos. Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se
dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones
coloidales, con características que las diferencian de las
disoluciones de moléculas más pequeñas. Muchas proteínas
presentan carga neta en ciertos rangos de pH del medio. Por ello
pueden considerarse ionómeros.
Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos
compuestos relativamente simples, de masa molecular pequeña,
que son las unidades fundamentales constituyentes de
la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los
cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí
mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos
aminoácidos pueden participar en la formación de la gran
molécula polimérica de una proteína.
Todas las proteínas
tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas
poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en
diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por
término medio, 16 % de la masa total de la molécula; es decir,
cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza
para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a
partir de la medición de N de la misma.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las
células según las directrices de la información suministrada por
los genes.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por
enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo
amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia
de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una
porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código
genético específica los 20 aminoácidos "estándar" más
la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los
residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas
en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea
funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control.
Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una
función particular, a menudo asociándose para formar complejos
proteicos estables.

Síntesis[editar]
Biosíntesis[editar]
Artículo principal: Biosíntesis proteica

Las proteínas se ensamblan a partir de sus aminoácidos utilizando

la información codificada en los genes. Cada proteína tiene su
propia secuencia de aminoácidos que está especificada por la
secuencia de nucleótidos del gen que la codifica. El código
genético está formado por un conjunto de tri-nucleótidos
denominados codones. Cada codón(combinación de tres
nucleótidos) designa un aminoácido, por ejemplo AUG (adenina-
uracilo-guanina) es el código para la metionina. Como
el ADN contiene cuatro nucleótidos distintos, el número total de
codones posibles es 64; por lo tanto, existe cierta redundancia en
el código genético, estando algunos aminoácidos codificados por
más de un codón. Los genes codificados en el ADN se transcriben
primero en ARN pre-mensajero mediante proteínas como la ARN
polimerasa. La mayor parte de los organismos procesan entonces
este pre-ARNm (también conocido como tránscrito primario)
utilizando varias formas de modificación post-transcripcional para
formar ARNm maduros, que se utilizan como molde para la síntesis
de proteínas en el ribosoma. En los procariotas el ARNm puede
utilizarse tan pronto como se produce, o puede unirse
al ribosoma después de haberse alejado del nucleoide. Por el
contrario, los eucariotas sintetizan el ARNm en el núcleo celular y
lo translocan a través de la envoltura nuclear hasta
el citoplasma donde se realiza la síntesis proteica. La tasa de
síntesis proteica es mayor en procariotas que en eucariotas y
puede alcanzar los 20 aminoácidos por segundo.4
El proceso de sintetizar una proteína a partir de un molde
de ARNm se denomina traducción. El ARNm se carga en
el ribosoma y se lee, tres nucleótidos cada vez, emparejando
cada codón con su anticodón complementario localizado en una
molécula de ARN de transferencia que lleva el aminoácido
correspondiente al codón que reconoce. La enzima aminoacil ARNt
sintetasa "carga" las moléculas de ARN de transferencia (ARNt)
con los aminoácidos correctos. El polipéptido creciente se
denomina cadena naciente. Las proteínas se biosintetizan siempre
del extremo N-terminal al extremo C-terminal.
De esta forma, se consigue la estructura primaria de la proteína,
es decir, su secuencia de aminoácidos. Ahora ésta
debe plegarse de la forma adecuada para llegar a su estructura
nativa, la que desempeña la función. Anfinsen en sus trabajos con
la ribonucleasa A, postuló su hipótesis que dice que toda la
información necesaria para el plegamiento se encuentra contenida
enteramente en la estructura primaria. Esto dio pie a que en 1969
Levinthal sugiriese la existencia de una paradoja a la que se
conoce como la paradoja de Levinthal: si una proteína se pliega
explorando al azar todas las conformaciones posibles necesitaría
un tiempo mayor que la edad del propio Universo. Dado que las
proteínas se pliegan en un tiempo razonable y de forma
espóntanea, se ha resuelto esta paradoja indicando que las
proteínas no prueban todas las conformaciones posibles, sino que
eligen una vía de plegamiento específica con un número de pasos
finitos, es decir, se reduce el hiperespacio potencial de
plegamiento. También cabe mencionar la existencia de chaperonas
moleculares, proteínas que ayudan a otras a plegarse con gasto
energético (ATP).5
El tamaño de la proteína sintetizada puede medirse por el número
de aminoácidos que contiene y por su masa molecular total, que
normalmente se expresa en daltons (Da) (sinónimo de unidad de
masa atómica), o su unidad derivada kilodalton (kDa). Por ejemplo,
las proteínas de la levadura tienen en promedio 466 aminoácidos y
una masa de 53 kDa. Las proteínas más largas que se conocen son
las titinas, un componente de el sarcómero muscular, con una
masa molecular de casi 3.000 kDa y una longitud total de casi
27 000 aminoácidos.6
Síntesis química[editar]

Mediante una familia de métodos denominados de síntesis

peptídica es posible sintentizar químicamente proteínas pequeñas.
Estos métodos dependen de técnicas de síntesis orgánica como la
ligación para producir péptidos en gran cantidad.7 La síntesis
química permite introducir aminoácidos no naturales en la cadena
polipeptídica, como por ejemplo amino ácidos con sondas
fluorescentes ligadas a sus cadenas laterales.8 Estos métodos son
útiles para utilizarse en laboratorios de bioquímica y biología
celular, no tanto para aplicaciones comerciales. La síntesis
química es ineficiente para polipéptidos de más de 300
aminoácidos, y las proteínas sintetizadas puede que no adopten
fácilmente su estructura tridimensional nativa. La mayor parte de
los métodos de síntesis química proceden del extremo C-terminal
al extremo N-terminal, en dirección contraria por tanto a la
reacción biológica.9

Proteoma[editar]
El Proteoma son todas las proteínas expresadas por
un genoma, célula o tejido.10

Funciones[editar]

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre

las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas).
Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la
presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos
ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las
funciones que desempeñan. Son proteínas:

 La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento

del músculo durante la contracción

 Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural

contra infecciones o agentes patógenos

 Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o

la caseína de la leche

 El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes

en tejidos de sostén

 Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones

químicas en organismos vivientes

 La hemoglobina y otras moléculas con funciones de

transporte en la sangre

 Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares

 Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas

capaces de desencadenar una respuesta determinada.
Todas las proteínas realizan elementales funciones para la
vida celular, pero además cada una de éstas cuenta con una
función más específica de cara a nuestro organismo.
Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:
1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se
encargan de realizar reacciones químicas de una manera
más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma
importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, ésta
enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga
de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las
cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones
que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se
encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar
resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como
la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de
la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender el
organismo. Glicoproteínas que se encargan de
producir inmunoglobulinas que defienden al organismo
contra cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel,
así como el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.
5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar
sustancias a través del organismo a donde sean requeridas.
Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por
medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en
la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir
señales para que la célula pueda realizar su función,
como acetilcolina que recibe señales para producir la
contracción.

Estructura[editar]
Artículo principal: Estructura de las proteínas
Es la manera como se organiza una proteína para
adquirir cierta forma, presentan una disposición
característica en condiciones fisiológicas, pero
si se cambian estas condiciones como
temperatura o pH pierde la conformación y su
función, proceso denominado desnaturalización.
La función depende de la conformación y ésta
viene determinada por la secuencia de
aminoácidos, termodinámicamente solo una
conformación es funcional.
Para el estudio de la estructura es frecuente
considerar una división en cuatro niveles de
organización, aunque el cuarto no siempre está
presente.
Conformaciones o niveles estructurales de la
disposición tridimensional:

 Estructura primaria

 Estructura secundaria
 Estructura terciaria

 Estructura cuaternaria
Las proteínas adquieren su estructura
instantáneamente, no pasan por cada una de las
estructuras.
Dentro de estos niveles estructurales también
existen:

 Giros: están compuestos por tres o cuatro

aminoácidos, son giros se encuentran en la
superficie de una proteína, formando curvas
cerradas que redirigen el esqueleto del
polipéptido de vuelta hacia el interior, glicina
y prolina son comúnmente presentes en los
giros, son estructuras definidas.11

 Bucles: pueden presentar diferentes formas,

estos son partes del esqueleto polipeptídico,
son curvas más largas que los giros.11

 Motivos: o pliegues son combinaciones

particulares de estructuras secundaria, se
acumulan en la estructura terciaria de una
proteína. En algunos casos, los motivos son
para una función específica asociada, los tres
principales motivos son:11

 Hélice-giro-hélice: caracteriza a la familia

de factores transcripsionales.

 Dedo de cinc: encontrado en proteínas que

enlazan ARN o ADN.

 Hélice superenrollada: presente en

proteínas fibrosas.

 Dominios: es parte de la estructura terciaria

de las proteínas de más de 15.000 MW, es una
región compacta plegada del polipéptido,
pueden ser diferentes combinaciones de
 motivos, por ejemplo, la membrana viral
presenta dos tipos de dominios, un dominio
globular y un dominio fibroso.

Propiedades de las proteínas[editar]

Cinco son las propiedades principales que

permiten la existencia y aseguran la función de
las proteínas:

 Amortiguador de pH (conocido como efecto

tampón): Actúan como amortiguadores de pH
debido a su carácter anfótero, es decir,
pueden comportarse como ácidos (donando
electrones) o como bases (aceptando
electrones).

 Capacidad electrolítica: Se determina a través

de la electroforesis, técnica analítica en la
cual si las proteínas se trasladan al polo
positivo es porque su molécula tiene carga
negativa y viceversa.

 Especificidad: Cada proteína tiene una función

específica que está determinada por
su estructura primaria.

 Estabilidad: La proteína debe ser estable en el

medio donde desempeñe su función. Para ello,
la mayoría de proteínas acuosas crean un
núcleo hidrofóbico empaquetado. Está
relacionado con su vida media y el recambio
proteico.

 Solubilidad: Es necesario solvatar la proteína,

lo cual se consigue exponiendo residuos de
similar grado de polaridad al medio en la
superficie proteica. Se mantiene siempre y
cuando los enlaces fuertes y débiles estén
presentes. Si se aumenta la temperatura y
el pH se pierde la solubilidad.
Desnaturalización[editar]
Artículo principal: Desnaturalización de proteínas

Si en una disolución de proteínas se producen

cambios de pH, alteraciones en la concentración,
agitación molecular o variaciones bruscas
de temperatura, la solubilidad de las proteínas
puede verse reducida hasta el punto de
producirse su precipitación. Esto se debe a que
los enlaces que mantienen la conformación
globular se rompen y la proteína adopta
la conformación filamentosa. De este modo, la
capa de moléculas de agua no recubre
completamente a las moléculas proteicas, las
cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a
grandes partículas que precipitan. Además, sus
propiedades biocatalizadoras desaparecen al
alterarse el centro activo. Las proteínas que se
hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la
actividad para la que fueron diseñadas, en
resumen, no son funcionales.
Esta variación de la conformación se denomina
desnaturalización. La desnaturalización no
afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las
condiciones normales, puede darse el caso de
que la proteína recupere la conformación
primitiva, lo que se denomina renaturalización.
Ejemplos de desnaturalización son
la leche cortada como consecuencia de la
desnaturalización de la caseína, la precipitación
de la clara de huevo al desnaturalizarse
la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación
de un peinado del cabello por efecto
de calor sobre las queratinas del pelo.12

Determinación de la estabilidad
proteica[editar]
La estabilidad de una proteína es una medida de
la energía que diferencia al estado nativo de
otros estados "no nativos" o desnaturalizados.
Hablaremos de
estabilidad termodinámica cuando podamos
hacer la diferencia de energía entre el estado
nativo y el desnaturalizado, para lo cual se
requiere reversibilidad en el proceso de
desnaturalización. Y hablaremos de estabilidad
cinética cuando, dado que la proteína
desnaturaliza irreversiblemente, solo podemos
diferenciar energéticamente la proteína nativa
del estado de transición (el estado limitante en el
proceso de desnaturalización) que da lugar al
estado final. En el caso de las proteínas
reversibles, también se puede hablar de
estabilidad cinética, puesto que el proceso de
desnaturalización también presenta un estado
limitante. Se ha demostrado que algunas
proteínas reversibles pueden carecer de dicho
estado limitante, aunque es un tema aún
controvertido en la bibliografía científica.
La determinación de la estabilidad proteica
puede realizarse con diversas técnicas. La única
de ellas que mide directamente los parámetros
energéticos es la calorimetría(normalmente en la
modalidad de calorimetría diferencial de barrido).
En ésta se mide la cantidad de calor que absorbe
una disolución de proteína cuando es calentada,
de modo que al aumentar la temperatura se
produce una transición entre el estado nativo y el
estado desnaturalizado que lleva asociada la
absorción de una gran cantidad de calor.
El resto de técnicas miden propiedades de las
proteínas que son distintas en el estado nativo y
en el estado desplegado. Entre ellas se pueden
citar la fluorescencia de triptófanos y tirosinas,
el dicroísmo circular, radio
hidrodinámico, espectroscopia infrarroja y
la resonancia magnética nuclear. Una vez hemos
elegido la propiedad que vamos a medir para
seguir la desnaturalización de la proteína,
podemos distinguir dos modalidades: Aquellas
que usan como agente desnaturalizante el
incremento de temperatura y aquellas que hacen
uso de agentes químicos (como urea, cloruro de
guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes,
etc.). Estas últimas relacionan la concentración
del agente utilizado con la energía necesaria
para la desnaturalización. Una de las técnicas
que han emergido en el estudio de las proteínas
es la microscopía de fuerza atómica, ésta
técnica es cualitativamente distinta de las
demás, puesto que no trabaja con sistemas
macroscópicos sino con moléculas individuales.
Mide la estabilidad de la proteína a través del
trabajo necesario para desnaturalizarla cuando
se aplica una fuerza por un extremo mientras se
mantiene el otro extremo fijo a una superficie.
La importancia del estudio de la estabilidad
proteica está en sus implicaciones biomédicas y
biotecnológicas. Así, enfermedades como
el Alzheimer o el Parkinson están relacionadas
con la formación de amiloides (polímeros de
proteínas desnaturalizadas). El tratamiento
eficaz de estas enfermedades podría encontrarse
en el desarrollo de fármacosque desestabilizaran
las formas amiloidogénicas o bien que
estabilizaran las formas nativas. Por otro lado,
cada vez más proteínas van siendo utilizadas
como fármacos. Resulta obvio que los fármacos
deben presentar una estabilidad que les dé un
alto tiempo de vida cuando están almacenados y
un tiempo de vida limitado cuando están
realizando su acción en el cuerpo humano.
Su uso en las aplicaciones biotecnológicas se
dificulta debido a que pese a su extrema eficacia
catalítica presentan una baja estabilidad ya que
muchas proteínas de potencial interés apenas
 mantienen su configuración nativa y funcional
por unas horas.

Clasificación[editar]
Según su forma[editar]
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una
estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas
son queratina, colágeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una
forma esférica apretada o compacta dejando grupos
hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos
hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua. La mayoría de las enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte,
son ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de
la proteína) y otra parte globular (en los extremos).
Según su composición química[editar]

1.- Simples
2.- Conjugadas
1.- Simples u holoproteínas: en
su hidrólisis solo produce aminoácidos.
Ejemplos de estas son la insulina y
el colágeno (globulares y fibrosas),
albúminas.Proteína simple
2.-Conjugadas o heteroproteínas: estas
proteínas contienen cadenas
polipeptídicas y un grupo prostético. La
porción no aminoacídica se denomina
grupo prostético, estos pueden ser un
ácido nucleico, un lípido, un azúcar o ion
inorgánico. Ejemplo de estas son
la mioglobina y los citocromo. Las
proteínas conjugados o heteroproteínas
se clasifican de acuerdo a la naturaleza
de su grupo prostético:
Nucleoproteínas: Su grupo prostético
son los ácidos nucleicos.
Lipoproteínas: Su grupo prostético son
los fosfolípidos, colesterol y
triglicéridos.
Metaloproteínas: El grupo prostético
está formado por metales.}
Cromoproteínas: Son proteínas
conjugadas por un grupo cromóforo
(sustancia coloreada que contiene un
metal).
Glucoproteínas: El grupo prostético está
formado por los carbohidratos.13
Fosfoproteinas: Son proteínas
conjugadas con un radical que contiene
fosfato, distinto de un ácido nucleico o
de un fosfolipido.

Nutrición[editar]

Alimentos proteicos.

Fuentes de proteínas[editar]

Las fuentes dietéticas de proteínas

incluyen carne, huevos, legumbres,
frutos secos, cereales, verduras y
productos lácteos tales
como queso o yogur. Tanto las fuentes
proteínas animales como los vegetales
poseen los 20 aminoácidos necesarios
para la alimentación humana.
Calidad proteica[editar]

Las diferentes proteínas tienen

diferentes niveles de familia biológica
para el cuerpo humano. Muchos
alimentos han sido introducidos para
medir la tasa de utilización y retención
de proteínas en humanos. Estos incluyen
valor biológico, NPU (Net Protein
Utilization), NPR (Cociente Proteico
Neto) y PDCAAS (Protein Digestibility
Corrected Amino Acids Score), la cual
fue desarrollado por la FDA mejorando el
PER (Protein Efficiency Ratio). Estos
métodos examinan qué proteínas son
más eficientemente usadas por el
organismo.
Reacciones de reconocimiento[editar]

 Reacción de Biuret
El reactivo de Biuret está formado por
una disolución de sulfato de cobre en
medio alcalino, este reconoce el enlace
peptídico de las proteínas mediante la
formación de un complejo de
coordinación entre los iones Cu2+ y los
pares de electrones no compartidos
del nitrógeno que forma parte de los
enlaces peptídicos, lo que produce una
coloración rojo-violeta.

 Reacción de los aminoácidos

azufrados
Se pone de manifiesto por la formación
de un precipitado negruzco de sulfuro de
plomo. Se basa esta reacción en la
separación mediante un álcali, del
azufre de los aminoácidos, el cual al
reaccionar con una solución de acetato
de plomo, forma el sulfuro de plomo.

 Reacción de Millon
Reconoce residuos fenólicos, o sea
aquellas proteínas que
contengan tirosina. Las proteínas se
precipitan por acción de los ácidos
inorgánicos fuertes del reactivo, dando
un precipitado blanco que se vuelve
gradualmente rojo al calentar.

 Reacción xantoproteica
Reconoce grupos aromáticos, o sea
aquellas proteínas que
contengan tirosina o fenilalanina, con
las cuales el ácido nítrico forma
compuestos nitrados amarillos
Requerimientos proteicos de la dieta por
edad y sexo

Cantidades dietéticas recomendadas de

proteínas (g/día) en función de la edad y
el sexo.14

Edad Peso Proteínas

(Kg) (g/día)
(años)

Lactante 0-0.5 6 13
s
0.5 9 14

Niños 1-3 13 16

4-6 20 24
Cantidades dietéticas recomendadas de
proteínas (g/día) en función de la edad y
el sexo.14

Edad Peso Proteínas

(Kg) (g/día)
(años)

7-10 28 28

11-14
45 45
15-18
66 59
Hombres 19-24
72 58
25-50
79 63
más de
77 63
50

11-14
46 46
15-18
55 44
Mujeres 19-24
58 46
25- 50
63 50
más de
65 50
50

Food and Nutrition Board, National

Academy of
Science/National Research Council 1989
Deficiencia de proteínas[editar]

Deficiencia de proteínas en países en

vías de desarrollo.
La deficiencia de proteína es una causa
importante de enfermedad y muerte en
el tercer mundo. La deficiencia de
proteína juega una parte en la
enfermedad conocida
como kwashiorkor. La guerra,
la hambruna, la sobrepoblación y otros
factores incrementaron la tasa
de malnutrición y deficiencia de
proteínas. La deficiencia de proteína
puede conducir a
una inteligencia reducida o retardo
mental. La malnutrición proteico
calórica afecta a 500 millones de
personas y más de 10 millones
anualmente[cita requerida]. En casos
severos el número de células
blancas disminuye, de la misma manera
se ve reducida drásticamente la
habilidad de los leucocitos de combatir
una infección.
Deficiencia de proteínas en países
desarrollados La deficiencia de
proteínas es rara en países
desarrollados pero un pequeño número
de personas tiene dificultad para
obtener suficiente proteína debido a la
pobreza. La deficiencia de proteína
también puede ocurrir en países
desarrollados en personas que están
haciendo dieta para perder peso, o en
adultos mayores quienes pueden tener
una dieta pobre. Las personas
convalecientes, recuperándose de
cirugía, trauma o enfermedades pueden
tener déficit proteico si no incrementan
su consumo para soportar el incremento
en sus necesidades. Una deficiencia
también puede ocurrir si la proteína
consumida por una persona está
incompleta y falla en proveer todos los
aminoácidos esenciales.
Exceso de consumo de proteínas[editar]

Como el organismo es incapaz de

almacenar las proteínas, el exceso de
proteínas es digerido y convertido
en azúcares o ácidos grasos.
El hígado retira el nitrógeno de
los aminoácidos, una manera de que
éstos pueden ser consumidos como
combustible, y el nitrógeno es
incorporado en la urea, la sustancia que
es excretada por los riñones. Estos
órganos normalmente pueden lidiar con
cualquier sobrecarga adicional, pero si
existe enfermedad renal, una
disminución en la proteína
frecuentemente será prescrita.
El exceso en el consumo de proteínas
también puede causar la pérdida
de calcio corporal, lo cual puede
conducir a pérdida de masa ósea a largo
plazo. Sin embargo, varios suplementos
proteicos vienen suplementados con
diferentes cantidades de calcio por
ración, de manera que pueden
contrarrestar el efecto de la pérdida de
calcio.
Algunos médicos
sospechan[¿quién?] que el consumo
excesivo de proteínas está ligado a
varios problemas:

 Disfunción hepática debido a

incremento de residuos tóxicos.

 Hiperactividad del sistema inmune.

 Pérdida de densidad ósea; la

fragilidad de los huesos se debe a
que el calcio y la glutamina se filtran
 de los huesos y el tejido muscular
para balancear el incremento en la
ingesta de ácidos a partir de la dieta.
Este efecto no está presente si el
consumo de minerales alcalinos (a
partir de frutas y vegetales [los
cereales son ácidos como las
proteínas; las grasas son neutrales])
es alto.
En tales casos, el consumo de proteínas
es anabólico para el hueso. Algunos
investigadores[¿quién?] piensan que un
consumo excesivo de proteínas produce
un incremento forzado en
la excreción del calcio. Si hay consumo
excesivo de proteínas, se piensa que un
consumo regular de calcio sería capaz
de estabilizar, o inclusive incrementar, la
captación de calcio por el intestino
delgado[cita requerida], lo cual sería
más beneficioso en mujeres
mayores[cita requerida].
Las proteínas son frecuentemente causa
de alergias y reacciones alérgicas a
ciertos alimentos. Esto ocurre porque la
estructura de cada forma de proteína es
ligeramente diferente. Algunas pueden
desencadenar una respuesta a partir del
sistema inmune, mientras que otras
permanecen perfectamente seguras.
Muchas personas son alérgicas a
la caseína (la proteína en la leche),
al gluten (la proteína en el trigo) y otros
granos, a la proteína particular
encontrada en el maní o aquellas
encontradas en mariscos y otras
comidas marinas.
Es extremadamente inusual que una
misma persona reaccione adversamente
 a más de dos tipos diferentes de
proteínas, debido a la diversidad entre
los tipos de proteínas o aminoácidos.
Aparte de eso, las proteínas ayudan a la
formación de la masa muscular.
Análisis de proteínas en
alimentos[editar]
Artículo principal: Análisis de proteínas
en alimentos

Las proteínas en los alimentos, es un

parámetro de importancia desde el
punto de vista económico y de la calidad
y cualidades organolépticas y
nutricionales. Debido a ello su medición
está incluida dentro del Análisis
Químico Proximal de los alimentos (en el
cual se mide principalmente el
contenido de humedad, grasa, proteína
y cenizas).15
El clásico ensayo para medir concentración de proteínas en
alimentos es el método de Kjeldahl. Este ensayo determina el
nitrógeno total en una muestra. El único componente de la mayoría
de los alimentos que contiene nitrógeno son las proteínas (las
grasas, los carbohidratos y la fibra dietética no contienen
nitrógeno). Si la cantidad de nitrógeno es multiplicada por un factor
dependiente del tipo de proteína esperada en el alimento, la
cantidad total de proteínas puede ser determinada. En las etiquetas
de los alimentos, la proteína es expresada como el nitrógeno
multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrógeno promedio
de las proteínas es de aproximadamente 16 %. El método de
Kjeldahl es usado porque es el método que la AOAC International ha
adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias alimentarias
alrededor del mundo.
Digestión de proteínas[editar]

La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago,

cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción
del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y
la quimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son
degradadas a péptidos cada vez más pequeños, y éstos hasta
aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por
el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorción de los
aminoácidos individuales es altamente dependiente de la fuente
de proteínas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos
aminoácidos en humanos difiere entre la proteína de la soja y la
proteína de la leche16 y entre proteínas de la leche individuales,
como beta-lactoglobulina y caseína.17 Para las proteínas de la
leche, aproximadamente el 50 % de la proteína ingerida se absorbe
en el estómago o el yeyuno, y el 90 % se ha absorbido ya cuando
los alimentos ingeridos alcanzan el íleon.18
Además de su rol en la síntesis de
proteínas, los aminoácidos también son
una importante fuente nutricional de
nitrógeno. Las proteínas, al igual que
los carbohidratos, contienen
cuatro kilocalorías por gramo, mientras
que los lípidos contienen nueve kcal., y
los alcoholes, siete kcal. Los
aminoácidos pueden ser convertidos en
glucosa a través de un proceso
llamado gluconeogénesis.

Cronología del estudio de las

proteínas[editar]

 En 1838, el nombre "Proteína"(del

griego proteios, "primero") fue
sugerido por Jöns Jacob
Berzelius para la sustancia compleja
rica en nitrógeno hallada en las
células de todos los animales y
vegetales.

 1819-1904 se descubren la mayor

parte de los 20 aminoácidos comunes
en las proteínas.
 1864 Felix Hoppe-Seyler cristaliza por
primera vez y pone nombre a
la hemoglobina.

 1894 Hermann Emil Fischer propone

una analogía "llave y cerradura" para
las interacciones enzima-sustrato.

 1897, Buchner y Buchner demostraron

que los extractos exentos de células
de levadura pueden fermentar la
sacarosa para formar dióxido de
carbono y etanol, por lo tanto
sentaron las bases de la enzimología.

 1926 James Batcheller

Sumner cristalizó ureasa en forma
pura, y demostró que las proteínas
pueden tener actividad catalítica de
enzimas. Svedberg desarrolló la
primera centrifugadora analítica y la
utilizó para calcular el peso
molecular de la hemoglobina.

 1933 Arne Wilhelm Kaurin

Tiselius introdujo
la electroforesis para separar a las
proteínas en solución.

 1934 Bernal y Crowfoot prepararon

los primeros patrones detallados de
una proteína por difracción de rayos
X, obteniendo a partir de cristales de
la enzima pepsina.

 1942 Archer John Porter

Martin y Richard L. M.
Synge desarrollaron la cromatografía,
una técnica que ahora se utiliza para
separar proteínas.
 1951 Linus Carl Pauling Y Robert
Corey propusieron la estructura de
una conformación helicoidal de una
cadena de aminoácidos-la "hélice" α-
y la estructura de la "lámina" β, las
cuales fueron halladas
posteriormente en muchas proteínas.

 1955 Frederick Sanger determina por

primera vez la secuencia de
aminoácidos de una proteína
(insulina).

 1956 Vernon Ingram produjo la

primera huella proteica y demostró
que la diferencia entre la
hemoglobina de la anemia falciforme
y la hemoglobina normal se debe al
cambio de un solo aminoácido.

 1960 John Kendrew describió la

primera estructura tridimensional
detallada de una proteína
(la mioglobina del esperma de la
ballena) con una resolución de
0,2 nm, y Perutz propuso una
estructura de resolución mucho más
baja para la hemoglobina.

 1963 Monod, Jacob y Changeux

reconocieron que muchas enzimas se
regulan por medio de cambios
alostéricos en su conformación.

 1969 Levinthal propone la parádoja

sobre el plegamiento que se conoce
con su nombre, Paradoja de
Levinthal.

 1972 Christian B. Anfinsen recibe el

Nobel de Química por sus trabajos
 con la ribonucleasa, lo que le llevó a
proponer su famosa hipótesis sobre
el plegamiento.

 1995 Marc R. Wilkins acuñó el

término (Proteoma) a la totalidad de
proteínas presentes en una célula.

https://www.plantas-medicinal-
farmacognosia.com/temas/lipidos/usos-de-los-lipidos/

http://quimicaorganicaqu.blogspot.pe/2013/07/carbohidratos.html