Aminoacidos

Aminoácido
Aminoácidos
• Un aminoácido es una molécula orgánica con
un grupo amino (-NH3) y un grupo carboxilo (-
COOH).
• Los aminoácidos son monómeros que
conforman las proteínas.
• En los genes de todos los organismos están
codificados los mismos 20 aminoácidos.
Estructura
• El grupo amino y el carboxilo están unidos al
mismo carbono, denominado α, además, a
este carbono α se unen un H y una cadena R
de estructura variable, que determina la
identidad y las propiedades de cada
aminoácidos.
• "R" representa la cadena lateral, específica
para cada aminoácido. Tanto el carboxilo
como el amino son grupos funcionales
susceptibles de ionización dependiendo de los
cambios de pH
• A pH ácido, los aminoácidos se encuentran en su
forma catiónica (+), mientras que a pH básico, se
encuentran en su forma aniónica (-). Para valores
de pH intermedios, como los propios de los
medios biológicos, los aminoácidos se
encuentran habitualmente en una forma de ion
dipolar o zwitterión (con un grupo catiónico y
otro aniónico).
• Existen 20 aminoácidos que forman parte de las
proteínas y tienen codones específicos en el
código genético.
Clasificación de aminoácidos
• Se clasificación según su obtención (esenciales y
no esenciales) y según las propiedades de su
cadena.
• A los aminoácidos que deben ser captados como
parte de los alimentos se los llama esenciales; la
carencia de estos aminoácidos en la dieta limita
el desarrollo del organismo.
• A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el
propio organismo se los conoce como no
esenciales .
Esenciales y no esenciales
De acuerdo a su cadena
• Neutros polares, polares hidrófilos: serina ,
treonina , cisteína, glutamina, asparagina,
tirosina.
• Neutros no polares, apolares o hidrófobos:
alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina,
prolina, fenilalanina, triptófano y glicina.
• Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico, y
ácido glutámico.
• Con carga positiva o básicos: lisina, arginina e
histidina.
De acuerdo a su cadena
• Alinfaticos:
carácter
hidrofóbico,
la glicinas es
el mas
pequeño, la
metionina
contiene
azufre.
• Aromáticos:
absorben la luz
UV, la tirosina
contiene un
grupo OH, es
un aminoácido
hidróxilado.
• Polares sin carga: la serina y la treonina son
aminoacidos hidroxilados. La cisteína contiene
azufre, la cistina se forma a partir de 2
cisteínas con un enlace disulfuro.
• Polares con carga positiva: la cadena lateral
de la histidina puede estar protonada (+) o
desprotonarse (0) a pH fisiológico, por ello
puede participar en la catálisis enzimática.
• Polares carga negativa: aspartato y glutamato
• Aminoaccidos modificados: cumplen
funciones especiales y son intermediarios
importantes: Hidroxiprolina y la hidroxilisina
forman parte del colágeno. Ornitina y citrulina
son intermediarios de la biosíntesis de la
arginina en el ciclo de la urea. La desmosina
integra la elastina.
Propiedades
• Los aminoácidos son compuestos sólidos;
incoloros; cristalizables; de elevado punto de
fusión (habitualmente por encima de los 200 °C);
solubles en agua; con actividad óptica y con un
comportamiento anfótero.
• Acido base: Se refiere al comportamiento de
cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier
aminoácido puede comportarse como ácido y
como base, por lo que se denominan sustancias
anfóteras.
• Cuando una molécula presenta carga neta
cero está en su punto isoeléctrico.
• Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico
de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH
sea 6,1.
• Los aminoácidos y las proteínas se comportan
como sustancias tampón.
• Sustancia tampón: es una solución reguladora
o solución buffer que mantiene cierto pH.
• El comportamiento anfótero se refiere a que,
en disolución acuosa, los aminoácidos son
capaces de ionizarse, dependiendo del pH,
como un ácido (cuando el pH es básico), como
una base (cuando el pH es ácido) o como un
ácido y una base a la vez (cuando el pH es
neutro). En este último caso adoptan un
estado dipolar iónico conocido como
zwitterión.
Estereoquímica
• Los Isómeros son compuestos con la misma
formula molecular pero diferente formula
estructural, y por ello diferentes propiedades.
• Los estereoisómeros son isómeros que tienen
la misma formula molecular y la misma
secuencia de átomos enlazados, pero difieren
en la orientación en el espacio.
• Los enantiomeros son estereoisómeros no
superponibles, son imágenes especulares
entre si.
• Los diastereoisomeros son estereoisómeros
que no son imágenes especulares entre si.
Método de obtención
• Los aminoácidos pueden estar presentes en
forma libre o unidos formando proteínas.
• La mayoría de proteínas están formadas por
cadenas de entre 100 y 5.000 aminoácidos.
• Una proteína está formada por aminoácidos
unidos por enlaces peptídicos.
• La obtención de aminoácidos puede darse de
dos formas: por hidrólisis, partición de una
proteína ya existente o por síntesis, creación
de un aminoácido “de novo” El método de
hidrólisis es el que se suele utilizar más en
agricultura.
• Las proteínas están compuestas de
aminoácidos.
• Los aminoácidos que se obtienen de los
alimentos se llaman “Aminoácidos esenciales”.
• Los aminoácidos que puede fabricar nuestro
organismo a partir de otras fuentes, se llaman
“Aminoácidos no esenciales”.

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