Se caracterizan por tener el grupo amino (-N-) unido a tres grupos alquílicos (R); su fórmula tipo : R-N-R-R

Aminoacidos preguntas

1- ¿Cuál es el grupo funcional de los aminoacidos?

Los aminoacidos son cadenas carbonadas con la función ácido carboxilico (COOH) en un extremo y el grupo amino (NH2) en otro extremo.

2- Señale en el grupo funcional el grupo Alfa

3- De acuerdo al radical en el grupo funcional de los aminoacidos, cómo se clasifican estos?

GruposÊhidrofóbicos (NOÊpolares)

Las cadenas laterales no interactúan con el agua y la proteina se pliega de forma que estos aminoacidos están hacia el núcleo de la molécula.

Estos se clasifican según su estructura en:

Grupos R aromaticos-Compuestos por el benceno

Grupos R alifaticos - De cadena abierta o recta

GruposÊRÊpolaresÊoÊhidrófilosÊ

Las cadenas laterales interactúan con el agua, se encuentran en la superficie de la molécula.

Estos se agrupan según la carga iónica en:

• Grupos R no cargados (neutros a PH fisiológico)

• Grupos R cargados positivamente (Grupos aminos básicos)
• Grupos R con carga negativa (Grupos carboxilicos ácidos)

4- Investigue cuales son los aminoacidos polares y no polares

Polares
NoÊcargadosÊ Glutamina (previene el daño en globulos rojos)
Serina (Síntesis de distintas biomoléculas (proteinas)
Aspargina (En los estudios del tratamiento de cáncer)

BásicosÊ(positivos) Arginina (Reduce la presión arterial y regula el colesterol)

Histidina ( Conserva el estado de la mielina que protege las células nerviosas)
Lisina (Absorbe nutrientes minerales esenciales)

ÁcidosÊ(negativos) Aspartato (Disminuye niveles de amoniaco

Glutamato (Potenciador de sabor)

No polares
AlifaticasÊ Anilina (forman las proteinas de los seres vivos y es la pequeña después de la glicerina.
Leucina( utilizada para llevar a cabo la sintesis de proteinas)
Valina(Implicada en el metabolismo de la glucosa y cerebro)
Metionina (conductor de bloques de proteinas y péptidos)

Aromáticos Fenilamina( La absorbemos a partir de las proteinas que ingerimos)

Tirosina ( Precursor de neurotransmisores, hormonas y melanina)
Triptofano (Ayuda al crecimiento normal de los bebés)

5- ¿Qué son los aminoacidos proteicos y cuántos son?

Son aquellos que se encargar de producir proteinas.

6- Investigue sobre los aminoacidos proteicos y para qué se utilizan?

Los aminoacidos proteicos son derivados de otros aminoacidos, es decir, se incorporan a la proteina como uno de los aminoacidos proteicos, y, después de haber sido formada la proteina, se modifican quimica.

Se utilizan como neurotransmisores y vitaminas. Ej: La alanina.

7-¿Cuántos aminoacidos existen que son simétricos de los proteicos?

 8- ¿A qué llamamos aminoacidos simetricos?

9- ¿Qué son aminoacidos asimetricos y cuales son?

Son moléculas pequeñas, monómeros de los péptidos y las proteínas. Son cristalinos, casi todos dulces y presentan isomería, ya que poseen un carbono unido a cuatro radicales distintos (excepto en el caso de la Glicocola). Por
ello, es un carbono asimétrico.

El carbono alfa es un carbono asimétrico, con dos posibles isómeros L y D según la disposición del grupo amino (izquierda o derecha).

10- ¿Qué son los aminoacidos esenciales y cuáles son?

Son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por si mismo. Estos no los puede producir el cuerpo y por ello provienen de los alimentos.

• Histidina
• Isoleucina
• Leucina
• Lisina
• Metionina
• Treonina
• Valina
• Triptófano

11- ¿Qué son los aminoacidos no esenciales y cuáles son?

Son todos aquellos que el cuerpo puede sintetizar y que no precisan ser ingeridos.

• Alanina
• Arginina
• Cristeina
• Glutamina
• Glicina
• Prolina
• Tirosina

12- ¿Cómo se unen los aminoacidos y para qué?

Mediante la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino y el grupo carboxilo del otro.

13- ¿Cómo se denomina el enlace químico que une a los aminoacidos?

Enlace péptido.

14- ¿Qué son peptidos?

Son aquellos que se forman por la unión de varios aminoacidos mediante enlaces péptidicos.
Estos envían información continua a las células comunicando a la dermis y la epidermis.

15- ¿Cómo se llama el compuesto que se forma cuando unimos 2, 3 y 4 aminoacidos ?

2 Dipéptico
3 Tripéptido
4 Polipéptido

16- ¿Qué cantidad de aminoacidos se necesita para tener una proteina?

Cuando la cadena polipeptidica tiene más de 100 aminoacidos se denomina proteina.

17- Propiedades físicas de los aminoacidos

• Solidos
• Cristalizables
• Elevado punto de fusión (200)
• Solubles en agua
• Con comportamiento anfótero (reacciona como acido y como base)

18- ¿Cuáles son las reacciones químicas que permiten identificar aminoacidos?

• Prueba xantoproteica
• Metodos de cromatografía.

19- Investigue sobre el PH de los aminoacidos

Tienen PH fisiológico de 7.4 (carga neutra nula).

Clasifique a los aminoacidos y construya una tabla

Aminoacidos Los aminoácidos que tienen un anillo aromático (fenilalanina, triptófano y tirosina) se denominan aminoácidos aromáticos.
aromáticos
Aminoacidos Los aminoácidos azufrados se diferencian del resto en que contienen azufre en su composición, de ahí su nombre. La cisteína y la metionina son aminoácidos que contienen un átomo de azufre en su
azufrados cadena lateral.
Aminoacidos Estos son histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Los aminoácidos básicos (que tienen cadenas laterales cargadas positivamente a pH neutro) tienen
básicos ejemplos relativamente altos.
Aminoacidos Los aminoácidos no esenciales incluyen: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina. Los aminoácidos ácidos (que tienen
ácidos cadenas laterales cargadas negativamente a pH neutro) tienen ejemplos bastante bajos.
Aminoacidos Son aminoácidos esenciales que constituyen la base de las proteínas del músculo esquelético humano, modulan el metabolismo de la glucosa y contribuyen al mantenimiento de la correcta función del
alifáticos cerebro.
Aminoacidos En este grupo encontramos a la serina y a la treonina. Los más abundantes son la hidroxiprolina y la hidroxilisina, que se producen, después de la síntesis de las cadenas polipeptídicas, a expensas de la
hidróxilados prolina y la lisin
Aminoacidos Caracterizados por una estructura anular cerrada.
ciclicos

AMINOACIDOSÊDIAPOSITIVA

• Tridimensionalmente el carbono alfa presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices.

• Según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono alfa se habla de Alfa-L-aminoácidos o de Alfa-D-aminoácidos respectivamente. En las proteínas sólo se encuentran aminoácidos de
configuración L.

kl
 Características

• Sólidos
• Solubles en agya
• Cristalizables
• Incoloros
• Punto de fusión elevado.
 AnotacionesÊenÊclase

Grupo amino
Equivalencia de grupo carboxilo.

• La diferencia de un aminoacido es el radical

• Los aminoacidos son las unidades básicas de las proteinas que se unen entre sí para formar una estructura en cadena.

• El grupo amino puede variar de posición. L izquierda y D derecha

• En las proteinas solo "L"

• Sólo un aminoacido será simétrico (la glicina) que es el más pequeño y ayuda a la actividad óptica

• Los aminoacidos existen en 2 formas

Dextrógino Luz hacia la derecha
Levógilo Luz hacia la izquierda

• Monómero estructura que se formar macromoleculas

• Existen 20 aminoacidos en las proteinas (aminoacidos proteicos)

• Los aminoacidos contienen de manera química C, H , O , N , S

• Los aminoacidos son intermediarios para formar sustancias y se consideran sustancias anfóteras, las sustancias anfóteras ayudan a que el aminoacido sea un tampón, es decir un regulador.

• El grupo amino corresponde a una base y el carboxilo a un acido.

• El punto isoeléctrico es cuando el PH del aminoacido es neutro y su carga neta es cero.

• Ión Partícula cargada positiva o negativamente

• Los compuestos hidróxilados y azufrados pueden aparecer en radicales

• El enlace péptidico es un doble enlace y también se le conoce como enlace amino. El enlace péptidico une un aminoacido con un carboxilo.
• En el enlace péptidico se forma una anilina

PROTEINAS PREGUNTAS

1- ¿Cuáles son los elementos químicos que forman las proteínas?

Químicamente son compuestos orgánicos formadas por carbono, Hidrogeno, oxigeno, nitrógeno y azufre.

2- ¿Qué significa la palabra proteína?

Primario, por la cantidad de formas que pueden tomar.

3- ¿Quiénes son los monómeros de las proteínas?

Los aminoacidos

4- ¿Cómo se llama la reacción química que me produce proteínas?

Condensación de aminoacidos.

5- El enlace de las proteínas: Enlace péptídico

6- ¿Dónde ocurre la síntesis proteícas? - En los ribosomas.

7- Diga cuáles son las propiedades de las proteínas.

Solubilidad Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén prsentes. Si aumenta la temperatura y el PH, se pierde la solubilidad.
Capacidad electrolítica Se denomina a través de la eñectroforesis, técnica analitica en la cual si las proteiinas se trasladan al polo positivo es porque sus moleculas tienen carga negativa y visceversa.
Especificidad Cada proteina tiene una función especifica que está determinada por su estructura primaria.
Amortiguador del ph conocido como efecto tampón Actúan como amortiguadores del PH debido a su carácter anfótero, es decir, se comportan como acidos donando electrones o como bases, aceptando electrones.

8- Explique en qué consiste el efecto tampón o amortiguador de PH que posee las proteínas.

Respuesta arriba

10- ¿En qué consiste la desnaturalización de proteínas?

La desnaturalización de una proteína ocurre cuando hay una alteración de las interacciones entre los grupos R que estabilizan la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria. Sin embargo, los enlaces amida covalentes de
la estructura primaria no son afectados.

Mas bien podemos decir que es la perdida de la forma natural de la proteínas por algunos factores externos que modifican o alteran su forma natural, como son los cambios de temperatura, los cambios de pH, y algunas
soluciones como el alcohol.

11- ¿Cuáles factores con necesarios para que ocurra la desnaturalización?

factores externos que modifican o alteran su forma natural, como son los cambios de temperatura, los cambios de pH, y algunas soluciones como el alcohol.

12- ¿Cuántas estructuras son necesarias para que se forme una proteína?
4

13- ¿En cuál de las estructuras de las proteína las cadenas polipetidicas toman forma de hélice y de hoja plegada?
Estructura secundaria

14- ¿En cuál estructura de las proteínas los aminoácidos están organizados en forma lineal?
Estructura primaria

15- ¿De qué depende la función de una proteína?

Depende de su secuencia y de la forma que adopte

16- ¿En qué estructura de las proteínas se observan puentes de hidrógeno y puentes disulfuros?
Estructuras tercearias

17- ¿Cuáles son las funciones de las proteínas? Ponga ejemplo.

18- Clasificación de las proteínas según su forma.

Proteinas fibrosas Proteinas globulares

Moleculas largas con forma de varilla Moléculas esféricas, compactas
Funciones estructurales y protectoras Solubles en agua
Insolubles en agua Enzimas (todas), inmunogubilinas, hemoglobina, albúmina.
 A-Queratina de la piel, pelo y uñas
B- Colágeno

19- Haga un listado de al menos 10 ejemplos de proteínas fibrosas y globulares.

Fibrosas Globulares
Queratina Albúminas
Colágeno Globúlinas
Miosinas Histonas
Elastinas Mioglobina
Fibrina Hemoglobina
Actina Alfa globulina
Miosina Cadherina
Fibroina Carboxipeptidasa
Fibrina
Gammaglobulina

20- Establezca la diferencias entre haloproteinas y heteroproteinas.

Holoproteínas, si la proteína está constituida exclusivamente por aminoácidos. · Heteroproteínas, si además de aminoácidos, contiene algún otro tipo de molécula.

21- ¿Cuáles son las reacciones de identificación de aminoácidos y proteínas?

• Reacción de Biuret: coloración azul, violeta

• La desnaturalización: coloración blanca

• La reacción xantoproteina: coloración amarillo anaranjado. Identifica proteínas con aminoácidos aromáticos. (fenilalanina, triptófano y tirosina) .

• Los aminoácidos azufrados: coloración negruzca. Son aminoácidos azufrados cisteína y metionina.
Reacción de ninhidrina: Todas aquellas sustancias que presentan al menos un grupo amino y uno carboxilo libre, reaccionan con la ninhidrina. La positividad se manifiesta por la aparición de un color violáceo o
amarillo. Debido a que las proteínas y los aminoácidos poseen esta característica, la reacción sirve para