1.8aa y Proteínas

AMINOCIDOS
Carboxilo
Amino
Carbono
Grupo R
AMINOCIDOS
Un aminocido es cualquier molcula que contiene
un grupo funcional cido y un grupo amino .
En la naturaleza los aminocidos que componen a las protenas

no son tan diversos.
Los aminocidos reportados en las diferentes protenas son
menos de 100 y de entre ellos, 20 son los que forman parte
de todas las protenas, con base en ellos se sintetizan las
protenas inicialmente.
Los otros aminocidos que se han observado en las protenas
son el resultado demodificaciones qumicas que sufren algunas
protenas como parte de su proceso de maduracin.
Aminocido
Alanina
Arginina
Asparagina
Aspartato
Cistena
Glutamina
Glutamato
Glicina
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Prolina
Serina
Treonina
Triptfano
Tirosina
Valina
Cdigo de tres
letras
Ala
Arg
Asn
Asp
Cys
Gln
Glu
Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met
Phe
Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val
Cdigo de una
letra
A
R
N
D
C
Q
E
G
H
I
L
K
M
F
P
S
T
W
Y
V
William Cumming Rose
Medico graduado de la Universidad de Yale en 1911.

Nutrilogo americano que descubri el aminocido esencial
tronina en 1930.
El Dr. Rose not sntomas de nerviosismo, fatiga y mareos en mayor

o menor grado cuando los sujetos eran privados de un aminocido
esencial.
Nos referimos a los aminocidos esenciales desde el punto de vista

de la nutricin como esenciales o indispendables y a los que no
lo son, como no esenciales o no indispensables.
Esenciales
No esenciales
Isoleucina
Alanina
Leucina
Tirosina
Lisina
Aspartato
Metionina
Cisteina
Fenilalanina
Glutamato
Treonina
Glutamina
Triptfano
Glicina
Valina
Prolina
Histidina
Serina
Arginina
Asparagina
Los 20 aminocidos comunes forman un conjunto de molculas con

caractersticas especficas:
Alfa-aminocidos
Estn formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un
grupo amino, a un hidrgenoy a un radical (estructura variable, que
determina la identidad y las propiedades de los diferentes
aminocidos)
Tienen codonesespecficos en el cdigo gentico.
Con la excepcin de laglicina, en los 19 aminocidos

restantes el carbono- posee 4 sustituyentes distintos y,
por tanto, existen dos ismeros pticos para estos
aminocidos:
ismero L
ismero D
Estos ismeros son imgenes especulares entre s:
Ambos grupos funcionales son susceptibles a los cambios de

pH; por eso, al pH de la clula ningn aminocido se encuentra
de esa forma, sino que se encuentra ionizado.
Los aminocidos a pH bajo (cido) se encuentran

mayoritariamente en su forma catinica (carga +), y a pH
alto (bsico) se encuentran en su forma aninica (carga -).
Existe un pH especfico para cada aminocido, donde la
carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud
y el conjunto de la molcula es elctricamente neutro. En
este estado se dice que el aminocido se encuentra en su
forma de ion dipolar o zwitterin.
Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su

cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrfilos : serina (Ser, S), treonina (Thr,

T), cistena (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr,
Y) y glicina (Gly, G).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A),

valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met,
M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptfano (Trp, W).
Alanina-ALA
Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido

glutmico (Glu, E).
Con carga positiva, o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R)

e histidina (His, H).
Clasificacin segn las propiedades de su cadena:

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena
lateral:
Neutros polares, polares o hidrfilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T),
cistena (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina
(Gly, G).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V),
leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina
(Phe, F) y triptfano (Trp, W).
Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu,
E).
Con carga positiva, o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His,
H).
Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptfano (Trp, W) (ya
PROTENAS
PROTENAS
Reaccin de un cido carboxlco con
amina
El enlace amida formado entre
dosa-aminocidos
recibe
el
nombre deenlace peptdico.
La cadena formada por varios
aminocidos unidos recibe el
nombre de polipptido.
alanil-glicil-tirosil-glutamil-valil-serina
Segn su forma:
Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura
secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos
ejemplos de stas son queratina, colgeno, miosina, actina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica
apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena
y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares.
Hemoglobina, albumina
Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y
otra parte globular (en los extremos).
Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

1. Catlisis: Pepsina, esta enzima se encuentra en el sistema digestivo y
se encargan de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Insulina que se encarga de regular la glucosa que se
encuentra en la sangre.
3. Estructural: Tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.
4. Defensiva: Glicoprotenas que se encargan de producir
inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraos, o la
queratina que protege la piel, as como el fibringeno y protrombina que
forman cogulos.
5. Transporte: Hemoglobina que lleva el oxgeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: Acetilcolina que recibe seales para producir la
contraccin.
Desnaturalizacin
Prdida
de
las
estructuras
de
orden
superior(secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la
cadena polipeptdica reducida a un polmero sin ninguna
estructura tridimensional fija.
La
desnaturalizacin
diversosefectosen la protena:
o
provoca
Cambios en las propiedades hidrodinmicasde la

protena: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de
difusin.
o Disminucin de su solubilidad, ya que los residuos

hidrofbicos del interior aparecen en la superficie.
o Prdida de las propiedades biolgicas
Desnaturalizacin
ALBUMINA
Globular.
En las protenas globulares, los residuos
apolares se orientan hacia el interior (hidrfobos), y

los polares hacia el exterior (hidrfilos).
Funcin.
Transporte.
Hormonas,
(bilirrubina), frmacos, metales.

Presin coloidosmtica (75-80%).
metabolitos
HEMOGLOBINA
Protena
contiene
globular
un
tetrmerica,
grupo
prosttico,
primarias diferentes.
En los adultos tiene dos
cadenas y dos cadenas
.
Funcin:
oxigeno
carbono.
Transportar
y
dixido
el
de
cada
monmero
con
estructuras
COLAGENO
Protena fibrosa que se encuentra principalmente en
tejidos fibrososcomo tendones, ligamentos y la piel,
tambin es abundante en la crnea, cartlago, hueso,
vasos sanguneos, el intestino, y el disco
intervertebral.
Elfibroblasto es la clula
ms comn que sintetiza
colgeno.
MIOSINA
Protena fibrosa y contrctil que se asocia con la
actina en las clulas musculares.
Es capaz de hidrolizar el ATP y desplazarse a travs
de la actina, lo que provoca la reduccin de las
distancias entre ambas fibras y, por lo tanto, la
contraccin muscular.
PORINAS
Protenas integrales de membrana que consisten en
un barril con una apertura transmembrana-central.
Funcin: Permitir el paso de molculas mucho mayores
que los iones, a travs de la membrana celular.
ATPasa Na+/K+
Protenas integrales de membrana plasmtica.
Es una protena transportadora clave en la
regulacin de las concentraciones intracelulares de
Na+ y K+
PROTEINAS TOTALES
Protenas
distribuidas en el organismo. Actan
como elementos estructurales y de transporte. Se
dividen en dos fracciones, albmina y globulinas.
Deteccin de:
Enfermedades nutricionales.
Estado nutricional tras intervenciones quirrgicas.
Enfermedades renales.
Enfermedades hepticas.
El rango normal de protenas totales es de 6.0 a 8.3
g/dl

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AMINOCIDOS

En la naturaleza los aminocidos que componen a las protenas

William Cumming Rose

Medico graduado de la Universidad de Yale en 1911.

El Dr. Rose not sntomas de nerviosismo, fatiga y mareos en mayor

Nos referimos a los aminocidos esenciales desde el punto de vista

Los 20 aminocidos comunes forman un conjunto de molculas con

Con la excepcin de laglicina, en los 19 aminocidos

Ambos grupos funcionales son susceptibles a los cambios de

Los aminocidos a pH bajo (cido) se encuentran

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su

Neutros polares, polares o hidrfilos : serina (Ser, S), treonina (Thr,

Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A),

Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido

Con carga positiva, o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R)

Clasificacin segn las propiedades de su cadena:

Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptfano (Trp, W) (ya

Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

Cambios en las propiedades hidrodinmicasde la

o Disminucin de su solubilidad, ya que los residuos

En las protenas globulares, los residuos

apolares se orientan hacia el interior (hidrfobos), y

(bilirrubina), frmacos, metales.

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