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Autoaprendizaje Bioquímica

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AUTOEVALUACIONES:

AMINOACIDOS
Autoevaluación 1
Pregunta nº 1: Podemos encontrar aminoácidos de la serie D
En casi todas las proteínas
Formando parte del peptidoglicano de la pared celular bacteriana
Formando parte de antibióticos como la gramicidina
En todas las proteínas con puentes disulfuro
Pregunta nº 2: Podemos encontrar D-aminoácidos en
Enzimas del metabolismo de los hidratos de carbono
La pared bacteriana
Ciertos antibióticos
Glicoproteínas
Pregunta nº 3: Los aminoácidos proteicos se caracterizan porque
Pertenecen a la serie L
Algunos no pueden ser sintetizados por el hombre
Pueden sufrir modificaciones una vez que se han incorporado a las proteínas
Son esenciales
Pregunta nº 4: Es cierto que todos los aminoácidos (aa) proteicos
Son ópticamente activos
Pertenecen a la serie D
Pueden ser sintetizados por el hombre
Nada de lo anterior es cierto
Pregunta nº 5: El aa Prolina se caracteriza porque
No tiene carbonos asimétricos
No tiene actividad óptica
Su cadena lateral está unida al grupo amino
Nada de lo anterior es cierto
Autoevaluación 2
Pregunta nº 1: Los aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el organismo
se llaman
Codificables
Particulares
No proteicos

Esenciales
Pregunta nº 2: Los aminoácidos
Pueden presentar más de dos grupos ionizables
Son excelentes amortiguadores fisiológicos, sobre todo si su pc está alejado del
pH fisiológico
Cuando están formando parte de una proteína pueden presentar unos valores de
pK distintos que los calculados en disolución
Tienen tantos grupos ionizables como carbonos asimétricos
Pregunta nº 3: Es cierto que
No todos los aminoácidos proteicos presentan actividad óptica
El hombre es incapaz de sintetizar ciertos aminoácidos
En ciertos péptidos podemos encontrar aminoácidos de la serie D
Hay aminoácidos que no forman parte de las proteínas
Pregunta nº 4: Entre las modificaciones que pueden sufrir los aminoácidos una vez
incorporados a las proteínas podemos citar
Hidroxilación
Mutarrotación
Carboxilación
Adición de yodo
Pregunta nº 5: Algunos aa proteicos pueden sufrir modificaciones. Es el caso de
D-Ala
4-hidroxiprolina
L-ornitina
B-Ala
Autoevaluación 3
Pregunta nº 1: Son aminoácidos con cadena lateral neutra o alifática
D
A
V
K
Pregunta nº 2: El aminoácido G
Corresponde a la guanina
Presenta dos isómeros ópticos: D y L
Tiene dos grupos carboxilo
Carece de carbonos asimétricos
Pregunta nº 3: Son aminoácidos con grupos hidroxilo
C
S
G
T
Pregunta nº 4: El símbolo del aminoácido triptófano
Y
T
W
K
Pregunta nº 5: El aminoácido C
Contiene azufre
Es aromático
Es la cisteína
Es la citosina
Autoevaluación 4
Pregunta nº 1: El aminoácido G
Es la guanina
Tiene un grupo OH
Es aromático
Carece de carbonos asimétricos
Pregunta nº 2: Son aminoácidos que contienen azufre
K
H
S
M
Pregunta nº 3: El aminoácido A
Es la adenina
Es hidrofóbico
Es dibásico
Es aromático
Pregunta nº 4: Son aminoácidos dicarboxílicos
A
G
D
E
Pregunta nº 5: Son aminoácidos dibásicos
A
R
K
L
Autoevaluación 5
Pregunta nº 1: El aminoácido glicina
Se representa por la letra G
Carece de carbonos asimétricos
Es dibásico
Contiene azufre
Pregunta nº 2: El aminoácido L
Es la lisina
Es la leucina
Es hidrofóbico
Tiene un grupo OH
Pregunta nº 3: El aminoácido V
Es la valina
Es aromático
Tiene un grupo OH
Contiene azufre
Pregunta nº 4: Son aminoácidos que contienen azufre
G
C
M
H
Pregunta nº 5: El aminoácido I
Tiene un grupo OH
Es hidrofóbico
Es dibásico
Es aromático
Autoevaluación 6
Pregunta nº 1: El aminoácido G
Es la guanina
Es dibásico
Carece de carbonos asimétricos
Es aromático
Pregunta nº 2: El aminoácido F
Es aromático
Tiene un grupo OH
Es dibásico
Es dicarboxílico
Pregunta nº 3: El aminoácido Y
Es la tirosina
Es la isoleucina
Es dibásico
Es aromático
Pregunta nº 4: El aminoácido W
Es el ácido glutámico
Es dibásico
Es aromático
Contiene azufre
Pregunta nº 5: El aminoácido T
Es la tirosina
Es la treonina
Tiene un grupo OH
Es aromático
Autoevaluación 7
Pregunta nº 1: El aminoácido glicina
Se representa por la letra G
Carece de carbonos asimétricos
Es dibásico
Contiene azufre
Pregunta nº 2: El aminoácido S
Contiene azufre
Tiene un grupo OH
Es hidrofóbico
Es aromático
Pregunta nº 3: El aminoácido cisteína
Contiene azufre
Se representa por la letra S
Es aromático
Tiene dos grupos amino
Pregunta nº 4: El aminoácido M
Es aromático
Es dicarboxílico
Contiene azufre
Tiene un grupo OH
Pregunta nº 5: El aminoácido P
Tiene un grupo OH
Es la prolina
Es dibásico
Contiene fósforo
Autoevaluación 8
Pregunta nº 1: El aminoácido D
Es el ácido aspártico
Es aromático
Es dibásico
Tiene un grupo OH
Pregunta nº 2: El aminoácido E
Es la glutamina
Es dicarboxílico
Es aromático
Es el ácido glutámico
Pregunta nº 3: El aminoácido N
Es la glutamina
Es la asparragina
Contiene azufre
Es aromático
Pregunta nº 4: El aminoácido Q
Es la glutamina
Es la asparragina
Contiene azufre
Es aromático
Pregunta nº 5: El aminoácido K
Es dibásico
Es la lisina
Es aromático
Es la glutamina
Autoevaluación 9
Pregunta nº 1: El aminoácido R
Es aromático
Carece de carbonos asimétricos
Es la arginina
Es dibásico
Pregunta nº 2: Las abreviaturas de tres y de una letra para el aminoácido
triptófano son
Tri-Y
Tri-T
Trp-W
Trp-T
Pregunta nº 3: Los aminoácidos C y M
Son dicarboxílicos
Contienen grupos hidroxilo
Son aromáticos
Contienen azufre
Pregunta nº 4: Los aminoácidos K y R
Tienen carácter ácido, y por tanto, a pH fisiológico tendrán carga positiva
Tienen carácter ácido, y por tanto, a pH fisiológico tendrán carga negativa
Tienen carácter básico, y por tanto, a pH fisiológico tendrán carga positiva
Tienen carácter básico, y por tanto, a pH fisiológico tendrán carga negativa
Pregunta nº 5: El aminoácido que contiene un grupo imidazol en su cadena lateral
es la
P
W
F
H
AUTOEVALUACIONES: PEPTIDOS
Autoevaluación 1
Pregunta nº 1: El enlace peptídico
Es un enlace amida
Tiene las características propias de un enlace sencillo
Está estabilizado por resonancia
Limita las posibilidades conformacionales de las proteínas
Pregunta nº 2: El enlace peptídico
Es un enlace amida
Tiene características intermedias entre el enlace sencillo y un doble enlace
Permite la libre rotación de los átomos implicados
Sólo tiene lugar entre aminoácidos de la serie L
Pregunta nº 3: El enlace peptídico
Es un enlace N-glicosídico
Es un enlace éster
Es un enlace amida
Es un enlace sencillo aunque con características propias de un doble enlace
Pregunta nº 4: En un enlace peptídico, el enlace que une al C del grupo carboxilo
de un aminoácido con el N del grupo amino de otro
Es un doble enlace
Es un enlace sencillo que permite la libre rotación del C y del N
Tiene características intermedias entre el enlace sencillo y el doble enlace
Nada de lo anterior es cierto
Pregunta nº 5: Es cierto que
Algunos péptidos contienen aminoácidos de la serie D
Algunos péptidos son cíclicos
Algunos péptidos pueden presentar modificaciones químicas en sus extremos
Para nombrar un péptido se comienza por el extremo carboxilo, porque está más
oxidado
Autoevaluación 2
Pregunta nº 1: El enlace peptídico
Es un enlace de tipo amida
Es un enlace hemiacetálico interno
Es un enlace no covalente
Permite la libre rotación de todos los átomos que participan en él
Pregunta nº 2: El enlace peptídico
Es un enlace éster
Tiene todas las características de un doble enlace
Está estabilizado por un proceso de tautomería
Limita las posibilidades conformacionales de las proteínas
Pregunta nº 3: El enlace peptídico
Es un enlace amida
Puede establecer puentes de hidrógeno
Está estabilizado por resonancia
Puede formarse entre los extremos amino y carboxilo de un péptido
Pregunta nº 4: El enlace peptídico
Es un enlace amida
Es un enlace éster
Está estabilizado por resonancia
Es el que une dos proteínas entre sí
Pregunta nº 5: Para determinar la secuencia de un péptido hay que determinar
El valor de los ángulos f y y de cada aminoácido
El número de aminoácidos de cada clase que contiene y el orden en que están
unidos entre sí
Su estructura tridimensional
Nada de lo anterior es cierto
Autoevaluación 3
Pregunta nº 1: Un tripartido es
Un complejo formado por tres péptidos
Un péptido formado por tres aminoácidos
Un polipéptido tridimensional
Un péptido con tres extremos
Pregunta nº 2: El compuesto leucilcisteiniltirosina
Contiene L en su extremo amino
Contiene L en su extremo carboxilo
Contiene Y en su extremo amino
Contiene Y en su extremo carboxilo
Pregunta nº 3: En un péptido, el extremo amino
Marca el final de la molécula
Puede estar acetilado
Está ocupado normalmente por un aminoácido de la serie D
Puede reaccionar con el extremo carboxilo para originar un péptido cíclico
Pregunta nº 4: El compuesto alanilglicilprolilarginina
Es un polipéptido
Tiene 4 enlaces peptídicos
Se representa con el código de una letra como: AGPA
Se representa con el código de una letra como: AGPR
Pregunta nº 5: Es cierto que los péptidos
Pueden ser cíclicos
Se pueden sintetizar sin la participación de los ribosomas
Pueden actuar como hormonas
Pueden presentar modificaciones en sus extremos amino y/o carboxilo
Autoevaluación 4
Pregunta nº 1: Es cierto que
algunos péptidos con funciones muy importantes para el organismo están
formados por menos de 10 aminoácidos
algunos péptidos se sintetizan por la ruptura de una proteína precursora de mayor
tamaño
algunos péptidos presentan ramificaciones complejas en su cadena principal
algunos péptidos son utilizados como reserva energética
Pregunta nº 2: Los péptidos pueden actuar como
hormonas
antibióticos
reserva energética
neurotransmisores
Pregunta nº 3: Son péptidos de acción hormonal
la valinomicina
la insulina
la gramicidina
la oxitocina
Pregunta nº 4: Son péptidos de acción antibiótica
la valinomicina
la insulina
la gramicidina
la oxitocina
Pregunta nº 5: Algunos péptidos funcionan como hormonas. Es el caso de
la insulina
la gramicidina
la vasopresina
la bilirrubina
Autoevaluación 5
Pregunta nº 1: Los péptidos pueden funcionar como
hormonas
antibióticos
neurotransmisores
cofactores enzimáticos
Pregunta nº 2: La valinomicina y la gramicidina son dos péptidos que actúan como
antibióticos
agentes vasoactivos
neurotransmisores
cofactores enzimáticos
Pregunta nº 3: En mamíferos, la hormona que provoca la contracción del útero y la
secreción de leche
es una hormona esteroidea
es una hormona de naturaleza peptídica
se llama vasopresina
se llama oxitocina
Pregunta nº 4: Es cierto que
el glutation es un péptido que actúa como un cofactor enzimático
la insulina es un péptido que actúa como neurotransmisor
la valinomicina es un péptido que actúa como antibiótico
la oxitocina es un péptido con acción hormonal
Pregunta nº 5: La insulina y el glucagón tienen en común que
actúan como neurotransmisores
tienen función hormonal
se producen en el hígado
regulan el metabolismo de los azúcares
AUTOEVALUACIONES:
PROTEINAS
AUTOEVALUACION 1
Pregunta nº 1: Las proteínas que sólo se disuelven en alcohol se llaman
albúminas
globulinas
glutelinas
prolaminas
Pregunta nº 2: Las proteínas que sólo se disuelven en ácidos o bases se llaman
albúminas
globulinas
glutelinas
escleroproteínas
Pregunta nº 3: Las albúminas son proteínas que se disuelven
en disoluciones salinas muy concentradas
agua
alcoholes
ácidos
Pregunta nº 4: Las proteínas que son insolubles en la gran mayoría de los
disolventes se llaman
albúminas
globulinas
glutelinas
escleroproteínas
Pregunta nº 5: Las proteínas se pueden clasificar en función de criterios como
su solubilidad
su forma
su secuencia
su peso molecular
AUTOEVALUACION 2
Pregunta nº 1: Una proteína unida a su grupo prostético se llama
holoproteína
escleroproteína
apoproteína
proteína activada
Pregunta nº 2: El citocromo c es una proteína
conjugada
fibrosa
oligomérica
monomérica
Pregunta nº 3: Es cierto que
los términos polipéptido y proteína son siempre equivalentes
una proteína puede estar formada por varios polipéptidos
un péptido puede estar formado por varias proteínas
cada subunidad de una proteína es un polipéptido
Pregunta nº 4: Cuando una proteína está formada por varias cadenas
polipeptídicas, cada una de estas cadenas se denomina
dominio
subunidad
estructura supersecundaria
centro activo
Pregunta nº 5: Decimos que una proteína es conjugada
cuando está formada por más de una cadena polipeptídica
cuando puede llevar a cabo más de una función
cuando se puede disolver en cualquier tipo de disolvente
nada de lo anterior es cierto
AUTOEVALUACION 3
Pregunta nº 1: Son proteínas conjugadas
el citocromo c
la hemoglobina
el colágeno
la mioglobina
Pregunta nº 2: La contracción del músculo se produce con la ayuda de proteínas
como
actina
miosina
colágeno
rodopsina
Pregunta nº 3: Las endonucleasas de restricción son proteínas cuya función
principal es
estructural
transporte
defensa
transducción de señales
Pregunta nº 4: En la retina hay una proteína que convierte los fotones de la luz en
impulsos nerviosos. Se trata de
la insulina
la miosina
el citocromo c
la rodopsina
Pregunta nº 5: El colágeno es una proteína
conjugada
fibrosa
monomérica
con función estructural
AUTOEVALUACION 4
Pregunta nº 1: La cadena principal o "esqueleto" de una proteína
sólo está formada por átomos de N y de C
es la que contiene los enlaces peptídicos
está estirada al máximo en la estructura secundaria del tipo hoja b
sólo está presente en proteínas de tipo fibroso
Pregunta nº 2: La secuencia de un péptido
por convención, se empieza a leer a partir del extremo carboxilo
indica qué aminoácidos lo componen, pero no en qué orden
indica qué aminoácidos lo componen y en qué orden
es la que determina su estructura primaria
Pregunta nº 3: Cuando se conocen los aminoácidos que componen una proteína y
el orden en que están ensamblados, se dice que conocemos
su secuencia
su estructura primaria
su estructura secundaria
su estructura terciaria
Pregunta nº 4: Cuando se comparan las secuencias de proteínas que cumplen la
misma función en organismos distintos, con frecuencia se encuentran aminoácidos
que siempre ocupan la misma posición. Son los llamados aminoácidos
esenciales
conservados
universales
proteicos
Pregunta nº 5: La estructura primaria de las proteínas
desaparece cuando la proteína se desnaturaliza
es la responsable de su función biológica
se puede deducir a partir de la secuencia del gen correspondiente
también se llama "esqueleto" de la proteína
AUTOEVALUACION 5
Pregunta nº 1: En una proteína, la hélice a
Se dispone con las cadenas laterales de los aminoácidos hacia el interior, de
forma que no interaccionan con el disolvente
está estabilizada fundamentalmente por interacciones hidrofóbicas
puede albergar cualquier tipo de aminoácido
nada de lo anterior es cierto
Pregunta nº 2: En la hélice a de una proteína
cada enlace peptídico puede establecer solamente un puente de hidrógeno
cada vuelta de hélice contiene 3,6 aminoácidos
cada vuelta de hélice tiene una longitud de 5,4 nm
es frecuente encontrar aminoácidos como la prolina
Pregunta nº 3: En una hélice a de una proteína
la cadena principal del polipéptido está estirada al máximo
cada vuelta de la hélice es capaz de acomodar a 5,4 aminoácidos
cada enlace peptídico puede formar dos puentes de hidrógeno
las cadenas laterales de los aminoácidos se orientan hacia el interior de la hélice
Pregunta nº 4: En una hélice a
las cadenas laterales de los aminoácidos (aa) se orientan hacia el exterior
se pueden formar puentes de hidrógeno entre aa que están muy alejados en la
secuencia
podemos encontrar cualquiera de los 20 aa proteicos
el esqueleto de la proteína se encuentra estirado al máximo
Pregunta nº 5: En una proteína, las hélices a
se estabilizan por medio de enlaces covalentes
presentan la cadena principal de la proteína estirada al máximo
no pueden albergar al aminoácido prolina
albergan 3,6 residuos de aminioácido en cada vuelta
AUTOEVALUACION 6
Pregunta nº 1: La estructura secundaria de las proteínas
desaparece cuando la proteína se desnaturaliza
es la responsable de su función biológica
se puede deducir a partir de la secuencia del gen correspondiente
también se llama "esqueleto" de la proteína
Pregunta nº 2: Las interacciones que estabilizan los distintos elementos de la
estructura secundaria de las proteínas son
hidrofóbicas
polares
covalentes
puentes de hidrógeno
Pregunta nº 3: La estructura b
sólo aparece en proteínas fibrosas
está formada por varios giros b dispuestos de forma antiparalela
aparece con frecuencia en estructuras supersecundarias
es característica de proteínas como el colágeno
Pregunta nº 4: La estructura b
es más larga que una hélice a que tenga el mismo número de aminoácidos
se suele representar como una flecha
nunca se observa en proteínas globulares
nada de lo anterior es cierto
Pregunta nº 5: En una hoja b
se forma un puente de hidrógeno cada 3,6 aminoácidos
la cadena principal del polipéptido está estirada al máximo
se pueden formar puentes de hidrógeno entre aminoácidos muy alejados en la
secuencia
la estabilidad se mantiene principalmente por enlaces covalentes
AUTOEVALUACION 7
Pregunta nº 1: La hoja b
se estabiliza principalmente mediante interacciones covalentes
sólo aparece en proteínas fibrosas
es característica de proteínas como la fibroína de la seda
es característica de proteínas como el colágeno
Pregunta nº 2: La hoja b es un elemento de la estructura secundaria de las
proteínas que se caracteriza porque
está estabilizada por interacciones de tipo covalente
en ella, las cadenas laterales de los aminoácidos están estiradas al máximo
permite establecer puentes de hidrógeno entre aminoácidos que están muy
alejados en la secuencia
es típica de las proteínas con estructura fibrosa
Pregunta nº 3: Los giros b
son estructuralmente muy parecidos a la hélice a
son estructuras cortas, ya que contienen muy pocos aminoácidos
sirven para conectar distintos elementos de la estructura secundaria
no suelen contener aminoácidos como la prolina
Pregunta nº 4: Un giro b
es una hélice a de pequeño tamaño
no puede albergar al aminoácido prolina
es una secuencia extraordinariamente larga
hace que la cadena principal del polipéptido gire 180º
Pregunta nº 5: El aminoácido prolina se encuentra frecuentemente en estructuras
como
la hélice a
los giros b
el colágeno
ninguna de las anteriores
AUTOEVALUACION 8
Pregunta nº 1: En una proteína globular
los aminoácidos polares de disponen en el interior de la molécula
los aminoácidos apolares de disponen en el interior de la molécula
los aminoácidos polares de disponen en el exterior de la molécula
los aminoácidos apolares de disponen en el exterior de la molécula
Pregunta nº 2: La estructura terciaria de una proteína
proporciona el máximo de información a nivel estructural
es propia de las proteínas multiméricas
determina su actividad biológica
está estabilizada fundamentalmente por puentes de hidrógeno
Pregunta nº 3: La estructura terciaria de una proteína globular se caracteriza
porque
se estabiliza únicamente por interacciones de tipo no-covalente
los residuos polares se acumulan preferentemente en el interior de la proteína
los residuos apolares se colocan preferentemente en la superficie de la proteína
representa el máximo de información estructural en una proteína monomérica
Pregunta nº 4: En una proteína monomérica, la estructura terciaria
está estabilizada por interacciones covalentes y no covalentes
es la responsable de su actividad biológica
es independiente de la estructura primaria
puede ser de tipo globular o fibroso
Pregunta nº 5: En las proteínas con estructura terciaria globular
no hay hojas b
los residuos polares se acumulan en el interior de la proteína
las fuerzas que la estabilizan pueden ser tanto covalentes como no covalentes
nada de lo anterior es cierto
AUTOEVALUACION 9
Pregunta nº 1: Un dominio de una proteína
es lo mismo que una estructura supersecundaria
es independiente del resto de la proteína a la hora del plegamiento o la
desnaturalización
es el lugar por donde el sustrato se une al enzima
es lo mismo que una subunidad
Pregunta nº 2: Las regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de
proteínas globulares que se pueden plegar o desnaturalizar de forma
independiente se llaman
estructuras supersecundarias
subunidades
hojas b
dominios
Pregunta nº 3: Cuando se conoce la disposición tridimensional de todos los
átomos de una proteína monomérica, puedo decir que conozco
su secuencia
su estructura terciaria
su estructura cuaternaria
su actividad específica
Pregunta nº 4: La estructura terciaria de una proteína
también se llama secuencia
determina sus propiedades biológicas
surge a medida que se va sintetizando la proteína
desaparece cuando la proteína se desnaturaliza
Pregunta nº 5: La estructura terciaria de una proteína
está determinada por su secuencia
en determinadas condiciones, puede perderse
aparece inmediatamente después de que la proteína ha sido sintetizada
nada de lo anterior es cierto
AUTOEVALUACION 10
Pregunta nº 1: Son proteínas con estructura cuaternaria
el citocromo c
la hemoglobina
la hexoquinasa
la aspartato transcarbamilasa
Pregunta nº 2: La estructura quinaria de las proteínas se pone de manifiesto en
estructuras como
los microtúbulos
las membranas celulares
los ribosomas
los virus
Pregunta nº 3: La estructura cuaternaria de una proteína
se estabiliza sólo por enlaces covalentes
se forma únicamente entre subunidades con idéntica estructura
se forma únicamente entre subunidades con idéntica función
se puede observar tanto en proteínas globulares como fibrosas
Pregunta nº 4: Una proteína tiene estructura cuaternaria
si presenta varios dominios
si es oligomérica
si se asocia con otros tipos de biomoléculas
si es una proteína conjugada
Pregunta nº 5: Es cierto que
todas las proteínas presentan estructura cuaternaria
las diversas subunidades de una proteína deben ser idénticas
el ensamblaje de las subunidades se produce de forma espontánea
las diversas subunidades de una proteína deben tener la misma función
AUTOEVALUACION11
Pregunta nº 1: Son agentes desnaturalizantes
el calor
el pH
los grupos prostéticos
los detergentes
Pregunta nº 2: Cuando se desnaturaliza una proteína
sólo se pierde la estructura cuaternaria
en algunos casos, puede recuperarse la estructura nativa
aumenta su solubilidad
pierde sus propiedades biológicas
Pregunta nº 3: La desnaturalización de una proteína
aumenta su solubilidad
aumenta su coeficiente de difusión
puede ser reversible
mantiene intactas sus propiedades biológicas, porque se conserva la estructura
primaria
Pregunta nº 4: Cuando una proteína se desnaturaliza
cambia su secuencia
pierde su actividad biológica
disminuye su solubilidad
lo hace siempre de forma irreversible
Pregunta nº 5: Cuando una proteína se desnaturaliza
se vuelve más activa
precipita
nunca puede recuperar su estructura nativa
cambia su secuencia
AUTOEVALUACION 12
Pregunta nº 1: La desnaturalización de una proteína
siempre es irreversible
implica la pérdida de su estructura primaria
elimina su actividad biológica
sólo afecta a la estructura cuaternaria
Pregunta nº 2: Para desnaturalizar una proteína puedo utilizar
acetona
calor
urea
detergentes
Pregunta nº 3: En una proteína en disolución
si el pH es alto, la carga neta es de signo negativo
la carga neta es independiente del pH
si la carga neta es cero, entonces el pH corresponde al punto isoeléctrico
si el pH es bajo, la carga neta es de signo positivo
Pregunta nº 4: Si una proteína tiene un punto isoeléctrico de 10,2
es una proteína ácida
es una proteína básica
a pH fisiológico tendrá carga neta positiva
a pH fisiológico tendrá carga neta negativa
Pregunta nº 5: Son factores que contribuyen a la presión coloidosmótica de una
proteína a
la presión osmótica
el efecto Donnan
la presión sanguínea
el agua de hidratación
LÁMINAS DE AMINOÁCIDOS
APUNTES SOBRE AMINOÁCIDOS Y
PROTEÍNAS

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