TEMA 11: METABOLISMO CELULAR Y DEL SER VIVO.

1. Las enzimas.
Son proteínas que catalizan (aumentan la velocidad de las reacciones químicas)
algunas reacciones químicas uniéndose a la molécula que se va a transformar, el
sustrato.
La región de la enzima donde se acomoda el sustrato es el centro activo. La unión
entre enzima y sustrato implica un reconocimiento estérico, es decir, un acoplamiento
especifico entre moléculas.
 Disminuyen la energía de
activación, aceleran las
reacciones bioquímicas.
 No cambian el signo ni la cuantía
de la variación de la energía
libre, solo aumentan la
velocidad. No hacen que los
procesos sean
termodinámicamente más
favorables.
 No modifican el equilibrio se una
reacción, sino que aceleran la
llegada al mismo.
 Al finalizar la reacción, quedan
libres y sin alterarse como
cualquier otro catalizador, y pueden funcionar otra vez.
1.1. Influencia del pH y de la temperatura en la actividad enzimática.
Las variaciones de temperatura inducen cambios de
configuración en la estructura terciaria o cuaternaria de las
enzimas, alterando su centro activo y, por tanto, su actividad
biológica. Para cada enzima existe una temperatura optima.
Así, cuando la temperatura se aleje del valor optimo, la
actividad de las enzimas disminuirá o quedara anulada.
Las variaciones del pH del medio provocan un cambio en las
cargas eléctricas superficiales de las enzimas, modificándose también su
estructura terciaria y, por tanto, su actividad biológica. Para cada enzima
existe, dentro de un pequeño intervalo de tolerancia, un pH óptimo.
1.2. Cofactores enzimáticos.
Algunas enzimas no son proteínas solamente, sino que están asociadas con
otro tipo de moléculas no proteicas y de las cuales depende su actividad. Por
ejemplo, las holoenzimas; los cofactores (no proteicas) y la apoenzima
(proteica). Los cofactores pueden ser:
 Cationes metálicos, que se unen a la apoenzima o regulan su actividad.
 Moléculas orgánicas complejas, se denominan coenzimas y se unen a
la parte proteica o apoenzima.
COENZIMAS.
Son moléculas orgánicas no proteicas que intervienen en las
reacciones catalizadoras enzimáticamente, actuando, como
transportadores de electrones. Muchas de ellas son nucleótidos. A
 diferencia de las enzimas, las coenzimas no son especificas en cuanto
el sustrato sobre el que reaccionan, sino que cada grupo de coenzimas
interviene en un mismo tipo de reacción, independientemente del
sustrato.
- Nucleótidos de flavina; están formados por una base nitrogenada,
la flavina, y una pentosa, el ribitol. Este conjunto forma un
compuesto llamado riboflavina o vitamina B 2.
El nucleótido de flavina es el FAD (flavín-adenín-dinucleotido).
Son coenzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción, y
se pueden encontrar tanto en forma oxidada (FAD), como en
forma reducida (FADH2).
- Nucleótidos de piridina; están formados por la unión mediante
enlace fosfodiéster del nucleótido de nicotinamida (vitamina B 3) y
el de adenina.
Existen dos nucleótidos de piridina, el NAD (dinucleótido de
nicotinamida u adenina) o reducida NADH, NADPH. Intervienen en
diversos procesos metabólicos.
- Coenzima A (CoA); está formado por un derivado del ADP, el ácido
pantoténico o vitamina B5, y una cadena corta de etilamina unida a
un grupo tiol (-SH), que recibe el nombre de
β-mercaptoetilamina. Interviene en reacciones enzimáticas
implicadas en el metabolismo celular, como transportadoras de
grupos acilo (R-CO-).
Un derivado de la CoA, el acetil coenzima A, que surge de la unión
de la CoA con una molécula de ácido acético mediante enlace
tioéster.
1.3. Clasificación de las enzimas.
 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis.
 Liasas: catalizan la ruptura de moléculas.
 Transferasas: catalizan radicales (quinasas).
 Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización.
 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de óxido-reducción.
 Sintetasas o ligasas: catalizan la síntesis de moléculas.
2. La reacción enzimática.
Una reacción bioquímica catalizada por enzimas transcurre siempre mediante la unión
del sustrato a la enzima, formándose el complejo enzima-sustrato, imprescindible para
que la reacción química pueda llevarse a cabo. Se representa mediante:
E + S → ES → E + P
La E corresponde a la enzima, S al sustrato, P al producto de la reacción y ES es el
complejo intermedio enzima-sustrato.
 2.1. Especificidad.
Esta propiedad se debe a que la conformación tridimensional del centro activo
de la enzima es tal, que resulta complementaria a la molécula de sustrato a la
que se une mediante reconocimiento estérico.

MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO

La unión sigue el La unión no es
modelo “llave- rígida, la unión
cerradura”, induce un
siendo la “llave” cambio
el sustrato y la conformacional
“cerradura” el en el sitio activo
centro activo de de la enzima,
la enzima. que provoca el
perfecto
acoplamiento
entre esta y el sustrato.

2.2. Inhibición de la actividad enzimática.

El modelo “llave-cerradura”
nos ayuda a comprender la
inhibición. Si la cerradura es
ocupada por un objeto
extraño, no podrá entrar la
llave, es decir, el sustrato. Así,
la actividad de una enzima
puede inhibirse si su centro
activo es ocupado por una
molécula extraña.
Distinguimos un par de casos:
 Inhibidores reversibles. Se unen a la enzima y se denominan
inhibidores competitivos, ya que compiten por su unión al centro
activo de la enzima.
 Inhibidores irreversibles o venenos. Se unen de forma permanente al
centro activo y suprimen por completo la actividad de la misma. De ahí
el nombre veneno.

2.3. Alosterismo.
Existen diversas moléculas (denominadas ligandos) capaces de unirse
específicamente a la enzima provocando en ella un cambio conformacional.
Estos ligandos se unen a los centros reguladores.
 Existen ligandos activadores e inhibidores. Los sustratos de las enzimas suelen
comportarse como ligandos activadores, de manera que la unión de una
molécula de sustrato favorece la unión de mas moléculas de sustrato; los
productos de reacciones suelen comportarse como ligando inhibidores,
inhibiendo la unión de moléculas de sustrato a la enzima y, por tanto,
impidiendo la reacción enzimática. Estas enzimas son reguladas por el sustrato
y el producto se conoce como enzimas alostéricas.

2.4. Cinética de la reacción enzimática.

En las reacciones enzimáticas existe un limite en cuanto a la cantidad de
sustratos que la enzima es capaz de transformar en el tiempo. La velocidad de
la reacción aumenta de forma lineal hasta alcanzar un máximo en el que se
produce la saturación (se produce cuando todos los centros activos están
ocupados) de la enzima. En ese momento, la velocidad solo dependerá de la
rapidez con la que la enzima sea capaz de procesar el sustrato.

CONSTANTE DE MICHAELIS Y MENTEN

Hace referencia a la afinidad de la enzima
por su sustrato. Esto se conoce con el
nombre de eficacia catalítica.
Cuanto menor sea la KM, mayor es la
afinidad sustrato-enzima, ya que se
alcanza más velocidad, más rápida.
La cantidad de sustrato que se produce a
una velocidad de reacción baja.

3. Vitaminas y metabolismo.
Son biomoléculas de muy variada complejidad. Por el relevante papel que
desempeñan en el metabolismo, las vitaminas son indispensables en la dieta, debido a
que no pueden ser sintetizadas por los organismos animales.
La ausencia de vitaminas en el organismo provoca enfermedades carenciales.
 Avitaminosis. Falta total de una o varias vitaminas.
 Hipovitaminosis. Presencia insuficiente de vitamina que el organismo necesita.
 Hipervitaminosis. Exceso de vitaminas.
Muchas son precursoras de coenzimas y de moléculas en el metabolismo.
3.1. Clasificación de las vitaminas.
 Se suelen clasificar atendiendo a su solubilidad en agua-
 Hidrosolubles. Solubles en agua y actúan como coenzimas o
precursoras de coenzimas. Vitaminas del complejo B y la vitamina C.
 Liposolubles. Insolubles de agua y solubles en disolventes no polares.
Son lípidos insaponificables, y no son cofactores o precursores.
Vitaminas A, D, E y K.

NOMBRE NECESIDAD FUENTE COENZIMA FUNCION ENFERMEDAD

DIARIA DERIVADA O CARENCIAL
FORMA ACTIVA
VITAMINA B2 1 mg Hígado, queso, FAD, FMN Transferencia Beriberi
leche, huevo, de grupos
vegetales verdes aldehídos
VITAMINA E 5 mg Aceites vegetales, Inhibe la Envejecimiento
semillas de oxidación de celular, impide el
cereales ácidos grasos crecimiento
insaturados

TEMA 12: CATABOLISMO AERÓBICO Y ANAERÓBICO.

1. Glucólisis.
(HOJA)
2. Oxidación del ácido pirúvico.
(HOJA)
3. Ciclo de Krebs.
(HOJA)
4. Respiración celular.
(HOJA)
4.1. Fosforilación oxidativa: proceso quimiosmótico.
Cuando los electrones se mueven a través de la cadena transportadora, saltan a
niveles energéticos inferiores y liberan energía. Esta energía se libera para
producir ATP a partir de ADP y fosfato, este proceso se llama fosforilación
oxidativa.
Se demuestra que por cada dos electrones que pasan desde el NADH al oxígeno, se
forman tres moléculas de ATP a partir de ADP y PI. sin embargo, por cada dos
electrones que pasan del FADH2 y entran en la cadena en un nivel energético
menor, se forman dos moléculas de ATP.
4.2. Acoplamiento quimiosmótico.
Como la membrana mitocondrial interna es impermeable a los protones, el
bombeo de estos consigue que se establezca un gradiente electroquímico entre la
matriz y el espacio intermembrana, que genera una fuerza protomotriz, que hace
que puedan fluir pasivamente los protones.
Las partículas F forman los canales por los que pasan los protones. Cada partícula F
es un complejo enzimático ATP sintetasa. Cuando el flujo de protones pasa a
través de esta estructura hacia la matriz, se produce una rotación en la partícula F
y cataliza la síntesis de ATP, a partir de ADP y P i.
 Aproximadamente cada 3 protones que fluyen a través del ATP sintetasa, se forma
una molécula de ATP. Este proceso tiene carácter quimiosmótico.

5. Balance energético de la respiración celular.

6. Fermentaciones y otras catabólicas.

Ocurre solamente en condiciones anaerobias, es decir, cuando no existe el oxígeno.
Un organismo puede obtener tanto rutas anaerobias como aerobias. Es el caso de las
células vegetales, que cuando escasea el oxigeno oxidan el NADH y producen alcohol
etílico. Pero es en el mundo de los microorganismos (levaduras, bacterias…) donde
encontramos una variedad de fermentaciones.
6.1. Fermentación etílica.
Se produce etanol. Esta vinculada con las
células vegetales, hongos y bacterias, en
donde, la enzima principal es el alcohol
deshidrogenasa.
En las levaduras, que son organismos
aerobios facultativos (sin oxígeno →
fermentación, con oxigeno → respiración
celular), tienen particular importancia el
efecto Pasteur. Consiste en la inhibición del
proceso fermentativo en presencia
de oxigeno molecular. Si este se
encuentra disponible, lo utiliza y
degrada el ácido pirúvico hasta
CO2 y agua.
6.2. Fermentación láctica.
 Se produce ácido láctico a partir del ácido pirúvico de la glucolisis. De esta forma,
se regenera el NAD+ necesario para proseguir la glucolisis.
6.3. β-oxidación de ácidos grasos.
(HOJA)

TEMA 13: ANABOLISMO.

1. Fotosíntesis I: pigmentos y fotosistemas.

La fotosíntesis permite que las células capten la energía luminosa del Sol y la
transformen en energía química, que es la única forma de energía útil para las rutas
metabólicas.
1.1. Generalidades de la fotosíntesis.
Consta de dos fases:
 La fase luminosa, que comprende un conjunto de reacciones,
dependientes de la luz y del agua, que tienen lugar en las membranas
tilacoidales. Los electrones liberados tras la incidencia de los fotones sobre
la clorofila, reducirán el NADP+ A NADPH. La energía liberada en esta
cadena de transporte electrónico se utiliza parcialmente en un bombeo de
protones que permitirá la síntesis del ATP, proceso denominado
fotofosforilación.
 La fase oscura, consta de una serie de reacciones que no dependen de la
luz y que se producen en el estroma. Con la energía almacenada en el ATP
y el poder reductor conseguido en la fase luminosa, se asimila el CO 2 de la
atmosfera y se reduce su carbono, obteniendo de este modo biomoléculas
exclusivas de los sv. Este proceso recibe el nombre de fijación del carbono
por las plantas.
1.2. Pigmentos fotosintéticos.
Absorben la luz los pigmentos que se localizan en las membranas tilacoidales. Son
moléculas que contienen un cromóforo. Entre estas moléculas se encuentran las
clorofilas, la xantofila y los carotenoides.
Los enlaces dobles alternativos en el anillo de la molécula permiten la
deslocalización de los electrones, que forman una nube alrededor de dicho anillo.
La absorción de luz causa una redistribución de la densidad de electrones en la
molécula, favoreciendo la perdida de un electrón hacia un aceptor adecuado.
La clorofila y los demás pigmentos, al captar los fotones, pasan a un estado
excitado.
1.3. Fotosistemas.
Los cloroplastos contienen unas trescientas moléculas as de clorofila de la
requeridas para la fotosíntesis. Esto significa que actúan todas juntas como un
fotosistema, en el cual, solo la clorofila del centro de reacción, transfiere los
electrones a un aceptor.
Todas absorben luz y forman una especie de antena para atrapar fotones. Cuando
una molécula se excita capta un fotón, y transfiere esa energía a una molécula
cercana por un proceso de resonancia. Finalmente, la energía se transfiere a la
molécula de pigmento situada en el centro de reacción.
1.4. Tipos de fotosistemas.
 Fotosistema I. se localiza en las membranas de los tilacoides no apilados y
que están en contacto con el estroma. Su centro de reacción contiene dos
moléculas de clorofila a denominadas P700.
  Fotosistema II. Se localiza en los grana, es decir, en los tilacoides apilados.
Su centro de reacción contiene dos moléculas de clorofila a llamadas P 680.
2. Fotosíntesis II: fase lumínica.
2.1. Transporte de electrones.
2.2. Fotofosforilación no cíclica.

2.3. Fotofosforilación cíclica (producción de ATP).