Las enzimas.

1.Concepto de metabolismo.
Es el conjunto de reacciones químicas que se producen en el interior de las células y que conducen a
la transformación de unas biomoléculas en otras.Las distintas reacciones químicas del
metabolismo=vías metabólicas y las moléculas que intervienen=metabolitos.Todas las reacciones del
metabolismo están reguladas por enzimas (específicas para cada metabolito inicial o sustrato y para
cada tipo de transformación).Las sustancias finales de una vía metabólica=productos.Las conexiones
existentes entre diferentes vías metabólicas reciben el nombre de metabolismo intermediario.

1.1 Tipos de vías metabólicas. (Reacciones químicas)

Catabolismo.Transformación de moléculas orgánicas complejas en otras más sencillas, con liberación
de energía que se almacena en ATP.

Anabolismo.Síntesis de moléculas orgánicas complejas a partir de otras más sencillas. Se necesita

suministrar energía, en forma de ATP.

Anfibolismo (Fase intermedia).Procesos en los que se almacena gran cantidad de energía (para los
posteriores procesos anabólicos).

1.2 Acelerar reacción química.Hay dos s:Calentar los reactivos o añadir un catalizador.

En los seres vivos, un aumento de temperatura podría provocar la muerte, por lo que se sigue el
segundo mecanismo,la participación de catalizadores biológicos o biocatalizadores. Las moléculas
que desempeñan esta función son las enzimas.
Enzimas. (Naturaleza proteica+formadas por aa.).
Catalizadores de las reacciones biológicas.Actúan rebajando energía de activación, y por tanto
acelerando la velocidad de la reacción.Exceptuando las ribozimas, son proteínas globulares, solubles
en agua, que se difunden bien en los líquidos orgánicos, y que pueden actuar a nivel intracelular (en el
interior de la célula donde se han formado), o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan, como
sucede con las enzimas digestivas.Las ribozimas son unos ARN capaces de catalizar a otros ARN,
quitándoles o añadiéndoles nucleótidos, sin consumirse ellos mismos.Se considera que en la primera
materia viva la función catalítica la realizaba el ARN, luego aparecieron las proteínas, en las que se
delegó la función enzimática, y los ADN, por su mayor estabilidad, realizaron la función de
almacenaje de la información.

Las enzimas cumplen las dos características de todos los catalizadores:-En cantidades muy pequeñas,
aceleran la reacción. No se obtiene más producto, sino la misma cantidad en menos tiempo.-No se
consumen durante la reacción biológica.

Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos,

las enzimas presentan estas características:Son muy
específicas.Actuan en una reacción determinada sin
alterar otras.Actúan siempre a temperatura
ambiente.Son muy activas. Algunas consiguen
aumentar la velocidad de reacción más de un millón de
veces, muy superior a los catalizadores no
biológicos.Peso molecular muy elevado.Dada su
naturaleza proteica, su síntesis implica una codificación
genética.

1.La reacción enzimática.

La enzima (E) actúa fijando al sustrato en su superficie
(adsorción) mediante enlaces débiles.Se forma el
complejo enzima-sustrato (ES). Se generan tensiones
que debilitan los enlaces del sustrato, por lo que para
llegar al estado de transición del complejo
enzima-sustrato, (complejo activado) se requiere mucha
menos energía que para llegar al estado de transición del
sustrato solo.Se liberan la enzima intacta (E) y el producto (P).

2.Modelos de enzimas.
La forma y la estructura de una enzima determinan la reacción que puede catalizar. La enzima se une
al sustrato (S) mediante un área especial,el sitio activo, para formar un complejo enzima-sustrato o
E-S. En el sitio activo, la enzima y el sustrato se ajustan perfectamente.

Características del centro activo.

Parte muy pequeña del volumen total de la enzima. Estructura tridimensional en forma de hueco que
facilita encajar al sustrato.Formados por aminoácidos lejanos en la secuencia polipeptídica, que
debido a los repliegues de ésta, quedan próximos.Los radicales de estos aminoácidos presentan
afinidad por el sustrato, lo atraen y establecen enlaces débiles con él.Esto facilita que, una vez roto
alguno de sus enlaces, los productos resultantes se puedan separar con facilidad del centro activo.

3.En una enzima se pueden distinguir tres tipos de aminoácidos:

Aminoácidos estructurales.Son los que no establecen enlaces químicos con el sustrato Son los más
abundantes y los responsables de la forma de la enzima.

Aminoácidos de fijación.Son los que establecen enlaces débiles con el sustrato y lo fijan. Se
encuentran en el centro activo de la enzima.

Aminoácidos catalizadores.Son los que al establecer enlaces, débiles o fuertes (covalentes), con el
sustrato, provocan la rotura de alguno de sus enlaces.Son los responsables de su transformación.
También están en el centro activo

4.La union del sustrato es muy especifica:

1.Complementariedad geometrica,complementariedad de cargas (uniones ionicas),modelos:

Fischer (1890) Modelo “llave (sustrato - cerradura (enzima).

Encaje inducido.
En la actualidad se ha visto que algunas enzimas, al establecer los enlaces con el sustrato, modifican
la forma de sus centros activos para adaptarse mejor al sustrato, es decir, solamente son
complementarias después de haberse unido a él, es el llamado acoplamiento inducido (como el guante
(enzima) se adapta a la mano (sustrato)).

Estado de transición.
Modelo propuesto en 1930 por Haldane y
elaborado por Linus Pauling en 1946. El
término enzima complementaria al estado
de transición significa que las interacciones
óptimas (mediante enlaces débiles entre
enzima y sustrato solo pueden tener lugar
en el estado de transición.Las interacciones de fijación débiles entre la enzima y el sustrato producen
la energía necesaria para la catálisis enzimática.

2.La especificidad puede darse en varios grados.

• Especificidad absoluta.La enzima sólo actúa sobre un sustrato, por ejemplo, la ureasa.
• Especificidad de grupo. La enzima reconoce un determinado grupo de moléculas, por ejemplo, la
β-glucosidasa.
• Especificidad de clase. Es la menos específica, ya que la actuación de la enzima no depende del tipo
de molécula, sino del tipo de enlace Por ejemplo, las fosfatasas separan los grupos fosfato de
cualquier tipo de molécula.

5.Cinética de la actividad enzimática.

En una reacción enzimática con una concentración de enzima
constante, al incrementar la concentración del sustrato se produce
un aumento de la velocidad de reacción. Este incremento en la
velocidad de reacción se debe a que, al haber más moléculas de
sustrato por unidad de volumen, se aumenta la probabilidad de
encuentro entre sustrato y enzima. Llega un momento en que la
velocidad
de reacción deja de crecer y se llega a una velocidad máxima
(Vmax).Esto se debe a que todas las moléculas de la enzima ya
están ocupadas por moléculas de sustrato, formando el complejo
enzima-sustrato, lo que se denomina saturación de la enzima.

6.Constante de Michaelis-Menten (KM).

Es la concentración del sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.
KM depende de la afinidad que hay entre la enzima y su sustrato.Un valor de KM pequeño indica
mucha afinidad (la mitad de la velocidad máxima se alcanza a concentraciones de sustrato pequeñas).
Se denomina número de recambio (turnover) o constante catalítica al número de moléculas de sustrato
transformadas por unidad de tiempo.

7.Inhibición enzimática.
La inhibición puede ser de dos tipos:
irreversible y reversible.

1. Inhibición irreversible. Son los que se

combinan o destruyen un sitio esencial para la
actividad de la enzima.

2. Inhibición reversible. Tiene lugar cuando no

se inutiliza el centro activo, sino que sólo se
impide temporalmente su normal
funcionamiento. Existen tres
modalidades:Competitiva,no competitiva,acompetitiva.

- a)La inhibición reversible competitiva.Se debe a la presencia de un inhibidor

cuya molécula es similar al sustrato por lo que compite con este en la fijación al
centro activo del enzima.Si se fija el inhibidor, la enzima queda bloqueada.La
velocidad de la reacción disminuye en función de la concentración del inhibidor.
 - b)La inhibición reversible no competitiva es cuando un determinado producto se une a un
lugar del enzima distinto del centro activo, cambiando la forma del enzima e impidiendo la
unión del sustrato.

- c)Los inhibidores alostéricos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuración del
centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a él.

● Enzimas alostéricas.
Pueden adoptar dos formas estables diferentes (activa e inactiva). Además del centro activo, tienen 1
centro regulador, al que se puede unir una determinada sustancia, denominada ligando, que pueden ser
activadores o inhibidores.

+ Cooperativismo.
Las enzimas alostéricas suelen estar formadas por varias subunidades moleculares denominadas
protómeros. Cada protómero posee un centro activo y al menos un centro regulador. En muchas
enzimas, cuando al centro regulador se une una molécula denominada activador o ligando, la
conformación del protómero varía, haciendo funcional al centro activo.

La variación en la conformación de este protómero se transmite instantáneamente a los otros

protómeros asociados haciéndolos a su vez activos, efecto que se denomina transmisión alostérica.De
esta forma la enzima pasa de estado inhibido a un estado activo o catalítico.

Para que una enzima alostérica actúe es precisa la unión de uno o más ligandos y luego la del sustrato,
la velocidad de reacción en función de la concentración de sustrato no aumenta tan rápidamente como
en las enzimas no alostéricas.

En cambio, si esta enzima es una subunidad y su transformación al estado activo se transmite

alostéricamente a todas las demás subunidades, son muchas las que súbitamente empiezan a actuar, lo
que se denomina cooperativismo, y se produce un cambio de velocidad de reacción muy grande, la
llamada «ley del todo o nada».

La cooperatividad es un fenómeno común y puede llegar a ser crucial en la regulación de la respuesta

enzimática a cambios en la concentración de sustrato.La cooperatividad + hace que la enzima sea
mucho + sensible a la concentración de sustrato,con lo que su actividad puede variar en gran medida
aunque se mueva en rangos muy estrechos de concentración de sustrato.La cooperatividad - hace que
la enzima sea insensible a pequeños cambios en la concentración de sustrato.
8.Factores que afectan la actividad enzimática.
Influencia de la temperatura.
Si a una reacción enzimática se le suministra energía calorífica, las moléculas aumentan su movilidad
y el número de encuentros moleculares, por lo que aumenta la velocidad en que se forma el producto.
Existe una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática es máxima.Si la temperatura
aumenta, se dificulta la unión enzima-sustrato y a partir de cierta temperatura la enzima se
desnaturaliza,pierde su estructura terciaria y cuaternaria si la tiene y, por tanto, pierde su actividad
enzimática.

Influencia del pH.

Las enzimas presentan dos valores límite de pH entre los cuales son eficaces; traspasados estos
valores, las enzimas se desnaturalizan y dejan de actuar.Entre los dos límites existe un pH óptimo en
el que la enzima presenta su máxima eficacia.El pH óptimo está condicionado por el tipo de enzima y
de sustrato, debido a que el pH influye en el grado de ionización de los radicales del centro activo de
la enzima y también de los radicales del sustrato.Las variaciones de pH provocan cambios en las
cargas eléctricas, alterando la estructura terciaria del enzima y por tanto,su actividad.

Inhibidores.
Los inhibidores son sustancias que
disminuyen la actividad de una
enzima o bien impiden
completamente la actuación de la
misma.Pueden ser perjudiciales o
beneficiosos como, por ejemplo, la
penicilina.

Concentración del sustrato.

A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima, se obtiene la velocidad
máxima. Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no
tiene efecto en la velocidad de la reacción.

Concentración de la enzima.
Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la enzima aumenta la
velocidad enzimática hacia cierto límite.

9.Las vitaminas.
Son moléculas muy variadas que pueden pertenecer a distintos grupos de principios inmediatos.
Algunas son indispensables en la dieta, ya que no pueden ser sintetizadas por el organismo (excepto la
B5).Otras vitaminas son necesarias para la actuación de determinados enzimas,ya que funcionan como
coenzimas que intervienen en distintas rutas
metabólicas y , por ello, una deficiencia en una
vitamina puede originar importantes defectos
metabólicos.Las cantidades necesarias son
mínimas (una dieta variada garantiza las
necesidades del organismo).
Las vitaminas se clasifican según su solubilidad en agua:
1.Vitaminas hidrosolubles.Actúan como coenzimas o precursores de estas.Son las del complejo B o la
vitamina C.
2.Vitaminas liposolubles.No solubles en agua.Lípidos insaponificables.No suelen ser cofactores o
precursores.Son las vitaminas A,D,E y K.

Vitaminas Funciones Enfermedades

A (Retinol). Ciclovisual,crecimiento, ceguera

protección y mantenimiento del tejido nocturna,xeroftalmia,desecación
epitelial. epitelial.

B3 (Ácido Constituyente de la CoA. Fatiga y trastornos del sueño.

pantoténico).

B6 (Piridoxina). Reacciones de transferencia de grupos Depresión,anemia..

aminos.