Clase 4 Prot

PROTEÍNAS
dr.alfaromartin
PROTEINAS
Las proteínas son macromoléculas
(polímeros) compuestas de
aminoácidos (mono meros)
Hay distintas clases con diversas
funciones
TIPOS DE PROTEÍNAS
• Enzimas Catalizan reacciones
químicas especificas
Proteínas estructurales
Fortalecen y protegen células y tejidos (por
ejemplo, el colágeno fortalece los tejidos
animales)
Proteínas de almacenamiento
Almacenan nutrientes; especialmente

abundantes en óvulos (por ejemplo, la
ovoalbumina de la clara de huevo)
Proteínas de transporte
Transportan sustancias especificas entre
células (por ejemplo, la hemoglobina
transporta oxígeno en los eritrocitos); mueven
sustancias especificas (por ejemplo, iones,
glucosa, aminoácidos) a través de las
membranas celulares
Proteínas reguladoras
Algunas son hormonas proteínicas (por ejemplo,

la insulina)
Proteínas de movimiento
Participan en los movimientos celulares (por
ejemplo, la actina y la miosina son esenciales
para la contracción muscular)
Proteínas protectoras
Defienden contra agentes extraños al
organismo (por ejemplo, los anticuerpos
tienen esa función en el sistema inmunitario)
AMINOÁCIDOS
Son los monómeros de las proteínas,
tienen un grupo amino y otro
carboxilo unidos al mismo átomo de
carbono asimétrico, conocido como
carbono alfa. En las proteínas se
encuentran normalmente unos 20
aminoácidos, cada uno identificado
por la cadena lateral variable (grupo
R) unida al carbono α.
Aminoacidos
Grupo Carboxilo
Atomo de Carbono ALFA
Grupo Amino
Grupo de cadena Lateral

Enlaces peptidicos
• Los aminoácidos se combinan químicamente
entre sí mediante una reacción de
condensación que une el carbono del grupo
carboxilo de una molécula con el nitrógeno
del grupo amino de la otra.
• Este enlace covalente carbono-nitrógeno que
une dos aminoácidos se denomina enlace
peptídico.
• Cuando se unen dos aminoácidos, se forma un
dipéptido; una cadena más larga de
aminoácidos es un polipéptido.
• Una proteína consta de una o más cadenas
polipeptídicas.
• Cada polipéptido tiene un grupo amino libre
en un extremo y un grupo carboxilo libre en el
otro (perteneciente al último aminoácido
añadido a la cadena). Los demás grupos
amino y carboxilo de los monómeros de
aminoácido (excepto de las cadenas laterales)
forman parte de los enlaces peptídicos.
PROTEÍNAS
• Niveles de Organización
• CHONPS
• Las cadenas polipeptídicas que componen una
proteína se tuercen o pliegan para formar una
macromolécula con una conformación o
forma 3D específica
Estructura PRIMARIA
Es la secuencia de aminoácidos unidos por
enlaces pepiticos, es la estructura primaria de
la cadena polipeptídica. Ej.: Glucagón
polipéptido pequeño compuesto sólo por 29
unidades de aminoácidos
Glucagón
• Polipéptido pequeño compuesto sólo por 29
unidades de aminoácidos
• los órdenes superiores de la estructura

(secundaria, terciaria y cuaternaria) derivan en
última instancia de la secuencia específica de
aminoácidos (de la estructura primaria).
Estructura SECUNDARIA
• Los dos tipos más comunes de estructura
secundaria son la hélice α y la lámina plegada
β. Una hélice α es una región en la que la
cadena polipeptídica forma un enrollamiento
en espiral uniforme. La estructura helicoidal
está determinada y mantenida por la
formación de puentes de hidrógeno entre los
esqueletos de los aminoácidos en vueltas
sucesivas de la espiral.
Estructura TERCIARIA
• La estructura terciaria de una molécula
proteínica es la forma global que asume cada
cadena polipeptídica individual. Esta
estructura 3D viene determinada por cuatro
factores principales, que implican
interacciones entre los grupos R (cadenas
laterales) pertenecientes a la misma cadena
polipeptídica
Estructura CUATERNARIA
• Muchas proteínas funcionales están

compuestas de dos o más cadenas
polipeptídicas, que interaccionan de manera
específica para formar la molécula
biológicamente activa. La estructura
cuaternaria es la estructura 3D resultante.
• La hemoglobina, la proteína responsable del
transporte de oxígeno en los eritrocitos, es un
ejemplo de proteína globular con estructura
cuaternaria. La hemoglobina consta de 574
aminoácidos dispuestos en cuatro cadenas
polipeptídicas: dos cadenas idénticas entre sí
denominadas cadenas alfa y otras dos cadenas
beta, también iguales entre sí.
• El colágeno, mencionado
previamente, tiene una
estructura cuaternaria de tipo
fibroso que le permite funcionar
como el principal extensor de los
tejidos animales. Está
compuesto por tres cadenas
polipeptídicas enrolladas entre sí
y se unen mediante enlaces
cruzados entre sus aminoácidos.
• Los cambios en la estructura 3D de una
proteína pueden afectar su actividad
biológica.
• Cuando una proteína se calienta, se somete a
cambios significativos de pH o se la trata con
ciertas sustancias químicas, su estructura se
desordena y las cadenas peptídicas enrolladas
se despliegan dando lugar a una conformación
más aleatoria.
• Este desplegamiento, debido principalmente a
la rotura de enlaces de hidrógeno e iónicos,
suele acompañarse normalmente de una
pérdida de funcionamiento normal. Estos
cambios de forma y la pérdida de actividad
biológica que los acompaña se denominan
desnaturalización de la proteína.
Fuentes de
Proteínas
Bajo nivel biológico

Nivel Biológico
• El valor biológico es la medida de
la absorción y síntesis en el cuerpo de
la proteína procedente de la ingesta de alimentos. Las
proteínas son la mayor fuente de nitrógeno en el
cuerpo. La metabolización de las proteínas forma parte
de un equilibrio: el cuerpo absorbe lo que necesita y el
resto lo excreta de múltiples formas.
• El valor biológico es la fracción de nitrógeno absorbido
y retenido por el organismo y representa la capacidad
máxima de utilización de una proteína.
• Se suele mencionar en la literatura a veces como
calidad de una proteína: las de mayor calidad
poseen mayor valor biológico y por lo tanto son
mejores para captar proteína. Las proteínas
poseen valores biológicos diferentes
dependiendo de la fuente, por ejemplo
las proteínas de la soja poseen un valor biológico
inferior al de la carne roja. Los valores de las
proteínas se pueden cambiar con combinaciones
especiales de alimentos.
• Proteínas de alto nivel biológico
La mejor proteína: Huevo (Todos los Aa)
V.B 100
Proteína de leche (lácteos) V.B 85 (Van con grasa
aterogénica, usar descremados)
Proteína de carne, soja, V.B 72
Digestión de Proteínas
COMIENZA EN ESTOMAGO:
Cel principales: PEPSINOGENO
Cel parietales:
Ac Clorhidrico
PEPSINA Desnaturaliza proteínas alimentarias
10% del proceso digestivo proteico total

Zimogenos: Precursores de enzimas
que se producen en el aparato
digestivo
Proteinas de mayor tamaño que cuando se fragmentan en la luz intestinal

adquieren propiedades catalíticas rompiendo por hidrolisis otras proteinas
DUODENO y yeyuno:
pancreas
Enzima en borde en cepilloTripsinógeno
las
Activa rápidamente Quimotripsinógeno
(enteropeptidasa) Proelastasa
Procarboxipeptidasa
Al intestino llegan Aa, Di y Tripéptidos

(éstos últimos 2, atacados por las AA-Di y
Hidrolasas para formar Aa). Tripéptidos
Los Aa ingresan al Enterocito por
Transporte Activo con Na.
AA-Di y
Tripéptidos
1 – CICATRIZA
2 – INMUNIDAD
3 – SUS NECESIDADES
(albumina, globulinas, etc)

Clase 4 Prot

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Clase 4 Prot

Cargado por

Información del documento

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Clase 4 Prot

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

PROTEÍNAS

Almacenan nutrientes; especialmente

Algunas son hormonas proteínicas (por ejemplo,

Atomo de Carbono ALFA

Grupo de cadena Lateral

• los órdenes superiores de la estructura

• Muchas proteínas funcionales están

Bajo nivel biológico

PEPSINA Desnaturaliza proteínas alimentarias

10% del proceso digestivo proteico total

Proteinas de mayor tamaño que cuando se fragmentan en la luz intestinal

Al intestino llegan Aa, Di y Tripéptidos

También podría gustarte