Tarea 2 Segundo Parcial

¿QUE DETERMINA A LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE UNA PROTEINA?
A diferencia de la mayoría de los polímeros orgánicos, las moléculasde proteína adoptan una
conformación tridimensional específica.
•Esta estructura es capaz de cumplir una función biológica específica.
Esta estructura se llama conformación o pliegue nativo.
•La conformación nativa tiene un gran número de interaccionesfavorables dentro de la proteína.•Hay

un costo de entropía para plegar la proteína en un plieguenativo específico.
Como también:
• La estructura 3D de una proteína depende de la secuencia de aacs.
• La función de una proteína depende de su estructura 3D.
• La estructura 3D se estabiliza mediante enlaces disulfuro y fuerzas no covalentes.
• Dentro de la gran variedad de las proteínas se reconocen algunos patrones estructurales
comunes.
IMPORTANCIA DE LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
La estructura tridimensional de una proteina es un factor determinante en su actividad biológica. Tiene

un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos
de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de la

estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se
mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de
hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).
La estructura tridimensional general de un polipéptido, generada principalmente por las interacciones

entre los grupos R de los aminoácidos que conforman las proteínas, se denomina estructura terciaria.
Las interacciones del grupo R que contribuyen a la estructura terciaria incluyen puentes de hidrógeno,
enlaces iónicos, interacciones dipolo-dipolo y fuerzas de dispersión de London: básicamente, conforman
toda la gama de enlaces no covalentes. Por ejemplo, los grupos R con cargas similares se repelen entre
sí, mientras que aquellos con cargas opuestas pueden formar un enlace iónico. Asimismo, los grupos R
polares pueden formar puentes de hidrógeno y otro tipo de interacciones dipolo-dipolo. Las
interacciones hidrofóbicas también son importantes para la estructura terciaria, ya que los aminoácidos
con grupos R no polares hidrofóbicos se agrupan juntos en el interior de la proteína, dejando a los
aminoácidos hidrofílicos en el exterior para interactuar con las moléculas de agua circundantes.
Finalmente, existe un tipo especial de enlace covalente que puede contribuir a la estructura terciaria: los
puentes disulfuro. Estos enlaces covalentes, formados entre los azufres de las cadenas laterales de las
cisteínas, son mucho más fuertes que los otros tipos de enlaces que contribuyen a la estructura
terciaria. Actúan como "pasadores de seguridad" moleculares al mantener todas las partes del
polipéptido bien unidas entre sí.
Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la
mayoría de las proteinas adquieren su actividad biológica o función.
Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en disoluciones
acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.
La ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas,

iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces
débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas que sí la
presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostéricos.
¿QUE PASA CUANDO LA PROTEINA PIERDE SU ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL?
Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (conformación espacial) y

así el característico plegamiento de su estructura. La palabra desnaturalización indica que la estructura
se aleja de la forma nativa debido a un importante cambio en su conformación tridimensional.
Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos unidos en una secuencia específica. Son
sintetizadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan en el orden de aminoácidos
por la instrucción genética, en un proceso conocido como traducción.[2] Muchas proteínas recién
creadas experimentan una modificación post-traduccional en la que se agregan átomos o moléculas
adicionales, como el cobre, zinc y hierro.
El plegamiento, es decir, el proceso que conduce a la forma tridimensional del polipéptido, ocurre en
seguida o a la par de la traducción sin alterar su secuencia, de forma tal que los residuos hidrófobos de
la proteína quedan encerrados dentro de su estructura y los elementos hidrófilos quedan expuestos al
exterior. Este proceso de plegamiento es espontáneo, pero con frecuencia requiere la asistencia de
enzimas especializadas llamadas chaperonas. La forma final de la proteína determina cómo
interaccionará con el entorno.
Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicándole calor, ácidos o
álcalis), no es capaz de cumplir su función celular. Este es el proceso llamado desnaturalización.
Cómo la desnaturalización afecta a los distintos niveles
En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o su

posición espacial se corrompen.
La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:
Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos.
Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de
aminoácidos.
En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de

repetición regulares como las hélices alfa y adoptan formas aleatorias.
La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es interrumpida

por la desnaturalización.
En casos extremos de calentamiento o exposición a los agentes desnaturalizantes, se rompen los enlaces
covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuros entre las
cisteínas) o entre los mismos aminoácidos.
Pérdida de función
La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por ejemplo, las
enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al centro activo, y
porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están
posicionados para hacerlo.
Reversibilidad e irreversibilidad
Proteína cuya desnaturalización es reversible.
En muchas proteínas la desnaturalizacion no es reversible; esto depende del grado de modificación de

las estructuras de la proteína. Aunque se ha podido revertir procesos de desnaturalización quitando el
agente desnaturalizante, en un proceso que puede tardar varias horas, incluso días; esto se debe a que
el proceso de reestructuración de la proteína es tentativo, es decir, no asume su forma original
inmediatamente, así muchas veces se obtienen estructuras distintas a la inicial, además con otras
características como insolubilidad (debido a los agregados polares que puedan unírsele). Recientemente
se ha descubierto que, para una correcta renaturalización, es necesario agregar trazas del agente
desnaturalizante. Esto fue importante históricamente, porque condujo a la noción de que toda la
información necesaria para que la proteína adopte su forma nativa se encuentra en la estructura
primaria de la proteína, y por lo tanto en el ADN que la codifica.
Algunos ejemplos comunes
Cuando se cocina el alimento, algunas de sus proteínas se desnaturalizan. Esta es la razón por la cual los
huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme. En la preparación de ceviches o
carne en un ácido como la naranja se observa que adoptan una coloración blanquecina (esto es debido a
la desnaturalización).
Un ejemplo clásico de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos, que son en gran
parte albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y líquida; pero al cocinarse se
torna opaca y blanca, formando una masa sólida intercomunicada. Esa misma desnaturalización puede
producirse a través de una desnaturalización química, por ejemplo volcándola en un recipiente con
acetona. Otro ejemplo es la nata, que se produce por calentamiento de la lactoalbúmina de la leche (y
que no tiene nada que ver con la crema). La proteína de la leche se llama caseína y se desnaturaliza
cuando el pH de la leche se modifica. Esto se le conoce en lo cotidiano “Se cortó la leche”. La caseína se
desnaturaliza cuando se agrega a un vaso de leche suficiente jugo de limón para modificar el pH de la
misma.

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conformación tridimensional específica.

•Esta estructura es capaz de cumplir una función biológica específica.

Esta estructura se llama conformación o pliegue nativo.

•La conformación nativa tiene un gran número de interaccionesfavorables dentro de la proteína.•Hay

• La estructura 3D de una proteína depende de la secuencia de aacs.

• La función de una proteína depende de su estructura 3D.

• La estructura 3D se estabiliza mediante enlaces disulfuro y fuerzas no covalentes.

• Dentro de la gran variedad de las proteínas se reconocen algunos patrones estructurales

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La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:

Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos.

En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de

La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es interrumpida

Proteína cuya desnaturalización es reversible.

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