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    TEMA Enzimas (2024)

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    María Molina Moreno
    enzimas

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    TEMA Enzimas (2024)

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    enzimas

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    TEMA Enzimas(2024)

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    TEMA Enzimas (2024)

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    LOS BIOCATALIZADORES: LAS ENZIMAS.

    Biocatalizadores
    Sustancias que regulan las reacciones químicas de los seres vivos. Disminuyen la
    energía de activación, energía inicial requerida para que tenga lugar cualquier
    tipo de reacción.
    Aumentan la velocidad de la reacción que catalizan.
    Se combinan con los reactivos para producir un estado de transición con
    menor energía libre que en el caso de las reacciones no catalizadas.
    No se consumen durante el proceso.
    No todos los biocatalizadores son enzimas aunque son los más frecuentes.
    Enzimas.

    La energía que se libera en las reacciones exergónicas no puede ser liberada


    de golpe, porque no sería aprovechable, y además las temperaturas alcanzadas
    serían incompatibles con la vida (recordemos que las proteínas se
    desnaturalizan a unos 70 ºC). Para ello, las reacciones ocurren en etapas
    sucesivas, y cada una de ellas está controlada por una enzima diferente.

    Aunque en una reacción el balance energético sea de desprendimiento neto de


    ésta, es necesaria una cierta energía llamada energía de activación, sin la cual
    no es posible que se lleve a cabo. A menudo, esta energía de activación es tan
    elevada, que en la práctica, impide que la reacción se produzca en las
    condiciones que se dan en las células. Las enzimas se encargan de minimizar
    esta energía de activación permitiendo que ocurra y regulando así la velocidad
    de la reacción.

    Las enzimas no llevan a cabo reacciones que sean energéticamente


    desfavorables, no modifican los equilibrios químicos, sino que aceleran
    su consecución.
    La enzima no se consume en la reacción, por lo que se necesitan muy
    pequeñas cantidades de éstas. Por otra parte, puesto que el ADN controla la
    síntesis de proteínas de la célula, indirectamente es capaz de controlar
    mediante la fabricación o no de enzimas todo el metabolismo celular. Existen
    mecanismos capaces de desactivar los enzimas cuando ya no es necesario que
    se produzca la reacción química (o cadena de reacciones); por ejemplo, el
    producto final de una cadena de reacciones puede inhibir la síntesis de un
    enzima que cataliza una de las primeras etapas de la cadena.

    COMPOSICIÓN Y ESTRUCTURA

    Son grandes moléculas de proteína formadas por una o varias cadenas


    polipeptídicas.
    Características:
    ♦ Su conformación tridimensional presenta numerosas invaginaciones en su
    superficie donde se localiza el sitio activo.

    ♦ El sitio activo es una zona de la molécula formada por unos 10 aminoácidos


    especializados en la unión con los compuestos sobre los que actúa. ♦ El
    sustrato es la sustancia sobre la que actúan modificándolo y dando lugar a una
    nueva sustancia denominada producto.

    ♦ La unión entre el enzima y el sustrato mediante interacciones iónicas,


    hidrofóbicas o por puentes de hidrógeno existiendo una complementariedad no
    sólo química sino estérica. Hipótesis de Koshland o de ajuste inducido (Pág.
    199 libro de texto) tiene en cuenta la flexibilidad conformacional de las
    proteínas que provoca la adaptación completa de la estructura de la enzima a
    la molécula del sustrato.(Guante mano)

    ♦ Los aminoácidos no implicados en la unión con el sustrato mantienen la


    estructura tridimensional o se unen a las membranas en los lugares que van a
    actuar.

    ♦ Algunas enzimas no dependen solo de su estructura sino que necesitan de la


    colaboración de otras sustancias no proteicas denominadas COFACTORES
    ENZIMÁTICOS.
    Cuando la enzima necesita de la intervención de un cofactor enzimático, la
    proteína enzimática recibe el nombre de apoenzima, y el conjunto de
    apoenzima y cofactor se denomina holoenzima.

    Apoenzima +cofactor Holoenzima

    Tipos de cofactores: Pueden ser


    ➔ Activadores inorgánicos: Son iones inorgánicos como

    Fe2+,Mg2+,Zn2+,Cu 2+
    etc.
    ➔ Coenzimas: (Pág. 78 libro texto)

    NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN

    Página 198 libro texto

    PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS

    a) Especificidad de la catálisis enzimática: En las enzimas se dan dos tipos


    de especificidad: de acción y de sustrato, por lo que se pueden considerar
    sustancias altamente específicas.
    ● La especificidad de acción indica la capacidad de la enzima para
    seleccionar una de las reacciones posibles.
    ● La especificidad de sustrato indica que sustancias deben ser
    transformadas y cuales no, es decir, el sustrato sobre el que actúa el enzima:

    ➔ Enzimas que sólo reconocen un sustrato y no actúan sobre moléculas muy


    parecidas(especificidad absoluta)
    ➔ Enzimas que reconocen sustratos con características similares
    (especificidad de grupo)
    ➔ Enzimas que actúan sobre un tipo de enlace, independientemente del tipo
    de molécula en que exista (especificidad de clase)

    b) Eficacia: la acción enzimática tiene lugar con unas concentraciones muy


    pequeñas de la enzima, ya que una sola molécula de enzima puede catalizar
    miles de moléculas de sustrato.
    c) Gran poder catalítico: las enzimas poseen una potencia catalítica muy
    superior a la de los catalizadores no biológicos, pues multiplican la velocidad
    de las reacciones por un millón de veces o más.

    TIPOS DE ENZIMAS
    MECANISMO DE ACCIÓN
    El conjunto de procesos por medio de los cuales los enzimas catalizan las
    reacciones recibe el nombre de mecanismo de acción y depende de la
    composición y la estructura de los enzimas y también de la especificidad que
    tienen por el sustrato.
    En el siguiente dibujo vemos representado el mecanismo de acción:

    E es el enzima; S es el sustrato; P es el producto; ES es el resultado de la


    interacción con el sustrato se denomina complejo enzima sustrato; EP es el
    complejo enzima producto.
    Se distinguen tres fases:
    Formación del complejo ES
    Se produce por un encuentro entre las moléculas de enzima y el sustrato
    favorecido por la orientación adecuada de estas moléculas.
    Se establecen enlaces débiles para situar al sustrato en una posición óptima
    para la acción catalítica.
    Modificación del sustrato
    Se produce la catálisis del sustrato favorecida por los enlaces establecidos por
    la capacidad de ceder o captar protones o electrones del centro activo o
    cualquier situación que favorezca esta acción.
    Se mantiene unido al enzima y así se origina el complejo enzima producto
    EP Disociación del complejo EP
    Los enlaces débiles establecidos entre el enzima y el producto se liberan
    quedando por un lado el Producto y por otro el enzima en disposición de volver
    a interactuar con otra molécula de sustrato.

    FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

    Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas que


    depende: ♦ De la concentración de la enzima.

    ♦ De la concentración del sustrato.

    ♦ De la temperatura.

    ♦ Del pH.

    ♦ De la presencia o no de inhibidores.

    ❖ INFLUENCIA DE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO [S]


    Para muchas enzimas, la velocidad de reacción (V) varía según la
    concentración del sustrato[S].
    Tomando como constante la concentración enzimática resulta: ▪ La velocidad es
    proporcional a la [S] cuando esta es baja ▪ La velocidad es casi independiente
    cuando [S] es alta debido a que la enzima se encuentra saturada por la
    elevada cantidad de sustrato.

    Esta situación queda reflejada en la siguiente gráfica:


    La ecuación del proceso se recoge en la ecuación de Michaelis-Menten:

    Donde Vmax es la velocidad máxima de la reacción; KM es la constante de M-M


    cuyo valor es la concentración del sustrato [S] cuando la velocidad es la mitad
    de la máxima.
    Los valores de KM indican la afinidad de la enzima por el sustrato.Cuanto menor
    es , mayor es la afinidad de la enzima por sustrato. Los valores de KM de las
    enzimas varían ampliamente. Para la mayoría de las enzimas varía entre 10-1
    y 10-7 M.

    ❖ INFLUENCIA DE LA TEMPERATURA

    El aumento de la Tª provoca un incremento de la velocidad de las


    reacciones catalizadas por enzimas, debido al incremento de la energía
    cinética de las partículas, pero sólo hasta ciertos valores, entre 45 – 60 ºC,
    a partir de los cuales la mayoría de ellas se desnaturaliza, ya que se
    rompen los enlaces que mantienen su estructura terciaria.

    Sin embargo, hay organismos que viven a elevadas temperaturas (85ºC),


    como las bacterias termófilas y las cianobacterias de aguas termales. Esto se
    debe a que poseen enzimas que toleran altas temperaturas.
    ❖ INFLUENCIA DEL pH
    La acción de las enzimas transcurre entre los límites mínimo y máximo de pH,
    fuera de los cuales la actividad es nula. La razón estriba en la
    desnaturalización que producen los valores de pH extremos sobre las
    proteínas. El pH óptimo suele estar próximo al fisiológico (6-7), aunque hay
    enzimas como la pepsina del estómago que tiene un pH óptimo de 1,5 a 2,0.

    ❖ INFLUENCIA DE LOS INHIBIDORES


    Una sustancia capaz de disminuir o anular la velocidad de una
    reacción enzimática es un inhibidor. Existen varios tipos de
    inhibición:

    ● Irreversible: el inhibidor se fija en el centro activo y lo inutiliza


    porque altera su estructura.
    ● Reversible: el inhibidor no inutiliza el centro activo. En este
    caso encontramos dos procesos:
    ➔ Inhibición competitiva, si el inhibidor se une al centro activo y
    bloquea el acceso del sustrato al mismo. Se debe a que el I y el
    S son muy parecidos. Se realizan simultáneamente las
    siguientes reacciones: ES y EI.
    ➔ Inhibición no competitiva; si el inhibidor no se fija al centro
    activo, sino en un sitio diferente, lo que dificulta el acceso del
    S al centro.
    La presencia del inhibidor produce un cambio en la
    estructura y la forma de la enzima. Este cambio en la forma
    implica que la enzima deja de ser capaz de unirse
    correctamente al sustrato. Esto reduce la concentración de
    enzima "activa", lo que provoca una disminución de la Vmax.
    En este tipo de inhibición, no hay competición entre el
    inhibidor y el sustrato, así que incrementar la concentración
    del sustrato no produce un aumento de la tasa de actividad
    enzimática.
    Aparentemente no se modifica la afinidad de la enzima por el
    sustrato. (KM)
    ENZIMAS REGULADORAS (PÁG 203)
    Vitaminas (PÁG 204)

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