FACULTAD DE MEDICINA HUMANA

BIOQUIMICA
CICLO ACADEMICO III

AMINOACIDOS
¡BIENVENIDOS!

Dr. Castro Manyari Edgar

Raúl
Medico internista
HNRPP. EsSALUD Huancayo
 AMINOACIDOS

• GENERALIDADES:
• En 1839 el químico danés G.J.Mulder acuño el termina de proteína (del griego proteios-
primario)
• William C. Rose (1887-1985) Trece de los 19 aminoácidos pudieron purificarse y los otros 6
pudieron sintetizarse y fue recién en 1835 se identifica el ultimo de los 20 aminoácidos la
treonina.
 AMINOACIDOS

Estructura general: • De acuerdo con la

Átomo de carbono central posición del grupo
al que están unidos: amino con
a) Un grupo amino; — NH2 referencia al grupo
carboxilo:
b) Un grupo carboxilo: — COOH
c) Un grupo R : —R • Alfa
d) Un átomo de hidrogeno —H • Beta
• gamma
 INTRODUCCIÓN

• Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen una función amina.
• Todas las proteínas están formadas por 20 aminoácidos “estándares” pero
no todas las proteínas tienen los 20 aminoácidos.
• Los aminoácidos primarios se conocen como alfa aminoácidos ya que
tienen un grupo (-NH2) como sustituyente del átomo de carbono alfa.
• El grupo siguiente es el acido carboxílico (-COOH)
 AMINOACIDOS
• En determinadas condiciones el grupo amina de una molécula y el
carboxilo de otra reaccionan uniendo ambos aminoácidos mediante un
enlace amida.
• Los enlaces amida entre aminoácidos se conocen como enlaces
peptídicos y el producto formado por la unión de dos aminoácidos se
llama dipéptido.
• La cadena peptídica puede extenderse mediante la incorporación de
otros aminoácidos (tripéptidos, tetrapéptidos, etc.).
 AMINOACIDOS

• Los polipéptidos contienen muchas unidades de aminoácidos.

• Las proteínas son polipéptidos que contienen más de 50 aminoácidos, son polímeros formados por
100-300 aminoácidos.
• Una vez incorporados en un péptido los aminoácidos individuales se conocen como residuos de
aminoácidos.
• El grupo amino va a la izquierda por convención y el grupo carboxilo a la derecha.
• Las variaciones de la longitud y la secuencia contribuye con la diversidad de las formas y las
funciones biológicas de las proteínas.
• Las proteínas ejercen muy diversos papeles en los seres vivos: la seda, el pelo, los músculos, el tejido
conectivo y casi todas los enzimas son proteínas.
 CONFIGURACIÓN:
• Hay dos tipos:

• d: dextrarotatorio
• L: levorotatorio

• Rotan la luz polarizada a

la derecha y a la izquierda
respectivamente.
 CONFIGURACIÓN:

• La mayoría de los aminoácidos con actividad biológica

son los del tipo “l” (forman parte de las proteínas).
• Existen algunos casos de aa del tipo “d” con actividad
biológica, los cuales se han encontrado en vertebrados
superiores, invertebrados y bacterias.

Figura: Imágenes especulares de la alanina

 CLASIFICACION

• DE ACUERDO A LA
POLARIDAD DE SUS
CADENAS LATERALES:

1. Los que contienen

grupos R no polares.
2. Los que contienen
grupos R polares no
cargados.
3. Los que tienen grupos
R polares cargados.
 AMINOACIDOS CON
CADENAS LATERALES
NO POLARES

• Se unen por fuerzas de Van der Waals

• Gly el menor aminoácido, cadena lateral un H.
• Ala, Val, Ieu, Iso (Cadenas carbonadas alifáticas)
• Met. tiene un átomo de azufre.
• Pro. de menor flexibilidad estructural tiene el grupo
cíclico pirrolidina.
• Phe. es el mas apolar tiene su residuo fenilo.
• Trp. Tiene un grupo indol.
 MODELO DE
(A) ALANINA, (B) ISOLEUCINA,
(C) FENILALANINA
 AMINOACIDOS CON
CADENAS LATERALES
POLARES NO CARGADAS

• Solubilidad intermedia en agua

• Serina y treonina grupos hidroxilo.
• Aspargina y Glutamina grupo amida.
• Cisteína Grupo sulfidrilo, enlaces
disulfuros.
• La tirosina puede formar puente H con
el agua tiene un grupo fenólico
aromático.
MODELOS DE AMINOACIDOS CON CADENAS
LATERALES POLARES NO CARGADAS:

Glutamina
Serina,
 AMINOACIDOS CON
CADENAS LATERALES
POLARES CARGADAS
• Aminoácidos básicos
• Carga positiva
• Lisina, segundo grupo amino (butilamonio)
• Arginina, grupo guanidino.
• Histidina, grupo aromático imidazol

• Aminoacidos Acidos
• Poseen carga negativa
• Poseen segundo grupo acido carboxilico
MODELOS DE AMINOACIDOS CON CADENAS
LATERALES POLARES CARGADAS

Aspartato Lisina
 No
polares

Polares no
Cargadas

Polares
Ácidos
Cargadas
Básico
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES

• Aminoácidos que el organismo no puede sintetizar y lo

tenemos que ingerir en la dieta.
• Esto quiere decir que nuestro organismo puede sintetizar
varios aminoácidos a partir de lo que ingerimos.
 AMINOACIDOS ESENCIALES
• En la naturaleza 300 aminoácidos diferentes

• Los seres vivos 20 aminoácidos para sintetizar proteínas

• 9 son esenciales para el ser humano

• Debido a que sus cadenas laterales o aromáticas no pueden ser
sintetizadas por el ser humano, o la secuencia de átomos de
azufre o grupos amino dentro de la cadena de átomos de
carbono que los forman.
 AMINOACIDOS
Aminoácidos Aminoácidos no
esenciales esenciales
Histidina Alanina
Leucina Arginina
Isoleucina Asparagina
Lisina Acido Aspartico
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamina
Treonina Acido glutámico
Triptofano Glicina
Valina Prolina
Serina
Tirosina
 AMINOACIDOS

• El numero de aminoácidos esenciales puede variar de

organismo a organismo.

• Ejemplo: Escherichia coli (es una bacteria) no tiene

ningún aminoácidos esencial (o sea que el puede
sintetizar los 20 aminoácidos) a partir de lo que toma del
ambiente): los seres humanos requerimos de 9
aminoácidos esenciales.
 AMINOACIDOS

ACTIVIDAD BIOLOGICA

1. Su secuencia determina la configuración

tridimensional final de cada proteína: secuencia
primaria
2. Mensajeros químicos ( aminoácidos alfa)
3. Precursores de diversas moléculas complejas que
contienen nitrógeno.
4. Intermediarios metabólicos.
 AMINOACIDOS

ACTIVIDAD BIOLOGICA MENSAJEROS QUIMICOS

 Aminoácidos alfa o derivados :

1. Glicina
2. El ácido gamma- amino butírico (GABA), derivado de la glutamina
3. Serótonina
4. Melatonina( derivado del triptófano)
5. Tiroxina ( derivado de la tirosina)
6. Ácido indol acético ( derivado del triptofano: plantas)
 ASPARTAME
• Es un endulcolorante formado por la unión de dos aminoácidos (Acido
aspartico y fenilalanina) unidos por enlace peptídico. Es 200 veces
mas dulce que el azúcar de caña (sacarosa). Los dos aminoácidos
que forman el aspartame se encuentran de manera natural en muchos
alimentos como las frutas y verduras.
Aminoácidos no proteicos: intermediarios metabólicos
COO- COO- COO- COO-
+ + +
H3N C H H3N C H H 3N C H +
H 3N C H
CH2 CH2 CH2 CH2
CH2 CH2 CH2 CH2OH
CH2 CH2 SH
NH3+ NH
O C Homocisteína Homoserina
NH2
Ornitina Citrulina
 Aminoácidos no proteicos: DOPA

COO-
+
H3N C H Catecolaminas
CH2

Hormonas
tiroideas
HO
OH

L-DOPA Melanina
(dihidroxifenilalanina)
 w-Aminoácidos

COO-
COO-
CH2
CH2
CH2
CH2
+ CH2
NH3
NH3+
b-Alanina
GABA
g-Aminobutirato
 Modificaciones postraduccionales, 1
COO-
+
H H 3N C H
COO-
HO C CH2 CH2 +
H3N C H
CH2
H 2C HC COO- CH2
H C OH
NH2+ HC COO-
CH2
COO-
NH3+
4-hidroxiprolina
4-carboxiglutámico
5-hidroxilisina
 Modificaciones postraduccionales, 2

COO-
+
H3N C H
CH2
CH2
H CH2 H
-
OOC C CH2 CH2 CH2 CH2 C COO-
NH3+ NH3+
N+ Desmosina
CH2
CH2
CH2
CH2
H C NH3+
COO-
 SYSMEHFRWGKPV
a-MSH (hormona estimulante de los melanocitos)

SYSMEHFRWGKPVGKKRRPVKVYPDAGEDQSAEAFPLEF
ACTH (Hormona corticotropa)

CYIQNCPLG Oxitocina

CYFQNCPRG Arginin-Vasopresina
Hormonas
CYFQNCPKG Lisin-Vasopresina peptídicas
TRH (Hormona liberadora de tirotropina)

NH2
O CO
O NH
NH N
O CH2

N
NH

Piroglutamil-histidil-prolinamida
 Péptidos vasoactivos

ECA
DRVYHPFHL DRVYHPF

Angiotensina I HL Angiotensina II

RPPGFSPFR Bradiquinina

KRPPGFSPFR Kalidina
-Los aminoácidos son sustancias mucho más polares
de lo que uno esperaría de acuerdo con su fórmula
molecular.
- Las propiedades que presentan, sólidos cristalinos
solubles en agua, se atribuyen al hecho de que la
forma estable es un zwitterión o sal interna.
 COOH H+ COO- H+ COO-

H3N+ C H pK’1 H3N+ C H pK’2 H2N C H

CH3 CH3 CH3

pH
pK2’

pI
pK1’

0.5 1.0 1.5 2.0

 Propiedades de los Aminoácidos

Aminoácido Abreviatura PM % prot pK1 pK2 pI

R polar sin carga
Serina Ser S 105 6.8 2.21 9.15 5.68
Prolina Pro P 115 5.2 1.99 10.96 6.48
Treonina Thr T 119 5.9 2.11 9.62 5.87
Cisteina Cys C 121 1.9 1.96 10.28 5.07
Asparagina Asn N 132 4.3 2.06 8.80 5.41
Glutamina Gln Q 146 4.2 2.17 9.13 5.65

Aminoácido Abreviatura PM % prot pK1 pK2 pKR pI

R carga positiva
Lisina Lys K 146 5.9 2.18 8.95 10.53 9.74
Histidina His H 155 2.3 1.82 9.17 6.00 7.59
Arginina Arg R 174 5.1 2.17 9.04 12.48 10.76

R carga negativa
Aspartato Asp D 133 5.3 1.88 9.60 3.65 2.77
Glutamato Glu E 147 6.3 2.19 9.67 4.25 3.22
 a b c

O O O
-H+ -H+
H3N CH C OH H3N CH C O H2N CH C O
+H+ +H+
R R R

Curva de valoración de la glicina.

- Valores de pH menores que pKa1: la especie a es
la mayoritaria.
- Valores entre pKa1 y pKa :la principal especie es
el zwitterión (b).
-La concentración del zwitterión es máxima en el
punto isoeléctrico pI.
- Valores superiores a pKa2: la especie c es la
presente en mayor concentración.
 4. PROPIEDADES

Aminoácido pKa1 pKa2 pI

-La glicina se caracteriza por dos pKa: uno Glicina 2.34 9.60 5.97

corresponde a la posición más ácida (pKa1) y el Alanina 2.34 9.69 6.00

otro a la menos ácida (pKa2). Valina

Leucina
2.32
2.36
9,62
9,60
5.96
5.98
-Otros aminoácidos con cadenas laterales Isoleucina 2.36 9,60 6.02

neutras presentan valores de pKa similares a los Metionina 2.28 9,21 5.74

de la glicina. Prolina
fenilalanina
1.99
1.83
10.60
9,13
6.30
5.48
- El punto isoeléctrico pI corresponde al valor de Triptofan 2.83 9,39 5.89

pH para el cual el aminoácido no tiene carga Asparagina 2.02 8,80 5.41

neta, corresponde a un máximo en la Glutamina

Serina
2.17
2.21
9,13
9,15
5.65
5.68
concentración del zwitterión. Treonina 2.09 9,10 5.60
- Aquellos aminoácidos que poseen cadenas laterales que contienen grupos ácidos o básicos
se caracterizan mediante tres valores de pKa.
-El valor del pKa extra (puede ser pKa2 o pKa3) refleja la naturaleza de la función presente en
la cadena lateral.
- Los puntos isoeléctricos de estos aminoácidos se encuentran a medio camino entre los
valores de los pKa del monocatión y del monoanión.
Aminoácido pka1 pKa2 pKa3 pI

Ácido Aspártico 1.88 3.65 9.60 2.77

Ácido Glutámico 2.19 4.25 9.67 3.22

Tirosina 2.20 9.11 10.07 5.66

Cisteína 1.96 8.18 10.28 5.07

Lisina 2.18 8.95 10.53 9.74

Arginina 2.17 9.04 12.48 10.76

Histidina 1.82 6.00 9.17 7.59

Estereoisómeros de los α-aminoácidos
ISOMEROS OPTICOS El átomo de carbono  es asimétrico, lo cual
permite la formación de dos isomeros de imágenes
de espejo (-o estereo), D y L

Las proteínas consisten exclusivamente de L-aminoácidos

 ¡FIN!

¡GRACIAS!