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Lipoprotéine

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Chez les vertébrés, les lipoprotéines sont de grands complexes de protéines et de lipides, hydrosolubles par fonction, qui transportent massivement les lipides dans tout l’organisme. La coque externe est une monocouche de phospholipides contenant du cholestérol libre et une ou plusieurs molécules protéiques appelées apolipoprotéines (par exemple apo-A, Apo-B, etc.) ; la partie centrale contient des triglycérides, des esters de cholestérol et de petites quantités d’autres substances hydrophobes, comme des vitamines liposolubles. Les lipoprotéines sont hydrolysées par la lipoprotéine lipase. Les chylomicrons synthétisés par l'entérocyte et les VLDL, synthétisés par le foie, sont des lipoprotéines.

Classification selon leur densité

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Les différents types de lipoprotéines peuvent être classés du moins dense au plus dense, c'est-à-dire du ratio lipide sur protéine le plus élevé au ratio lipide sur protéine le plus faible (autrement dit, plus le pourcentage de lipide est grand par rapport au pourcentage de protéine, plus la lipoprotéine a une densité faible, conformément aux chylomicrons).

Nom Masse volumique (g/ml) Diamètre (nm) Pourcentage de protéine
Chylomicrons < 0,95 100 - 1000 < 2
Lipoprotéines de très basse densité (VLDL) 0,95 - 1,006 30 - 80 10
Lipoprotéines de densité intermédiaire (IDL) 1,006 - 1,019 25 - 50 18
Lipoprotéines de basse densité (LDL) 1,019 - 1,063 18 - 28 25
Lipoprotéines de haute densité (HDL) > 1,063 5 - 15 33

Valeurs données pour un adulte sain d'environ ~70 kg[1].

Chez les bactéries

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Chez les bactéries gram-négatives, les lipoprotéines sont les protéines les plus abondantes et font le lien entre la paroi de muréine (ou peptidoglycane) et le feuillet interne de la membrane externe[2]. Elles sont constituées de lipides A (acides gras, N-acétylglucosamine, phosphates), d'un core saccharidique et d'une chaine latérale O (ou antigène O qui servira pour la reconnaissance par macrophage).

Références

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  1. Biochemistry 2nd Ed. 1995 Garrett & Grisham
  2. (en) « Sorting of lipoproteins to the outer membrane in E. coli », Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research, vol. 1693, no 1,‎ , p. 5–13 (ISSN 0167-4889, DOI 10.1016/j.bbamcr.2004.02.005, lire en ligne, consulté le )