ENZIM

(Laporan praktikum biokimia I)

Oleh :
Rahmalita tiari putri
1213023054

Pendidikan kimia
Fakultas Keguruan dan Ilmu Pendidikan
Universitan Lampung
Bandar Lampung
2015

HALAMAN PENGESAHAN

Judul Percobaan

: Enzim Bromelin dan papain

Tanggal Percobaan

: 2 Mei 2015

Tempat Percobaan

: Laboratorium Pendidikan Kimia

Nama

: Rahmalita tiari putri

NPM

: 1213023054

Fakultas

: Fakultas Keguruan Ilmu Pendidikan

Jurusan

: Pendidikan MIPA

Program Study

: Pendidikan Kimia

Kelompok

: 3 (tiga)

Bandar Lampung, 3 mei 2015

Mengetahui
Asiten

--------------------------------NPM. 11130230

I. PENDAHULUAN

1.1. Latar Belakang

Dalam kehidupan sehari hari metabolisme merupakan suatau reaksi kimia

yang terjadi didalam tubuh makhluk hidup. Reaksi metabolisme tersebut
dimaksudkan untuk memperoleh energi, menyimpan energi, menyusun bahan
makanan, merombak bahan makanan, memasukkan atau mengeluarkn zat
zat maanan , melakukan gerakan, menyusun struktur sel, merombak struktur
struktur sel yang tidak dapat digunakan lagi, dan menanggapi rangsang.
Katalisator adalah suatu zat yang mempercepat laju reaksi kimia pada suhu
tertentu, tanpa mengalami perubahan atau terpakai oleh reaksi itu.Suatu
katalis berperan dalam reaksi tapi bukan sebagai pereaksi ataupun produk.
Metabolisme yang merupakan reaksi kimia yang memiliki katalisator disebut
dengan enzim. Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang
dihasilkan oleh sel. Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua
reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas
enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga
pertumbuhan sel juga terganggu.
Kerja enzim dipengaruhi oleh Faktor-faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi
Enzim Perubahan suhu dan pH mempunyai pengaruh besar terhadap kerja enzim.
Kecepatan reaksi enzim juga dipengaruhi oleh konsentrasi enzim dan konsentrasi
substrat. Pengaruh aktivator, inhibitor, koenzim dan konsentrasi elektrolit dalam

beberapa keadaan juga merupakan faktor-faktor yang penting. Factor-faktor yang

mempengaruhi kerja enzim juga dapat berpengaruh pada sifat dan aktivitas
kerja enzim. Pada percobaan ini akan dibahas mengenai sifat proteolitik
enzim pepsin dan tripsin serta mengetahui aktivitas kerja enzim dehirogenase
dalam air susu.

1.2. Tujuan Percobaan

Adapun tujuan percobaan ini adalah agar mahasiswa dapat mengetahui sifat
proteolitik enzim pepsin, enzim tripsin dan Mengetahui aktivitas enzim
dehidrogenase dalam air susu.

II. TINJAUAN PUSTAKA

Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan
oleh sel.Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua
reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau
aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan
terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.Reaksi-reaksi
enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/
nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel,
memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis,
perkembangbiakan, pergerakan, dan lain-lain. Pada Enzim amilase
dapat memecah ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa.Ada
tiga macam enzim amilase, yaitu amilase, amilase dan
amilase. Yang terdapat dalam saliva (ludah) dan pankreas adalah
amilase. Enzim ini memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam
amilum dan disebut endo amilase sebab enzim ini bagian dalam
atau bagian tengah molekul amilum (Poedjiadi, 2006).
Faktor-faktor

yang

mempengaruhi

kecepatan

reaksi

Enzim

Perubahan suhu dan pH mempunyai pengaruh besar terhadap kerja

enzim. Kecepatan reaksi enzim juga dipengaruhi oleh konsentrasi
enzim dan konsentrasi substrat. Pengaruh aktivator, inhibitor,
koenzim dan konsentrasi elektrolit dalam beberapa keadaan juga
merupakan faktor-faktor yang penting.
a.

Pengaruh suhu :
Suhu rendah mendekati titik beku tidak merusak enzim,

namun

enzim

tidak

dapat

bekerja.

Dengan

kenaikan

suhu

lingkungan, enzim mulai bekerja sebagian dan mencapai suhu

maksimum pada suhu tertentu. Bila suhu ditingkatkan terus, jumlah

enzim yang aktif akan berkurang karena mengalami denaturasi.
Kecepatan reaksi enzimatik

mencapai puncaknya pada suhu

optimum. Enzim dalam tubuh manusia mempunyai suhu optimum

sekitar 37 C. Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada
pemanasan sampai 60 C, karena terjadi denaturasi
( Hafiz Soewoto,2000) .
Suhu campuran reaksi juga berpengaruh terhadap laju reaksi
enzimatik. Jika reaksi tersebut dilangsungkan dalam berbagai suhu,
kurva hubungan tersebut akan menunjukkan suhu tertentu, yang
menghasilkan laju reaksi yang maksimum. Dengan demikian, dalam
hal ini juga ada kondisi optimum yang disebut sebagai suhu
optimum.
Makin besar perbedaan suhu reaksi dengan suhu optimum, makin
rendah

pula

laju

reaksinya.

Akan

tetapi,

keadaan

yang

menyebabkan rendahnya suhu di luar suhu optimum berbeda

antara suhu yang lebih rendah dengan suhu yang lebih tinggi. Pada
suhu yang lebih rendah penyebab kurangnya laju reaksi enzimatik
yaitu

kurangnya

gerak

termodinamik,

yang

menyebabkan

kurangnya tumbukan antara molekul enzim dengan substrat. Jika

kontak antara kedua jenis molekul itu tidak terjadi, kompleks ES
tidak terbentuk. Padahal kompleks ini sangat penting untuk
mengolah S menjadi P. Oleh karena itu, makin rendah suhu, gerak
termodinamik tersebut akan makin berkurang.
Pada daerah suhu yang lebih tinggi gerak termodinamik akan lebih
meningkat, sehingga tumbukan antara molekul akan lebih sering.
Akan tetapi laju reaksi tidak terus meningkat, melainkan malah
menurun dengan cara yang lebih kurang sebanding dengan selisih
nilai dan suhu optimum. Dalam peningkatan suhu ini, selain gerak

termodinamik meningkat, molekul protein enzim juga mengalami

denaturasi, sehingga bangun tiga dimensinya berubah secara
bertahap. Jika suhu jauh lebih tinggi dari suhu optimum, maka
makin besar deformasi struktur tiga dimensi tersebut dan makin
sukar bagi substrat untuk menempati secara tepat di bagian aktif
molekul enzim. Akibatnya, kompleks E-S akan sukar terbentuk,
sehingga produk juga makin sedikit.
Pada sisi A dari kurva terdapat hubungan tertentu antara kenaikan
suhu

dengan

laju

reaksi.

Arrhenius

secara

empiris

telah

mengembangkan suatu rumusan umum antara laju suatu reaksi

kimia dengan suhu mutlak system reaksi tersebut( Mohamad
Sadikin, 2002 ).
b.

Pengaruh pH

Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu. Jika dilakukan pengukuran

aktivitas enzim pada beberapa macam pH yang berlainan, sebagian
besar enzim di dalam tubuh akan menunjukkan aktivitas maksimum
antara pH 5,0 sampai 9,0. Kecepatan reaksi enzimatik mencapai
puncaknya pada pH optimum. Ada enzim yang mempunyai pH
optimum yang sangat rendah, seperti pepsin, yang mempunyai pH
optimum 2. pada pH yang jauh di luar pH optimum, enzim akan
terdenaturasi. Selain itu pada keaadan ini baik enzim maupun
substrat

dapat

mengalami

perubahan

muatan

listrik

yang

mengakibatkan enzim tidak dapat berikatan dengan substrat

( Hafiz Soewoto,2000) .
Sebagian besar enzim bekerja aktif dalam trayek pH yang sempit
umumnya 5 - 9. Ini adalah hasil merupakan hasilpengaruh dari pH
atas kombinasi factor ( 1 ) ikatan dari substrat ke enzim ( 2 )
aktivitas katalik dari enzim ( 3 ) ionisasi substrat dan ( 4 ) variasi

struktur protein ( biasanya signifikan hanya pada pH yang cukup

tinggi ) ( M.T. Simanjuntak, 2003).
Ada 2 alasan untuk menyelidiki pengaruh tingkat keasaman atau pH
terhadap aktivitas emzim, yaitu :
1. Sebagai produk makhluk hidup

secara

teori

selalu

ada

kemungkinan dari
pengaruh ph ini terhadap aktivitas biologis dari enzim ini.
2.

Sebagai suatu protein enzim tidak berbeda dengan protein

lainnya.

c.

Hubungan antara pH larutan enzim dengan laju reaksi enzim

Kadang-kadang, seperti pada enzim amylase liur, hubungan

tersebut tidak menunjukkan suatu titik puncak, melainkan suatu

garis merata (plateau setelah kurva yang naik, untuk kemudian
turun lagi sesudah plateau ) Fenomena seperti ini dapat ditafsirkan
sebab adanya molekul amylase dalam bentuk beberapa molekul
protein yang berbeda (isozim). Tiap molekul isozem niscaya bekerja
pada pH yang sedikit berbeda.
Perlu diingat bahwa dalam mencari hubungan antara derajat
keasaman dengan laju reaksi maksimum ini, rentangan pH yang
diselidiki biasanya berkisar dalam rentangan yang tidak lebar dan
bukan dalam rentangan antara pH 1 sampai 14. Karena tidak ada
sistem dapar masing-masing di sekitar nilai kapasitas yang
maksimum dari tiap dapar (rentangan pH di sekitar nilai pKa
komponen asam tiap dapar), bukan tidak mengkin ada interaksi
yang merugikan antara enzim dan ion penyusun dapar dan bukan
karena pH yang disebabkan dapar itu sendiri.
d.

Pengaruh konsentrasi enzim :

Peningkatan konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan

reaksi

enzimatik.

Dapat

dikatakan

bahwa

kecepatan

reaksi

enzimatik (v) berbanding lurus dengan konsentrasi enzim [E]. Makin

besar konsentrasi enzim, reaksi makin cepat( Hafiz Soewoto,2000) .
Semakin besar konsentrasi enzim maka makin banyak pula produk
yang terbentuk dalam tiap waktu pengamatan. Dari pengamatan
tersebut dapat dikatakan bahwa konsentrasi enzim berbanding
lurus dengan kecepatan enzim. Dengan bertambahnya waktu, pada
tiap

konsentrasi

enzim

pertambahan

jumlah

produk

akan

menunjukkan defleksi, tidak lagi berbanding lurus sejalan dengan

berlalunya waktu tersebut. Fenomena itu tentu mudah dimaklumi,
karena setelah selang beberapa waktu, jumlah substrat yang
tersedia sudah mulai berkurang, sehingga dengan sendirinya
produk olahan enzim juga akan berkurang. Akan tetapi pada
gambar 1 tampak pula dengan jelas, bahwa defleksi tersebut makin
jelas dengan makin tingginya konsentrasi enzim. Sebaliknya, pada
konsentrasi enzim yang rendah, dalam jangka waktu pengamatan
yang sama hubungan waktu dengan jumlah produk yang dihasilkan
masih berbanding lurus.
Hubungan antara laju reaksi dengan konsentrasi enzim ternyata
berbanding lurus. Jadi, makin besar konsentrasi enzim, maka makin
cepat laju reaksi.
Kadang-kadang terjadi penyimpangan dari persamaan ini, sehingga
diperoleh garis agak melengkung. Biasanya, penyimpangan ini
terjadi jika enzim yang dipelajari tidak dalam keadaan murni,
sehingga mungkin terdapat senyawa-senyawa penghambat reaksi
dalam jumlah yang sangat kecil. Sebaliknya, penyimpangan juga
terdapat dalam sediaan enzim dengan kemurniaan yang tinggi.
Dalam keadaan ini, penyimpangan disebabkan oleh senyawa
pengaktif (aktivator), misalnya tidak adanya ion tertentu, meskipun

ph yang diperlukan sudah dipastikan dengan menggunakan larutan

dapar dan tidak hanya sekedar larutan dengan ph yang diperlukan
tersebut ( Mohamad Sadikin, 2002 ).
e. Pengaruh konsentrasi substrat :
Pada suatu reaksi enzimatik

bila

konsentrasi

substrat

diperbesar, sedangkan kondisi lainnya tetap, maka kecepatan reaksi

(v) akan meningkat sampai suatu batas kecepatan maksimum (V).
Pada titik maksimum ini enzim telah jenuh dengan substrat.
Dalam suatu reaksi enzimatik, enzim akan mengikat substrat
membentuk kompleks enzim-substrat [ES], kemudian kompleks ini
akan terurai menjadi [E] dan produk [P]. Makin banyak kompleks
[ES] terbentuk, makin cepat reaksi berlangsung sampai batas
kejenuhan [ES]. Pada konsentrasi substrat [S] melampaui batas
kejenuhan kecepatan reaksi akan konstan. Dalam keadaan itu
seluruh

enzim

sudah

berada

dalam

bentuk

kompleks

E-S.

Penambahan jumlah substrat tidak menambah jumlah kompleks ES.

Adapun bahasan mengenai enzim adalah
menurut

Syamsuri

metabolisme

sangat

pengertian Enzim
bergantung

pada

enzim.Enzim berperan sebagai pemercepat reaksi metabolisme di

dalam tubuh mahkluk hidup, tetapi enzim tidak ikut bereaksi.
Struktur enzim,enzim merupakan protein yang tersusun atas asam
asam amino. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar dari
substratnya, akan tetapi,hanya daerah tertentu dari molekul enzim
tersebut yang berikatan dengan substrat, yaitu bagian yang disebut
dengan sisi aktif (active side). Secara kimia, enzim yang lengkap
(holoenzim) tersusun atas dua bagian, yaitu bagian protein dan
bagain bukan protein.

1. Bagian protein disebut apoenzim, tersusun atas asam asam

amino. Bagian protein bersifat labil (mudah berubah), misalnya
terpengaruh oleh suhu dan keasaman.
2. Bagian bukan protein yang disebut gugus protetik, yaitu
gugusan yang aktif.Gugus prostetik yang berasal dari molekul
non organik disebut kofaktor, misalnya besi, tembaga, zink.
Gugus prostetik yang terdiri dari senyawa senyawa kompleks
disebut konenzim, misalnya NADH, FADH, koenzim A, tiamin,
riboflavin, asam pantotenat, niasin, piridoksin, biotin, asam folat,
dan kobalamin.
Adapun ciri ciri enzim adalah sebagai berikut.
1.

Biokatalisator : enzim hanya dihasilkan oleh sel-sel mahkluk

hidup yang digunakan untuk mempercepat proses reaksi.

2.

Protein : sifat-sifat enzim sama dengan protein yaitu dapat

rusak pada suhu yang tinggi dan dipengaruhi pH.

3.

Bekerja

Secara

Khusus

enzim tertentu

hanya

dapat

mempengaruhi reaksi tertentu, tidak dapat mempengaruhi

raeksi lainnya. Zat yang terpengaruhi oleh enzim tersebut
substrat.Substrat adalah zat yang bereaksi. Oleh karena macam
zat yang bereaksi di dalam sel sangat banyak, maka macam
enzim pun banyak.
4.

Dapat Digunakan Berulang Kali: dapat digunakan berulang kali

karena enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi. Satu
molekul enzim dapat bekerja berkali-kali selama enzim itu tidak
rusak.

5.

Rusak Oleh Panas : enzim rusak oleh panas karena merupakan

suatu protein . Rusaknya enzim oleh panas disebut denaturasi
jika telah rusak enzim tidak dapat bekerja lagi.

6.

Tidak

Ikut

Bereaksi

enzim

hanya

diperlukan

untuk

mempercepat reaksi namun tidak ikut bereaksi.

7.

Bekerja Dapat Balik : suatu enzim dapat bekerja menguraikan

suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa lain dan sebaliknya
dapat pula bekerja menyusun senyawa-senyawa itu menjadi
senyawa semula.

Adapun cara kerja enzim ada dua yaitu:

1. Teori Gembok - Anak Kunci
Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai
untuk satu jenis substrat saja.Bentuk substrat sesuai dengan sisi
aktif,

seperti

menyebabkan

gembok
enzim

cocok
bekerja

dengan
secara

anak

kuncinya.Hal

spesifik.

Substrat

itu

yang

mempunyai bentuk ruang yang sesuai dengan sisi aktif enzim akan
berikatan

dan

membentuk

kompleks

transisi

enzim-substrat.

Senyawa transisi ini tidak stabil sehingga pembentukan produk

berlangsung dengan sendirinya.Jika enzim mengalami denaturasi
(rusak) karena panas, bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat
tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga mempunyai pengaruh yang
sama.
2.

Teori Induced Fit

Reaksi antara substrat denan enzim berlangsung karena adanya

induksi molekul substrat terhadap molekul enzim.Menurut teori ini,
sisi aktif enzim bersifat fleksibel dalam menyesuaikan struktur
sesuai dengan struktur substrat. Ketika substrat akan terinduksi dan
kemudian mengubah bentuknya sedikit sehingga mengakibatkan

perubahan sisi aktif yang semula tidak cocok menjadi cocok (fit).
Kemidian terjadi pengikatan substrat oleh enzim, yang selanjutnya
substrat diubah menjadi produk.Produk kemudian dilepaskan dan
enzim kembali pada keadaan semula, siap untuk mengikat substrat
baru.

III METODOLOGI PERCOBAAN

3. 1

Alat dan Bahan

Adapun alat-alat yang digunakan dalam percobaan ini adalah tabung
reaksi, penagas air,termometer, pengukur waktu, rak tabung reaksi, pipet tetes,
gelas ukur dan labu ukur.
Adapun bahan-bahan yang digunakan dalam percobaan ini adalah
larutan pepsin, HCL 0,4%, fibrin atau albumin kering, larutan tripsin, larutan
buffer fosfat pH 7,6 ( 8 ml Na2HPO4 dan 13,2 ml KH2 PO4 ) , air susu segar,
metilen biru, griseraldehid, aquades dan parafin cair.

3. 2

Diagram Alir
Adapun langkah kerja uji yang akan dilakukan seperti diagram berikut.
1.2.1

Sifat proteolitik enzim pepsin

Serabut fibrin atau

Dimasukan kedalam 4 tabung

reaksi kemudian memberi label
nomor setelah itu, menambahkan

2 ml pepsin dan 2 ml HCL

0,4%

Pada tabung nomor 1, lalu

menambahkan
2 ml pepsin dan 3 ml

Pada tabung nomor 2, setelah itu

menambahkan
2 ml aquades dan 2 ml

Pada tabung nomor 3, kemudian

menambahkan
2 ml pepsin dan 2 ml HCL

Pada tabung nomor 4,

selanjutnya mencampur semua
zat yang ada di setiap tabung
reaksi dengan mengocoknya ,
kemudian simpan pada
temperatur 38 0C pada penangas
air selama 30 menit.
Hasil percobaan

1.2.2

Sifat proteolitik enzim tripsin

Serabut fibrin atau

Dimasukan kedalam 3 tabung

reaksi kemudian memberi label

nomor setelah itu, menambahkan
2 ml tripsin dan 2 ml buffer pH
7,6

Pada tabung nomor 1, lalu

menambahkan

2 ml tripsin dan 2 ml akuades

Pada tabung nomor 2, setelah itu

menambahkan
2 ml tripsin dan 2 ml buffer pH
7,6

Pada tabung nomor 3 ,

selanjutnya mencampur semua
zat yang ada di setiap tabung
reaksi dengan mengocoknya ,
kemudian simpan pada
temperatur 38 0C pada penangas
air selama 30 menit
Hasil percobaan

3.2. 3 Aktifitas enzim dehidrogenase didalam air susu

5 ml air susu

Dimasukkan kedalam masingmasing tabung yang sudah di

beri label nomer 1 sampai 3.
Kemudian panaskan tabung
nomer 3 samapi susunya
mendidih lalu dinginkan. Setelah
itu tambahkan
3 tetes 0,02 % metilen
biru
Selanjutnya tambahkan pula
kedalam tabung nomer 2 dan 3 .

Lalu mencampurkan semua zat

pada setiap tabung dengan
memutarnya pelan pelan
kemudian menambahkan
2 ml parafin cair
kemudian simpan pada
temperatur 38 0C pada penangas
air selama 30 menit,kemudian
mengamati dan mencatat
perubahan pada setiap tabung
reaksi.
Hasil percobaan

IV. HASIL DAN PEMBAHASAN

4. 1

Hasil Pengamatan
Adapun hasil percobaan yang telah dilakukan didapatkan hasil sebagi berikut.

Sifat proteolitik enzim pepsin

No
Bahan yang terkandung
Tabung
( campuran terdiri atas )
1
2 ml pepsin + 2 ml HCL 0,4%
2
2 ml pepsin + 3 ml aquades
3
2 ml aquades + 2 ml HCL 0,4%
4
2 ml pepsin + 2 ml HCL 0,4%
Sifat proteolitik enzim tripsin
No
Bahan yang terkandung
Tabung
( campuran terdiri atas )
2 ml tripsin + 2 ml buffer pH
1
7,6
2
2 ml tripsin + 2 ml akuades
2 ml tripsin yang dididihkan + 2
3
ml buffer pH 7,6

Perubahan yang terjadi

Awal
Akhir
Bening
Keruh
Bening
Keruh
Bening
Jernih
Bening
Jernih

Perubahan yang terjadi

Ungu Muda
Ungu Muda
Ungu Tua

Aktifitas enzim dehidrogenase dalam air susu

No
Bahan yang terkandung
Warna Asal
Tabung
( campuran terdiri atas )
1
2
3

5 ml susu + 1 ml metilen biru

5 ml susu + 1 ml metilen biru +
1 ml formaldehid
5 ml susu + 1 ml metilen biru +
1 ml formaldehid

Biru Muda
Biru Muda
Biru Muda

Hasil
Biru Muda
Pekat
Biru Muda
Pudar
Biru Muda
Pudar

4.2

Pembahasan
Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh
sel.Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme
dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu
maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga
terganggu.Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh
makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel,
memperoleh energi Kimia yang digunakan untuk biosintesis,
perkembangbiakan, pergerakan, dan lain-lain. Pada Enzim amilase dapat
memecah ikatan pada amilum hingga terbentuk maltosa.Ada tiga macam
enzim amilase, yaitu amilase, amilase dan amilase. Yang terdapat dalam
saliva (ludah) dan pankreas adalah amilase. Enzim ini memecah ikatan 1-4
yang terdapat dalam amilum dan disebut endo amilase sebab enzim ini bagian
dalam atau bagian tengah molekul amilum.
Adapun ciri ciri enzim adalah sebagai berikut.
1.

Biokatalisator : enzim hanya dihasilkan oleh sel-sel mahkluk hidup yang

digunakan untuk mempercepat proses reaksi.

2.

Protein : sifat-sifat enzim sama dengan protein yaitu dapat rusak pada
suhu yang tinggi dan dipengaruhi pH.

3.

Bekerja Secara Khusus : enzim tertentu hanya dapat mempengaruhi

reaksi tertentu, tidak dapat mempengaruhi raeksi lainnya. Zat yang
terpengaruhi oleh enzim tersebut substrat.Substrat adalah zat yang
bereaksi. Oleh karena macam zat yang bereaksi di dalam sel sangat
banyak, maka macam enzim pun banyak.

4.

Dapat Digunakan Berulang Kali: dapat digunakan berulang kali karena

enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi. Satu molekul enzim dapat
bekerja berkali-kali selama enzim itu tidak rusak.

5.

Rusak Oleh Panas : enzim rusak oleh panas karena merupakan suatu
protein . Rusaknya enzim oleh panas disebut denaturasi jika telah rusak
enzim tidak dapat bekerja lagi.

6.

Tidak Ikut Bereaksi : enzim hanya diperlukan untuk mempercepat reaksi

namun tidak ikut bereaksi.

7.

Bekerja Dapat Balik : suatu enzim dapat bekerja menguraikan suatu

senyawa menjadi senyawa-senyawa lain dan sebaliknya dapat pula
bekerja menyusun senyawa-senyawa itu menjadi senyawa semula.

Adapun cara kerja enzim ada dua yaitu Teori Gembok - Anak Kunci dan Teori
Induced Fit. Pada teori gembok- anak kunci, Sisi aktif enzim mempunyai
bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk satu jenis substrat saja.Bentuk
substrat sesuai dengan sisi aktif, seperti gembok cocok dengan anak
kuncinya.Hal itu menyebabkan enzim bekerja secara spesifik. Substrat yang
mempunyai bentuk ruang yang sesuai dengan sisi aktif enzim akan berikatan
dan membentuk kompleks transisi enzim-substrat. Senyawa transisi ini tidak
stabil sehingga pembentukan produk berlangsung dengan sendirinya.Jika
enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas, bentuk sisi aktif berubah
sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga mempunyai pengaruh
yang sama. Sedangkan pada teori induced fit, Reaksi antara substrat denan
enzim berlangsung karena adanya induksi molekul substrat terhadap molekul
enzim.Menurut teori ini, sisi aktif enzim bersifat fleksibel dalam
menyesuaikan struktur sesuai dengan struktur substrat. Ketika substrat akan
terinduksi dan kemudian mengubah bentuknya sedikit sehingga
mengakibatkan perubahan sisi aktif yang semula tidak cocok menjadi cocok
(fit). Kemidian terjadi pengikatan substrat oleh enzim, yang selanjutnya
substrat diubah menjadi produk.Produk kemudian dilepaskan dan enzim
kembali pada keadaan semula, siap untuk mengikat substrat baru.
Tabung no 1, 2, dan 4 yaitu dengan bahan campuran secara berturut-turut 2 ml
pepsin dan 2 ml HCL 0,4 %, 2 ml pepsin dan 3 ml, dan 2 ml pepsin yang

didihkan + 2 ml HCL 0,4 % aquadest kemudian dikocok secara merata dan

terlihat warna bening, kemudian setelah dipanaskan selama 30 menit pada
suhu 380 C terjadi perubahan warna yaitu menjadi keruh. Kekeruhan ini
bertanda bahwa albumin tidak diuraikan oleh protein.Sedangkan pada tabung
no 3 terlihat sangat jernih dibandingkan dengan yang lainnnya, kerana
albumin telah diuraikan oleh protein. Dan pepsin menguraikan albumin dalam
keadaan acid. Hal ini juga dipengaruhi oleh kerja pada suhu yang optimal
yaitu 380 C. Enzim Pepsin adalah enzim yang terdapat dalam perut yang akan
mulai mencerna protein dengan memecah protein menjadi bagianbagian
yang lebih kecil. Enzim ini termasuk protease; pepsin disekresi dalam bentuk
inaktif, pepsinogen, yang akan diaktifkan oeh asam lambung. Enzim ini
diproduksi oleh bagian mukosa dalam perut yang berfungsi untuk
mendegradasi protein. Enzim ini memiliki pH optimum 2-4 dan akan inaktif
pada pH diatas 6. Pepsin adalah salah satu dari 3 enzim yang berfungsi untuk
mendegradasi protein yang lain adalah kemotripsin dan tripsin. Pepsin
disintesa dalam bentuk inaktif oleh lambung; asam hidroklori; juga diproduksi
oleh gastric mucosa dan akan diaktifkan pada pH optimum yaitu 1-3.
Pada tabung no.3, menghasilkan warna yang berbeda yaitu ungu tua, dalam
percobaannya enzim ini didihkan dulu pada suhu 380C sehingga dapat
disimpulkan bahwa suhu yang optimal bagi enzim tripsin sangat
mempengaruhi dalam kerja enzim tersebut. Sedangkan pada tabung no.1 dan
2 ini berbeda hasilnya yaitu ungu muda. Hal ini karena suhunya belum
optimal, sehingga hasil dari kerja enzim tersebut belum maksimal.
Dalam percobaan ini enzim bekerja mengoksidasi substrat dengan melepaskan
hydrogen dari substrat. Yaitu Hidrogen bereaksi dengan dengan methylin blue.
Dan telah terbukti bahwa dalam susu terdapat banyak enzim dehidrogenase.
Karena terlihat pada tabung no.1 menghasilkan perubahan warna biru muda
yang sangat pekat dibandingkan dengan yang lainya.

V. KESIMPULAN
Adapun kesimpulan dari hasil percobaan ini adalah sebagai berikut

1. Enzim Pepsin adalah enzim yang terdapat dalam perut yang akan mulai
mencerna protein dengan memecah protein menjadi bagianbagian yang lebih
kecil.
2. Pepsin adalah salah satu dari 3 enzim yang berfungsi untuk mendegradasi
protein yang lain adalah kemotripsin dan tripsin.
3. Pepsin disintesa dalam bentuk inaktif oleh lambung; asam hidroklori; juga
diproduksi oleh gastric mucosa danvvc diaktifkan pada pH optimum yaitu 13.
4. Enzim pepsin memiliki pH optimum 2-4 dan akan inaktif pada pH diatas 6.
5. Pada enzim pepsin albumin tidak diuraikan oleh protein, pepsin menguraikan
albumin dalam keadaan acid.
6. Suhu yang optimal bagi enzim tripsin sangat mempengaruhi dalam kerja
enzim.
7. Enzim dehidrogenase bekerja mengoksidasi substrat dengan melepaskan
hydrogen dari substrat.

DAFTAR PUSTAKA

Lehninger AL. 1982. Dasar Dasar Biokimia Jilid I. Maggy

Thenawijaya,

penerjemah.

Jakarta:

Erlangga.

Terjemahan

dari: Principles of Biochemistry.

Ruddin, Choi.2010. LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA II PERCOBAAN II
ENZIM. Jayapura : Universitas Cendrawasih
Sadikin, Mohamad. 2002. Biokimia Enzim. Jakarta : Widya Medika.
Soewoto, Hafiz,

dkk.

2000. Biokimia

Eksperimen

Laboratorium.Jakarta: Widya Medika.

Tim . 2013. Petunjuk Praktikum Biokimia. Surabaya: Unesa Press.