Location via proxy:   [ UP ]  
[Report a bug]   [Manage cookies]                
Przejdź do zawartości

Hormon antydiuretyczny

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Hormon antydiuretyczny
Wazopresyna argininowa (argipresyna)
Identyfikacja
Inne nazwy i oznaczenia

IUPAC (wazopresyna argininowa)[1]: (1→6)-disiarczek L-cysteinylo-L-tyrozylo-L-fenyloalanylo-L-glutaminylo-L-asparagilo-L-cysteinylo-L-prolilo-L-arginylo-glicynamidu
wazopresyna, adiuretyna, ADH (ang. antidiuretic hormone), argipresyna (wazopresyna argininowa AVP, z ang. arginine vasopressin)

numer CAS

113-79-1

DrugBank

DB00067

OMIM

192340

Klasyfikacja medyczna
ATC

H01BA01

Hormon antydiuretyczny, wazopresyna, adiuretyna, ADH (ang. antidiuretic hormone), AVP (ang. arginine vasopressin) – organiczny związek chemiczny z grupy oligopeptydów, pełniący u ssaków (także u człowieka) funkcję hormonu[2].

Budowa

[edytuj | edytuj kod]

Wazopresyna jest nonapeptydem (zbudowana jest z 9 reszt aminokwasowych). Występuje w różnych wariantach, różniących się niektórymi aminokwasami[3]. Np. u człowieka występuje wazopresyna argininowa (argipresyna)[3] o masie cząsteczkowej 1084 Da, o sekwencji Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly-NH2[1][3][a], przy czym reszty cystein połączone są mostkiem disiarczkowym, a koniec C ma formę amidu[1]. U świń z kolei występuje wazopresyna lizynowa, która w pozycji 8 zamiast reszty argininy ma resztę lizyny[3].

Hormon ten wytwarzany jest przez podwzgórze w postaci preprowazopresynoneurofizyny i uwalniany w ostatecznej postaci przez tylny płat przysadki mózgowej.

Budowa wazopresyny jest bardzo zbliżona do oksytocyny, która różni się jedynie 2 aminokwasami (ma resztę izoleucyny w poz. 2 i leucyny w poz. 8) i jest wytwarzana przez te same komórki podwzgórza[3].

Działanie

[edytuj | edytuj kod]

Powoduje zagęszczanie moczu, pobudzając resorpcję wody w kanalikach nerkowych (kanalikach dalszych i cewkach zbiorczych)[4] poprzez pobudzanie receptorów V2. Na akwaporyny działa w dwojaki sposób: krótkoterminowa regulacja kieruje AQP2 do błony (odpowiedź w ciągu kilku minut), natomiast długoterminowa (efekty widoczne na przestrzeni kilku dni) powoduje ekspresję genów kodujących kanał AQP2 (w przeciwieństwie do AQP1 stale obecnego w błonie) dla wody, następnie translację tegoż mRNA oraz wbudowanie tego produktu w błonę bieguna apikalnego komórek sześciennych budujących kanaliki nerkowe.

Powoduje skurcz naczyń krwionośnych poprzez receptory V1, obecne na ich powierzchni.

Sądzi się, że ma udział w regulacji zachowań społecznych różnych gatunków zwierząt, w tym ludzi[5][6][7].

Regulacja wydzielania

[edytuj | edytuj kod]

Wydzielanie wazopresyny jest pobudzane przez wzrost osmolalności osocza krwi[8] i płynu mózgowo-rdzeniowego, hipowolemię[8] lub angiotensynę II[9]. Jej zwiększone wydzielanie następuje także podczas snu.

Choroby związane z wazopresyną

[edytuj | edytuj kod]

Niedobór

[edytuj | edytuj kod]

Niedobór hormonu antydiuretycznego lub brak jego działania powoduje moczówkę prostą. Jeśli dotyczy ona zaburzenia wydzielania na poziomie podwzgórza lub przysadki, jest to moczówka prosta ośrodkowa. Jeżeli występuje niewrażliwość cewek nerkowych na działanie hormonu antydiuretycznego – jest to moczówka prosta nerkowa.

Nadmiar

[edytuj | edytuj kod]

Nadmiar wazopresyny prowadzi do zespołu Schwartza-Barttera.

Analogi

[edytuj | edytuj kod]
  1. SMILES[1]: C1C[C@H](N(C1)C(=O)[C@@H]2CSSC[C@@H](C(=O)N[C@H](C(=O)N[C@H](C(=O)N[C@H](C(=O)N[C@H](C(=O)N2)CC(=O)N)CCC(=O)N)CC3=CC=CC=C3)CC4=CC=C(C=C4)O)N)C(=O)N[C@@H](CCCN=C(N)N)C(=O)NCC(=O)N)

Przypisy

[edytuj | edytuj kod]
  1. a b c d Argipressin, [w:] PubChem [online], United States National Library of Medicine, CID: 644077 [dostęp 2024-01-29] (ang.).
  2. Ramon Lim, Abel Lajtha, Handbook of neurochemistry and molecular neurobiology, New York, NY: Springer, 2006, s. 573–607, ISBN 0-387-30348-0 (ang.).
  3. a b c d e D. Donaldson, Polyuria and Disorders of Thirst, [w:] Scientific Foundations of Biochemistry in Clinical Practice, wyd. 2, Elsevier, 1994, s. 76–102, DOI10.1016/b978-0-7506-0167-2.50010-8, ISBN 978-0-7506-0167-2 (ang.), patrz s. 88.
  4. Stanisław Konturek, Fizjologia człowieka, Tomasz Brzozowski (red.), wyd. 3, Wrocław: Edra Urban & Partner, 2019, s. 445, ISBN 978-83-66310-09-4.
  5. Neurobiologia zaufania. [dostęp 2010-09-26].
  6. Larry J. Young, The neuroendocrinology of the social brain, „Frontiers in Neuroendocrinology”, 30 (4), 2009, s. 425–428, DOI10.1016/j.yfrne.2009.06.002, PMID19596026 [dostęp 2024-01-29] (ang.).
  7. Hasse Walum i inni, Genetic variation in the vasopressin receptor 1a gene ( AVPR1A ) associates with pair-bonding behavior in humans, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 105 (37), 2008, s. 14153–14156, DOI10.1073/pnas.0803081105, PMID18765804, PMCIDPMC2533683 [dostęp 2024-01-29] (ang.).
  8. a b Andrzej Szczeklik, Piotr Gajewski, Interna Szczeklika, Kraków: Wydawnictwo Medycyna Praktyczna, 2017, s. 1242, ISBN 978-83-7430-517-4.
  9. Arthur J. Vander, Renal physiology, New York: McGraw-Hill, Health Professions Division, 1995, ISBN 0-07-067009-9 (ang.).