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Práctica 13

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LABORATORIO DE

BIOQUÍMICA DE LA NUTRICIÓN

Práctica No. 13
“DETERMINACIÓN DE TRANSAMINASA GLUTÁMICO-
PIRÚVICA SÉRICA”

EQUIPO 1:
Espinoza Mercado Ana Cecilia
Fortunat Pazarán Alondra
Piña de la Rosa Ingrid
Zamudio Hernández Luis

Profesor:
Edgar Pichardo Ontiveros
INTRODUCCIÓN
Las transaminasas GOT y GPT son enzimas ampliamente difundidas en el
organismo con elevada concentración en corazón, hígado, músculo
esquelético, riñón y eritrocitos. La actividad sérica en condiciones normales
es baja o nula. Un daño o enfermedad en cualquiera de estos tejidos
conduce a un aumento en los niveles séricos. Así, luego de un infarto de
miocardio se produce en suero un marcado aumento de la actividad de GOT
(abundante en músculo cardíaco). En hepatitis virales y otras formas de
enfermedad hepática que involucren necrosis tisular, predominará la
actividad sérica de GPT (abundante en tejido hepático). Una elevada
actividad de transaminasas puede detectarse también en traumas
accidentales o quirúrgicos y en distrofias musculares o miositis.

OBJETIVO DE LA PRÁCTICA
➔ Determinar la actividad de la enzima transaminsa glutámico-pirúvica
en suero, para evaluar la integridad del hígado y descartar
enfermedades hepáticas.

PROCEDIMIENTO
RESULTADOS

Tubo Absorbancia

1-2 199.4

3-4 0.56

5-6 0.47

7-8 0.27

9-10 0.603

11-12 0753

GUÍA DE ESTUDIOS
1. Transaminación de los aminoácidos
Una reacción de transaminación es la primera etapa de la desasimilación de
los aminoácidos, y sirve para encauzar los grupos amino hacia el α-
cetoglutarato, para transformarlo en glutamato que posteriormente será
sometido a una reacción de desaminación oxidativa, catalizada por la
glutamato deshidrogenasa, formándose un ión amonio que será utilizado
para generar urea.
La reacción catalizada por las transaminasas es la siguiente:

aminoácido (1) + α-cetoácido (1) <==> α-cetoácido (2) + aminoácido (2)

En las células existen muchos tipos de transaminasas que utilizan el α-


cetoglutarato como aceptor del grupo amino, pero se diferencian entre ellas
por la especificidad respecto al aminoácido utilizado.

2. Enzimas que participan en la transaminación de los aminoácidos

Las enzimas que catalizan estas reacciones son las transaminasas y


necesitan el piridoxal fosfato (PLP) como coenzima.
3. Rutas metabólicas de los aminoácidos después de la transaminación
Ciclo de Krebs
4. Métodos para la cuantificación de transaminasas. ¿Cuál es su
fundamento fisicoquímico?
Examen de sangre de alanina transaminasa.
5. Alteraciones en la actividad de transaminasas séricas. Patologías y
enfermedades.
Elevación de transaminasas - enfermedad hepática.

CONCLUSIÓN
El hígado desempeña varias funciones importantes, almacena la energía
procedente de los alimentos, fabrica proteínas y ayuda a eliminar las toxinas
del organismo.
Una concentración alta de transaminasa glutámico-oxalacética sérica liberada
en la sangre puede ser un signo de daño en el hígado o el corazón, cáncer u
otras enfermedades.
También se llama aspartato aminotransferasa y SGOT
Así, pues, se puede considerar la enfermedad hepática como la causa más
importante del aumento de la actividad de la enzima ALT (alanina
aminotransferansa) y frecuente del aumento de la actividad de la AST
(aspartato-aminotransferasa).

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