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TALLER DE AMINOACIDOS

MOLÉCULA ANFOTÉRICA

De acuerdo con la teoría ácido-base de

Bronsted y Lowry, los ácidos son aquellas
sustancias que donan protones, mientras
que las bases son aquellas que aceptan o
toman los protones.

Una molécula llamada anfótera tendrá

reacciones en las cuales adquiere
protones, como también tendrá la capacidad de donarlos (aunque no siempre es así, como
se verá en la siguiente sección).

Un caso importante y muy reconocido es el del solvente universal, el agua (H2O). Esta
sustancia reacciona con facilidad con ácidos, por ejemplo, en la reacción con el ácido
clorhídrico:

H2O + HCl → H3O+ + Cl–

Pero a su vez, tampoco tiene problemas para reaccionar con una base, como en el caso del
amoníaco:
H2O + NH3 → NH4 + OH–
Con estos ejemplos se puede observar que el agua actúa plenamente como una sustancia
anfótera.

ZWITTERIÓN

El término proteína significa “aquel que mantiene el

primer lugar”, pues son las macromoléculas con las
mayores diversidades de funciones biológicas para el
mantenimiento de las células.
Las proteínas son formadas por la unión de varios
aminoácidos (monómeros) a través de enlaces peptídicos. El
número de aminoácidos que forma una proteína gira en
torno de 100 a 1800 aminoácidos.

Una vez que ácidos y bases se neutralizan formando sal, en un aminoácido ocurrirá una
neutralización intramolecular, formando una sal interna que en verdad es un ión dipolar
denominado zwitteríon.
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Clasificación del Ión Zwitteríon

Por presentar una estructura de sal, estos iones son solubles en agua. Una vez en solución
acuosa, podemos clasificar un ión zwitteríon como neutro, positivo o negativo.
Zwitteríon neutro (o aminoácido neutro): Es aquel que posee el mismo número de grupos
Carboxila y amina. Las cargas internas se cancelan si la solución permanece neutra.

Zwitteríon positivo (o aminoácido básico): Es aquel que posee un número mayor de

grupos amina en relación a los grupos carboxila. El ión queda con exceso de carga positiva,
sucede liberación de iones hidroxilo, OH 1-, y la solución se vuelve básica.

Zwiterión negativo (o aminoácido ácido): Es aquel que posee un número mayor de

grupos carboxilo en relación a los grupos amina. El ión queda con exceso de carga
negativa, sucede la liberación de iones hidronio, H3O 1+ y la solución se vuelve ácida.
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AMINOÁCIDO

Son los bloques de construcción de las

proteínas. Su denominación responde a la
composición química general que presentan,
en la que un grupo amino (-NH2) y otro
carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un
carbono ALPHA.gif (842 bytes) (-C-). Las
otras dos valencias de ese carbono quedan
saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y
con un grupo químico variable al que se
denomina radical (-R).

Tridimensionalmente el carbono ALPHA.gif (842 bytes) presenta una configuración

tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a
él ocupan los vértices. Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la
cara opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la
derecha del carbono ALPHA.gif (842 bytes) se habla de "ALPHA.gif (842 bytes)-L-
aminoácidos o de "ALPHA.gif (842 bytes)-D-aminoácidos respectivamente. En las
proteinas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L.

GRUPO PROSTÉTICO

Un grupo prostético es el fragmento de una

proteína que no posee naturaleza aminoacídica.
En estos casos, la proteína se denomina
“heteroproteína” o proteína conjugada, en donde
la porción proteica se denomina apoproteína.
Contrariamente, las moléculas integradas
solamente por aminoácidos se denominan
holoproteínas.

Las proteínas pueden clasificarse según la

naturaleza del grupo prostético: cuando el grupo
es un glúcido, un lípido o un grupo hemo, las proteínas son glicoproteínas, lipoproteínas y
hemoproteínas, respectivamente. Además, los grupos prostéticos pueden muy variados:
desde metales (Zn, Cu, Mg, Fe) hasta ácidos nucleicos, ácido fosfórico, entre otros
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RESIDUO AMINOACIDICO

Dos aminoácidos se combinan en una reacción de

condensación entre el grupo amino de uno y el
carboxilo del otro, liberándose una molécula de
agua y formando un enlace amida que se
denomina enlace peptídico; estos dos "residuos"
de aminoácido forman un dipéptido, si se une un
tercer aminoácido se forma un tripéptido y así,
sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta
reacción tiene lugar de manera natural dentro de
las células, en los ribosomas.

En el código genético están codificados los veinte

distintos aminoácidos, también llamados residuos, que constituyen los eslabones que
conforman péptidos, que cuando forman cadenas polipeptídicas y alcanzan pesos
moleculares se denominan3 proteínas.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidas o polipéptidos, que se

denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera una cierta longitud (entre 50 y
100 residuos aminoácidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las
5000 u.m.a y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.

PUNTO ISOELÉCTRICO

El punto isoeléctrico se define como el pH en el cual el número de cargas positivas se

iguala al número de cargas negativas que aportan los grupos ionizables de una molécula. En
el punto isoeléctrico la carga neta de la molécula es cero (0).
Los puntos isoeléctricos proporcionan información útil para razonar sobre el
comportamiento de los aminoácidos y proteínas en solución. Así, la presencia de grupos
ionizables en estas moléculas tiene importantes consecuencias sobre la solubilidad.
Los aminoácidos y las proteínas son menos solubles en su punto isoeléctrico si las demás
condiciones permanecen iguales. Esto se debe a que los iones dipolares no presentan carga
neta y cristalizan en forma de sales insolubles a ese pH.
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ENLACE PEPTÍDICO

La unión de dos o más aminoácidos (AA)

mediante enlaces amida origina los péptidos. En
los péptidos y en las proteínas, estos enlaces
amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y
son el resultado de la reacción del grupo
carboxilo de un AA con el grupo amino de otro,
con eliminación de una molécula de agua
(Figura de la derecha).

El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa

normalmente como un enlace sencillo. Sin
embargo, posee una serie de características que
lo aproximan más a un doble enlace. Como el nitrógeno es menos electronegativo que el
oxígeno, el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-
N tiene un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptídico tienen características
intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble.

PROTEÍNAS

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de
enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos
dependen del código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:
Carbono, Hidrógeno, Oxígeno, Nitrógeno y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y
están presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos
los procesos biológicos que se producen.

Funciones de las proteínas

De entre todas las biomoléculas, las
proteínas desempeñan un papel fundamental
en el organismo. Son esenciales para el
crecimiento, gracias a su contenido de
nitrógeno, que no está presente en otras
moléculas como grasas o hidratos de
carbono. También lo son para las síntesis y
mantenimiento de diversos tejidos o
componentes del cuerpo, como los jugos
gástricos, la hemoglobina, las vitaminas, las
hormonas y las enzimas (estas últimas actúan
como catalizadores biológicos haciendo que aumente la velocidad a la que se producen las
reacciones químicas del metabolismo).
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1. Nombre cada uno de los aminoácidos que se indican a continuación, adicionalmente

indique en cada caso:
a) El carbono alfa (Cα) (Color naranja)
b) el grupo sustituyente o grupo R (color azul)
c) el tipo de aminoácido según su grupo sustituyente. ( abajo)

Arginina Acido glutámico cisteína

Cisteína isoleucina Triptófano

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BIOQUÍMICA DE ALIMENTOS
Aminoácidos y estructura primaria de las proteínas

2. Observe las estructuras de los siguientes aminoácidos

(a) Lisina (b) Fenilanina (c) Leucina (d) Histidina

Nombre cada aminoácido e Indique cual/es de esos aminoácidos pueden ser asociados
con la siguiente clasificación (según la naturaleza de su cadena lateral):
1. Cadena lateral alifática (c) Leucina
2. Cadena lateral aromática (b) fenilanina
3. Cadena lateral con carga positiva (a)lisina y (d) histidina
4. Cadena lateral capaz de formar puentes de Hidrógeno
5. Cadena lateral hidrofóbica
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BIOQUÍMICA DE ALIMENTOS
Aminoácidos y estructura primaria de las proteínas

4. La hormona peptídica estimulante de los melanocitos, α-melanotropina, tiene

parte de la siguiente secuencia: Ser-Tyr-Ser-Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp

a) construya la secuencia de aminoácidos mostrando la estructura de las moléculas y

todos los enlaces peptídicos presentes
b) encierre el grupo amino terminal, el grupo carboxilo terminal.
c) Proponga una secuencia primaria de 10 aminoácidos usando la abreviatura de tres
letras.

a) y b)
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BIOQUÍMICA DE ALIMENTOS

5. Para la siguiente estructura del pentapéptido:

Grupo amino: Verde

Grupo carboxilo: Violeta

Trp-Ala-Ser-Pro-Cys

a) Escribir la secuencia del pentapéptido utilizando la abreviatura de tres letras:

Trp-Ala-Ser-Pro-Cys
b) Escribir los enlaces peptídicos presentes: Presenta 4 enlaces peptídicos
c) Encierre el grupo amino terminal y el grupo carboxilo terminal

6. ¿Cuál es la forma enantiomérica (isómero óptico) de los aminoácidos

presentes en las proteínas biológicas?
 TALLER 3
BIOQUÍMICA DE ALIMENTOS

Con la excepción de Gly, el átomo de carbono α de todos los aminoácidos es

asimétrico, lo que quiere decir que son distintos los cuatro grupos a él unidos. El
centro asimétrico así constituido es responsable de que los aminoácidos exhiban
actividad óptica.

Los a.a pueden existir en la configuración L ó D (L- el

grupo amino a la izda, D- el grupo amino a la derecha).
Solo los a.a con la configuración L son los utilizados para
la síntesis de proteínas naturales.

7. Defina que son proteínas simples y conjugadas

PROTEÍNAS SIMPLES

Las proteínas simples constan sólo de aminoácidos o de sus derivados. Cuando se

hidrolizan por ácidos, álcalis o enzimas, las proteínas simples producen aminoácidos únicos
o sus derivados.

A continuación veremos los distintos grupos en los que se clasifican las proteínas simples.

 Albúminas: Estas proteínas son solubles en agua, se encuentran en todas las células del
cuerpo y también en el torrente sanguíneo. Algunos ejemplos de albúminas son las lacto
albúminas que se encuentran en la leche y las seroalbúminas que se encuentran en la
sangre.

 Globulinas: Estas proteínas son insolubles en agua pero son solubles en soluciones
salinas diluidas con fuertes ácidos y sus bases. Los ejemplos de globulinas son la
lactoglobulina de la leche y la ovoglobulina.

 Glutelinas: Estas proteínas son solubles en ácidos diluidos y en álcalis. La proteína de

glutelina de trigo es un buen ejemplo de glutelinas. Éstas, sólo se producen en el
material vegetal.

 Prolaminas: Estas proteínas son

solubles en un 70 u 80% de alcohol.
Entre ellas podemos destacar el fliadin
de trigo y la zeína del maíz. Se
encuentran únicamente en los
materiales vegetales.

 Albumunoides: Los albuminoides o las selenoproteinas son insolubles en todos los

disolventes neutros, en los álcalis diluidos y en los ácidos. Se encuentran en los tejidos
conectivos, en el cabello y en las uñas. Algunos ejemplos son la queratina, que se
encuentra en las capas queratinizadas de la piel y en la corteza o córtex del cabello y de
las uñas y el colágeno que se encuentra en las fibras blancas del tejido areolar.
 TALLER 3
BIOQUÍMICA DE ALIMENTOS

 Histonas: Éstas son proteínas solubles en agua en la que los

ácidos básicos aminados son predominantes. Son ricos en arginina
o en lisina. Las eucariotas del ADN de los cromosomas se asocian
con las histonas en la formación de las nucleoproteínas.

 Protaminas: Estas proteínas son solubles en agua y en

polipéptidos básicos de bajo peso molecular (aproximadamente de
unos 4.000 daltons). Son muy ricos en aminoácidos argininos. La
cadena polipeptídica consiste en 28 residuos de aminoácidos,
entre los que se incluyen 19 argininas y 8 o 9 aminoácidos no básicos. Las protaminas
se encuentran unidas al ADN de los espermatozoides de algunos peces. Algunos
ejemplos de protaminas son la salmina (del salmón) y la esturina (de los esturiones).

PROTEÍNAS CONJUGADAS

Consisten en proteínas simples combinadas con algún componente no proteico. Los grupos
no proteicos se llaman grupos prostéticos.

A continuación veremos los tipos de agrupaciones de las proteínas conjugadas.

 Nucleoproteínas: (Proteína + ácido nucleico). Las nucleoproteínas son proteínas

combinadas con ácidos nucleicos. En las truchas, las nucleoproteínas de los
espermatozoides constituyen el 90% del material sólido y en los núcleos de eritrocitos,
casi el 100% de las nucleoproteínas son combinaciones de ácidos nucleicos con
protaminas de proteína básica simple. Las nuclehistonas son combinaciones de ácidos
nucleicos con la proteína básica de la histona simple. Además, existen varias proteínas
ácidas, las proteínas no histonas.

 Glicoproteínas (Proteínas + carbohidratos): Las glicoproteínas son proteínas

combinadas con carbohidratos. En la mayoría de las glicoproteínas, la unión se hace
entre las asparaginas (ANS) y N-acetil-D-glucosamina (GIcNAc). Las glándulas
salivales y las glándulas mucosas del tracto digestivo segregan mucoproteínas en las
que se combinan N- acetilglicosamina y serinel treonina de la proteína. Las
glicoproteínas se dividen en dos categorías principales, las intracelulares y las
secretoras. Las glicoproteínas intracelulares están presentes en las membranas celulares
y tienen un papel importante en la interacción y el reconocimiento de la membrana.

 Fosfoproteínas (proteína + fosfato): Las fosfoproteínas son proteínas combinadas con

un radical que contiene fosfato, distinto de un ácido nucleico o de un ácido fosfolípido.
Unos ejemplos de fosfoproteínas son la caseína de la leche y el ovovitellin de los
huevos.

 Cromoproteínas: Éstas son las proteínas, combinadas con un grupo prostético, es

decir, un pigmento. Algunos ejemplos de cromoproteínas son los pigmentos
respiratorios de hemoglobina y de hemocianina, púrpura visual o la rodopsina que se
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encuentra en los bastones de los ojos, los flavoproteínas y los citocromos.

 Lipoproteínas: Estas son unas proteínas conjugadas con lípidos. Hay cuatro tipos de
lipoproteínas, las lipoproteínas de alta densidad (HDL) o la a-lipoproteína, las
lipoproteínas de baja densidad (VLDL) o las lipoproteínas pre-β y los quilomicrones.

 Metaloproteínas: Estas son proteínas conjugadas con iones metálicos que no forman
parte del grupo prostético. Entre éstas se incluyen la ceruloplasmina, una enzima con
actividad oxidasa que puede transportar cobre en el plasma y el siderofilin que se
encuentra en el hierro.

8. Describa la clasificación de las proteínas según su función biológica

Según su función las proteínas pueden clasificarse en:

 Hormonales: Estas proteínas son transportadas a través de la sangre y emiten

información de una célula a otra.

 Enzimáticas: son aquellas que aceleran los procesos metabólicos en las células (la
digestión, funciones del hígado, etc).

 Estructurales: son necesarias para nuestro cuerpo como el colágeno, la queratina y la

elastina.

 Defensivas: Estas proteínas tienen una función inmunitaria para protegernos de las
bacterias.

 De almacenamiento: Son aquellas que guardan minerales como el potasio o el hierro.

 Transportadoras: las proteínas transportan minerales a las células, como es el caso de la

hemoglobina.

 Receptores: son usadas en la comunicación entre las células.

 Motoras: son las que regulan la fuerza, la velocidad del corazón y las contracciones
musculares
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9. ¿En qué consiste la

estructura primaria de las proteínas?

LA ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína, ordenados

desde el primer aminoácido hasta el último. Por tanto, indica los aminoácidos que
componen la cadena polipeptídica y en qué orden se encuentran. La función de cada
proteína depende de su secuencia de aminoácidos que la forman y de la forma que ésta
adopte.

Viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica, es decir, el número de AA

presentes y el orden en que está enlazados (Figura de la derecha).

Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en

casi todas las proteínas existen 20 AA diferentes, el número de estructuras posibles viene
dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el
número de AA que componen la molécula proteica.

Todas las proteínas tienen dos extremos:

 Un extremo N-terminal en el que se encuentra el primer aminoácido con su grupo

amino libre, por lo que se le llama aminoácido N-terminal.
 Un extremo C-terminal, en el que está situado el último aminoácido con su grupo
carboxilo libre, por lo que se llama aminoácido C-terminal.
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10. Escriba las diferencias entre proteínas globulares y fibrosas

Las Proteínas Globulares se diferencian de las Proteínas Fibrosas en:

Las proteínas GLOBULARES son más o menos SOLUBLES en disoluciones acuosas

(donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles.

Las Proteínas Globulares son ESFÉRICAS y las Proteínas Fibrosas son ALARGADAS.

- Las Proteínas FIBROSAS sólo desempeñan Funciones Estructurales, las proteínas

GLOBULARES también pueden actuar como:

a)
a)
a)
a)
a)
a)
a)
a)
a)
a)
a)
ENZIMAS, catalizando reacciones orgánicas que tienen lugar en el organismo en
condiciones normales y con gran especificidad. Por ejemplo, las ESTERASA.

b) MENSAJEROS, transmitiendo mensajes para regular los procesos biológicos. Por

ejemplo, la hormona INSULINA.
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c) TRANSPORTADORES de otras moléculas a través de la membrana celular

ALMACENAJE de Aminoácidos.

Las Funciones REGULADORAS también son llevadas a cabo por las Proteínas Globulares
en mayor medida que las Fibrosas.