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I. RESUMEN

En el presente informe se indicará como se puede determinar el comportamiento

químico de las proteínas y lípidos, sometiéndolos a distintos tipos de reacciones.

Comenzamos primeramente definiendo que son estos componentes, sus características,

funciones y estructuras. Luego pasamos a los detalles experimentales y los
procedimientos para indicar el desarrollo de los experimentos, obteniendo los resultados
y sus respectivas discusiones para finalizar con las conclusiones elaboradas por el grupo,
resolviendo con todo esto, el cuestionario. Iniciamos los experimentos para identificar las
proteínas con la Reacción de Biuret en la cual formará un complejo color violeta con la
solución de albúmina diluida.
Luego sigue la reacción xantoproteica, donde la solución albúmina con las gotas ácido
nítrico concentrado formarán compuesto de color amarillo.
Al final haremos la reacción con la ninhidrina, reaccionará el grupo amino de los
aminoácidos con las gotas e ninhdrina, formando un compuesto coloreado que varía de
azul a violeta púrpura.
Continuaremos luego con la identificación de lípidos, realizando la prueba de Sudan III, la
cual trata de la tinción de los triglicéridos para identificar los lípidos, dando una
coloración rojo rosada.
Por último se hará la emulsión de lípidos, la cual mediante un compuesto emulsionante,
agregando NaOH al 10%, mezclará con más facilidad las moléculas de agua y grasa.

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 II. MARCO TEÓRICO
Además del agua, los carbohidratos y las proteínas, los seres vivos están constituidos por
otras moléculas que, aunque en menor cantidad, desempeñan funciones muy importantes.

LÍPIDOS

Los lípidos son biomoléculas insolubles en agua que se encuentran en los seres vivos y
desempeñan funciones diversas como: ser componentes estructurales de membranas,
almacenan energía, separan, por sus condiciones de insolubilidad en agua regiones donde
tiene lugar reacciones diferentes. Funcionan también como cubierta protectora en el caso de
algunos animales mamíferos.

Unidad monomerica : los acidos grasos , son compuestos organicos que poseen un grupo
funcional carboxilo y una cadena hidrocarbonada larga que puede tener entre 4 y 36 atomos
de carbono ( fig 1)

Figura 1. Estructura del acido palmítico

Los lípidos son sustancias orgánicas que poseen en su molécula largas cadenas
hidrocarbonadas, lo que las hace insolubles en sustancias polares por la imposibilidad de
formar puentes de hidrógeno con las moléculas del disolvente. En cambio, sí se disuelven
con facilidad en disolventes orgánicos como el cloroformo y el éter. Cuando se trata de
disolver lípidos en un disolvente polar, ambas fases se separan en función de su densidad y
son fácilmente identificables en un tubo de ensayo. Si el disolvente es apolar, no se separan.
La presencia de lípidos se puede poner de manifiesto porque se tiñen específicamente con el
colorante Sudán III, adquiriendo una coloración rojiza característica que no desaparece tras
el lavado con agua.

Funciones de los lípidos:

 Función de reserva: Son la principal reserva energética del organismo. Un gramo
de grasa produce 9'4 kilocalorías en las reacciones metabólicas de oxidación,
mientras que proteínas y glúcidos sólo producen 4'1 kilocaloría/gr.

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  Función estructural: Forman las bicapas lipídicas de las membranas. Recubren
órganos y le dan consistencia, o protegen mecánicamente como el tejido adiposo de
pies y manos.
 Función biocatalizadora: favorecen o facilitan las reacciones químicas que se
producen en los seres vivos. Cumplen esta función las vitaminas lipídicas, las
hormonas esteroideas y las prostaglandinas.
 Función transportadora: El transporte de lípidos desde el intestino hasta su lugar
de destino se realiza mediante su emulsión gracias a los ácidos biliares y a los
proteolípidos

Proteínas:
Las proteínas son moléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos: fósforo, hierro, magnesio y
cobre. Son polímeros de pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y
serían por tanto los monómeros o unidad. La unión de un bajo número de aminoácidos da
lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10,
se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior
a 50 aminoácidos se habla ya de proteína. En la figura 2 se aprecia ejemplos de proteínas
Figura 2.

Cuando la estructura de la proteína se desorganiza, se dice que se encuentra desnaturalizada

y esto trae como consecuencia la pérdida de la actividad biológica. La desnaturalización
puede lograrse por medios físicos como el calor o químicos como una variación de pH,
observándose una disminución en la solubilidad y la formación de un coagulo. Este método
es utilizado para demostrar la presencia de proteínas.
También se pueden identificar proteínas mediante el uso de sustancias que, al ponerse en
contacto con ellas, producen una coloración específica; tal es el caso de la Reacción de
Biuret. En esta técnica, se agrega hidróxido sódico y sulfato cúprico a la proteína; el cobre se
combina con ella y toma una coloración púrpura.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS:

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 La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados:
estructura primaria: La secuencia de aminoácidos de la proteína. Indica cuales
aminoácidos y en qué orden forman la cadena polipeptídica.
estructura secundaria: Es la disposición espacial que toma la secuencia de
aminoácidos. Existen dos tipos (Conformación beta y Alfa-hélice (lamina plegada))
estructura terciaria: Es la formación globular que resulta de la tendencia a
plegarse de la estructura secundaria. Resulta de la formación de enlaces entre los
radicales R de los aminoácidos
estructura cuaternaria: Corresponde a la unión, mediante enlaces débiles (no
covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria (protómero),
para formar un complejo proteico.

Imagen 3 . Estructuras de las proteínas

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III. DETALLES EXPERIMENTALES

Materiales
 Un huevo crudo
 Gasa
 Colorante Sudan III, cloroformo, acetona, alcohol, NaOH
 Reactivo de Biuret
 Aceite de coco
 Aceite de cocina(Cocinero)
 Un recipiente
 Guantes de látex (a modo de precaución)
 8 tubos de ensayo
 Gradillas
 Pipetas de 1, 5, 10ml.
 Marcador indeleble.

Métodos y Procedimiento
IDENTIFICACION DE PROTEINAS

A) REACCIÓN DE BIURET

Esta prueba nos permite identificar la presencia de enlaces peptídicos en péptidos y

proteínas. Para el desarrollo de este procedimiento hicimos uso de la clara del
huevo(albúmina), que junto con el reactivo de biuret va a formar un compuesto de color
violeta y esto indica un resultado positivo.
Para su identificación realizamos lo siguiente:
 En un tubo de ensayo coloque 2 ml de una solución de albúmina diluida
 Agregue cinco gotas de reactivo de Biuret, agitar y observar la aparición de la coloración
violeta.

B) REACCIÓN XANTOPROTEÍCA
Esta prueba reconoce la presencia de aminoácidos que contienen anillo aromático
bencénico en su estructura. Para esta prueba se utilizó el Ácido nítrico que en presencia de
estos anillos bencénicos van a formar derivados nitro-bencénicos o compuestos nitro
derivados, que son los responsables del cambio de color de la albúmina.
Para su determinación realizamos lo siguiente:
 En un tubo de ensayo colocar 2 ml de solución de ovoalbúmina diluida,
 Agregar gota a gota ácido nítrico concentrado
 Calentar hasta ebullición y observar la aparición de la coloración (tener cuidado al calentar).

C) REACCIÓN CON LA NINHIDRINA

Este reactivo nos permite identificar la presencia del grupo funcional amino. La ninhidrina en
presencia del grupo funcional alfa-amino va a reaccionar formando un compuesto de color

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azul violeta.
Para su identificación realizamos lo siguiente:
 En un tubo de ensayo colocar 1 mL de solución de ovoalbúmina diluida
 Agregar gotas de ninhidrina al 0.2%, llevar al baño maría
 Observar la aparición de un color púrpura.

IDENTIFICACION DE LIPIDOS

A) PRUEBA DE SUDAN III

Este reactivo es soluble en presencia de grasas y se utiliza para identificarlas dando una
cloración roja o rozado, dependiendo del tipo de grasa usado en esta prueba.
Para su identificación se realizó lo siguiente:

 En un tubo de ensayo colocar una muestra de aceite o muestra problema

 Agregar gotas del colorante Sudán III. Agita suavemente.
 Observa y anota si se producen variaciones de coloración con el tiempo.
 Analiza los resultados y concluye acerca de la existencia de lípidos en la solución problema.
 
B) SOLUBILIDAD
En esta prueba estudiamos la solubilidad de los lípidos en solventes orgánicos, en este caso
el aceite debe disolverse en un solvente. Para esto utilizamos solventes como agua destilada,
alcohol, cloroformo y acetona.
Para su identificación realizamos lo siguiente:

TUBO 1 2 3 4
Solvente Agua destilada Alcohol Cloroformo Bencina
1 ml 1 ml 1 ml 1 ml
Aceite 0.5ml 0.5 ml 0.5 ml 1.5 ml

C) EMULSION DE LÍPIDOS
Es una propiedad de las grasas que cuando se le adiciona el NaOH, estos emulsionan en un
solvente como el agua. Para esta prueba utilizamos agua destilada, aceite y NaOH.
Para la identificación de la emulsión realizamos lo siguiente:

Proceder de acuerdo al cuadro

TUBO 1 2
Agua destilada 1 mL 1 mL
Aceite 2 gotas 2 gotas
NaOH al 10% - 0.5 mL
Nota: Agregar el NaOH gota a gota, mezclar y observar el fenómeno.

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 IV. RESULTADOS
IDENTIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
a) Reacción de BIURET
El reactivo de Biuret contiene CuSO₄ en solución acuosa alcalina de NaOH y es utilizado para
la identificación de proteínas reconociendo los enlaces peptídicos (2 a más) que al reaccionar
el compuesto se tiñe de un color violeta.

En este experimento, utilizamos la ovoalbúmina, que es la proteína principal de la clara del

huevo (60-65% del peso de la clara de huevo) y se le atribuye la función de reserva proteica
por la que es un elemento apropiado para este proceso.

Al combinar el reactivo de Biuret con la ovoalbúmina, vemos que esta última se solubiliza y
que el compuesto se tiñe de un color violeta dando positivo el experimento, concluyendo
que la ovoalbúmina contiene enlaces peptídicos. Cabe señalar que al final del experimento,
la reacción queda con dos fases, pero al agitarse y dejar asentar se llega a colorear
totalmente la reacción.

Por lo tanto, expresaremos en la siguiente tabla un resumen de este experimento:

PROTEÍNA COLORACIÓN CONCLUSIÓN

Ovoalbúmina Violeta Contiene enlaces
peptídicos

TUBOS DE ENSAYO ANTES DEL EXPERIMENTO TUBO DE ENSAYO DESPUÉS DEL EXPERIMENTO

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 b) Reacción XANTOPROTEICA
Tras el experimento anterior, concluimos que la ovoalbúmina contiene enlaces peptídicos,
ahora realizaremos la reacción xantoproteica que sirve para la identificación de proteínas
con grupos aromáticos que son derivados del benceno como la fenilalanina, tirosina y
triptófano dando un calor amarillo al final de la reacción.

En este experimento usamos, nuevamente, la ovoalbúmina y lo hacemos reaccionar con el

ácido nítrico que, en primera instancia, se precipita por la desnaturalización, además se
comienza a teñir, parcialmente, de un color amarillo claro; luego, se le ubica en baño maría
para que acelere la reacción dando, después de unos segundos, un color amarillo más
intenso.

En la siguiente tabla se resumirá el experimento realizado:

PROTEÍNA REACTIVO COLORACIÓN CONCLUSIÓN

- Antes de baño
maría: amarillo Contiene
Ácido nítrico claro. aminoácidos que
Ovoalbúmina (2 ml)
concentrado - Después de baño contienen anillos
maría: amarillo más aromáticos.
intense.

TUBOS DE ENSAYO ANTES DEL EXPERIMENTO TUBOS DE ENSAYO DESPUÉS DEL EXPERIMENTO

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 c) Reacción con la NINHIDRINA

Este experimento sirve para la identificación del grupo amino de los aminoácidos, péptidos y
proteínas reaccionándolos con la ninhidrina obteniendo un compuesto de color azul-violeta
púrpura.

Nuevamente con la ovoalbúmina colocada en un tubo de ensayo, se la hace reaccionar con

la ninhidrina al 0.2% y, en primera instancia, veremos que no ocurre una reacción positiva ya
que no se colorea, por lo que el tubo de ensayo se le dejó en el baño maría, donde
observamos que, luego de un breve tiempo, la reacción se tiñe de un color violeta.

En la siguiente tabla haremos el resumen y conclusión del experiment:

PROTEÍNA REACTIVO COLORACIÓN CONCLUSIÓN

- Antes de baño
maría: sin
coloración.
Ovoalbúmina Ninhidrina al 0.2%
- Después de baño
maría: color
purpura.

TUBOS DE ENSAYO ANTES DEL TUBO DE ENSAYO DESPUÉS DEL

EXPERIMENTO EXPERIMENTO

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 IDENTIFICACION DE LIPIDOS

A) Prueba de SUDAN III

Como sabemos el colorante sudan III es utilizado para poder identificar grasas, y nosotros para poder
comprobarlo hemos realizado pruebas utilizando aceites de diferente procedencia.

Utilizamos aceite de ajonjolí, aceite de coco, aceite de soya, aceite de oliva y aceite vegetal en
general, lo que notamos fue que todos se llegan a teñir de manera similar con un tono rojo naranja,
pero prestamos atención a las pequeñas variaciones en las que podemos destacar el aceite de
ajonjolí que presento un color anaranjado rojizo más intenso que los otros aceites, el aceite de coco
es el que más de diferencio de los otros tomando un color rojo rosado, además hay que añadir que el
aceite de coco no se terminó de diluir, el aceite de oliva fue el que se podía observar de manera más
homogénea, porque las demás muestras presentaban minúsculas partículas en la solución.

A continuación presentamos un cuadro donde podemos resumir esta experiencia.

Aceites Coloración Características notables

Ajonjolí Anaranjado rojizo Coloración más intensa
Coco Rojo-rosado El aceite no se terminó de diluir
Soya Anaranjado rojizo Presentaba partículas minúsculas
Más homogéneo, no se notaban
Oliva Anaranjado rojizo
partículas minúsculas
Vegetal Anaranjado rojizo Presentaba partículas minúsculas

Tubos de ensayo antes de agregar SUDAN III Tubos de ensayo después de agregar SUDAN III

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 B) Solubilidad

Una vez teniendo el conocimiento de que los lípidos son solubles en solventes orgánicos, para esta
prueba contamos con cuatro solventes, el agua destilada, el alcohol, cloroformo y bencina de los
cuales teníamos que demostrar quienes de ellos son orgánicos, introducimos 1ml aproximadamente
de cada solvente en tubos de ensayos diferentes, después agregamos 0.5ml de aceite vegetal,
después la profesora paso a agitar los tubos de ensayo en donde pudimos observar que en el agua
destilada se mantuvo dos fases, por lo tanto no era soluble; en el alcohol observamos que al agitarse
se forman como micelas pero al dejar reposar el tubo de ensayo se vuelven a formar dos fases, por lo
tanto no es soluble; con el cloroformo vemos que el principio parecen dos fases pero al agitar el tubo
de ensayo el aceite se disuelve, por lo tanto si es soluble; con la bencina observamos que en un
principio hay dos fases pero al agitar el tubo también se disuelve el aceite, por lo tanto también es
soluble.

A continuación presentamos un cuadro donde podemos resumir esta experiencia.

Solvente Solubilidad Características
Solo se mantuvo en dos
Agua destilada No es soluble
fases
Al agitar se forman como
micelas, pero al dejar
Alcohol No es soluble
reposar se vuelve a
presentar las dos fases.
Se necesita agitar para que
Cloroformo Si es soluble
se disuelva el aceite.
Se necesita agitar para que
Bencina Si es soluble
se disuelva el aceite.

Tubos de ensayo antes de agitar con el Tubos de ensayo después de agitar con
aceite el aceite

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 C) Emulsión de lípidos

Este es un proceso en donde se modifica el entorno con el fin de lograr que las moléculas de grasa y
el agua se mezclen con mayor facilidad, en este caso nosotros utilizamos dos tubos de ensayo en los
cuales agregamos agua destilada y aceite de soya, pero adicionalmente aumentamos a uno de los
tubos hidróxido de sodio (NaOH) y como resultado podemos ver que en el tubo donde agregamos
hidróxido de sodio “aparenta formar una sola fase, pues aumenta la solubilidad consiguiendo que se
fragmenta el lípido en gotitas y esto hace que la superficie de contacto entre lípido y agua se
incremente”.

A continuación presentamos un cuadro donde podemos resumir esta experiencia.

Contenido del tubo de ensayo Fases Características
 Se mantiene en 2 fases.
Agua destilada + aceite de soya Se mantiene en dos fases  Espera un compuesto
emulsionante para reaccionar.
 Aparenta una sola fase.
 Aumento su solubilidad.
Agua destilada + aceite de soya  El lípido se fragmenta en
Aparenta una sola fase
+NaOH al 10% gotitas.
 Aumenta la superficie de
contacto entre lípido y agua.

Antes de agregar NaOH Después de agregar NaOH

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 V. DISCUSIÓN DE RESULTADOS

Identificación de proteínas
A) Reacción de Biuret

La prueba de Biuret es en general para poli péptidos y proteínas , esta prueba reconoció las uniones
peptídicas de la albumina y lo hizo mediante la reacción que se da cuando se forma un complejo
entre los iones Cu2+ ( proveniente del CuSO4 ) esta reacción nos arrojo una coloración violeta .
Se basa en la reacción coloreada del reactivo Biuret , el cual produce un complejo de color purpura al
reaccionar con una solución alcalina de sulfato de cobre . Los iones cúprico forman un complejo de
coordinación con los pares de electrones no compartidos del N , presente en los aminoácidos de las
proteínas [CITATION Gua \p 184 \l 10250 ]

B) Reacción xantoproteica

Para la reacción del reactivo xantoproteico con la albumina se evidencio que inicialmente la
coloración fue amarilla y de igual forma para la confirmación con NH 2OH se volvió naranja , este
cambio se debe a que se produce la nitración del anillo bencénico presente en los aminoácidos
aromáticos ( fenilalanina y triptófano ) , obteniéndose nitrocompuestos de color amarillo que se
vuelven anaranjado en medio fuertemenete alcalino ( formación de trinitrofenol )

Reacción de la nihidrina

El reactivo de ninhidrina reacciono con el grupo alfa-amino libre ( al ser sometidoa a calentamiento )
de los aminoácidos presentes en la solución de albumina de huevo diluido , esta reacción formo
complejo coloreados violeta – azuloso .
La nihidrina descarboxila y desamina el aminoácido gracias a su fuerte poder oxidante .La nihidrina
reducida formada reacciona con una molécula de nihidrina no reducida y con el amoniaco resultante
de la desaminacion para formar un compuesto complejo que presenta coloración violeta
[CITATION Gar06 \p 67 \l 10250 ]

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 Identificación de proteínas
A) Prueba de SUDAN III

Los lípidos se colorean selectivamente de rojo-anaranjado con el colorante Sudán III. Esto es debido a
que el Sudán III es un colorante lipófilo (soluble en grasas). Por esa afinidad a los ácidos grasos hace
que la mezcla de éstos con el colorante se ponga de color rojo, mezclándose totalmente y
convirtiéndose en un colorante específico utilizado para revelar la presencia de grasas. [ CITATION
Jav11 \l 10250 ]

B) Solubilidad

Los lípidos son insolubles en agua. Esta insolubilidad en agua se debe a que la estructura química
básica de los lípidos consiste en cadenas hidrocarbonadas con muchos enlaces C-C y C-H. Estos
enlaces no poseen polaridad y no existe interacción con las moléculas de agua. Cuando se agitan
fuertemente en ella se dividen en pequeñísimas gotas formando una emulsión (mezcla de dos
líquidos inmiscibles de manera más o menos homogénea) de aspecto lechoso, que es transitoria,
pues desaparece en reposo por la reagrupación de las gotitas de grasa en una capa que, por su
menor densidad, se sitúa sobre el agua.

Por el contrario, las grasas son solubles en disolventes orgánicos, como el éter, cloroformo, acetona,
benceno, etc., es decir, son solubles en sustancias apolares como ellos.[ CITATION Jav11 \l
10250 ]

C) Emulsión de lípidos

Una emulsión es una dispersión termodinámicamente inestable de dos líquidos inmiscibles,

normalmente de naturaleza apolar y polar, en la que uno de ellos forma gotas de pequeño tamaño
(de 0,1 a 100 micras) que se denomina fase dispersa o interna y el otro, fase continua o externa. En la
práctica debe contener un tercer componente, un emulsionante, sustancia anfifílica que facilita la
formación de la emulsión disminuyendo la tensión interfacial entre la fase apolar (oleosa) y la polar
(acuosa) y además aporta al menos una cierta estabilidad física durante un tiempo, que puede ser
más o menos largo, dependiendo de la composición, características de procesado y condiciones
externas durante el envejecimiento. [ CITATION Muñ07 \l 10250 ].
Un emulsionante es una molécula anfifílica (antipática), de bajo o alto peso molecular, que tiende a
migrar y adsorberse rápidamente en la interfase aceite-agua, favoreciendo la formación de gotas con
un menor consumo de energía, y por tanto la formación de la emulsión, al reducir la tensión
interfacial. (Muñoz et al, 2007).

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 VI. CONCLUSIONES

 Las proteínas se encuentran constituidas por los aminoácidos y debido a esto, es la

razón de que los métodos utilizados en el laboratorio se basen en el reconocimiento
de los aminoácidos.
 Al ser realizadas las diferentes pruebas con la ovoalbúmina se pudo llegar a
comprobar de una manera experimental que se trataba de una proteína.
 Las proteínas son muy sensibles con el ácido nítrico concentrado y como
consecuencia, terminan formando una precipitación inicial.
 Las proteínas son sensibles al calor, debido a que estas son desnaturalizadas en
presencia del calor.
 Los lípidos son insolubles en agua, ya que el agua es un solvente fuertemente polar.
 Algunos lípidos tienen carácter anfipático, esto nos quiere decir que tienen un
carácter hidrofóbico y un carácter hidrofílico a la vez.
 Los lípidos son afectados por sustancias alcalinas, y estas sustancias los obligan a
separarse en pequeñas gotas (emulsionar) cuando se encuentran rodeados por los
solventes polares.
 La emulsión de lípidos tiene una gran importancia durante el proceso de la digestión,
debido a que hacen que las grasas ya consumidas sean procesadas de una manera
más rápida.

VII. APÉNDICE
Cuestionario
1.- ¿Cuáles son las principales características de los lípidos?

Carácter hidrofóbico: Todos los lípidos son insolubles en su totalidad en agua pues son
moléculas apolares, solo son solubles en disolventes orgánicos como el benceno, la acetona,
el cloroformo, etc. Algunos cuentan con un carácter ambiguo (anfipático) pues tienen la
propiedad de disolverse en agua al mismo tiempo rechazan el agua, esto se debe
principalmente por su estructura molecular, pues están conformados por una parte
hidrofílica (glicerol) y una parte hidrofóbica (ácidos carboxílicos o ácidos grasos).

Son biomoléculas muy diversas en estructura: Algunos poseen cadenas alifáticas y pueden
ser clasificados en saturados e insaturados, otros poseen anillos benceno en su estructura.

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Algunos poseen glicerol (glicéridos), otros no como los esteroides, las ceras, etc. Algunos son
saponificables (poseen enlace éster), mientras que otros no (terpenoides, esteroides)

2.- ¿A qué llamamos aceites esenciales?

Son aceites extraídos de plantas, se trata de productos aromáticos, ligeros, volátiles. Son
usados mayormente en la industria de perfumes debido a su olor agradable, también son
usados como agentes antisépticos, además pueden ser usados como insecticidas y
acaricidas.

3.- ¿Por qué los lípidos se disuelven en solventes no polares?

Los lípidos son moléculas apolares, esto quiere decir que son moléculas que tienen en una
estructura una constante dieléctrica muy baja. Esto hace que sean insolubles en medios
polares, como el agua, en consecuencia, solo pueden ser disueltos en medios apolares como
la acetona, gasolina, etc.

4.- Haga un cuadro de la clasificación de los aminoácidos

Neutros: Son aquellos aminoácidos que en su composición química

prescinden de carbónico y amino.
Segúnlas Polares: Son aquellos que en su composición química contienen alto grado de hidrogeno, lo que los
propiedad hace fácilmente solubles en agua.
es en
Apolares: Son aquellos aminoácidos que están desprovistos de gran cantidad de hidrogeno, lo que los
cadena
hace impermeables e insolubles en agua.
Esenciales: Determinados así porque el organismo humano no puede producir estos, y son requeridos
para el desarrollo de las funciones vitales del mismo, de modo tal que obtención debe ser por medio
de la ingesta de los alimentos que los disponen en grandes y puras cantidades.
Según No esenciales: Estos son los aminoácidos que son apreciables en el propio organismo, y que se
obtención obtiene de la unión o desenlace interno de moléculas que por medio del proceso de sintetización
permite la creación de los mismos.
Alfa aminoácidos: Estos son lo que se ubican en el segundo lugar de la cadena, de forma subsiguiente a
Segúnla la partícula de carboxilo, siendo apreciables en la primera molécula de carbono, del cual se deduce la
ubicación cadena de amino y carbonos subsiguientes.
del grupo Beta aminoácidos: Ubicados en el segundo grado de la cadena donde se dispone el carbono; en
amino efecto en su estructura molecular es apreciable la presencia de dos átomos de carbono.
Gamma aminoácidos: Son aquellos que, en el lugar de la cadena, son perceptibles en el tercer lugar
del átomo de carbono, de forma posterior al grupo de amino; siendo apreciable al final de la cadena
química.

5.- ¿A que llamamos aminoácidos esenciales?

Son aquellos aminoácidos que el cuerpo no puede producir, en consecuencia, deben

provenir de los alimentos. Los aminoácidos esenciales son : histidina , isoleucina , leucina ,
lisisna , metionina , fenilalanina , treonina , triptófano y valina

6. Defina: proteína , lípidos , enlace peptídico

Proteina : Son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos unidas por
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enlaces peptídicos. Son de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los
seres vivos, prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la
actividad de proteínas

Lípidos : Son un conjunto de moléculas orgánicas que están constituidas principalmente por
carbono e hidrógeno y en menor medida por oxígeno. Son moléculas hidrófobas, en otras
palabras son insolubles en agua. Cumplen funciones diversas en los organismos vivientes,
entre ellas la de reserva energética (triglicéridos), estructural (fosfolípidos de las bicapas) y
reguladora (esteroides)

Enlce peptídico : : El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un

aminoácido y el grupo carboxilo (– COOH) de otro. El enlace peptídico implica la pérdida de una
molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. La formación de este enlace es
un proceso endotérmico (requiere energía).

BIBLIOGRAFÍA

Garrido , A., & Toijon , J. M. (2006). Fundamento de bioquimica estructural. Madrid :

Edigrafos S.A.
Guarnizo, A., & Martinez, N. (2010). Experimentos de Quimica Organica. Quindio: Eliacom.

Muñoz, J., del Carmen Alfaro , M., & Zapata, I. (2007). Avances en la formulación de
emulsiones. En J. Muñoz, M. del Carmen Alfaro, & I. Zapata, Avances en la
formulación de emulsiones (pág. 65). España: Universidad de Sevilla.
Ramos, J. P. (5 de marzo de 2011). Proyecto integrado. Recuperado el 18 de julio de 2019,
de Proyecto integrado:
http://pradoramosjavierproyecto.blogspot.com/2011/03/reconocimiento-de-
18
 lipidos.html

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