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    COLAGENO

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    Kassandra De La Hoya Torres
    El colágeno es la proteína fibrosa más abundante en el cuerpo humano. Forma largas estructuras en forma de triple hélice que proporcionan estructura y protección a los tejidos. Existen más de 25 tipos de colágeno, siendo los más comunes el tipo I y II. Defectos en los genes del colágeno pueden causar enfermedades como la enfermedad de Ehlers-Danlos, la osteogénesis imperfecta y el síndrome de Alport.

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    El colágeno es la proteína fibrosa más abundante en el cuerpo humano. Forma largas estructuras en forma de triple hélice que proporcionan estructura y protección a los tejidos. Existen más de 25 tipos de colágeno, siendo los más comunes el tipo I y II. Defectos en los genes del colágeno pueden causar enfermedades como la enfermedad de Ehlers-Danlos, la osteogénesis imperfecta y el síndrome de Alport.

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    El colágeno es la proteína fibrosa más abundante en el cuerpo humano. Forma largas estructuras en forma de triple hélice que proporcionan estructura y protección a los tejidos. Existen más de 25 tipos de colágeno, siendo los más comunes el tipo I y II. Defectos en los genes del colágeno pueden causar enfermedades como la enfermedad de Ehlers-Danlos, la osteogénesis imperfecta y el síndrome de Alport.

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    El colágeno es la proteína fibrosa más abundante en el cuerpo humano. Forma largas estructuras en forma de triple hélice que proporcionan estructura y protección a los tejidos. Existen más de 25 tipos de colágeno, siendo los más comunes el tipo I y II. Defectos en los genes del colágeno pueden causar enfermedades como la enfermedad de Ehlers-Danlos, la osteogénesis imperfecta y el síndrome de Alport.

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    PROTEÍNAS

    FIBROSAS
    COLÁGENO
    GENERALIDADES

    Las proteínas fibrosas suelen


    estar plegadas en filamentos
    extendidos o estructuras en
    forma de lámina, con secuencias
    de aminoácidos repetidas. Son
    un tanto insolubles y cumplen
    una función estructural o
    protectora en nuestros tejidos.
    COLÁGENO
    El colágeno es una de las proteínas más abundantes en el
    cuerpo humano. una molécula típica del colágeno es una
    estructura larga y rígida en la cual tres polipéptidos están
    entretejidos en una triple hélice semejante a una cuerda,
    estas cadenas polipepticas a están unidas por puentes de
    hidrogeno intercatenarios.
    Son mas de 25 tipos de colágeno.
    el colageno mas comun, el tipo I, que esta formado por dos
    cadenas a1 y por otra a2 (a1 2 y a2) y el tipo II, contiene 3
    cadenas a1 (a1 3 ).
    TIPOS

    COLAGENO IV
    1- SECUENCIA DE ESTRUCTURA GLUCOSILACIÓN
    AMINOÁCIDOS. La glucosa y galactosa se
    unen de modo secuencial a
    La prolina facilita la formación de
    la cadena polipeptídica
    la conformación helicoidal de causa
    antes de la formación de la
    cadena a por que se estructura
    triple hélice.
    anular causa ¨torceduras¨ en la
    cadena peptídica. 2- HIDROXIPROLINA E
    La glicina, el aminoácido mas
    pequeño, se encuentra en cada
    HIDROXILISINA
    tercera posición de la cadena
    polipeptídica. Encaja en los espacios Son aminoácidos no estándar,
    restringidos donde las tres cadenas estos aminoácidos únicos derivan
    de la hélice se juntan. de la hidroxilación de algunos de
    los residuos de prolina y lisina tras
    su incorporación en cadenas
    polipepticas. (la presencia de
    hidroxiprolina maximiza la
    formación de los puentes de
    hidrogeno).
    DEGRADACIÓN
    LOS COLÁGENOS NORMALES SON MOLÉCULAS
    ALTAMENTE ESTABLES. EL ROMPIMIENTO DE LAS
    FIBRAS DE COLÁGENO ES DEPENDIENTE DE LA ACCIÓN
    PROTEOLÍTICA DE LAS COLAGENASAS, LAS CUALES
    SON PARTE DE LA GRAN FAMILIA DE LAS
    METALOPROTEINASAS DE MATRIZ.
    COLAGENOPATÍAS
    1- SINDROME DE EHLERS-DANLOS.

    Puede producirse por una deficiencia de las enzimas que


    procesan el colágeno, es resultado de un defecto
    hereditario en el metabolismo de las moléculas del
    colágeno.
    La forma clásica causada por defectos en el colágeno tipo
    V , se caracteriza por la extensibilidad y fragilidad de la
    piel y por la hipermovilidad articular.
    la forma vascular, debida a los defectos del colágeno tipo
    III, es la forma mas grave por que se relaciona con la
    rotura arterial y es potencialmente letal.
    El colágeno que contiene cadenas mutantes pueden
    presentar problemas en la estructura, secreción o
    distribución y conlleva a la degradación de la triple hélice.
    COLAGENOPATIAS
    OSTEOGENESIS IMPERFECTA

    Este síndrome, se el conoce como ¨enfermedad de los huesos frágiles¨ es un trastorno


    genético de fragilidad en los huesos y suelen fracturarse con el mas mínimo traumatismo
    o sin el.
    La OI tipo I , es la más común, se caracteriza por fragilidad ósea leve, perdida auditiva y
    esclerotica azul.
    La OI tipo II , la forma mas grave, suele ser letal en el periodo prenatal como resultado de
    complicaciones pulmonares (se observan fracturas in utero ).
    El tipo III también es una forma grave y se caracteriza por múltiples fracturas al nacer ,
    estatura corta, curvatura de la columna que lleva a una apariencia jorobada (cifosis) y
    esclerótica azul.
    La dentinogénesis imperfecta, es un trastorno del desarrollo dental.
    la OI se trata con bifosfonatos, que funcionan al inactivar los osteoclastos, las células
    que descomponen el tejido oseo. Los bifosfonatos también aumentan la apoptosis
    (muerte celular) de los osteoclastos y así se inhibe la reabsorción de material oseo.
    COLAGENOPATIAS
    3- SENDROME DE ALPORT

    Este es un grupo de trastornos


    hereditarios heterogéneos de las
    membranas basales del riñón,
    con frecuencia la cóclea y el ojo
    , causado por glomerulonefritis,
    hematuria,
    proteinuria,hipertension y
    progresión a nefropatía terminal
    y perdida de audición a las 2 a 4
    década de vida y resulta de la
    mutación de colágeno tipo IV-.

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