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 1.¿Qué son las proteínas?
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces
conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del
código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:
Carbono
Hidrógeno
Oxígeno
Nitrógeno
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están
presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los
procesos biológicos que se producen.
Funciones de las proteínas
De entre todas las biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel fundamental en el
organismo. Son esenciales para el crecimiento, gracias a su contenido de nitrógeno, que no está
presente en otras moléculas como grasas o hidratos de carbono. También lo son para las síntesis y
mantenimiento de diversos tejidos o componentes del cuerpo, como los jugos gástricos, la
hemoglobina, las vitaminas, las hormonas y las enzimas (estas últimas actúan como catalizadores
biológicos haciendo que aumente la velocidad a la que se producen las reacciones químicas del
metabolismo). Asimismo, ayudan a transportar determinados gases a través de la sangre, como el
oxígeno y el dióxido de carbono, y funcionan a modo de amortiguadores para mantener el
equilibrio ácido-base y la presión oncótica del plasma.
Otras funciones más específicas son, por ejemplo, las de los anticuerpos, un tipo de proteínas que
actúan como defensa natural frente a posibles infecciones o agentes externos; el colágeno, cuya
función de resistencia lo hace imprescindible en los tejidos de sostén o la miosina y la actina, dos
proteínas musculares que hacen posible el movimiento, entre muchas otras.
 2.¿Cuáles son los monómeros (unidades
fundamentales) de las proteínas?
Los monómeros que forman las proteínas se denominan aminoácidos. Hay alrededor de veinte
aminoácidos diferentes(Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar
proteínas, las cuales son indispensables para nuestro organismo. Están formadas de carbono,
oxígeno, hidrógeno y nitrógeno. Entre sus funciones, los aminoácidos ayudan a descomponer los
alimentos, al crecimiento o a reparar tejidos corporales, y también pueden ser una fuente de
energía. Aparte, cada uno de los diferentes aminoácidos cuenta con una función independiente).

Las proteínas tienen numerosas funciones dentro de los seres vivos, incluidas las siguientes:
Ayudan a formar muchas de las características estructurales del cuerpo, incluidos el cabello,
las uñas y los músculos. Las proteínas son un componente estructural importante de las
células y las membranas celulares.
Ayudan a transportar materiales a través de las membranas celulares. Un ejemplo sería la
captación de glucosa en las células del flujo sanguíneo. Volveremos a esta importante
capacidad cuando analicemos la resistencia de las células cancerosas a los agentes de
quimioterapia.
Actúan como catalizadores biológicos. Un gran grupo de proteínas, conocidas como enzimas,
pueden acelerar las reacciones químicas que son necesarias para que las células funcionen
correctamente. Por ejemplo, existen numerosas enzimas que intervienen en la
descomposición de los alimentos que ingerimos y en la disponibilidad de los nutrientes.
Las interacciones entre las células son muy importantes para mantener la organización y
función de las células y los órganos. Las proteínas a menudo son responsables de mantener el
contacto entre las células adyacentes y entre las células y su entorno local. Un buen ejemplo
serían las interacciones intercelulares que mantienen las células de nuestra piel juntas. Estas
interacciones dependen de las proteínas de las células vecinas que se unen estrechamente
entre sí. Como veremos, se requieren alteraciones en estas interacciones para el desarrollo de
cáncer metastásico.
Las proteínas funcionan para controlar la actividad de las células, incluidas las decisiones
relacionadas con la división celular. Las células cancerosas tienen invariablemente defectos
en este tipo de proteínas. Volveremos sobre estas proteínas en detalle cuando hablemos de la
regulación de la división celular.
Muchas hormonas, señales que viajan por el cuerpo para cambiar el comportamiento de
células y órganos, están compuestas de proteínas. A continuación se muestra la insulina, una
pequeña hormona proteica que regula la absorción de glucosa del torrente sanguíneo.
 3.¿De qué otro modo se les puede
llamar a las proteínas?

Las proteínas se clasifican en dos clases principales atendiendo a su composición. Las proteínas
simples u holoproteínas son las que están compuestas exclusivamente por aminoácidos. Las
proteínas conjugadas o heteroproteínas son las que están compuestas por aminoácidos y otra
sustancia de naturaleza no proteica que recibe el nombre de grupo prostético. Las proteínas
conjugadas pueden a su vez clasificarse en función de la naturaleza de su grupo prostético. Así, se
habla de glucoproteínas, cuando el grupo prostético es un glúcido, lipoproteínas cuando es un
lípido, metaloproteínas cuando es un ion metálico, fosfoproteínas cuando es un grupo fosfato, etc.
Otro criterio de clasificación de las proteínas es la forma tridimensional de su molécula. Las
proteínas fibrosas son de forma alargada, generalmente son insolubles en agua y suelen tener una
función estructural, mientras que las proteínas globulares forman arrollamientos compactos de
forma globular y suelen tener funciones de naturaleza dinámica (catalíticas, de transporte, etc).
 4.Investiga ¿Por qué en principio puede
haber una gran cantidad de proteínas
distintas?
Hay cierta tendencia a excederse con las proteínas en la dieta. Ya sea por mala planificación
dietética, seguimientos de dietas proteicas para adelgazar o muscular. En personas sedentarias se
recomienda consumir 0,8-1 gramos de proteínas por kilogramo de peso (0,8-1 g/kg/día), mientras
que en deportistas, sobre todo aquellos que quieren aumentar su masa muscular, se aceptan
hasta 2-2,5 g/kg/día.
Aunque en momentos puntuales nuestra dieta no se adapte a esos valores, un exceso de proteínas
prolongado en el tiempo conlleva riesgos para la salud. Ojo, una dieta hiperproteica no significa
basada en proteínas. Se puede tener una dieta con mayor aporte de hidratos y grasa siendo aún
así hiperproteica por la cantidad que consumimos respecto a nuestro peso corporal.
Consecuencias metabólicas del exceso de proteínas
Cuando hay un exceso de proteínas, el cuerpo no tiene la opción de almacenarlas como ocurre
con la grasa (ya nos gustaría a nosotros…). No queda otra que eliminar el exceso de proteínas, que
por un lado supone una alteración metabólica al disminuir el pH y por otro la sobrecarga de
algunos órganos vitales para contrarrestar esa bajada de pH y la eliminación de catabolitos.
Al oxidar los aminoácidos de las proteínas para eliminarlos, aumenta la concentración plasmática
de amonio (NH4+), un metabolito tóxico que altera el pH y lo vuelve ácido. Este es el gran
problema de las proteínas, que acidifican el medio afectando a funciones neuronales,
cardiovasculares y respiratorias.
El organismo reacciona a la toxicidad del amonio y por un lado en el hígado este compuesto se
transforma en urea, menos tóxico pero que de todas formas hay que eliminar. Ahora le toca el
turno al riñón, que no le queda otra que aumentar el volumen de orina reteniendo más agua para
poder eliminar este exceso de urea y amoníaco. Esto conlleva cierto grado de deshidratación, con
lo que si a una dieta alta en proteínas le sumas baja hidratación, mal se lo estás poniendo a tu
cuerpo.
Por otro lado este amonio también se neutraliza con fosfatos para poder excretarlo, en concreto
con fosfato cálcico, ya sea del calcio procedente de la dieta o directamente del propio hueso, por lo
que puede haber riesgo de descalcificación ósea. Esto tiene consecuencias inmediatas, sobre todo
en el deportista: riesgo de fractura.
En resumen: el exceso de proteínas ocasiona un descenso del pH que lleva al organismo a
desplegar mecanismos que alteran el metabolismo, las funciones hépática, renal y ponen en
riesgo la salud de nuestros huesos. También hay alteraciones hormonales debido la acidosis del
medio. Un mal menor, aunque molesto, es el fuerte olor a amoniaco que desprende el sudor o el
aliento.
 5.¿Por qué son importantes las
proteínas?
Las proteínas se encuentran en cada célula del cuerpo. Nuestro organismo necesita proteínas de
los alimentos que ingerimos para fortalecer y mantener los huesos, los músculos y la piel.
Obtenemos proteínas de la carne, los productos lácteos, las nueces y algunos granos o guisantes.
Las proteínas de la carne y otros productos animales son proteínas completas, es decir,
suministran todos los aminoácidos que el cuerpo no puede producir por sí mismo. La mayoría de
las proteínas de las plantas son incompletas. Usted debe combinar distintos tipos de proteínas de
plantas cada día para obtener todos los aminoácidos que el cuerpo requiere.

Las dos propiedades principales de las proteínas, que permiten su existencia y el correcto
desempeño de sus funciones son la estabilidad y la solubilidad.
La primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el medio en el que estén
almacenadas o en el que desarrollan su función, de manera que su vida media sea lo más larga
posible y no genere contratiempos en el organismo.
En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una temperatura y un pH que se
deben mantener para que los enlaces sean estables.
6.¿Busca cual es la fórmula general
de los aminoácidos?
 7.Haz o busca y anexa una tabla
completa con las fórmulas correctas y
nombres de los 20 aminoácidos naturales.
 8.¿Qué tipo de enlace se forma cuando
se unen o reúnen los aminoácidos en una
molécula de proteína?

El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un

aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente
desprendimiento de una molécula de agua.

Las cadenas polipeptídicas de las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos unidos
mediante enlaces peptídicos. Cada aminoácido tiene un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo
(-COOH) que son utilizados para formar el enlace peptídico.

Enlaces peptídicosComo se muestra en el diagrama, el enlace peptídico se forma entre el átomo de

carbono (C) del grupo carboxilo y el átomo de nitrógeno (N) del grupo amino. Como producto de
esta reacción, se libera una molécula de agua. El agua (HOH) se forma a partir del -OH del grupo
carboxilo de uno de los aminoácidos y un hidrógeno del grupo -NH2 del otro aminoácido.

Cadenas polipeptídicasEn el diagrama siguiente se señalan cada uno de los aminoácidos unidos
por enlaces peptídicos. Nótese que el esqueleto peptídico está formado por la repetición del
patrón de átomos N-C-C, que corresponden, respectivamente, al nitrógeno amino-carbono α-
carbono carbonílico de los aminoácidos individuales. Los grupos nombrados como R1, R2, R3, etc
representan las cadenas laterales de los distintos aminoácidos.
9.Ejemplifica por medio de fórmulas una
reacción química para la formación de un
enlace peptídico.

Los enlaces peptídicos son un tipo específico de vínculo entre un aminoácido y otro, que toma
lugar a través de un grupo amino (-NH2) en el primer aminoácido y un grupo carboxilo (-COOH)
en el segundo, produciendo un enlace covalente -CO-NH- y liberando una molécula de agua. Por
ejemplo: oxitocina, vasopresina, leptina.

De esta manera se obtiene una nueva molécula llamada péptido y que llevará el nombre de ambos
aminoácidos. El enlace peptídico entre una molécula de alanina (que aporta el terminal -NH2) y
otra de serina (que aporta el terminal -COOH) se nombra como un péptido alanil-serina.
Esta es una de las formas de vínculo que permiten juntar aminoácidos (mediante deshidratación)
para producir estructuras más complejas (polipéptidos) ya que una vez obtenido el enlace, es
posible seguir uniendo aminoácidos mediante el mismo proceso, a partir del grupo carboxilo
terminal. De esta misma manera, se pueden obtener estructuras más complejas como los
polipéptidos y las proteínas. Es un procedimiento sumamente común en los seres vivos.

Los enlaces peptídicos tienen ciertas características. Por ejemplo, el nexo establecido es de tipo
simple pero más corto: con características de un enlace doble, como estabilizarse por resonancia.
Esto último impide giros libres en torno al enlace (algo común en este tipo de uniones), lo que le
otorga al enlace peptídico una estructura plana inevitable.

De manera semejante, los enlaces peptídicos pueden degradarse o romperse mediante hidrólisis
(añadidura de agua), liberando una cantidad de energía en un proceso muy lento. Este proceso
puede acelerarse en presencia de catalizadores ácidos, básicos o enzimáticos.
 10.¿Investiga qué es un dipéptido, un
tripéptido y un polipéptido?
La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En los
péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el
resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con
eliminación de una molécula de agua (Figura de la izquierda). Cuando los AA se encuentran
formando parte de una cadena polipeptídica se suelen denominar residuos, para diferenciarlos
de su forma libre.
Cuando el péptido está formado por menos de 15 AA se trata de un oligopéptido (dipéptido,
tripéptido, etc.). Cuando contiene entre 15 y 50 AA se trata de un polipéptido y si el número de AA
es mayor, se habla de proteínas. En los seres vivos se pueden encontrar proteínas formadas por
más de 1000 AA.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre habrá un grupo NH2 que
no ha reaccionado (el extremo amino) y un grupo COOH que tampoco ha reaccionado (el extremo
carboxilo).
La formación de los enlaces peptídicos da lugar a la cadena principal o esqueleto de la proteína,
en la que la unidad repetitiva básica está formada por el -NH- (del grupo amino), el Ca (con su
hidrógeno y su cadena lateral) y el -CO- del grupo carboxilo (recuadro de color morado en la
figura superior). A partir del esqueleto se proyectan las cadenas laterales, responsables de sus
propiedades químicas.
A la hora de nombrar un oligopéptido se considera como AA principal al que conserva el grupo
carboxilo. El resto de los AA se nombran como sustituyentes, comenzando por el AA que ocupa el
extremo amino. Por ejemplo, el tripéptido de la figura superior es Ser-Tyr-Cys se denominará
seril-tirosil-cisteína.
Para nombrar polipéptidos y proteínas, se recurre a nombres triviales que, en la mayoría de los
casos, hacen referencia a su función.
Se denomina secuencia de un péptido o de una proteína al orden de los AA que lo integran.
 11.¿En qué consiste la prueba de
Biuret?
La reacción o prueba de Biuret es un método que detecta la presencia de compuestos de tres o
más enlaces peptídicos y, por tanto, sirve para todas las proteínas y péptidos cortos. El reactivo de
Biuret consiste en una solución acuosa de sulfato cúprico (CuSO4) en medio alcalino (NaOH).
Este reactivo da un ensayo positivo con los enlaces peptídicos entre aminoácidos, cuando la
solución queda de color violeta. Esto se debe a que el cobre tiene la propiedad de formar iones
complejos, especialmente entre los enlaces peptídicos.

Se usa normalmente en el ensayo de Biuret, un método colorimétrico que permite determinar la

concentración de proteínas de una muestra mediante espectroscopía ultravioleta-visible a una
longitud de onda de 540 nm (para detectar el ion Cu2+).
12.¿Qué alimentos son los más ricos en
proteínas?
 REFERENCIAS

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https://www.vitonica.com/proteinas/los-riesgos-de-pasarte-con-las-proteinas
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q=6.%C2%BFf%C3%B3rmula+general+de+los+amino%C3%A1cidos%3F&sxsrf=APq-
WBsQV3YjwQRk-
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https://www.google.com/search?
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mgrc=7D7Jb5xAY-zb_M
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https://www.cun.es/chequeos-salud/vida-sana/nutricion/alimentos-ricos-proteinas