REPUBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA UNIVERSIDAD

NACIONAL EXPERIMENTAL “SIMON RODRIGUEZ”

NUCLEO CANOABO DR. FELIX ADAM INGENIERIA DE ALIMENTOS
BIOQUIMICA II

Metabolismo de las Proteínas

FACILITADOR: PARTICIPANTES:

Ing. Mendoza Yamilet. José Silva C.I: 27.061.177

Curso: Bioquímica II Gregori Silva C.I: 27.061.180

Canoabo - 2022.
 Índice

Índice general……………………………………………………………………….2

Índice Figuras……………………………………………………………………….3

Introducción…………………………………………………………………………4

Metabolismo de las Proteínas……………………………………………………..... 5

Generalidades……………………………………………………………………….5

Funciones biológicas de las proteínas………………………………………………5

Procesos de Digestión y adsorción de las Proteínas………………………………6,8

Aspectos Nutricionales de las Proteínas……………………………………………9

Requerimiento de los Aminoácidos………………………………………………...9

Aminoácidos Esenciales y No Esenciales…………………………………………..9

Valor Biológico de las Proteínas……………………………………………………9

Balance de Nitrógeno en el cuerpo………………………………………………….9

Recambio Proteico…………………………………………………………………..9

Degradación de las Proteínas………………………………………………………10

Destino de los Aminoácidos……………………………………………………….10

Transaminación…………………………………………………………………….10

Transdesaminacion…………………………………………………………………11

Descarboxilacion. ………………………………………………………………….11

Utilización del Residuo de Desaminación……………………………………….…11

Formación de Urea………………………………………………………………11,12

Conclusión………………………………………………………………………….13

Referencias Bibliográficas………………………………………………………14,15
2
 Índice de Figuras

1.Proceso de digestión y adsorción de las proteínas…………………………….…7

3
 Introducción

Las proteínas son el principal componente estructural y funcional de las células y tienen
numerosas e importantes funciones dentro del organismo que van desde su papel catalítico
(enzimas) hasta su función en la motilidad corporal (actina, miosina), pasando por su papel
mecánico (elastina, colágeno), de transporte y almacén (hemoglobina, mioglobina, citocromos),
protección (anticuerpos), reguladora (hormonas), etc.

Una de su característica más importante es que contienen nitrógeno, siendo el contenido

medio de este elemento de un 16%. Son macromoléculas formadas por cadenas de unidades
estructurales, los aminoácidos. Estos aminoácidos se unen por medio de enlaces peptídicos entre
los grupos carboxilo y el grupo a-amino (imino), con pérdida de agua. La secuencia de
aminoácidos que componen una proteína constituye su estructura primaria, de vital importancia
desde el punto de vista nutricional. También tienen importancia nutricional, aunque en menor
medida, la estructura secundaria y terciaria. Se clasifican atendiendo a distintos puntos de vista
como son: solubilidad, composición, forma, propiedades físicas, función, estructura
tridimensional, etcétera. La proteína supone aproximadamente el 17% de la masa corporal. A
pesar de su diversidad funcional (enzimática, de transporte y almacén, mecánica, motilidad,
protección, reguladora, etc.) un 25% es proteína estructural y hemoglobina1.

Viéndolo desde el punto de vista nutricional la proteína es un macronutriente presente en los

alimentos. La proteína es de gran importancia ya que está presente en la dieta se debe a su
capacidad de aportar aminoácidos para atender al mantenimiento de la proteína corporal y al
incremento de esta durante el crecimiento. La limitación en el aporte de energía y de proteína
conduce a un retraso en el crecimiento.

Como antes mencionamos, el aspecto más importante de una proteína, desde el punto de vista
nutricional, es su composición en aminoácidos, aunque otras características estructurales como la
solubilidad y la glicosilación, pueden afectar su digestibilidad y en consecuencia su valor
nutricional.

Existen 20 aminoácidos que pueden conformar las proteínas. Los aminoácidos están formados
por un grupo amino, un grupo ácido, un carbono principal y la cadena R, que variará en función
del aminoácido. Dentro de los aminoácidos podemos clasificarlos en aminoácidos esenciales y
no esenciales. Los esenciales, son aquellos que el cuerpo no puede sintetizarlos por el mismo y
necesitará de un aporte externo y, los no esenciales, serán aquellos que el cuerpo a través de
diferentes procesos metabólicos que puede sintetizarlos.

En este presente trabajo se invita al lector a continuar leyendo, ya es de importancia tener más
conocimiento sobre las proteínas y su metabolismo; como las generalidades, funciones
biológicas de las proteínas etc...

4
 Metabolismo de las Proteínas

-Generalidades de las Proteínas:

*Las proteínas son compuestos nitrogenados naturales de carácter orgánico complejo,

constituido por muchos aminoácidos, que contienen carbón, hidrogeno, nitrógeno, oxigeno, a
menudo azufre y, algunas veces, fosforo, hierro, yodo u otros componentes esenciales de las
células vivas.

*Las proteínas son el principal constituyente plástico de los mulos, sangre, piel, pelo, uñas y
otros órganos internos.

*Necesarias en la síntesis de hormonas, enzimas, y anticuerpos, constituyen una fuente de calor y

energía y son un elemento esencial para la eliminación de desechos. (Loayza 2010).

-Funciones Biológicas de las Proteínas:

*Se encargan del mantenimiento de la presión oncotica o coloidosmotica.

*Sirve como fuente nutritiva para los tejidos.

*Defensa frente las infecciones.

*Homeostasia y coagulación.

*Transporte de fármacos, hormonas, ácidos grasos.

*Aumentan la viscosidad de la sangre y ayuda a mantener la presión arterial.

*Mantenimiento del pH sanguíneo.

5
-Procesos de Digestión y Absorción de las Proteínas:

Figura 1, Proceso de digestión y adsorción de las proteínas.

6
 Ahora bien, el cuerpo no puede absorber las proteínas tal y como las ingerimos, necesita
realizar una serie de procesos de digestión y degradación en el estómago e intestino para
descomponerla en elementos más pequeños (aminoácidos y péptidos) que ahora si pueden ser
absorbidos y aprovechados por nuestro cuerpo. Una vez son absorbidos en el intestino por los
enterocitos, pasan al torrente sanguíneo y a través de la vena porta llegan al hígado. El hígado es
el encargado de realizar las funciones de transaminación, desaminación oxidativa y ciclo de la
urea. A través de estos procesos metabólicos podemos utilizar las cadenas carbonatadas de los
aminoácidos para producir energía, sintetizar lípidos o realizar la glucólisis (a través de una
molécula de glucosa producimos energía en forma de ATP) y cetogénesis (catabolismo de ácidos
grasos para formar cuerpos cetónicos utilizados en el ciclo de Krebs para producir energía).
Durante la metabolización de los aminoácidos se produce NH3 (amoniaco) muy toxico para
nuestro organismo que es transformado en Urea a través del ciclo de urea. La urea menos tóxica
viaja hasta los riñones encargados de filtrar las sustancias toxicas de la sangre para finalmente
convertirse en orina.

Las proteínas tienen un papel importantísimo en nuestro cuerpo: desde funciones de

transporte como la hemoglobina (proteína transportadora del oxígeno en la sangre, funciones
estructurales como el colágeno (pelos, uñas).

Nuestro organismo contiene en torno a 6-10 kg de proteínas y a diferencia de los hidratos de

carbono y las grasas, las proteínas no tienen un sistema de depósito lo que supone que una
pérdida de las mismas nos va a llevar a un deterioro de las funciones si no las proporcionamos
proteínas extra a través de la dieta. Perder entre un 30-40% de nuestras proteínas corporales nos
conduce a la muerte.

1-Desnaturalizacion de Proteínas:

A través de la dieta, las personas consumen diferentes alimentos ricos en proteínas como la
carne, la leche, los huevos y el pescado. Una vez ingeridos los alimentos llegan al estómago y
allí comienza la desnaturalización de las proteínas por acción del HCL (ácido clorhídrico)
producido por las células parietales del estómago. Como ya hemos comentado, las proteínas
tienen una estructura tridimensional compleja.

La desnaturalización de una proteína puede ocurrir también cuando la sometemos a una alta
temperatura. Es fácil de observar con el huevo cuando hacemos una tortilla como cambia la clara
de líquido viscoso transparente a sólido y blando. Este proceso es fundamental ya que nuestro
intestino no puede absorber moléculas tan grandes por lo que el cuerpo debe realizar este primer
paso y así, transformarlas cada vez en estructuras más simples.

2-Hidrolisis de Proteínas por Acción de la Pepsina:

7
 En el mismo estómago el HCL encargado de la desnaturalización de las proteínas activa la
producción la producción de pepsinógeno a través de la célula principal al detectar un PH ácido
ya que es cuando mejor actúa (PH 1,8-3). La pepsina es una enzima digestiva de la familia de las
proteasas que se encarga de hidrolizar las proteínas en el estómago.

3-Hidrolisis de las Proteínas por Acción de Enzimas Pancreáticas:

Después de varias horas de digestión en el estómago se forma el quimo, una masa ácida
donde las proteínas ingeridas se han transformado en elementos más pequeños, que a través de
los movimientos peristálticos del estómago van a pasar hacia el intestino de forma regular. El
mismo intestino va a ser el encargado de estimular al páncreas en la secreción de enzimas
proteolíticas terminando así la degradación total de las proteínas.

Es muy importante destacar que la activación de la tripsina se produce una vez está en la luz
del intestino de lo contrario, supondría una auto digestión del páncreas dando lugar a una
pancreatitis. Para ello, la célula acinar pancreática, además de segregar tripsinógeno segrega un
inhibidor de la tripsina para evitar que se produzca una activación en cualquier sitio que no sea la
luz del intestino.

4-Absorcion de Aminoácidos Dipeptidos y Tripeptidos:

El encargado de realizar la absorción ahora será el intestino delgado a través de los diferentes
transportadores celulares situados en el enterocito. El intestino es capaz de absorber tanto
aminoácidos libres como di y tripeptidos hacia el interior aunque para hacernos una idea el 90%
de la absorción corresponde a aminoácidos en forma libre y solo el 10% a di y tripeptidos. Se
trata de algo lógico ya que son partículas de mayor tamaño con lo cual es más complicado
introducirlas en el interior del enterocito. Los péptidos son transportados hacia el interior del
enterocito en transporté con el H+ por vía de PEPT1 (proteína que actúa como transportadora
hacia el interior del enterocito de di y tripeptidos de ahí sus nombre PEPT (peptide).

5-Destino de los Aminoácidos y Metabolismo en el Hígado:

Ahora nos encontramos con que los aminoácidos ya están en el torrente sanguíneo y se juntan
con otros aminoácidos provenientes de la degradación de proteínas endógenas. Recordemos que
nuestras células están en continua renovación y degradación por eso es importante mantener un
balance de nitrógeno positivo, de lo contrario el cuerpo estará destruyendo más tejido del que
puede regenerar dando lugar a procesos de desnutrición. Por eso es importante un buen aporte
proteico. Los aminoácidos provenientes de la dieta se juntan en sangre con los de la degradación
proteica endógena y aquellos otros que son producidos en el hígado. Volviendo un paso atrás
recordemos que hay aminoácidos esenciales y no esenciales, estos primeros no pueden ser
sintetizados por el organismo de modo que necesitamos aportarlos a través de ingesta proteica,
en cambio, los segundos se pueden producir a partir de otros aminoácidos en el hígado mediante
el proceso de trasnominación.

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-Aspectos Nutricionales de las Proteínas:

Desde el punto de vista nutricional la proteína es un macronutriente presente en los alimentos.

La importancia de la proteína presente en la dieta se debe a su capacidad de aportar aminoácidos
para atender al mantenimiento de la proteína corporal y al incremento de esta durante el
crecimiento. (O. Martínez Agustín y E. Martínez de Victoria Muñoz).

-Requerimiento de los Aminoácidos:

Los requerimientos básicos se sitúan alrededor de entre 20 y150 mg de cada aminoácido por
cada kilogramo de peso y día.

-Aminoácidos Esenciales y No Esenciales:

Los aminoácidos esenciales son aquellos que tu cuerpo no puede obtener por sí mismo, por lo
tanto, tú debes proporcionarlos mediante la alimentación. En cambio, los no esenciales puedes
obtenerlos con la alimentación o por medio de procesos metabólicos internos (MedLinePlus,
2019).

-Valor Biológico de las Proteínas:

El valor biológico de una proteína depende de la composición de aminoácidos y de las

proporciones entre ellos y es máximo cuando estas proporciones son las necesarias para
satisfacer las demandas de nitrógeno para el crecimiento, la síntesis, y reparación tisular.

-Balance de Nitrógeno en el Cuerpo:

El balance nitrogenado equivale al nitrógeno ingerido (un gramo de nitrógeno procede de

6,25 gramos de proteínas) menos el nitrógeno eliminado, que fundamentalmente es el presente
en la orina, en forma de urea, aparte de unos 4 gramos diarios que se eliminan por las heces y
piel. El nitrógeno ureico se obtiene multiplicando por 0,467 la cantidad de urea presente en
la orina de 24 horas.

-Recambio Proteico:

El recambio proteico supone un control de calidad en el que el carácter aleatorio del proceso
implica que se degradan y sustituyen proteínas tanto normales como modificadas.

Las proteínas se parecen a los intermedios metabó-licos de bajo peso molecular, en el sentido de
que están sujetas a una biosíntesis y degradación continua, en unos procesos denominadores
cambio proteico. Para una proteína intracelular cuya concentración total nocambie con eltiempo,
la concentración de estado estacionario se mantiene mediante la síntesis de laproteína a una
velocidad suficiente para reponer las pérdidas producidas por la degradación de la proteína.

9
Muchos de los aminoácidos liberados durante el recambio proteico se reutilizan en la síntesis de
nuevas proteínas.

-Degradación de las Proteínas:

La degradación de proteínas, además de regular diferentes procesos celulares, tiene como

función principal la eliminación de productos que no son útiles para la célula en determinadas
situaciones o cuya acumulación puede ser tóxica. Los productos de esta degradación, es decir los
aminoácidos, son reutilizados para la síntesis de nuevas moléculas o son metabolizados para la
obtención de energía. La alteración de esta proteólisis intracelular puede llevar a la acumulación
en el citoplasma de orgánulos defectuosos o de moléculas que se pueden agrupar en agregados
insolubles y que pueden así desencadenar diferentes patologías. Aunque se ha avanzado bastante
durante los últimos años en los conocimientos sobre la degradación intracelular de proteínas y de
sus principales mecanismos, existen bastantes detalles moleculares todavía desconocidos. (José
Félix Moruno Manchón. 2013).

-Destino de los Aminoácidos:

Tras su ingestión, la proteína de la dieta es digerida y absorbida en el tracto gastrointestinal.

Después de su desnaturalización por el ácido gástrico es hidrolizada en pequeños péptidos y
aminoácidos por las proteasas gástricas y pancreáticas. Estos productos de la digestión son
transportados a las células mucosales. En ellas se produce una nueva hidrólisis mediada por
peptídicas intracelulares. Algunos de los aminoácidos presentes en la célula son utilizados por
los propios enterocitos (como fuente energética y en el recambio celular), otros sufren
transformaciones metabólicas (transaminación de aminoácidos dicarboxílicos) antes de pasar a la
sangre de forma que el perfil de aminoácidos que llega, por vía portal, al hígado no refleja
exactamente el de aminoácidos absorbidos.

A su llegada al hígado, una parte es captada y utilizada por este órgano, el resto entra en la
circulación sistémica y son utilizados por los tejidos periféricos. El destino metabólico de los
aminoácidos es complejo y va desde la utilización como sustrato energético o gluconeogénico
hasta la síntesis de proteínas y péptidos, pasando por la síntesis de aminoácido no esenciales o la
formación de otros compuestos nitrogenados. Todos los compuestos nitrogenados del organismo,
procedente los aminoácidos, de aquí la importancia de la ingesta proteica. (O. Martínez y E.
Martínez de Victoria Muñoz, 2006).

-Transaminación:

Durante la transaminación, el grupo α-amino de los aminoácidos proteicos, excepto lisina,

treonina y prolina, se transfiere a un cetoácido (esqueleto de carbono), en consecuencia se forma

10
un nuevo aminoácido y se libera el cetoácido correspondiente al aminoácido inicial. ( MVZ
Cuauhtémoc Nava Cuéllar).

-Transdesaminacion:

Las reacciones de desaminación y de transaminación pueden funcionar acopladas: el grupo

amino de un aminoácido es transferido por transaminación con el α-cetoglutarato; así se forma el
cetoácido correspondiente, y enseguida el glutamato es atacado por la deshidrogenasa glutámica
para formar el α-cetoglutarato y NH4 +. (Montes, Martínez, F. 2018).

-Descarboxilacion:

 Escisión de un grupo carboxilo de un aminoácido, liberando CO2

 Catalizada por la enzima descarboxilasa

 Utiliza fosfato de piridoxal como coenzima

 Las aminas resultantes cumplen funciones importantes en el cuerpo = aminas biogénicas

 La histamina se forma a través de la descarboxilación de la histidina y juega un papel

vital en las reacciones de hipersensibilidad inmediata.
 Otros ejemplos: ácido gamma-aminobutírico a partir de ácido glutamínico y dopamina (a
partir de la 3,4-dihidroxifenilalanina).

-Utilización del Residuo de Desanimación:

En los tejidos de los mamíferos existen enzimas desaminantes de los l-aminoácidos, de las
cuales son muy específicas las de lisina, serina, treonina y cisteína. La desaminación inicial
de asparagina y glutamina no involucra al grupo amino del carbono α sino al grupo amida.
Como ejemplo está la desaminación de la glutamina, reacción irreversible para fines
prácticos, y muy importante en la formación de amonio a nivel renal. La desaminación
crucial en el hígado de los mamíferos es la del glutamato, catalizada por la deshidrogenasa
glutámica, enzima de distribución universal acoplada al NAD+ . (Montes, Martínez, F.
2018).

-Formación de la Urea:

El hígado es el principal órgano en que se forma la urea; de forma experimental se ha

demostrado que la citrulina, ornitina y arginina promueven la formación de urea en rebanadas de
hígado; la arginasa hidroliza la arginina y la convierte en ornitina y urea. El NH4 + obtenido por
la desaminación de los aminoácidos, a través de la deshidrogenasa glutámica, es el sustrato de la
11
carbamilfosfato sintetasa; esta enzima, junto con CO2 y ATP, cataliza la formación del
carbamilfosfato, el alimentador por excelencia del ciclo de la urea. La reacción se lleva a cabo en
varias etapas y necesita de N-acetil-glutamato como modulador alostérico positivo:

ǁǁ
NH4+ CO2+ 2ATP+ H2O H2N–C–O–PO 3H2+ 2ADP+ Pi

Carbamilfosfato.

El gasto de dos moléculas de ATP desplaza el equilibrio de la reacción a la derecha y fuerza

la síntesis del carbamilfosfato (figura 20-18). La ornitina se convierte de manera directa en
citrulina por el paso del carbamilo del carbamilfosfato a la ornitina, en la reacción de
transcarbamilación. La citrulina es, por tanto, una carbamilornitina, cuya síntesis se realiza en la
mitocondria, de donde sale al citosol para continuar el ciclo.

La formación de arginina es un proceso más complejo que requiere la presencia de aspartato,

ATP y Mg2+. Primero se forma arginino-succinato por condensación (en presencia de ATP y
Mg2+) de la citrulina y el aspartato. El arginino-succinato se fragmenta en arginina y fumarato,
el cual entra al ciclo de Krebs, para la regeneración del aspartato (figura 20-18). Por último, la
arginasa hidroliza la arginina en urea y ornitina, la cual queda disponible para penetrar a la
mitocondria e iniciar el ciclo aceptando otro carbamilfosfato (Montes, Martínez, F. 2018).

12
 Conclusión

El presente trabajo tiene la finalidad mostrar y dar a conocer de qué es y de que se constituye
el metabolismo de proteínas, Las proteínas se construyen a partir de aminoácidos y son los
componentes principales de todas las células del cuerpo, los seres humanos podemos producir
internamente algunas proteínas, sin embargo, otras debemos obtenerlas forzosamente a través del
consumo de alimentos con proteína o suplementarlas a través pastillas.

Las proteínas son uno de los 3 principales macronutrientes, los otros dos son la grasa y los
carbohidratos. Los macronutrientes son nutrimentos que aportan la energía al organismo y son
requeridos en grandes cantidades por nuestro cuerpo. A diferencia de las grasas y carbohidratos,
el cuerpo no almacena proteínas, lo que significa que no tiene reservas para aprovechar si las
necesita de nuevo. Es por esto que la alimentación del ser humano debe ser rica en proteínas en
cantidades acordes a cada grupo de edad. Una de las funciones de las proteínas es construir,
mantener y regenerar las células de nuestro cuerpo. También se usan las proteínas para producir
enzimas y hormonas, la proteína es un componente importante de nuestros huesos, músculos,
cartílagos, piel y sangre

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 Referencias Bibliográficas

Bioquímica de Laguna y Piña (8a. ed.), edited by Montes, Federico Martínez, et al., Editorial El
Manual Moderno, 2018. ProQuest Ebook Central, Disponible en:
http://ebookcentral.proquest.com/lib/buufsc-ebooks/detail.action?docID=5635070.

-Digestión, absorción y metabolismo de las proteínas.(s-f). Publicado: Potencial Nutrición.

Disponible en: https://potentialnutrition.com/digestion-absorcion-y-metabolismo-de-las-
proteinas/

-Loayza L. (2010). Expo de Generalidades de Proteínas .Slideshare. Disponible en:

https://es.slideshare.net/luisloayza11/expo-de-generalidades-de-proteinas

-Martínez Augustin O. y Martínez de Victoria E. (2006) Proteínas y péptidos en nutrición

enteral. Publicado: Nutr. Hosp. vol.21 supl.2 Madrid may. 2006. Disponible en:
https://scielo.isciii.es/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0212-16112006000500002

-M. M. Suárez López, A. Kizlansky y L. B. López.(2006). Evaluación de la calidad de las

proteínas en los alimentos calculando el escore de aminoácidos corregido por digestibilidad.
Publicado en: Nutr. Hosp. vol.21 no.1 Madrid ene./feb. 2006. Disponible en:
https://scielo.isciii.es/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0212-16112006000100009

-Moruno J. (2013). Regulación de la degradación intracelular de proteínas por glucosa.

Publicado: Dialnet. Disponible en: https://dialnet.unirioja.es/servlet/tesis?codigo=85912

-Martínez O. y Martínez de Victoria Muñoz E. (Mayo 2006). Proteínas y péptidos en nutrición

enteral. Publicado: Nutr. Hosp. vol.21 supl. Disponible en:
https://scielo.isciii.es/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0212-16112006000500002

- Nava C. (s/f).Catabolismo de los Aminoácidos. (Metabolismo de los Compuestos

Nitrogenados). Disponible
en:https://fmvz.unam.mx/fmvz/p_estudios/apuntes_bioquimica/Unidad_10.pdf

-Oiseth S, Jones L. y Maza E. (03-2022). Catabolismo de Aminoacidos. Publicado en:

Lecturio.com. Disponible: https://www.lecturio.com/es/concepts/catabolismo-de-aminoacidos/

-Rodríguez J. (s-f). Proteólisis Intracelular: (Recambio Proteico) . Publicado: Digitum.

Disponible en:
https://digitum.um.es/digitum/bitstream/10201/6236/1/Proteolisis%20Intracelular%20Recambio
%20Proteico.pdf

14
-Todo sobre los aminoácidos esenciales y no esenciales. (2019). Publicado: Gourmet. Disponible
en: https://www.gourmet.com.co/soy-gourmet/aminoacidos-esenciales-y-no-esenciales-debes-
saber/

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