Trabajo de Bioquimica II Domingo

FICHA DE IDENTIFICACIÓN DE TRABAJO DE INVESTIGACIÓN
Título Bioquímica y Metabolismo de las Proteínas – Revisión Bibliográfica

Nombres y Apellidos Código de estudiantes
Autores Dylan Michel Quisbert López 93063
Joel Anderson Gutiérrez Paredes 91235
Ríos Arraya Rodrigo 92823
Juan Enrique Cortez quiroga 88634
Fecha 05/11/2023
Carrera Medicina
Asignatura Bioquímica y Biología Molecular II
Grupo “A”
Docente Dr. Aldo Grover Cortez Mendoza
Periodo Académico 4to Semestre, Gestión I-2023
Subsede Oruro - Bolivia
Copyright © (2023) por (Tavares Carvalho de Araujo, Rosiane). Todos los derechos reservados.
Título: Bioquímica y Metabolismo de las Proteínas – Revisión Bibliográfica
Autores: Dylan-Rodrigo-Joel-Juan
RESUMEN:
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y
cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos
y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que
forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido
y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína.
Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura
tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas están codificadas en el
material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son
sintetizadas por los ribosomas. Las proteínas desempeñan un papel fundamental en la regulación de
distintas funciones corporales como también es un importante componente corporal.
En el presente trabajo se buscará por medio del método científico informaciones a respecto de las
proteínas de modo a contribuir con el conocimiento prexistente en donde se llega a la conclusión de que
las proteínas son un importante componente del organismo y su deficiencia puede generar cambios en
las funciones fisiológicas y con esto producir enfermedad, es importante destacar que se debe
recomendar a los pacientes que son dianas de las alteraciones en el metabolismo proteicos como son los
vegetarianos restrictos que casi no contiene proteínas en su dieta diaria que aumente el consumo de
suplementos para aumentar el aporte proteico y así evitar futuras patologías
Palabras clave: Proteínas, aminoácidos, secuencia, estructura, fisiología.
Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular II

Carrera: Medicina – Or. Página 2 de 42
ABSTRACT:
Proteins are biomolecules made up of carbon, hydrogen, oxygen, and nitrogen. They can also contain
sulfur and in some types of proteins, phosphorus, iron, magnesium, and copper among other elements.
They can be considered polymers of small molecules that are called amino acids and would therefore
be the unit monomers. The amino acids are linked by peptide bonds. The union of a low number of amino
acids gives rise to a peptide; If the number of amino acids that make up the molecule is not greater than
10, it is called an oligopeptide, if it is greater than 10 it is called a polypeptide, and if the number is
greater than 50 amino acids, it is already referred to as a protein.
Therefore, proteins are chains of amino acids that fold into a three-dimensional structure that allows
them to conduct thousands of functions. Proteins are encoded in the genetic material of each organism,
where their amino acid sequence is specified, and are then synthesized by ribosomes. Proteins play a
fundamental role in regulating different bodily functions as well as being an important bodily component.
In the present work, information regarding proteins will be sought through the scientific method in
order to contribute to the pre-existing knowledge where the conclusion is reached that proteins are an
important component of the organism and their deficiency can generate changes in the physiological
functions and thus produce disease, it is important to note that patients who are targets of alterations in
protein metabolism such as restricted vegetarians who contain almost no protein in their daily diet
should be recommended to increase the consumption of supplements to increase the protein intake and
thus avoid future pathologies.
Keywords: Proteins, amino acids, sequence, structure, physiology.

Tabla De Contenidos
Tabla De Contenidos...................................................................................................................4
Lista de Figuras...........................................................................................................................6
Introducción................................................................................................................................7
Capítulo 1. Planteamiento del Problema.....................................................................................9
1.1. Formulación del Problema.........................................................................................9
1.2. Objetivos....................................................................................................................9
1.2.1. Objetivo general.....................................................................................................9
1.2.2. Objetivos específicos.............................................................................................9
1.3. Justificación...............................................................................................................9
Capítulo 2. Marco Teórico........................................................................................................10
2.1 Área de estudio/campo de investigación.....................................................................10
2.2 Desarrollo del marco teórico.......................................................................................10
2.2.1. Definición.............................................................................................................10
2.2.2. Aminoácidos........................................................................................................11
2.2.2.1. Aminoácidos esenciales....................................................................................11
2.2.2.2. Enlaces y cadenas peptídicos............................................................................12
2.2.2.3. Otros enlaces de las moléculas proteicas..........................................................13
2.2.3. Estructura de las proteínas...................................................................................13
2.2.3.1. Estructura primaria...........................................................................................15
2.2.3.2. Estructura secundaria........................................................................................15
2.2.3.2.1. Hélice alfa.......................................................................................................16
2.2.3.2.2. Lámina beta....................................................................................................16
2.2.3.3. Estructura terciaria............................................................................................16
2.2.3.4. Estructura cuaternaria.......................................................................................17
2.2.4. Clasificación.........................................................................................................17
2.2.5. Funciones de las proteínas...................................................................................18
2.2.6. Desnaturalización de las proteínas.......................................................................19
2.2.7. Métodos de separación de aminoácidos y proteínas............................................19
2.2.8. Requerimiento proteico........................................................................................21
2.2.8.1. Fuentes de proteína...........................................................................................22
2.2.9. Enfermedades relacionadas con las proteínas......................................................22
2.2.9.1. Déficit de proteínas...........................................................................................23
2.2.9.1.1. Desnutrición (DNT) tipo Kwashiorkor..........................................................23
2.2.9.2. Consumo en exceso de proteínas......................................................................24
2.2.9.2.1. Efectos metabólicos de una dieta hiperproteica (HP)....................................24
2.2.9.2.2. Efectos renales de una dieta hiperproteica.....................................................25
2.2.9.2.3. Efectos óseos de una dieta hiperproteica........................................................26
2.2.9.3. Alergias alimentarias a proteínas......................................................................27
2.2.9.3.1. Alergias a proteínas de la leche de vaca.........................................................27
2.2.9.3.2. Alergia al huevo de gallina.............................................................................30
2.2.9.3.3. Alergia a los pescados....................................................................................30

2.2.9.3.4. Alergia a los crustáceos y moluscos...............................................................31
2.2.9.3.5. Alergia a las carnes.........................................................................................32
2.2.9.3.6. Enfermedad celíaca (EC) y alergia al gluten..................................................33
Capítulo 3. Método...................................................................................................................35
3.1 Tipo de Investigación..................................................................................................35
3.2 Operacionalización de variables..................................................................................35
3.3 Técnicas de Investigación...........................................................................................35
Capítulo 5. Conclusiones..........................................................................................................36
Referencias................................................................................................................................37
Apéndice...................................................................................................................................40

Lista de Figuras
Figura 1. Niveles estructurales de las proteínas........................................................................40

Figura 2. Fórmula general de un aminoácido (Fuente: Guillen, 2009).....................................40
Figura 3. Configuraciones L y D de los aminoácidos (Fuente: Guillen, 2009)........................41
Figura 4. Desnaturalización de proteínas..................................................................................41
Figura 5. Niños con Kwashiorkor.............................................................................................42
Figura 6. Diferencias entre Kwashiorkor y Marasmo...............................................................42

Introducción
De acuerdo con la definición de National Human Genome Research Institute las proteínas
son moléculas grandes y complejas que cumplen muchas funciones importantes en el cuerpo.
Son vitales para la mayoría de los trabajos que realizan las células y son necesarias para
mantener la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo. Una proteína
está formada por una o más cadenas largas, plegadas de aminoácidos (cada una llamada
polipéptido), cuyas secuencias están determinadas por la secuencia de ADN del gen que codifica
la proteína.
Las proteínas son complejas sustancias orgánicas nitrogenadas y tienen un papel

fundamental en la estructura y función de las células tanto animales como vegetales. Cada
especie tiene proteínas características, lo que le confiere su carácter específico, tanto genético
como inmunológico. La palabra proteína viene del griego “proteos” que quiere decir el primero,
ya que forma parte básica de la estructura corporal. Este término fue sugerido por Mulder,
químico Holandés, en el siglo XIX para designar el componente universal de todos los tejidos
vegetales y animales. “Sin proteínas no hay vida posible en nuestro planeta”. A través de ellas se
producen los principales fenómenos de la vida. El principal papel de las proteínas de la dieta es
servir como fuente principal de aminoácidos, los cuales son utilizados para la síntesis de
proteínas nuevas en nuestro organismo.
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro,
magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas
moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los
aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de
aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula no es
mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es
superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína.1
Las proteínas constituyen el grupo de compuestos más abundante en los seres vivos; en
algunos casos representan hasta 50% del peso total seco. Esta abundancia se debe a que

desempeñan diversas funciones: Catálisis, en el caso de las enzimas; Transporte, en el de la

hemoglobina; Almacenamiento, como sucede con la ferritina; Movimiento (p. ej., actina y
miosina); Soporte mecánico (colágeno); Protección inmunológica, a través de los anticuerpos;
Regulación de procesos biológicos y comunicación celular, como algunas hormonas y sus
receptores.5
Las proteínas son macromoléculas de elevado peso molecular, porque su estructura consta
de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos entre el grupo alfa carboxilo de un
aminoácido y el grupo alfa amino de otro. Aunque en la naturaleza existen más de 300
aminoácidos, las proteínas sólo utilizan 20, de diferente tamaño, forma, carga, capacidad de
formar puentes de hidrógeno o enlaces disulfuro y reactividad química.5
Los aminoácidos tienen la capacidad de formar dos tipos de isómeros, D y L, que indican si
el grupo amino se encuentra a la derecha o a la izquierda del carbono quiral. En las proteínas,
sólo se encuentran los isómeros L-alfa. Las cuantiosas combinaciones que se pueden lograr con
los 20 aminoácidos en las cadenas polipeptídicas otorgan gran diversidad a las funciones
proteínicas. La presencia de grupos químicos ionizados en los aminoácidos permite que las
proteínas presenten características fisicoquímicas específicas en el microambiente biológico; de
allí la importancia de su estudio.5
A varios aminoácidos se les denomina esenciales, porque el organismo carece de la

capacidad de sintetizarlos y, por tanto, es necesario ingerirlos en la dieta. Los aminoácidos no
esenciales son los que el cuerpo humano sí puede sintetizar. El catabolismo deficiente de los
aminoácidos lleva a su acumulación en el plasma y su excreción excesiva en la orina; a esto se le
conoce como aminoaciduria. En el adulto normal, la excreción urinaria de aminoácidos es
constante; en un periodo de 24 horas se excreta un promedio de 200 mg de nitrógeno alfa
aminado. Existen diversos trastornos en que aumenta la cantidad de aminoácidos en la orina.5

Capítulo 1. Planteamiento del Problema
1.1. Formulación del Problema
Las proteínas son un importante componente en la estructura celular, orgánica y corporal,

siendo uno de los principales componentes en la dieta humana y motivo de enfermedad en
presencia de su carencia. Con esto es importante ¿Cuáles son las funciones de las proteínas y su
estructura bioquímica por medio de una revisión bibliográfica, en el año de 2022?
1.2. Objetivos
1.2.1. Objetivo general
Buscar las principales funciones de las proteínas y su estructura bioquímica por medio de
una revisión bibliográfica, en el año de 2022.
1.2.2. Objetivos específicos
 Conocer los tipos de estructura que puede presentar una proteína.
 Verificar las funciones fisiológicas que proporcionan las proteínas al organismo humano.
 Comprender como se da las ligaciones de los aminoácidos para la formación de proteínas.
 Conocer cómo se clasifican las proteínas.
1.3. Justificación
Las proteínas son importantes piezas que compone nuestro organismo en donde su exceso,
alteraciones en la captación, perdidas excesivas y reducción del aporte alimentario puede inducir
a que se produzca efectos patológicos en el organismo como es el edema presentado después de
grandes pérdidas de proteínas por la orina, con esto es importante la ampliación del
conocimiento médico preexistente en el tema de modo a facilitar el desarrollo de nuevas
investigaciones y profundizar en esta parte de la literatura médica.

Capítulo 2. Marco Teórico
2.1 Área de estudio/campo de investigación
En la actual investigación fue empleadas el estilo de las normas APA de referenciación y

formulación de contenido. En donde fueron empleadas técnicas de elaboración de información
junto a una búsqueda bibliográfica actuando en los campos de la fisiología, bioquímica y
biología molecular.
2.2 Desarrollo del marco teórico

2.2.1. Definición
Las proteínas (en griego: πρωτεῖος [prōteîos] ‘fundamental, principal’)1 o prótidos son
macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las proteínas están formadas
por aminoácidos y esta secuencia está determinada por la secuencia de nucleótidos de su gen
correspondiente (llamados genes estructurales). La información genética determina qué proteínas
tiene una célula, un tejido y un organismo.
La síntesis de las proteínas se presenta a través de la traducción ribosomal, es decir que está
a cargo de los ribosomas y guiada por la información de una molécula de ARNm que actúa como
molde.
Muchas proteínas están compuestas por una sola cadena polipeptídica, por lo que se les
llama proteínas monoméricas. Por otro lado, las proteínas oligoméricas presentan más de una
cadena, que puede ser una copia adicional de la misma o una cadena diferente, y a cada cadena
polipeptídica se le llama subunidad. Las proteínas oligoméricas presentan estructura cuaternaria
(Figura 1). La mioglobina es un ejemplo de proteína monomérica y la hemoglobina de proteína
oligomérica.
Aproximadamente tres cuartas partes de los sólidos del organismo son proteínas. Estas
proteínas comprenden las proteínas estructurales, las enzimas, las nucleoproteínas, las proteínas
transportadoras de oxígeno, las proteínas del músculo que producen la contracción y muchos
otros tipos que cumplen en todo el cuerpo funciones específicas, tanto intra- como
extracelulares.2

Las propiedades químicas básicas de las proteínas que explican sus diversas funciones son
tan extensas que constituyen una parte esencial de toda la disciplina de la bioquímica. Por eso, la
presente exposición se limita a ciertos aspectos concretos del metabolismo de las proteínas, que
revisten interés para otras exposiciones de este texto.2
2.2.2. Aminoácidos
Los aminoácidos son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación
responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y
otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono α (-C-). Las otras dos valencias de ese
carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al
que se denomina radical (-R) (Figura 1Figura 2).
Tridimensionalmente el carbono α presenta una configuración tetraédrica en la que el
carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices.
Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R,
según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono α se habla
de α-L-aminoácidos o de α-D-aminoácidos respectivamente. En las proteínas sólo se encuentran
aminoácidos de configuración L (Figura 3).1
Existen 20 aminoácidos. El organismo sintetiza algunos de ellos a partir de compuestos
orgánicos, pero no puede sintetizar nueve de ellos, denominados aminoácidos esenciales. Estos
deben consumirse en la dieta. Todas las personas necesitan ocho de estos aminoácidos:
isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Los lactantes
necesitan, además, un noveno aminoácido, la histidina.3
2.2.2.1. Aminoácidos esenciales
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por sí
solo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta
directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de estos aminoácidos esenciales suelen ser
largas y energéticamente costosas. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los
aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos
son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinua.1

Solo ocho aminoácidos son esenciales para todos los organismos, algunos se pueden
sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la alamina a partir del piruvato. En
humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales:
 Fenilalanina
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
 Metionina
 Treonina
 Triptófano
 Valina
 Arginina
 Histidina
2.2.2.2. Enlaces y cadenas peptídicos
Los aminoácidos de las proteínas se agregan en largas cadenas por medio de enlaces
peptídicos. La naturaleza química de estos enlaces se observa en la reacción que el nitrógeno del
radical amino de un aminoácido se une al carbono del radical carboxilo del siguiente. Se libera
un ion hidrógeno del radical amino y un ion hidroxilo del radical carboxilo; estos dos iones se
combinan para generar una molécula de agua. Después de formarse el enlace peptídico, sigue
existiendo un radical amino y otro carboxilo en los extremos opuestos de la nueva molécula, que
pueden combinarse con nuevos aminoácidos para formar una cadena peptídica. Algunas
moléculas proteicas complejas tienen muchos miles de aminoácidos combinados mediante
enlaces peptídicos, e incluso la proteína más pequeña suele comprender más de 20 aminoácidos
agrupados mediante enlaces peptídicos. La media es de unos 400 aminoácidos.2
Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas. Estas
uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del
primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido. La formación del enlace
peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una reacción de condensación. Dos moléculas

se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y
el producto de esta unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de
modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta formar una
larga cadena. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo
NH2 terminal y un COOH terminal.1
Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la
disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como
consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos
que lo forman.
2.2.2.3. Otros enlaces de las moléculas proteicas
Algunas moléculas proteicas están compuestas por varias cadenas peptídicas en lugar de por
una sola y estas a su vez se unen entre sí por otros enlaces, a menudo mediante puentes de
hidrógeno entre los radicales CO y NH de los péptidos. Muchas cadenas peptídicas están
enrolladas o plegadas y estas estructuras se disponen en una espiral firme o en otras formas
mediante puentes de hidrógeno similares y otras fuerzas.2
2.2.3. Estructura de las proteínas
Los aminoácidos, monómeros componentes del polímero proteína, son moléculas quirales
constituidas por un átomo de carbono central, el Cα, que portan en éste un grupo amino y un
grupo carboxilo, lo cual les da su nombre, además de un átomo de hidrógeno y una cadena lateral
que les confiere sus características definitorias, y en función de la cual se clasifican.
En condiciones fisiológicas, el proceso de plegamiento de una proteína globular está
claramente favorecido termodinámicamente, esto es, el incremento de energía libre global del
proceso debe ser negativo (aunque alguno de sus pasos puede ser positivo). Este cambio se
consigue equilibrando una serie de factores termodinámicos como la entropía conformacional,
las interacciones carga-carga, los puentes de hidrógeno internos, las interacciones hidrofóbicas y
las interacciones de van der Waals.
Se define entropía conformacional del plegado como la disminución de la entropía, de la
aleatoriedad, en definitiva, durante el paso desde una multitud de conformaciones de ovillo

aleatorio hasta una única estructura plegada. La energía libre, representada en la ecuación ΔG =
ΔH - T ΔS, demuestra que el ΔS negativo realiza una contribución positiva a ΔG. Es decir, el
cambio de entropía conformacional se opone al plegado. Por ello, el ΔG global, que debe ser
negativo, se debe a que o bien ΔH es negativo y grande o a algún otro aumento de la entropía con
el plegado. En la práctica se dan ambas cosas.
La fuente de ΔH negativo es el cúmulo de interacciones favorables energéticamente que se
dan en el interior del glóbulo proteico, interacciones que suelen ser no covalentes.
Las interacciones carga-carga se dan entre grupos polares y cargados de las cadenas laterales
de los aminoácidos componentes del polipéptido, puesto que los grupos carboxilo y amino del
carbono alfa están implicados en el enlace peptídico. De este modo, dichos grupos ionizados se
atraen y forman un equivalente a sales entre residuos del polipéptido: de hecho, se denominan a
veces puentes salinos. Evidentemente, dichas interacciones desaparecen cuando el pH del medio
es tal que se pierde el estado de ionización del grupo; de hecho, esta es una de las causas de la
desnaturalización rápida de las proteínas mediante adición de ácidos o bases, y subyuga a las
proteínas a un entorno de un pH tamponado y moderado, que es el fisiológico, salvo
excepciones, como puede ser el interior lisosomal en el entorno subcelular.
Las cadenas laterales de muchos aminoácidos se comportan como donadores o como
aceptores de enlaces de hidrógeno (es el caso de los grupos hidroxilo de la serina y los grupos
amino de la glutamina, por ejemplo). Además, si los protones amida o los carbonilos del
armazón polipeptídico no están implicados en el enlace peptídico, pueden interaccionar también
en este tipo de uniones estabilizadoras.
Si bien los enlaces de hidrógeno son débiles en disolución acuosa. su gran número puede
estabilizar, y lo hace, la estructura terciaria proteica.
Por definición, cualquier sustancia hidrofóbica en contacto con el agua provoca que ésta
huya y se agrupe en estructuras denominadas clatratos. Esta ordenación corresponde a una
disminución de la entropía del sistema. En el caso de las proteínas, los residuos hidrofóbicos de
los aminoácidos quedan orientados, en su plegamiento, hacia el interior de la molécula, en
contacto con sus semejantes y alejados del agua. En consecuencia, la internalización de los
grupos hidrófobos aumenta la aleatoriedad del sistema 'proteína más agua' y, por consiguiente,

produce un aumento de entropía al doblarse. Este aumento de entropía produce una contribución
negativa a la energía libre del plegado y aumenta la estabilidad de la estructura proteica.
La estabilización de la proteína recién plegada puede suceder mediante la formación de
puentes disulfuro entre residuos de cisteína adyacentes o enfrentados. Dicho procesamiento se
produce en muchos casos en el lumen del retículo endoplasmático mediante la enzima disulfuro
isomerasa, presente en todas las células eucariotas. Dicha enzima, que cataliza la oxidación de
los grupos sulfhidrilo o grupos tiol (-SH2) de los residuos de cisteína, es especialmente
abundante en órganos como el hígado o páncreas, donde se producen grandes cantidades de
proteínas que contienen este tipo de enlaces.
La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles, interdependientes.
Estos niveles corresponden a:
1. Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos.
2. Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.
3. Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo
polipéptido.
4. Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.
2.2.3.1. Estructura primaria
La estructura primaria de una proteína no es más que la secuencia de aminoácidos que la

componen, o lo que es lo mismo, su disposición lineal. Se suele enunciar en una secuencia lineal
de letras mayúsculas que representan cada uno de los aminoácidos que componen las proteínas,
además describe la posición de los puentes disulfuro y aclara cual es el aminoácido N-terminal y
cuál es el C-terminal; se completa dando números a dichos aminoácidos. La secuencia de
aminoácidos contiene la información para la estructura tridimensional de una proteína.7
2.2.3.2. Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto

proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace
peptídico, es decir, un tipo de enlace covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen
diferentes tipos de estructura secundaria:

- Estructura secundaria ordenada, (repetitivos donde se encuentran los hélices alfa y

cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta)
- Estructura secundaria no ordenada
- Estructura secundaria desordenada
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina (Hoja plegada beta).
2.2.3.2.1. Hélice alfa
Los aminoácidos en una hélice alfa están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira,
con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice,
y los carbonos alfa de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5 Å. La hélice está
estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas
las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.
El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo
carboxilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos
puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en
(n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Está
dentro de los niveles de organización de la proteína.
2.2.3.2.2. Lámina beta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos

dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de
hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar
a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las
cadenas laterales de esta estructura están posicionadas sobre y bajo el plano de las láminas.
Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se
vería afectada la estructura de la lámina.
2.2.3.3. Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un

polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es
la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria. Esta

conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte,

enzimáticas, hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
Puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
Puentes de hidrógeno.
Puentes iónicos
Interacciones hifrófobas.
2.2.3.4. Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria implica la interacción de más de una cadena polipeptídica. Es, por
lo tanto, la asociación de diferentes subunidades para formar complejos funcionales, en forma de
dímeros, (unión de dos monómeros) trímeros (unión de tres monómeros), etc.
2.2.4. Clasificación
Las proteínas se clasifican según su forma, su composición química y su contenido en

aminoácidos esenciales.
Según su forma:
 Fibrosas (queratina y colágeno). Su estructura tiene forma de fibras largas y son
insolubles en agua.
 Globulares (anticuerpos y hormonas). Su estructura es enrollada y compacta, con
casi forma esférica y suelen ser solubles en agua.
 Mixtas (albúmina)
Según su composición química:
 Simples (insulina y el colágeno). También conocidas como holoproteínas, están
conformadas solo por aminoácidos o sus derivados.
 Conjugadas. También conocidas como heteroproteínas, su estructura está formada,
además de por aminoácidos, por otras sustancias como metales, iones, entre otras.
Según su contenido en aminoácidos esenciales (de los 20 aminoácidos existentes, 9 no son
sintetizados en el organismo, y deben incluirse en la dieta como nutrientes esenciales):

 De alto valor biológico (contienen los 9 aminoácidos esenciales) están en alimentos

de origen animal.
 De bajo valor biológico (carecen de algún aminoácido esencial) y se encuentran en
los alimentos de origen vegetal.
2.2.5. Funciones de las proteínas
Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los
procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a
las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y
regular funciones, etc. Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión
selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma
proteína para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas
distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a
sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores
específicos, etc.
Las proteínas son imprescindibles para el cuerpo humano y su crecimiento. Algunas de sus
funciones son:
 Estructural. Muchas proteínas son las encargadas de dar forma, elasticidad y
soporte a las células y, por tanto, a los tejidos. Por ejemplo: el colágeno, la elastina y
la tubulina.
 Inmunológica. Los anticuerpos son proteínas que actúan como defensa contra
agentes externos o infecciones que afectan al organismo humano y de los animales.
 Motora. La miosina y la actina son proteínas que permiten el movimiento. Además,
la miosina forma parte del anillo contráctil en la división celular, permitiendo la
citocinesis (separación de las células mediante estrangulación).
 Enzimática. Algunas proteínas aceleran ciertos procesos metabólicos. Algunos
ejemplos de proteínas enzimáticas son la pepsina y la sacarasa.
 Homeostática. La homeostasia es el mantenimiento del equilibrio interno en los
organismos. Las proteínas con función homeostática, junto a otros sistemas
reguladores, mantienen la regulación del pH de estos organismos.

 Reserva. Muchas proteínas son fuente de energía y carbono para muchos

organismos. Por ejemplo: la caseína y la ovoalbúmina.
2.2.6. Desnaturalización de las proteínas
La desnaturalización de las proteínas es un proceso en el que, bajo ciertas condiciones, se

producen cambios fisicoquímicos que provocan la pérdida de sus estructuras secundaria, terciaria
y cuaternaria. Solo se mantiene la cadena polipeptídica, sin ninguna estructura tridimensional
(Figura 4).10
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha
estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y
con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito),
variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína
desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se
denomina renaturalización.
Los factores más comunes que generan la desnaturalización son los cambios bruscos de
temperatura, de pH y de presión hidrostática (presión que ejerce el líquido). Por otra parte,
cuando se añaden ciertos solventes orgánicos como acetona o tolueno, también puede ocurrir la
desnaturalización de las proteínas.10
Un ejemplo de este proceso ocurre con la cocción de un huevo, en la que la clara (que es
muy rica en albúmina), se desnaturaliza cuando se la expone a altas temperaturas. La clara del
huevo deja de ser transparente, fluida y soluble para volverse blanca, sólida e insoluble, como
ocurre con un huevo frito o un huevo duro.10
2.2.7. Métodos de separación de aminoácidos y proteínas
Los métodos de cromatografía en capa fina y de electroforesis son adecuados para

determinar la cantidad absoluta y relativa de los diferentes aminoácidos en una muestra (análisis

cualitativo); sin embargo, para los análisis cuantitativos es necesaria la cromatografía de líquidos
de alta presión (HPLC).
Electroforesis. Se trata de un proceso en que algunas biomoléculas con carga (como
proteínas, polinucleótidos, biopolímeros) se separan a partir de su distinta velocidad de
migración en un campo eléctrico. Por lo general, los aminoácidos no se presentan en forma
aislada; de modo que es necesario separarlos antes de poder cuantificarlos. Entre las técnicas de
separación, se mencionan a continuación las de uso más frecuente en el laboratorio.
Cromatografía en capa fina. Se fundamenta en la separación de las moléculas adsorbidas
en una placa (fase estacionaria), con una capa muy delgada de gel de sílice; se coloca en posición
vertical en una cámara con un sistema de solventes (fase móvil), que ascienden debido al
fenómeno de capilaridad. La separación se realiza con base en la polaridad de las moléculas.
Analizador automático de aminoácidos (HPLC). Existen dos técnicas para la
determinación de aminoácidos mediante cromatografía líquida: en columnas de intercambio
iónico y de alta resolución en columnas de fase reversa:
 Cromatografía líquida en columnas de intercambio iónico. La cromatografía iónica
está relacionada con los métodos modernos y eficaces para la determinación de
iones, que se basan en el uso de resinas de intercambio iónico. Se hacen pasar los
aminoácidos a través de una columna de resina con grupos catiónicos o aniónicos;
dependiendo de la carga de los aminoácidos, éstos se unen a la columna y, más
adelante, mediante un cambio gradual en el pH del solvente, se eluye cada
aminoácido a un pH distinto (de acuerdo con el punto isoeléctrico del aminoácido).
 Cromatografía líquida de alta resolución en columnas de fase reversa. Este método
consiste en aplicar aminoácidos disueltos en una fase acuosa acidificada (fase móvil)
a una columna de sílice unida a una cadena hidrocarbonada (fase estacionaria). La
selectividad se basa en las interacciones específicas entre el soluto y la fase móvil,
que puede ser de tipo polar, de formación de puentes de hidrógeno o mediante
equilibrios secundarios provocados al variar la composición de la fase móvil (ácido-
base, formación de complejos o pares iónicos, adición de complejos metal-ligando o
reactivos quirales para separar los isómeros ópticos, etcétera).

2.2.8. Requerimiento proteico
El porcentaje de proteínas que el organismo puede usar en la síntesis de los aminoácidos

esenciales varía entre unas proteínas y otras. El organismo puede usar el 100% de las proteínas
del huevo y un alto porcentaje de las que contienen la leche y las carnes. Puede usar algo menos
de la mitad de las proteínas de la mayoría de las verduras y los cereales.3
El organismo necesita proteína para mantener y reponer los tejidos y para funcionar y crecer.
Generalmente no se utilizan para obtener energía. Sin embargo, si el organismo no está
recibiendo suficientes calorías procedentes de otros alimentos o de la grasa almacenada, las
proteínas se descomponen en cuerpos cetónicos que se utilizan para obtener energía. Si se
consumen más proteínas de las necesarias, entonces el organismo las descompone y las almacena
en forma de grasa.3
El organismo contiene grandes cantidades de proteínas; son el principal componente del
organismo y constituyente fundamental de todas las células. Por ejemplo, los músculos, el tejido
conjuntivo y la piel están formados por proteínas.3
Los adultos necesitan consumir más o menos 60 g de proteína al día (0,8 g/kg de peso o del
10 al 15% del total de calorías). Los adultos que están tratando de desarrollar músculo necesitan
algo más. Los niños también requieren más proteínas porque están creciendo. Las personas que
ingieren un número limitado de calorías para adelgazar suelen necesitar una mayor cantidad de
proteína para evitar la pérdida de músculo mientras están perdiendo peso. Las personas mayores
pueden requerir niveles más elevados de proteínas, hasta 1,2 g/kg de peso corporal. Sin embargo,
esta cantidad es excesiva y potencialmente perjudicial en el caso de ciertos trastornos, como la
insuficiencia renal y el fallo renal. Los estudios también muestran que las proteínas son más
saciantes (ayudan a las personas a sentirse satisfechas durante más tiempo) que los carbohidratos
y las grasas.3
Las necesidades de proteínas dadas por la FAO (Organización de las Naciones Unidas para
la agricultura y la alimentación, OMS (Organización Mundial de la Salud) de 1985 que son las
actuales, van desde 2 gramos por kilo de peso en niños lactantes muy pequeños los cuales tiene
una demanda muy importante de proteínas por su acelerado crecimiento y cuyas proteínas que se
recomiendan exclusivamente y únicamente las procedentes de la leche materna y que éstas van

cambiando en cantidad y calidad de acuerdo a la demanda dada por el niño, por lo tanto ningún
alimento puede sustituir a la leche materna de la madre.
Las necesidades de proteínas del niño de un año recomendadas son de 1.2 gramos por kilo y
de 1.1 gramo por kilo a niños, adolescentes y adultos hasta los 59 años y 1 gramo por kilo en los
adultos mayores (todos estos requerimientos en población eminentemente sana). Otra
recomendación de suma importancia es que alrededor del 40% del total de proteínas de la dieta
sean aportados por aminoácidos esenciales que están en el hueso, la leche y carnes de todo tipo.
2.2.8.1. Fuentes de proteína
Proteínas de origen animal. Presentes en lácteos (queso, leche, yogur, cuajada, etc.), huevos,
carnes (ternera, cerdo, pollo, pavo, conejo, etc.), pescados (blancos y azules) y mariscos.
Contienen proteínas de buena calidad al proporcionar una cantidad favorable de todos los
aminoácidos esenciales. Son proteínas más completas que las de origen vegetal.
El huevo contiene la proteína denominada albúmina, que es considerada como “proteína
patrón”, ya que contiene la mejor proporción de aminoácidos esenciales con una distribución
excelente.
Proteínas de origen vegetal. Se encuentran principalmente en legumbres (lenteja, judía,
haba, soja, guisante, etc.), cereales (arroz, maíz, trigo, cebada, etc.) y frutos secos (nueces,
avellanas, almendras, etc.).
A este grupo les falta algún aminoácido esencial, por eso son proteínas incompletas. Sin
embargo, mezclando sabiamente todos estos productos, encontramos tradiciones culinarias que
aseguran un aporte suficiente de proteína. Las populares “Lentejas con arroz”, que desde siempre
han cocinado nuestras abuelas, son un claro ejemplo de excelente combinación entre cereales
(arroz) y legumbre (lentejas), ya que el primero contiene el aminoácido que le falta al segundo y
viceversa. De esta forma se obtiene una mezcla proteica de estupendo valor biológico.
2.2.9. Enfermedades relacionadas con las proteínas

 Deficiencia de proteínas en países subdesarrollados: es una causa importante de

enfermedad y muerte en estos países. La enfermedad kwashiorkor está muy
relacionada con el déficit de proteínas.
 Deficiencia en países desarrollados: la deficiencia a nivel poblacional es rara en
países desarrollados, aunque hay personas que tienen carencia debido a la pobreza.
También puede aparecer deficiencia en personas que estén siguiendo una dieta mal
diseñada para perder peso, en personas mayores que no lleven una correcta
alimentación, en personas hospitalizadas que no estén siendo debidamente
controladas, en personas convalecientes se estén recuperando de una cirugía o en
determinadas situaciones o patologías que incrementan las necesidades si no se
incrementa su consumo (quemaduras).
 Consumo excesivo de proteínas: si se realiza de manera continuada puede causar
pérdida de calcio corporal, problemas hepáticos y resulta perjudicial para los riñones.
 Alergias alimentarias: las proteínas son frecuentemente el origen de alergias a
ciertos alimentos. Tenemos claros ejemplos en: alergia a proteínas de la leche de
vaca (caseína); al gluten que es la proteína de algunos cereales, etc.
2.2.9.1. Déficit de proteínas

2.2.9.1.1. Desnutrición (DNT) tipo Kwashiorkor
La DNT tipo kwashiorkor es más frecuente en lactantes con déficit de proteínas, pero
adecuada ingesta de carbohidratos y se caracteriza por depleción de proteínas séricas,
principalmente la albumina, que tiende a ser más severa en esta forma de DNT (Figura 5. Niños
con Kwashiorkor). Clínicamente su marcador más llamativo es la presencia de edema, que se
acompaña de otras manifestaciones que incluyen dermatosis, diarrea, hígado graso, cambios en
el cabello, perdida del interés y del apetito. El peso generalmente es adecuado para la edad . Este
tipo de DNT más común en las zonas rurales de países en vías de desarrollo y afecta
principalmente a los niños de 2 años, asociado al periodo de destete e inicio de dieta rica en 6
almidón y pobre en proteínas.
La palabra 'kwashiorkor', fue usada inicialmente en Ghana y traduce “enfermedad del niño
destetado”, término utilizado por las madres para describir la enfermedad del primer hijo cuando

nace el segundo. Este término fue introducido a la medicina moderna por Williams en 1933:
“una enfermedad nutricional de niños, asociada con una dieta de maíz”.
Los pacientes con Kwashiorkor y marasmo difieren en su composición corporal (Figura 6.
Diferencias entre Kwashiorkor y Marasmo). Así, cuando un niño muere por kwashiorkor aún
tiene reservas tisulares de proteína y grasa, ya que estos depósitos son movilizados
inadecuadamente durante el proceso de enfermedad 21 aguda. Del otro lado, los niños con
marasmo tienen mayor capacidad de sostenerse frente a una disminución del aporte de proteínas
y lípidos, y a pesar de que tienen mayor emaciación del tejido al momento de la presentación,
tienen mayores tasas de supervivencia.
Se han encontrado diferentes patrones de metabolismo intermediario. En la fase aguda, hay
regulación a la baja de la movilización de proteínas y lípidos que es más marcado en el paciente
con kwashiorkor. Además, tienen menores concentraciones intracelulares y tasa de síntesis de
glutatión. Estas diferentes respuestas metabólicas frente a la DNT severa podrían estar detrás de
la habilidad del marasmático para sostener el metabolismo de aminoácidos y lípidos durante los
periodos de baja ingesta, mientras que en el niño con kwashiorkor, la mayor supresión del
desdoblamiento de proteínas genera escasez de aminoácidos esenciales y condicionalmente
esenciales, y estas deficiencias podrían afectar el metabolismo proteico, mientras la menor
disponibilidad de lípidos altera el metabolismo energético. Los pacientes marasmáticos se han
definido como metabólicamente “ahorradores” mientras que los pacientes con kwashiorkor
funcionan metabólicamente más libres. Todo esto ha llevado a la hipótesis de que presentan
respuestas diferentes frente al mismo insulto nutricional en base a unas diferencias metabólicas
preexistentes.
2.2.9.2. Consumo en exceso de proteínas

2.2.9.2.1. Efectos metabólicos de una dieta hiperproteica (HP)
Tradicionalmente, las dietas HP se han asociado a una mayor ingesta de grasas. Esto es
debido a que, en la mayoría de las dietas occidentales, elevadas ingestas proteicas vienen
asociadas a un mayor consumo de productos cárnicos, en las que los grasas animales son
abundantes. Sin embargo, cuando dicha dieta HP es administrada de forma aislada, sin estar
asociada a esas fuentes lipídicas, se ha demostrado que las dietas HP (ingestas superiores al 35%

de proteína del total de la dieta), producen un descenso de la energía total ingerida, favorecen la
pérdida de peso, reducen el acúmulo de grasa y mejoran el perfil lipídico plasmático general. De
hecho, tras varios meses consumiendo una dieta HP no asociada a las mencionadas fuentes
lipídicas tradicionales, los niveles de colesterol total, colesterol LDL y triglicéridos bajan, lo que
puede significar una protección frente a enfermedades coronarias y renales.
Por otra parte, si dicha dieta se combina con ejercicio, especialmente de tipo aeróbico o de
fuerza, vendrá asociada a menores niveles de colesterol y triglicéridos y una mejor composición
corporal. El entrenamiento de fuerza incrementa notablemente la masa, fuerza y potencia
muscular, pero, además, es una eficaz herramienta que reduce los niveles de grasa corporal,
incrementa los niveles de colesterol HDL y disminuye los de colesterol LDL y triglicéridos, con
la consecuente reducción de riesgo cardiovascular que ello conlleva.
2.2.9.2.2. Efectos renales de una dieta hiperproteica
Un consumo excesivo de proteína podría tener una un efecto renal adverso. En particular,
una ingesta excesiva de proteínas podría promover el daño renal al incrementar la presión
glomerular y provocar una hiperfiltración renal. Hay, sin embargo, cierta controversia al respecto
en población sana. De hecho, algunos estudios sugieren que la hiperfiltración renal (el
mecanismo propuesto como origen del daño renal) podría ser una respuesta adaptativa normal
que acontece en respuestas a numerosas situaciones fisiológicas. Hasta la fecha, sí se han
comprobado los efectos beneficiosos de las restricciones proteicas sobre aquellas personas con
insuficiencia renal o riesgo de formación de cálculos renales, sin embargo, en personas sanas, no
se ha encontrado evidencia científica que demuestre un efecto adverso sobre la función renal.
La urea es el principal producto de desecho del metabolismo proteico en los mamíferos y el
soluto más abundante en la orina. La excreción de urea es el resultado del proceso de filtración y
de reabsorción pasiva a lo largo de la nefrona. El incremento de la concentración de urea
plasmática y/o la ratio de filtración glomerular consecuencia del consumo de dietas HP se ha
estudiado en modelos animales desde hace años. Al ser necesario filtrar más urea, tiene que
excretarse mayor cantidad de ella, lo que ocasionaría el mencionado estrés o sobrecarga renal.
Un exceso de proteína de origen animal (en principio más ácida por su contenido en sulfuros
presentes en los aminoácidos) y más si cabe si se administra de forma conjunta con el desarrollo

de ejercicio de alta intensidad (acidosis láctica), ocasionaría acidosis metabólica. La acidosis

metabólica intracelular estimula la hipocitraturia, que viene frecuentemente acompañada de
hipercalcemia. Tanto la hipocitraturia como la hipercalcemia urinarias contribuyen al riesgo de
formación de cálculos renales de oxalato cálcico, principalmente a través del incremento en la
saturación urinaria de sales de calcio. La mayoría de los estudios hablan de una reducción del
citrato en torno a los 200-300 mg/día y un incremento del calcio urinario en torno a los 90-100
mg/día. Esta saturación urinaria de oxalatos de calcio se incrementa alrededor de un 35%, con lo
que el balance se vuelve positivo, favoreciendo por tanto el riesgo de formación de cálculos
renales. Grases et al (2006), en un modelo experimental con ratas, observaron que la dieta
hiperproteica facilita la nucleación heterogénea del ácido úrico y que, con una dieta controlada,
el efecto inhibitorio del citrato y el magnesio era más favorable respecto a dietas con exceso de
lípidos, hidratos de carbono o proteínas.
2.2.9.2.3. Efectos óseos de una dieta hiperproteica
El consumo excesivo de proteínas también podría tener una afectación adversa sobre la
salud ósea. Partiendo de la teoría bioquímica lógica, el hueso ayudaría en la modulación del
equilibrio ácido-base actuando como un sistema tamponador y regulador a través de la liberación
de calcio. El catabolismo de las proteínas genera amonio y libera sulfatos contenidos en los
aminoácidos. El citrato y el carbonato cálcico del hueso son movilizados para neutralizar dichos
ácidos, de ahí que, teóricamente, cuando aumentan las ingestas proteicas disminuya la densidad
mineral ósea (como consecuencia de la liberación de su principal mineral constituyente: el
calcio) y la concentración urinaria de calcio se incremente, (con la consecuencia, ya mencionada
en el apartado renal, del incremento del riesgo de formación de cálculos renales de oxalato
cálcico). Por lo tanto, dado que un consumo elevado de proteína de origen animal es
acidogénico, promovería el fenómeno de resorción ósea. Sin embargo, a pesar de que un exceso
de proteína de alto poder acidogénico (ya sea proteína de origen animal o vegetal) podría afectar
negativamente a la densidad mineral ósea, algunos estudios recientes han afirmado que este
mencionado potencial acidogénico de la alta ingesta de proteínas y su consecuente impacto óseo
podría ser compensado por otros nutrientes de la dieta (especialmente ciertos minerales presentes
sobre todo en frutas y vegetales). De hecho, a pesar de que dicha resorción ósea sea posible, la

evidencia científica es conflictiva. Algunos estudios han mostrado efectos adversos de dietas HP
en ratas y humanos, mientras que otros, desarrollados en roedores sanos y humanos de diferentes
edades, no apreciaron una relación negativa, y dieron como resultado una baja ingesta proteica
en detrimento de la densidad mineral ósea, con lo que se incrementa más si cabe la controversia
generada al respecto.
2.2.9.3. Alergias alimentarias a proteínas

2.2.9.3.1. Alergias a proteínas de la leche de vaca
Las proteínas de leche de vaca se encuentran entre los primeros antígenos con los que el
niño tiene contacto, habitualmente es el primer antígeno no homólogo que el niño recibe en
cantidades importantes. La alergia a proteínas de leche de vaca (APLV) es la patología por
alergia alimentaria más común en el niño pequeño, pero es infrecuente en los adultos.
La APLV afecta a un 2% de los niños menores de cuatro años y constituye la alergia
alimentaria más frecuente en el lactante y el niño pequeño.
En la patogenia de su desarrollo las respuestas alérgicas agudas a la leche de vaca son
mediadas por IgE frente a diversos alérgenos de la leche de vaca; todas las proteínas de la leche
de vaca son alérgenos potenciales y la polisensibilización a varias de ellas ocurre en la mayoría
de los pacientes.
La leche de vaca contiene más de 40 proteínas, todas ellas pueden actuar como antígenos en
la especie humana. La leche de vaca contiene caseínas (alfaS1, alfaS2, beta y kappa caseínas) y
seroproteínas (alfa lactoalbúmina [ALA], beta lactoglobulina [BLG], lactoferrina bovina,
seroalbúmina bovina [BSA]), e inmunoglobulinas bovinas, la BLG es una proteína que no existe
en la especie humana y se encuentra en la leche materna en cantidades de microgramos debido a
los lácteos ingeridos por la madre, estas mínimas cantidades son las causantes de que sea la
proteína a la cual se encuentran mayor número de sensibilizaciones en el primer momento; la
proporción de caseínas/seroproteínas es aproximadamente de 80/20 en la leche de vaca,
proporción que se modifica artificialmente para conseguir las fórmulas adaptadas para la
alimentación del lactante; la cocción modifica la alergenicidad de las seroproteínas
especialmente de la BLG, esto puede explicar la mejor tolerancia de la leche extensamente
calentada (por ejemplo, leche en productos horneados); el yogur también se tolera mejor por los

individuos sensibilizados únicamente a seroproteínas, debido al fermentado y acidificado de la

leche, que disminuye la cantidad de seroproteínas intacta.
La clínica debida a APLV aparece habitualmente durante el primer año de la vida al iniciar
la lactancia artificial en la mayoría de los niños, es excepcional que se inicie durante el segundo
año de vida, generalmente después de un periodo más o menos prolongado de lactancia materna.
Los pacientes afectos de APLV pueden presentar un amplio abanico de reacciones tanto
mediadas como no mediadas por IgE.
En las reacciones mediadas por IgE, la clínica aparece entre minutos y dos horas tras la toma
de leche de vaca, casi siempre antes de transcurrida una hora. La intensidad de las reacciones
varía desde leve a reacciones que pueden comprometer la vida del niño como la anafilaxia. Los
síntomas clínicos pueden afectar a piel, orofaringe, tracto respiratorio superior e inferior, sistema
gastrointestinal y síntomas cardiovasculares. La gran mayoría de niños (75-92%) presentan más
de un síntoma.
 Los síntomas dermatológicos agudos (eritema, urticaria y angioedema) constituyen el
cuadro clínico más frecuente.
 Las manifestaciones gastrointestinales agudas, vómitos y diarrea, pueden presentarse
solas, pero en el 30% de los casos se asocian a otras manifestaciones clínicas.
 Los síntomas respiratorios consisten en rinoconjuntivitis, sibilancias recurrentes,
estridor y tos, son excepcionales como síntomas aislados en la edad de lactante,
aunque sí se encuentran acompañando a manifestaciones sistémicas.
 La clínica de anafilaxia es más frecuente en el periodo de lactante que en otras
edades. Los cuadros clínicos de anafilaxia pueden clasificarse en cuadros graves de
compromiso vital, edema de glotis o choque anafiláctico, y cuadros generalizados
con compromiso de más de un órgano.
Las reacciones no mediadas por IgE tienen un inicio de síntomas más tardío, habitualmente
dos horas después de la ingesta.
 Enterocolitis alérgica: se diagnostica habitualmente en lactantes y representa la
patología gastrointestinal alérgica más grave en este grupo de edad. La clínica
consiste en vómitos intensos tras la ingesta del alimento causante, vómitos de inicio

tardío, habitualmente entre dos y cuatro horas tras la ingesta con gran afectación del
estado general, palidez, hipotonía deshidratación y letargia, habitualmente sin
afectación de la tensión arterial, que pueden ir seguidos o no de deposiciones
dispépticas unas horas después y puede llegar a deshidratación
 Los lactantes afectados de proctocolitis se caracterizan por un muy buen estado
general, sin repercusión en su desarrollo, aunque puede llegar a observarse anemia si
tarda en efectuarse el diagnóstico. La clínica se inicia siempre antes de los seis meses
de edad, frecuentemente antes de los tres meses, con deposiciones
mucosanguinolentas, con sangre roja en lactantes alimentados con lactancia materna
exclusiva o con fórmula adaptada; aunque puede ser producida por otros alimentos,
la leche de vaca es la causa más frecuente.
 La enteropatía inducida por proteínas se desarrolla habitualmente antes de los dos
años y con frecuencia antes de los 12 meses. La manifestación clínica consiste
fundamentalmente en diarreas, aunque puede asociarse a vómitos, que provocan un
síndrome malabsortivo en la mayoría de los casos; que se inician pocas semanas
después de la introducción del alimento causal.
 Otras situaciones clínicas que pueden ocurrir por causa de alergia a la leche de vaca
son el reflujo gastroesofágico; los cólicos del lactante, aunque la implicación de la
leche de vaca es controvertida, en casos intensos se debe tener en cuenta y efectuar
una prueba terapéutica; y el estreñimiento crónico, especialmente si es refractario a
medidas terapéuticas habituales.
Las reacciones IgE y no IgE se pueden presentar con síntomas agudos o crónicos.
 En niños con dermatitis atópica de intensidad moderada a grave a la edad de lactante,
se debe efectuar un estudio etiológico de la misma y, en ocasiones, se encuentra
implicada la leche de vaca, pero, dada la naturaleza de la dermatitis atópica, es
necesario efectuar una prueba de provocación controlada para asegurar la
responsabilidad etiológica de la leche de vaca en la dermatitis atópica.
 En la esofagitis eosinofílica, el alérgeno más frecuente es la leche de vaca. Estos
pacientes tienen síntomas similares al reflujo gastroesofágico, pero no responden al

tratamiento convencional para él, otros síntomas frecuentes incluyen disfagia, dolor
abdominal, vómitos e impactación.
2.2.9.3.2. Alergia al huevo de gallina
El huevo de gallina es el que se consume preferentemente en la alimentación humana, y es

una de las principales fuentes de proteínas de alto valor plástico con bajo coste económico, lo
que favorece su alto consumo. Este hecho unido a sus características proteicas y alergénicas,
hacen que sea la causa más común de alergia a alimentos en la infancia. La prevalencia estimada
de alergia al huevo oscila entre el 0,5 y el 2,7% de la población general.
La clara de huevo es más alergénica que la yema. El alérgeno más importante de la clara de
huevo es el ovomucoide (OVM), seguido por la ovoalbúmina (OVA), la conalbúmina y la
lisozima. La OVA y el OVM son parcialmente termoestables, manteniendo su inmunogenicidad
tras 20 minutos de hervor, por lo que son los alérgenos más relevantes del huevo, siendo la OVA
la proteína más abundante en la clara de huevo.
La sensibilización a OVM puede ser útil como marcador de persistencia clínica de alergia al
huevo y para predecir la tolerancia al huevo cocido. La conalbúmina y la lisozima son menos
estables al calor y resultan antígenos más débiles, pero su interés no es despreciable, ya que la
lisozima se encuentra como alérgeno oculto en otros alimentos (quesos) y algunos
medicamentos.
El principal alérgeno de la yema es la alfa-livetina o albúmina sérica de gallina, que está
implicada en el síndrome ave-huevo, que consiste en que los pacientes se sensibilizan a las
proteínas del ave por exposición a las plumas, excrementos, suero o carne y, posteriormente,
desarrollan reacciones alérgicas tras la ingestión de huevo y/o carne de pollo. Este alérgeno es
parcialmente termolábil, lo que explica que los pacientes toleren tanto el huevo como la carne si
están bien cocinados.
Existe reactividad cruzada entre los huevos de diversas aves (gallina, pavo, pato, gaviota) y,
en los individuos alérgicos a la clara de huevo, con frecuencia se observa sensibilización a la
carne de pollo, pero con buena tolerancia a su ingestión, ya que la alergia clínica a la carne de
pollo es infrecuente.
2.2.9.3.3. Alergia a los pescados

El pescado representa un importante elemento nutritivo para la mayoría de las poblaciones

humanas, pero es un alimento frecuentemente implicado en reacciones alérgicas en las zonas de
elevado consumo.
La alergia al pescado puede desarrollarse tras su ingestión, contacto o inhalación de sus
vapores. Ocasionalmente, esta respuesta IgE puede ir dirigida frente a proteínas de agentes
biológicos contaminantes, como sucede en el caso del pescado parasitado por el nematodo
Anisakis sp. Se trata entonces de una alergia al Anisakis, y el individuo puede comer pescado no
parasitado sin presentar ningún síntoma.
El pescado es una de las causas más comunes de alergia a los alimentos, ocupa el tercer
lugar en incidencia después de la leche y el huevo y tiene mayor prevalencia entre los individuos
atópicos. Es la causa del 30% de los diagnósticos de hipersensibilidad a alimentos en niños y del
12-14% en adultos.
La alergia al atún, caballa y pez espada es menos común, y muchos pacientes con alergia a
otros pescados pueden tolerar estos, hallazgos que apoyan la impresión clínica de que el pescado
azul tiene menor alergenicidad que el blanco.
En un contacto previo con el pescado (a través de la madre en el embarazo, durante la
lactancia materna, tras la exposición a vapores de cocinado o tras el contacto directo o la
ingestión), el sistema inmunológico podría reconocer como extraños determinados epítopos y
desarrollar una respuesta IgE específica.
Las parvalbúminas son los alérgenos mayoritarios del pescado, son proteínas termoestables
que pueden resistir el cocinado prolongado, el ácido y la acción enzimática intestinal, pudiendo
ser vehiculizada en aerosoles y vapores de cocción, por lo que puede inducir sensibilización y
reacciones alérgicas tras una exposición por vía, tanto digestiva como respiratoria. Además,
distintos métodos de preparación pueden alterar la alergenicidad de algunos pescados, como
sucede con el atún, favoreciendo su tolerancia y, por ello, muchos individuos refieren prurito
orofaríngeo con el atún fresco y toleran el atún en conserva.
2.2.9.3.4. Alergia a los crustáceos y moluscos

La prevalencia de la alergia al marisco es mayor entre la población adulta que en la infantil.

Los mariscos son los causantes del 2,8-8% de las alergias alimentarias y, en la población infantil,
el marisco es la causa del 4,1 al 6,5% de las alergias alimentarias.
En general, se trata de una alergia persistente y frecuente causa de anafilaxia. Las reacciones
pueden aparecer como resultado de la ingestión, contacto o inhalación de vapores del marisco.
La tropomiosina es el alérgeno mayoritario de la gamba y se ha identificado también como
el alérgeno mayoritario de otros crustáceos, estando presente también en algunos moluscos. La
existencia de alérgenos con reactividad cruzada en los ácaros del polvo puede llegar a tener
relevancia clínica. Los pacientes alérgicos a los crustáceos tienen un riesgo del 75% de
reaccionar a otra especie de crustáceo. Se ha descrito algún paciente alérgico a los mariscos que
presenta también alergia a los pescados, pero se ha demostrado que se trata de una
cosensibilización.
2.2.9.3.5. Alergia a las carnes
La alergia a las carnes es poco frecuente, aunque se han descrito diferentes cuadros clínicos
tras la ingestión, inhalación o contacto con productos cárnicos, con síntomas de gravedad
variable. En la alergia a la carne de mamíferos, se han implicado varios alérgenos
(seroalbúminas, gammaglobulina sérica bovina, actina y tropomiosina). Aunque hay publicados
algunos casos de reactividad clínica tras la ingestión de carne de ternera en niños alérgicos a la
leche de vaca y se ha llegado a hablar de una asociación de hasta un 13-20%, la experiencia
clínica confirma que esta asociación es infrecuente.
Los niños con alergia a las proteínas de leche de vaca, aunque a menudo tienen pruebas
cutáneas con carne de ternera positivas, casi siempre la toleran. Algunos de los pacientes
alérgicos a la leche y con sensibilización a seroalbúmina bovina (BSA) pueden presentar
síntomas si la carne está poco cocinada, ya que se trata de una proteína termolábil. La alergia a la
carne de cerdo, conejo o caballo es infrecuente y los casos publicados son escasos, siendo la
carne de cordero la menos alergénica de todas las de mamíferos. Aunque la alergia al huevo es la
alergia a alimentos más prevalente, la alergia a la carne de estos animales es poco frecuente. Se
han descrito diferentes alérgenos responsables de la alergia a la carne de pollo, pero las
albúminas sérica de pollo (alfa-livetina) son el antígeno principal responsable de la reactividad

cruzada entre las plumas de pájaro y la yema de huevo, asociación denominada “síndrome ave-
huevo”. Las carnes de pavo y de pollo presentan una alta reactividad cruzada entre sí.
2.2.9.3.6. Enfermedad celíaca (EC) y alergia al gluten
La EC fue la primera patología en la que se estableció relación causal con las proteínas del
gluten. Esta enfermedad se define como una enteropatía inflamatoria crónica del intestino
delgado mediada inmunológicamente y causada por la ingesta de gluten en la dieta, en
individuos genéticamente predispuestos. Se manifiesta por lesiones en el epitelio y en la lámina
propia del intestino delgado, tales como atrofia de las vellosidades, hiperplasia de las criptas e
infiltración leucocitaria, tras la ingestión de estas proteínas que se encuentra en cereales como el
trigo, la cebada, el centeno, la avena y, sus derivados.
El modelo patogénico más ampliamente aceptado para esta enfermedad incluye alteraciones
en la digestión y el transporte transepitelial del gluten. La respuesta inmune inapropiada a las
proteínas del gluten observadas en pacientes celíacos, incluyen tanto la inmunidad innata como
la adaptativa. Por tanto, el gluten tiene un efecto dual en la mucosa del intestino delgado. Las
proteínas del gluten poseen un alto contenido en prolina lo que les otorga resistencia ante la
acción de proteasas gastrointestinales, por lo que no pueden ser totalmente digeridas y
permanecen como péptidos en el tracto digestivo sin sufrir una proteólisis total, a diferencia de la
mayoría de las proteínas de la dieta. Estos péptidos con un alto contenido en prolina y glutamina
se acumulan en el lumen intestinal y acceden a la lámina propia bien por vía paracelular debido a
una permeabilidad aumentada, o bien por vía transcelular mediante endocitosis. En cualquier
caso, una vez en la lámina propia, estos péptidos derivados del gluten inducen una respuesta
inmune innata que tiene lugar cuando algunos de los péptidos del gluten, como el 19-mer,
incrementan de manera muy rápida la expresión de interleucina 15 (IL-15), iniciándose
fenómenos de citotoxicidad y debilitamiento de las uniones tight-junctions. La respuesta
adaptativa se ve facilitada por el aumento de la permeabilidad intestinal que permite el paso de
péptidos inmunogénicos como el 33-mer hasta la lámina propia, donde son desaminados por la
enzima transglutaminasa tisular. Esto inicia una cascada de reacciones que degeneran en
hiperplasia de las criptas y aplanamiento de las vellosidades.

La EC tiene una distribución global a nivel mundial, existiendo una prevalencia

relativamente homogénea en las personas de ancestría caucasoide. La prevalencia mundial de la
EC fluctúa alrededor del 0,5-1% de la población. La heterogeneidad de los datos entre los
distintos países y continentes puede ser debido a las diferencias en el consumo de gluten y/o un
acceso limitado a herramientas diagnósticas.
Originalmente la EC era considerada como un trastorno exclusivamente pediátrico
caracterizado por la presencia de diarrea crónica junto con malabsorción y esteatorrea.
Posteriormente se puso de manifiesto que la EC puede afectar también a los adultos a cualquier
edad. En los últimos 20 años se ha descrito tanto en niños como adultos un descenso de las
formas de presentación “clásicas” como diarrea y un incremento en las formas de presentación
“no clásicas” de la enfermedad. En la actualidad, la EC se caracteriza por ser una patología con
manifestaciones tanto digestivas como extradigestivas (orales, cutáneas, neurológicas,
articulares, hepáticas, endocrinas, ginecológicas y psiquiátricas, entre otras). También es
frecuente que se relacione con otras patologías autoinmunes y que aparezcan complicaciones
graves como adenocarcinomas intestinales.

Capítulo 3. Método
3.1 Tipo de Investigación
Investigación de revisión bibliográfica de tipo cualitativo-descriptivo hecha por las normas

APA, con el objetivo de definir y aportar información concreta a respecto de la bioquímica y
metabolismo de las proteínas. Para mayor conocimiento y valoración del trabajo hecho, varios
autores fueran consultados, además de la fuente de consulta prevista por el docente. La
investigación se base en el método cualitativo y cuantitativo, donde se empleó técnicas de
exclusión y de elaboración de contenido. Se buscó la mayor cantidad de fuentes originales e
idóneas para que el trabajo de investigación se presente de manera sucinta pero conexa y
verdaderamente pesquisada.
3.2 Operacionalización de variables
Para la construcción de la investigación fue realizada la pesquisa de fuentes bibliográficas de

complementación disciplinar sobre el tema expuesto.
Variable dependiente: Bioquímica y metabolismo de las proteínas
Variable cualitativa: Conceptos, estructura y propiedades.
Indicadores: Búsqueda bibliográfica.
3.3 Técnicas de Investigación
Investigación de carácter práctico y documental, donde se hicieron búsquedas en la internet,

y también la recopilación de fuentes bibliográficas de diversos autores fundamentando y
complementando el trabajo, para un abordaje teórico completo a respecto de la bioquímica y
metabolismo de las proteínas. De forma analítica, los datos fueron sacados de libros y artículos
confiables de literatura médica, para que no haya informaciones dudosas a respecto del tema.
Fueron empleadas técnicas de observación y discriminación de las informaciones disponibles,
también se empleó técnicas descriptivas para desarrollar un trabajo directo y especifico con
relación al tema. Además de emplear técnicas de exclusión y elaboración del contenido
propuesto.

Capítulo 5. Conclusiones
Las proteínas son moléculas compuestas por subunidades denominadas aminoácidos que se
unen por enlaces peptídicos para forma péptidos y posteriormente una proteína completa, los
aminoácidos son en numero de 20 los cuales se reagrupan de acuerdo a la información que es
pasada por el gen que está en el ADN por medio de una hebra de ARNm, en donde se codifica
una proteína, la cual puede presentar tres tipos de estructuras, siendo estas una lineal o estructura
primaria, una plegada por dos estructuras primarias que es la estructura secundaria, una que
forma un glóbulo o estructura terciaria, y la cuaternaria que es formada por más de una cadena
polipeptídica. Las proteínas son responsables por múltiples funciones en el organismo siendo
responsable de componer la estructura celular, funciones de señaladores como son las hormonas
y neurotransmisores, función enzimática, dentro otras. Así se concluye que las proteínas son un
importante componente del organismo y su deficiencia puede generar cambios en las funciones
fisiológicas y con esto producir enfermedad, es importante destacar que se debe recomendar a los
pacientes que son dianas de las alteraciones en el metabolismo proteicos como son los
vegetarianos restrictos que casi no contiene proteínas en su dieta diaria que aumente el consumo
de suplementos para aumentar el aporte proteico y así evitar futuras patologías.

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Andaluza de Medicina del Deporte, 3(4), 153-158.
https://www.redalyc.org/pdf/3233/323327664005.pdf

Apéndice
Figura 1. Niveles estructurales de las proteínas
Fuente: https://www.genome.gov/es/genetics-glossary/Proteina
Figura 2. Fórmula general de un aminoácido (Fuente: Guillen, 2009)

Figura 3. Configuraciones L y D de los aminoácidos (Fuente: Guillen, 2009)
Figura 4. Desnaturalización de proteínas
Fuente: https://humanidades.com/proteinas/

Figura 5. Niños con Kwashiorkor
Figura 6. Diferencias entre Kwashiorkor y Marasmo


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FICHA DE IDENTIFICACIÓN DE TRABAJO DE INVESTIGACIÓN

Título Bioquímica y Metabolismo de las Proteínas – Revisión Bibliográfica

Palabras clave: Proteínas, aminoácidos, secuencia, estructura, fisiología.

Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular II

Keywords: Proteins, amino acids, sequence, structure, physiology.

Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular II

Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular II

Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular II

Figura 1. Niveles estructurales de las proteínas........................................................................40

Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular II

Las proteínas son complejas sustancias orgánicas nitrogenadas y tienen un papel

Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular II

desempeñan diversas funciones: Catálisis, en el caso de las enzimas; Transporte, en el de la

A varios aminoácidos se les denomina esenciales, porque el organismo carece de la

Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular II

Capítulo 1. Planteamiento del Problema

1.1. Formulación del Problema

Las proteínas son un importante componente en la estructura celular, orgánica y corporal,

1.2.2. Objetivos específicos

 Conocer los tipos de estructura que puede presentar una proteína.

 Comprender como se da las ligaciones de los aminoácidos para la formación de proteínas.

 Conocer cómo se clasifican las proteínas.

Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular II

Capítulo 2. Marco Teórico

2.1 Área de estudio/campo de investigación

En la actual investigación fue empleadas el estilo de las normas APA de referenciación y

2.2 Desarrollo del marco teórico

Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular II

2.2.2.1. Aminoácidos esenciales

Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular II

2.2.2.2. Enlaces y cadenas peptídicos

Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular II

2.2.2.3. Otros enlaces de las moléculas proteicas

2.2.3. Estructura de las proteínas

Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular II

Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular II

2.2.3.1. Estructura primaria

La estructura primaria de una proteína no es más que la secuencia de aminoácidos que la

2.2.3.2. Estructura secundaria

La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto

Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular II

- Estructura secundaria ordenada, (repetitivos donde se encuentran los hélices alfa y

2.2.3.2.1. Hélice alfa

2.2.3.2.2. Lámina beta

La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos

2.2.3.3. Estructura terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un

Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular II

conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte,

2.2.3.4. Estructura cuaternaria

Las proteínas se clasifican según su forma, su composición química y su contenido en

Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular II

 De alto valor biológico (contienen los 9 aminoácidos esenciales) están en alimentos

2.2.5. Funciones de las proteínas

Asignatura: Bioquímica y Biología Molecular II

 Reserva. Muchas proteínas son fuente de energía y carbono para muchos

2.2.6. Desnaturalización de las proteínas

La desnaturalización de las proteínas es un proceso en el que, bajo ciertas condiciones, se

2.2.7. Métodos de separación de aminoácidos y proteínas

Los métodos de cromatografía en capa fina y de electroforesis son adecuados para