TD QCM Oct 2012
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1. Lequel des tripeptides suivants est hydrophobe ? A : Ala, Lys, Val B : Pro, Tyr, Glu C : Gly, Asp, Gln D : Val, Ile, Ala E : Trp, Tyr, Asn.
2. Lequel des acides amins suivants n'a pas de carbone asymtrique (donc n'a pas d'nantiomres non superposables dans un miroir) ? A : Lysine B : Thronine C : Cystine D : Glycine E : Acide aspartique.
4. Associez chaque affirmation lacide amin correspondant : a - est aromatique b - induit un changement dorientation dans une chane peptidique c - peut tre impliqu dans la formation de liaisons covalentes au sein des protines d - possde deux carbones asymtriques 1. Cystine 2. Thronine 3. Proline 4. Tryptophane A : a2, b3, c1,d4 B : a4, b1, c3, d4 C : a4, b3, c1, d2 D : a2, b3, c1, d2
A : 1=His, 2=Met, 3=Gln, 4=Thr, 5=Leu B : 1=Tyr, 2=Cys, 3=Lys, 4=Glu, 5=Val C : 1=Phe, 2=Cys, 3=Arg, 4=Asp, 5=Ala D : 1=Trp, 2=Ser, 3=Lys, 4=Glu, 5=Ileu E : Aucune des propositions ci-dessus.
6. Parmi les propositions suivantes, laquelle est FAUSSE ? A : Les acides amins sont des molcules amphotres qui possdent un groupement carboxyle acide et une fonction amine primaire basique. B : A pH acide, lacide amin est sous forme danion. C : Les acides amins possdant une chane polaire sont hydrophiles. D : Les acides amins possdant une chane apolaire sont fortement hydrophobes et solubles dans les solvants organiques. E : Autre rponse.
7. Quelle(s) est ou sont les propositions exactes ? A - Valine, Leucine et Isoleucine sont des acides amins polaires non ionisables B - Les protines qui sont formes entre autres de srine et de thronine peuvent tre glycosyles ou phosphoryles. C - Certaines srines peuvent tre glycosyles avant dtre intgres dans les protines au moment de ltape de traduction. D - Les boucles sont essentiellement constitues dacides amins fortement hydrophobes. E Autre rponse 8. Quelles sont les propositions exactes ? A - Les htroprotines sont des protines qui contiennent un groupement de nature non protique. B - La myoglobine est une holoprotine et lhmoglobine une htroprotine. C - Les hlices et les feuillets correspondent des structures secondaires protiques. D - Un domaine protique correspond une unit compacte et globulaire forme principalement soit dhlices et / ou de feuillets . E Autre rponse 9. Pour une squence polypeptidique en hlice longue de 20 acides amins, indiquez le nombre approximatif de tours de spire : A:2 B:4 C:6 D:8 E : 10 10. Comment s'tablissent les liaisons hydrogne dans une hlice ? A : C=OiH-Ni B : C=OiH-Ni+1 C : C=OiH-Ni+2
D : C=OiH-Ni+3
E : C=OiH-Ni+4.
11. Parmi les propositions suivantes concernant la structure des protines, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ? A : Les structures secondaires des protines dpendent le plus souvent uniquement de l'tablissement des liaisons hydrognes. B : Une protine multimrique est constitue de diffrentes sous-units relies par des ponts disulfure. C : Les ponts disulfure peuvent s'tablir entre des chanes diffrentes ou au sein d'une mme chane d'acides amins. D : En milieux aqueux, les groupements hydrophobes des protines sont, pour la plupart, orients vers lintrieur de la molcule. E : La structure quaternaire rsulte de lassociation de sous units (diffrentes ou identiques) relies de manire non covalente. 12. Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont JUSTES ? 1. Dans une hlice , les acides amins sont disposs rgulirement de telle sorte quun acide amin polaire suit un acide amin apolaire dans la structure primaire. 2. Dans une hlice , les chanes latrales des acides amins se retrouvent lintrieur de lhlice. 3. Lhydroxylysine et lhydroxyproline sont incorpores dans les chanes polypeptidiques du collagne par les mcanismes habituels de la synthse protique. 4. Un dficit dhydroxylation du collagne est lune des lsions biochimiques du scorbut. 5. La squence en acides amins du collagne est remarquablement rgulire, la glycine rapparait tous les 3 acides amins. Rpondre : A:1+2+3 B:4+5 C:1+4+5 D : 2 + 3 + 5 E : Autre rponse 13. Les structures en feuillet sont stabilises essentiellement par ? A : les forces de Van der Waals entre groupements SH adjacents sur les rsidus Cys. B : les liaisons hydrogne entre les chanes latrales C : les liaisons hydrogne entre les atomes des liaisons peptidiques des chanes parallles ou antiparallles D : les interactions hydrophobes entre les hlices du squelette polypeptidique E : les interactions lectrostatiques entre les chanes latrales. 14. Quelles sont les propositions exactes ? A - Dans une protine globulaire, les chanes latrales des acides amins hydrophobes se rpartissent principalement lextrieur de la molcule. B - La liaison peptidique entre 2 acides amins correspond une liaison de covalence entre le NH de lacide amin lextrmit Nterminale et le CO de lacide amin lextrmit C-terminale. C - Dans une squence polypeptidique, langle correspond la rotation de la liaison qui unit le carbone lazote amidique (liaison C-N). D - Une squence polypeptidique en hlice prsente un angle de rotation diffrent de la mme squence en brin . E Autre rponse 15. La structure tertiaire est dfinie comme : A : l'enchanement ordonn des acides amins B : les liaisons hydrogne entre les chanes latrales C : le reploiement en 3D d'une chane polypeptidique unique pour adopter sa conformation fonctionnelle (native) D : l'association de monomres peptidiques pour former des protines oligomriques E : toutes ces propositions sont justes.
16. Toutes les interactions suivantes sont considres comme faibles SAUF : A : liaisons disulfure B : interactions lectrostatiques C : interactions ioniques D : liaisons hydrogne E : forces de Van der Waals.
17. Lalcool dshydrognase du foie catalyse avec le cofacteur NAD+ loxydation des alcools en aldhydes ou ctones. Quelle est la rponse juste ? Lalcool dshydrognase est forme de : a. 1 seule protine avec 2 domaines b. 2 sous-units c. 3 sous-units d. 4 sous-units
18. Parmi les trois illustrations ci-dessous, quelle est celle qui correspond la structure tridimensionnelle de lalcool dshydrognase ?
a.
a. structure a b. structure b c. structure c d. aucune
b.
c.
19. La squence dun peptide extrait de la squence primaire de lalcool dshydrognase est reporte ci-dessous Lys Gly Ala Val Tyr Gly Gly Phe Quelles sont la/les bonne(s) proposition(s) ? a. Le polypeptide est plutt charg b. le polypeptide est plutt hydrophobe c. Le polypeptide contient un motif galement prsent dans lhlice de collagne.
20. Quel est llment de structure secondaire entour par un rond pointill ayant pour squence peptidique Thr-Gly-Arg ? a. il sagit dune boucle b. il sagit dune hlice c. il sagit dun coude
21. Le groupe dacides amins hydrophobes dont les chaines latrales sont reprsentes en gras est situ hors du site catalytique. Quelles sont la/les bonne(s) proposition(s) ?
a. il sagit de 5 acides amins aromatiques b. il sagit de 3 aromatiques et deux aliphatiques c. ce groupe dacides amins comporte une leucine d. ils participent la raction doxydation des alcools e. ils stabilisent la structure tertiaire de la protine.
22. Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont JUSTES ? 1. Lanhydrase carbonique catalyse lhydratation du gaz carbonique dans les tissus. 2. La phosphorylation des enzymes est un mcanisme rversible rgulant lactivit enzymatique. 3. Les coupures protolytiques dans la chane polypeptidique du chymotrypsinogne reprsentent un mcanisme rversible de lactivit enzymatique. 4. La lactose synthtase catalyse la formation du lactose partir de 2 molcules de galactose. 5. La lactose synthtase est forme de 2 sous units catalytiques. Rpondre : A:1+2 B:3+4+5 C:1+2+4 D:1+2+4+5 E : Autre rponse
23. Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui augmentent la vitesse de raction en : A : diminuant l'nergie d'activation B : diminuant la quantit d'nergie libre produite lors de la raction C : augmentant l'nergie d'activation D : augmentant la quantit d'nergie libre produite lors de la raction E : augmentant l'nergie de l'tat de transition. 24. Quel serait l'effet sur les valeurs de Km et Vmax d'un doublement de la concentration d'enzyme ? A : Km doubl, Vmax double B : Km inchang, Vmax double C : Km inchang, Vmax inchange D : Km doubl, Vmax inchange E : Km rduit de moiti, Vmax double. 25. Les cintiques enzymatiques dune enzyme en prsence dun inhibiteur A la concentration de 10-3 M ou en prsence dun inhibiteur B la mme concentration sont reprsentes ci-dessous en double inverse selon Lineweaver et Burk. Quelles sont les propositions JUSTES ?
1/v
min/moles
0,5
0,3
- 0,3
- 0,1
M -1
1/[S]
1. 2. 3. 4. 5.
A est un inhibiteur non comptitif et B un inhibiteur comptitif. A est un inhibiteur comptitif et B un inhibiteur non comptitif. Km = 3,33 M et Vmax = 3,33 moles / min Km = 10 M et Vmax = 2 moles / min Km = 3,33 M et Vmax = 3,33 moles / min Rpondre : A:1+4 B:2+3 C:2+4 D:2+5 E : Autre rponse
26. Une enzyme michaelienne E catalyse la raction de transformation dun substrat S en produit P. I1 et I2 sont 2 inhibiteurs de cette enzyme E. Pour une mme concentration denzyme E, une tude cintique enzymatique donne les graphes suivants (reprsentation de Lineweaver et Burk) en prsence de 10-3M dinhibiteur I1 (droite B) et en prsence de 10-4M dinhibiteur I2 (droite C).
1/V
mmole-1xmin
B
C
10
7,5 5
2,5
-0,9
-0,3
1/[S] M-1
On dtermine grce ces droites les constantes enzymatiques Km et Vmax de lenzyme E ainsi que les constant es dinhibition Ki des deux composs. Quelles sont les propositions justes ? A : Km = 1,11 M et Vmax = 0,2 mmoles/min B : Km = 0,5 M et Vmax = 1,2 mmoles/min C : les constantes Ki des inhibiteurs ne peuvent pas tre dtermines sur ce graphe. D : Ki 1= 0,5 mM et Ki 2 = 0,1 mM E : Ki 1= 0,3 mM et Ki 2 = 0,5 mM 27. On mesure la vitesse de catalyse dune enzyme en fonction de la concentration en substrat (courbe 1). On dispose galement de la courbe en prsence dun effecteur (courbe 2). Quelle est la proposition exacte ?
A : lenzyme est de type michalien et leffecteur est un inhibiteur comptitif. B : lenzyme est de type michaelien et leffecteur est un inhibiteur non comptitif. C : lenzyme est allostrique (systme V) et leffecteur est un inhibiteur. D : lenzyme est allostrique (systme K) et leffecteur est un activateur.