Université Med-kheider-Biskra

3ème année Biochimie appliquée Département de SNV 2020 /2021

Biochimie cellulaire et fonctionnelle
Chargé du module : Mme. SAIDI A.

CYTOSQUELETTE ET CONTRACTION MUSCULAIRE

Généralités
C’est un ensemble de structures filamenteuses présentes dans le cytoplasme, il va avoir des rôles
important dans la physiologie cellulaire. Le cytosquelette intervient dans le maintien de la forme de
la cellule mais aussi dans les déplacements cellulaires, dans la signalisation, dans le transport de
certaines molécules, dans le transport des vésicules et de certains organites.
- Il en existe trois sortes : - les microfilaments d'actine de 6 à7 nm du diamètre
- les microtubules de 25 nm du diamètre
- les filaments intermédiaires du 8 à 10nm de diamètre.
1. Les microtubules
C'est une structure tubulaire de 24 à 25 nm de diamètre, constituée de tubulines sous deux formes, α
et β. Ces deux sous unités s'assemblent pour former un hétérodimère de tubuline de 8 nm, capable
de lier le GTP. Seule la sous unité β est capable d'hydrolyser le GTP en GDP. Les hétérodimères
s'associent à leur tour pour former des protofilaments. Enfin, 13 protofilaments s'associent entre eux
pour former le microtubule.
La structure en tube creux est bien visible sur une coupe transversale. Le microtubule est
dynamique : son instabilité varie en fonction de l'état physiologique de la cellule.

1.1. Molécules interférant avec les microtubules

1.1.1. Protéines stabilisant les microtubules
Les microtubules s'associent avec des protéines de stabilisation, les MAPs (Microtubule Associated
Proteins). Les MAPs ont donc un rôle dynamique où elles permettent la constitution de faisceaux
plus ou moins serrés de microtubules dans les cellules. Elles existent dans toutes les cellules, mais
les mieux étudiées sont celles rencontrées dans le neurone, on peut citer ici :
- la MAP2 qui joue un rôle structural et elle est responsable de la construction de faisceaux lâches et
la protéine Tau qui permet de la formation de faisceaux denses.
1.1.2. Protéines déstabilisant les microtubules
1.1.3. Moteurs moléculaires qui servent de rails pour le déplacement des éléments à l'intérieur de
la cellule qui sont les kinésines et les dynéines ATPasiques
a) Les kinésines classiques
Les kinésines sont présentes dans tous types cellulaires, à tous stades de développement et dans tous
les organismes cellulaires testés. La kinésine est un dimère qui renferme deux têtes, contenant
chacune un domaine d’hydrolyse de l’ATP (à activité ATPase), constitue le lien entre le complexe
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(protéine motrice-charge) et le microtubule. La queue de cette protéine sert d’un domaine de liaison
de l’élément à transporter.
- Elles déplacent les éléments le long du tubule de l'extrémité – vers l'extrémité +, en effectuant un «
pas » de 8 nanomètres au cours d’un intervalle du temps de l’ordre de la microseconde.
L'interaction avec l'élément à transporter – une vésicule, par exemple – n'est pas directe mais
nécessite la présence d'un complexe protéique adaptateur et d'un récepteur à ce complexe sur
l'élément lui-même.
b) Les dynéines
Le mécanisme d'action des dynéines est le même que celui des kinésines classique mais la dynéine
déplace de l'extrémité + vers l'extrémité -.
Les déplacements les plus longs comme les déplacements des vésicules sécrétoires vers la
périphérie utilisent les microtubules comme des rails, alors que les déplacements courts, proches de
la membrane cytoplasmique, se font par l'action des microfilaments d'actine.
2. Les filaments intermédiaires
Ce sont des filaments protéiques, de forte résistance mécanique, ayant un diamètre intermédiaire
entre les microfilaments d'actine et les microtubules (8 à 10 nm). On les trouve dans le cytoplasme
des cellules, au niveau des noyaux. Par marquage, ces structures sont visibles sous forme de
filaments reliant la membrane nucléaire à la membrane cytoplasmique. Ils ont un rôle de soutien, de
résistance mécanique à l'intérieur de la cellule comme ils peuvent s'associer à des jonctions cellule-
MEC dans ce que on appelle les hémidésmosomes et celle Cellule-cellule ou les désmosomes, en
présence des plaques protéiques intermédiaires.

2.1. Molécules constituant les filaments intermédiaires

a) Les cytokératines
- Il s’agit 21éspèces qui constituent les filaments intermédiaires cytoplamiques sous forme des
homodimères. Elles sont très abondantes dans les cellules épithéliales.
b) Classe de la vimentine
- On la trouve dans les cellules d'origine endodermique, comme les fibroblastes. Ces molécules vont
former des filaments d'homopolymères ou d'hétéropolymères. Ces filaments intermédiaires ne
s'associent jamais avec les filaments de cytokératine.
c) Les neurofilaments
-Ce sont les filaments intermédiaires que l'on trouve dans les neurones ; ils sont constitués de trois
molécules de faible, moyen et haut poids moléculaire.
d) Les lamines
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Elles se trouvent exclusivement au niveau nucléaire près de l’enveloppe nucléaire afin de maintenir
fortement la bonne structuration de cette enveloppe.
2.2. Structure
Les filaments intermédiaires se forment des protéines fibreuses possédant des extrémités C et N ter
différentes. La partie centrale est formée d'une séquence répétitive de 7 aa. Chaque molécule
s'associe avec une autre de même type pour former un dimère. Puis, les dimères s'associent de façon
antiparallèle et avec un décalage pour former un tétramère. L'assemblage des tétramères constitue le
protofilament, non polarisé. Enfin, 8 protofilaments s'associent pour constituer le filament
intermédiaire.

3. Les microfilaments ou filaments d'actine

3.1. Polymérisation / dépolymérisation d’actine
Les microfilaments ont un diamètre de 6 à 7 nm. Il existe trois formes d'actine : l'actine α dans les
cellules musculaires mais il existe aussi d’autre isoformes qui sont les actines β et γ dans les autres
cellules. L'actine se présente sous forme d'une protéine globulaire inactive, l'actine G se polarise en
actine filamenteuse avec un site de fixation de l’ATP. L'ATP se fixe à l'actine G et permet sa
polymérisation au filament d'actine F en présence du Mg+2. Les molécules d'actine G s'associent
pour former deux brins qui s'enroulent l'un autour de l'autre, constituant l'actine F, l’actine G étant
polarisée. Dans la cellule, l'actine est associée aux nombreuses protéines, cette association régule la
alors la quantité intracellulaire du filament.
La molécule d'actine F présente une extrémité +, où la polymérisation est rapide et une extrémité –
où la polymérisation est 5 à 10 fois plus lente. Progressivement l’ATP va être hydrolysée en ADP et
l’actine va se dissocier du filament.

actine G + ATP actine G – ATP actine G – ADP + Pi

-L’homéostasie des MF
L’homéostasie des microfilamant d’actine est assurée par Profiline et Thymosine qui sont des
facteurs responsables de la régulation de la quantité d'actine F dans certaines régions données du
cytoplasme. La Profiline permet la mobilisation rapide de l’actine pour l’élongation. Par contre,
l'association de deusième protéines avec le microfilament empêche la polymérisation et permet de
conserver une réserve d'actine G disponible dans le cytoplasme.
Les microfilaments sont stabilisés par leurs extrémités, ce qui permet un contrôle de la longueur des
molécules d'actine F par l’association avec les protéines de coiffe. Selon le type cellulaire, ces
protéines peuvent s'associer à l'extrémité + du microfilament et stabiliser le filament (Cap Z) ou
l'extrémité – (la tropomoduline).
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Par ailleurs, des protéines de coupure clivent les microfilaments en petits fragments ce qui
transforme la structure de gel en structure de solution semi-liquide (transition gel-sol). Elles sont les
gelsoline, séverine, fragemine.
-Protéines d'association : faisceaux et réseaux (assemblage de microfilaments)
Elles constituent des ponts entre les microfilaments par l'intermédiaire de deux zones d'ancrage.
Ces protéines permettent la constitution de différents types de faisceaux et l’espaces entre les
microfilaments sont plus ou moins importants en fonction de la longueur de la protéine : la villine et
la fimbrine sont des protéines de pontages courtes, l'α- actinine est longue. La formation de
faisceaux est due à la filamine, qui crée un réseau tridimensionnel dans le cytoplasme et donne un
aspect de gel. D’autres permettent l'ancrage de l'actine au niveau du cortex cellulaire comme la
spectrine.
Il s'agit des déformations de la cellule ou de ses déplacements grâce le glissement d’’actine
polymérisé sur ces protéines motrices qui constituent des moteurs moléculaires assurant la
contraction et les mouvements de microfilaments. Ces protéines sont tropomyosine, myosine II et
myosine I, V.
3.2. Rôle du filament d'actine
- la formation des jonctions stables où les microfilaments participent à la formation des jonctions
stables de type zonula adhérens.
-Les microvillosités au pôle apical sont des expansions de la membrane contenant 20 à 30 filaments
d'actine associés en faisceaux. Ces filaments sont reliés entre eux par la villine et la fimbrine. Le
rôle de ces microvillosités est d’augmenter la surface d’échange avec le milieu extracellulaire.
-Mouvements au cours de l'endocytose, au moment de l'endocytose, dans la zone corticale, la
polyactine présente ses extrémités + vers la vésicule. La polymérisation de l'extrémité + du
microfilament pousse la vésicule sur une courte distance ; le relais est ensuite pris par les
microtubules. Elle intervient également dans la translocation et le déplacement des organites
intracellulaires.
- les cellules mobiles utilisent la polymérisation de l'actine pour se mobiliser et migrer dans le
liquide interstitiel vers les tissus cible.
- La polymérisation d’actine est le facteur principal lors de la contraction musculaire, le battement
cardiaque et les mouvements des viscères (contraction gastrique, intestinale et la crise bronchique
…etc.).

-Cytocinèse : à la fin de la mitose, un anneau de filaments d'actine se constitue permettant de

séparer les deux cellules filles. D’autres filaments d'actine facilitent la répartition des constituants
cytoplasmiques entre ces cellules filles à produire.
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3.3. Les myosines
- Elles ont la propriété d'hydrolyser l'ATP après activation.
1) Les myosines conventionnelles
- La myosine de classe II, de taille de 150 nm de la cellule musculaire intervient dans les
phénomènes de contraction. Elle est une grande protéine filamenteuse formée de deux sous unités :
deux chaînes de méromyosine, dite lourde (environ 200 kDa chacune), et de quatres chaînes légères
(environ 20 kDa chacune). Chaque chaîne lourde présente une structure tertiaire plutôt globulaire
ayant une activité ATPasique à l’extrémité N-ter, tandis que les deux chaînes lourdes enroulées en
formant une queue allongée de 130 nm dans l’extrémité C-ter. Elle est faite de portant chacune une
tête globulaire. Ces molécules s'associent entre elles et constituent des filaments ; l'association est
bipolaire. Plusieurs centaines de molécules de myosines II s'assemblent pour former un filament
épais. Les parties caudales de ces molécules sont rassemblées parallèlement. Les têtes globulaires
dépassent en périphérie de ce filament et sont donc disponibles pour pouvoir se fixer aux filaments
d'actine. Ces filaments interagissent avec l'actine et le déplacement des têtes de myosine génère la
contraction musculaire.
2) Les myosines non conventionnelles
- La myosine de classe I est constituée d'une seule tête à activité ATPasique et d'une queue
relativement courte. Ces myosines ne produisent pas de filaments et n'interviennent pas dans la
contraction cellulaire, mais dans des phénomènes de contraction intracellulaire.
3) Exemples d'interaction myosine – actine
3.1) Phénomènes liés aux myosines non conventionnelles
- Les myosines non conventionnelles (myosine de type I) interviennent dans les déplacements
intracellulaires. Ce type myosines fixe une structure membranaire de type vésicule et interagit avec
le filament d'actine par sa tête globulaire, permettant son déplacement vers l'extrémité + du
microfilament. C'est le moyen de transporter des vésicules sur de courtes distances et proches de la
membrane.
3.2) Phénomènes de contraction liés aux myosines conventionnelles
- Dans la contraction de la cellule musculaire striée squelettique, actine et myosine sont arrangées
en sarcomères. Lors de la contraction les filaments d'actine et de myosine glissent les uns sur les
autres, entraînant le raccourcissement du sarcomère et la contraction de l'ensemble de la cellule.

- Mécanisme de réparation tissulaire : le déplacement des fibroblastes utilise les microfilaments

organisés sous forme de fibres de stress aboutissant à leur extrémité, à des structures d'attache au
support ou points de contact focaux. La fixation se fait par l'intermédiaire d'intégrines, comme le
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récepteur de la fibronectine dans les fibroblastes. Les microfilaments sont reliés aux intégrines par
des complexes protéiques.
4. Contraction musculaire
Myocyte ou fibre musculaire est une cellule musculaire de forme très allongée dont les extrémités
sont constituées de filaments de collagène. Chaque fibre musculaire est en contact avec une fibre
nerveuse qui commande son activité. La fibre musculaire a des propriétés fondamentales ;

-l'excitabilité sous l'action stimulatrice de la fibre nerveuse.

-la contractilité et, résultat ultime de la stimulation. Lorsqu'une fibre musculaire se contracte, sa
longueur diminue, ce qui génère un mouvement de rapprochement de ses extrémités.

- Extensibilité: faculté d’étirement. Lorsqu’elles se contractent, les fibres musculaires

raccourcissent, mais lorsqu’elles sont détendues, on peut les étirer au-delà de leur longueur de repos

-Elasticité : possibilité pour les FM de se raccourcir et de reprendre leur longueur de repos

lorsqu’on les relâche.

4.1. Les myofibrilles sont les fibres contractiles, actine et myosine, localisées à l'intérieur de la
cellule musculaire. Une myofibrille est composée de zones plus sombres et de zones plus claires.
Les zones plus sombres sont en fait des filaments de protéines appelé myosine et les zones plus
claires sont des filaments de protéines appelé actine associés à de la tropomyosine et de la
troponine. En coupant la myofibrille entre deux zones claires, on obtient une unité contractile, le
sarcomère. Vus en coupe longitudinale des filaments fins sont attachés de part et d'autre d'un
matériel protéique (le disque Z) comprenant en particulier de l'α-actinine, probable protéine
d'ancrage des filaments d'actine. L’organisation se révèle extrêmement régulière où de nombreux
sarcomères sont alignés les uns à la suite des autres pour former une myofibrille. De façon
remarquable, les sarcomères des différentes myofibrilles sont situés au même niveau selon l'axe
longitudinal. La contraction musculaire est alors assurée par l'interaction des filaments minces
d'actine avec les filaments épais de myosine.
Chaque myofibrille est entourée par du reticulum sarcoplasmique (reticulum endoplasmique
musculaire) selon une organisation rigoureuse. A intervalles plus ou moins réguliers, le réticulum
sarcoplasmique émet des protubérances appelées citernes terminales. A ces niveaux se trouvent
également des invaginations transverses de la membrane cytoplasmique appelées tubules T. On
trouve donc un tubule transverse en étroite association avec deux citernes terminales, formant ce
que l'on appelle une triade. Cette organisation joue un rôle important dans le couplage excitation-
contraction.
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4.2. L'actine musculaire
L'actine monomérique (ou actine G pour Globulaire) est une molécule globulaire de 42 kDa
pouvant polymériser pour former des filaments (actine F pour Filamenteuse). Les filaments d'actine
sont composés de deux chaînes linéaires qui s'enroulent l'une autour de l'autre pour former une
double hélice.
La tropomyosine est une protéine allongée homodimèrique ou hétérodimèrique, Chaque monomère
étant constitué de 284 acides aminés adoptant une structure en hélice alpha s'enroulant l'une autour
de l'autre pour former une superhélice. Elle va se lier à l'actine en se logant au creux des sillons de
la double hélice formée par l'actine. A l'état de repos, les molécules de myosine (voir les filaments
épais ci-dessous) sont également en contact avec la tropomyosine.
A chaque extrémité d'une molécule de tropomyosine, soit un interval correspondant à 7 molécules
d'actine, une molécule de troponine vient se lier avec la tropomyosine. La troponine est une
molécule composée de 3 chaînes respectivement dénommées troponine-T, troponine-I et troponine-
C. Chaque chaîne possède une fonction différente :
• la troponine-T est responsable de la liaison troponine-tropomyosine ;
• la troponine-I possède une activité inhibitrice de l'activité ATPasique de la myosine en absence du
ca+2 ;
• la troponine-C possède 4 sites de fixation pour le ca+2 qui, lorsqu'ils sont occupés, lèvent l'action
de la troponine I.
4.3. Le couplage excitation - contraction
L'évènement déclenchant de la contraction musculaire est une augmentation de la concentration
intracellulaire en calcium. Au repos, cette concentration est d'environ 0,1 μmol.L-1. Lors d'une
stimulation, cette concentration peut augmenter jusqu'à 0,1 mmol.L-1 ; soit une augmentation d'un
facteur 1000. Le couplage excitation - contraction correspond aux mécanismes permettant cette
forte augmentation. Dans les muscles squelettiques, cette augmentation est majoritairement due à la
libération massive d'ions calcium stockés dans le reticulum sarcoplasmique.
L'arrivée d'un potentiel d'action dans la terminaison nerveuse d'un neurone moteur déclenche la
libération du neuromédiateur (de l'acétylcholine) dans la fente synaptique. Après diffusion dans
l'espace intersynaptique, l'acétylcholine va se lier à son récepteur spécifique, le récepteur
nicotinique de l'acétylcholine AcRc. Celui-ci est un récepteur canal cationique ouvert par la
présence de son ligand. Son ouverture entraîne la dépolarisation locale de la membrane post-
synaptique musculaire. Une vague de dépolarisation propagée sur tout le sarcolème (membrane
plasmique musculaire) correspondant à un potentiel d'action musculaire. Cette propagation est due à
l'ouverture de canaux sodiques et calciques voltages dépendants.
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Des canaux calciques appelés récepteurs aux dihydropyridines (DHPR) au niveau de Tubules T sont
également impliqués en augmentant la concentration intracellulaire lorsqu’ils sont stimulés par la
vague de dépolarisation membranaire. L’ouverture des DHPR va entraîner l'ouverture d’un
récepteur à la ryanodine ionotropique calcique RyR favorisée par le calcium et l'ATP. On trouve le
RyR sur la membrane des citernes terminales du reticulum sarcoplasmique.
L'ouverture des récepteurs de la ryanodine permet un relargage massif du calcium stocké entraînant
une élévation très importante de sa concentration cytoplasmique, et ce à proximité immédiate des
myofibrilles.un influx de calcium extracellulaire de ces ions.
Lorsque la troponine C n'est pas liée à du calcium (et en présence de troponine T et de
tropomyosine), la troponine I inhibe l'interaction actine-myosine en faisant occuper par la
tropomyosine le site d'interaction de la myosine situé sur l'actine. La liaison de calcium sur la
troponine C entraîne un changement de conformation de la troponine, ce qui déplace légèrement la
tropomyosine qui lui est liée, démasquant ainsi les sites de liaison actine-myosine. On a donc une
levée de l'inhibition de la liaison actine-myosine.
Après démasquage des sites de liaison de la myosine portés par l'actine en présence de calcium, les
têtes de myosine couplée à de l'ADP et du phosphate inorganique (Pi) vont se lier à l'actine. Le
départ du phosphate inorganique, puis de l'ADP, va stabiliser la liaison actine-myosine et l'angle
que fait la tête de myosine avec sa queue alongée va diminuer de 90° à 45°. Ce changement de
conformation stimulée par la libération de l'ADP et du Pi va entraîner un mouvement relatif entre
filaments fins et filaments épais, les deux disques Z se rapprochent, ce qui correspond à un
raccourcissement du sarcomère donc une contraction musculaire. La fixation d'une molécule d'ATP
sur la tête de myosine entraîne la dissociation de la liaison actine-myosine. Enfin l'hydrolyse de cet
ATP en ADP + Pi entraîne un changement de conformation de la myosine (l'angle formé par la tête
et la queue de myosine revient à sa valeur initiale). Au final, la tête de myosine s'est donc déplacée
vers l'extrémité "plus" du filament d'actine (située côté strie Z).
La contraction musculaire est provoquée par une augmentation de la concentration en calcium
intracellulaire, le relâchement est donc obtenu par un retour à la concentration initiale. Le retour à la
situation initiale est rapidement obtenu par l'action convergente de trois phénomènes :
1. La fermeture rapide des canaux calciques
2. La liaison du calcium sur différentes protéines (dont la troponine)
3. Le pompage actif vers la lumière du reticulum sarcoplasmique par des pompes ATPases calcium-
dépendantes.
On estime que le temps nécessaire pour ramener le taux de calcium intracellulaire à sa valeur de
repos est de l'ordre de 30 ms. La concentration en calcium sera diminuée, et une dissociation du
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calcium lié à la troponine C se ferrait, ceci entraînant le rétablissement de l'inhibition exercée par la
troponine I sur la liaison actine-myosine. En conséquence, le muscle se relâche.
Conclusion
Dans le mécanisme assurant la contraction musculaire, l'élément cléf de la régulation est l'ion
calcium. Mais ce qui est frappant, c'est de voir à quel point l'organisation ultrastructurale est
essentielle dans le fonctionnement de cette cellule : triades permettant la libération massive d'ions
calcium; organisation des sarcomères permettant le raccourcissement de la cellule; sans même
parler de l'organisation ultrastructurale de la jonction neuromusculaire. lorsque le muscle se
contracte, une demande qui doit être compensée par une production mitochondriale équivalente, de
façon à éventuellement soutenir une contraction prolongée.

Figure 45. Ultrastructure du cytosquelette

A B C

Figure 46. Différents types de filaments cytosquelettiques. A microfilament d’actine.B filament intermédiare. C
microtubule.
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Dimère superenroulé (Homodimère ou hétérodimère)

Tetramères superenroulés
NH2 COOH

48 nm COOH

COOH

NH COOH NH2

Tetramère superenroulé
Figure 47. Polymérisation du filament intermédiaire

Figure 48. Organisation cellulaire de filaments intermédiaires.

NH2

Tubuline β

Tubuline α

Figure 49. Organisation de microtubules et structure de tubuline.

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Tableau 6. Famille de protéines intermédiaires et leur localisation tissulaire

Famille structure localisation

Kératines (21  Epithéliums

espèces)  Cellules d’origine
Vimentine endodermique
Protéines de  Cellules nerveuses
neurofilament  Lamina nucléaire
Lamines nucléaires

+ 2
+ + + Centrioles

+ + +
+ + + +
Figure 50. Élongation asymétrique de microtubule avec les extrémités (+) et(-).

Figure 51. Régulation de croissance-dépolymérisation de microtubule.

+ +

Figure 52. Protéines stabilisatrices associées au microtubule MAPs.

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+
Kinésine

(-) dynéine

Figure 53. Déplacement des moteurs moléculaires kinésines et dynéines.

Figure 54.Cycle d’assemblage (polymérisation) et de dégradation (dépolymérisation) de l’actine F.

Figure 55. Structure et Assemblage de la myosine de type II

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Tableau nombreuses protéines régulatrice de MF.

MAP-2
chargement

Figure 56. Anatomie d’un muscle squelettique.

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Figure 57. Différents compartiments d’une cellule (fibre) musculaire.

Figure 58. Organisation d’une myofibrille en sarcomère de bandes claires et sombres.

Figure 59. Microfilament d’actine musculaire Associée aux protéines régulatrices.

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Figure 60. L’assemblage des filaments de myosine en formant la zone sombre de sarcomère.

Figure 61. Propagation de l’excitation au sein de la fibre musculaire en stimulant l’appareil motrice (actine et myosine).

Figure 62. Cycle de contraction/ relaxation d’une fibre musculaire squelettique.