OBJEK 1

UJI SENYAWA KARBOHIDRAT

I. Tujuan Praktikum
1. Mahasiswa memahami konsep dasar reaksi biokimia dalam tubuh
2. Mahasiswa dapat membedakan polisakarida terhadap monosakarida dan
disakarida
3. Mahasiswa dapat menentukan adanya gula pereduksi dalam larutan uji

II. Dasar Teori

Karbohidrat merupakan senyawa utama penghasil energi yang diperlukan tubuh
untuk menunjang aktivitas yang dilakukan sehari-hari. Karbohidrat tersebar luas,
baik dalam jaringan hewan maupun jaringan tumbuhan. Pada sel hewan, karbohidrat
terdapat dalam bentuk glukosa dan glikogen, yang berperan sebagai sumber energy
yang penting bagi aktivitas vital. Sedangkan pada sel tumbuhan, karbohidrat
terdapat dalam bentuk selulosa yang berperan sebagai rangka pada tumbuhan serta
pati dari sel-sel tumbuhan.
Karbohidrat yang terdapat dalam bahan makanan pokok seperti beras, jagung,
singkong, dan lain-lain pada umumnya dalam bentuk amilum atau pati. Namun
karbohidrat juga dapat berbentuk gula seperti yang terkandung dalam buah-buahan
dan madu.
Secara umum, karbohidrat dikelompokkan menjadi 3 golongan, yaitu:
1. Monosakarida (karbohidrat sederhana)
Molekulnya terdiri atas beberapa atom karbon dan tidak dapat diuraikan
dengan cara hidrolisis. Misalnya triosa (seperti dihidroksiaseton,
gliseraldehid), pentose (ribose, ribulosa), heksosa (glukosa) dan lain-lain.
2. Oligosakarida
Mempunyai molekul yang terdiri atas beberapa molekul monosakarida.
Misalnya maltosa, sukrosa, laktosa, dan lain-lain.
3. Polisakarida
Terdiri atas banyak molekul monosakarida. Umunya berupa senyawa
berwarna putih dan tidak berbentuk Kristal, tidak mempunyai rasa manis dan 1
 tidak mempunyai sifat mereduksi. Misalnya amilum, glikogen, selulosa, dan
lain-lain.
Pencernaan karbohidrat dimulut mengalami biokimia hidrolisis dengan bantuan
biokatalis enzim amilase menghasilkan maltosa. Pencernaan berlanjut di usus halus
dengan bantuan enzim maltase yang dihasilkan pancreas untuk menghidrolisis
maltose menjadi glukosa lalu diserap oleh mukosa usus. Selain maltase, pancreas
juga menghasilkan lactase dan sukrase.
Setelah makan, kadar glukosa dalam darah akan meningkat sementara, dan
setelah 2 jam akan turun kembali akibat glukosa masuk ke dalam sel. Dalam sel,
glukosa diubah menjadi glikogen sebagai cadangan pertama energi. Dalam keadaan
gizi baik, glukosa dapat disimpan sebagai lemak dan protein yang dalam keadaan
lapar atau kelaparan cadangan ini dapat digunakan kembali.
Dalam keadaan tersebut,terjadi reaksi biokimia sebagai berikut:
1. Glikogenesis : proses perubahan glukosa menjadi glikogen
2. Glikogenolisis : proses pemecahan glikogen menjadi glukosa
3. Glikolisis : proses pemecahan glukosa menjadi energy dalam bentuk ATP
4. Lipogenesis : proses pembentukan asam lemak
5. Lipolisis : proses pemecahan lemak
6. Glukoneogenesis : proses pengadaan glukosa

III. Prosedur Percobaan

3.1 Alat dan Bahan
Alat Bahan
1. Tabungreaksi 1. Larutan glukosa (5 Variasi : 1,2,3,4,5)
2. Raktabungreaksi 2. Larutan sukrosa1%
3. Pipettetes 3. Larutan amilum 1%
4. Plattetes 4. Larutan iodine 0,01N
5. Pipetukur 5. Larutan HCl1N
6. Lampuspirtus 6. Benedict
7. Penjepittabung 7. Akuades
8. Tisu
9. Korekapi 2
3.2 Prosedur Kerja
1. Uji Iodin
Suatu senyawa karbohidrat yang berubah menjadi warna biru setelah diasamkan
dengan HCl encer menunjukkan adanya pati atau amilum. Sedangkan apabila
berubah menjadi warna merah bata menunjukkan adanya glikogen atau
aminodekstrin.
Warna Reaksi
Merah bata +++
Merah kecoklatan ++
Coklat kemerahan ++
Coklat +
Selain warna diatas -

Cara Uji Iodin

a. Kedalam masing-masing lubang plat tetes yang bersih, dimasukkan satu
jenis larutan karbohidrat sebanyak 3 tetes, lalu ditambahkan1tetes HCl 1N
b. Kedua larutan dicampur sampai homogeny dengan cara menggoyangkan plat
tetes
c. Kedalam tiap lubang tersebut ditambahkan1tetes larutan iodin 0,01N
d. Plat tetes digoyangkan kembali untuk mencampurkan larutan
e. Perhatikan perubahan warna yang terjadi pada masing-masing lubang plat
tetes.

2. Uji Bennedict
Beberapa jenis karbohidrat yang memiliki gugus aldehid dan keton bebas
memiliki sifat dapat

mereduksi Cu2+ dari pereaksi benedict dalam suasana basa, menghasilkan

endapan merah bata (Cu2O).
Warna Reaksi
Merah bata +++
Biru pekat/ungu pekat ++
Biru kehijauan ++
Hijau kebiruan +
Selain warna diatas -

3
 Cara Uji Bennedict
a. Ke dalam masing-masing tabung reaksi dimasukkan 2 ml pereaksi benedict
dan satu jenis larutan karbohidrat sebanyak 1ml
b. Kedua larutan dicampur dengan cara menggoyangkan tabung reaksi.
c. Dengan menggunakan penjepit tabung, panaskan tabung reaksi diatas
pembakar spirtus secara hati-hati sampai mendidih, atau dalam penangas air
mendidih selama 5 menit.
d. Amati perubahan warna yang terjadi.

IV. Evaluasi
1. Apa perbedaan monosakarida dan polisakarida ?
2. Bagaimana hasil pengamatan saudara ? Jelaskan !

V. Referensi

Poedjiadi, Supriyanti, Dasar-Dasar Biokimia, 2005, UI Press,Jakarta

Murray, Granner, Mayes, Rodwell, Biokimia Harper,1997, EGC, Jakarta

Linder, Biokimia Nutrisi dan Metabolisme dengan pemakaian secara klinis, 2006,
Penerbit Universitas Indonesia, Jakarta.

4
 OBJEK 2
UJI SENYAWA PROTEIN

I. Tujuan Praktikum
1. Mahasiswa memahami konsep dasar reaksi biokimia dalam tubuh
2. Menunjukkan adanya asam amino tirosin
3. Menentukan adanya protein dalam suatu larutan uji

II. Dasar Teori

Protein berasal dari kata protos atau proteos yang berarti pertama atau utama.
Protein dalam sel berfungsi sebagai zat utama dalam pembentukan dan
pertumbuhan tubuh, juga dapat digunakan sebagai sumber energy jika tubuh
kekurangan karbohidrat dan lemak. Melalui hidrolisis oleh asam atau enzim, protein
akan menghasilkan asam amino.
Berdasarkan strukturnya, protein digolongkan menjadi protein sederhana dan
protein gabungan. Protein sederhana, hanya terdiri atas molekul sederhana (misalnya
protein fiber dan protein globular), sedangkan protein gabungan terdiri atas protein
dan gugus prostetik dan terdiri atas karbohidrat, lemak, atau asam nukleat.
Protein mempunyai arti bagi tubuh apabila protein tersebut dapat melakukan
aktivitas biokimia yang menunjang kebutuhan tubuh. Aktivitas ini tergantung pada
struktur dan konformasi molekul protein .Jika konformasi protein berubah, misalnya
oleh perubahansuhu, pH, atauadanya reaksi dengan senyawa lain,ion logam,maka
aktivitas biokimia dari protein tersebut akan berkurang atau bahkan rusak yang
dikenal dengan istilah denaturasi. Denaturasi berasal dari kata “de” yang berarti
“keluar” dan “natural” yang berarti “alami”. Jadi denaturasi adalah keluar dari sifat
aslinya akibat perusakan oleh berbagai faktor.
Kerusakan yang paling mendasar pada denaturasi protein terletak pada struktur
kimianya, bukan struktur primernya yang berupa ikatan peptida. Akibat kerusakan
pada struktur kimianya, protein akan kehilangan sifat fisik dan faalnya yang asli.
Terjadinya perubahan faal protein dapat menghilangkan sifat alami seperti sifat
enzim dan antibodi. Enzim yang mengalami denaturasi akan kehilangan sifat
biokatalis dan hormon protein akan kehilangan fungsi regulatornya terhadap 5
metabolism tubuh. Antibody akan kehilangan fungsi aglutinasinya terhadap antigen
lawan.
Protein yang mengalami denaturasi pada akhirnya akan mengalami perubahan
sifat fisik seperti ukuran molekul, kelarutan, atau konsistensinya. Faktor yang dapat
menyebabkan terjadinya denaturasi protein terdiri dari factor kimia dan fisika.
Faktor kimia berupa adanya bahan kimia yang mengganggu muatan protein sehingga
menyebabkan rusaknya ikatan kimia protein. Faktor ini dapat berupa asam, basa,
garam anorganik, logam berat, dehydrating agent (seperti alkohol), urea, dan pelarut
organik. Sedangkan factor fisika terdiri dari suhu, sinar uv, tekanan, faktor mekanis
seperti pengocokan dan sebagainya.

III. Prosedur Percobaan

1. Uji Millon
Reaksi positif ditandai dengan terbentuknya endapan putih yang akan berubah
menjadi warna merah bila dipanaskan

2. Uji Biuret
Uji biuret digunakan untuk menunjukkan adanya ikatan peptide dalam suatu
polipeptida. Reaksi positif ditandai dengan ditandai terjadinya perubahan warna
menjadi biru, ungu, atau kemerah-merahan pada larutan.

3.1 Alat dan Bahan

Alat Bahan
1. Pipet tetes 1. Pepton 1%
2. Pipet ukur 2. Larutan putih telur 1%
3. Tabung reaksi 3. Reagen millon
4. Rak tabung 4. Larutan NaOH2N
5. Lampu spirtus 5. CuSO4 0,1N

6
3.2 Prosedur Kerja
 Uji Millon
1. Ke dalam tiap tabung reaksi dimasukkan1jenis protein sebanyak 3 ml dan
5 tetes pereaksi millon. Campur sampai homogen
2. Larutan dipanaskan dengan hati-hati, dan amati perubahan warna yang
terjadi
Uji Biuret
1. Ke dalam 2 buah tabung reaksi bersih dimasukkan 2 ml NaOH dan 2 tetes
CuSO4, campur sampai homogen.
2. Ke dalam masing-masing tabung, tambahkan 1 jenis protein sebanyak
1ml. campur sampai homogen.
3. Amati perubahan warna yang terjadi.

IV. Evaluasi

1. Apakah uji biuret dapat dilakukan untuk menguji semua jenis protein ?
2. Asam amino tirosin termasuk ke dalam jenis asam amino esensial ataukah non
esensial ? Jelaskan perbedaannya!

V. Referensi

Poedjiadi, Supriyanti, Dasar-Dasar Biokimia, 2005, UI Press, Jakarta

Murray, Granner, Mayes, Rodwell. Biokimia Harper,1997, EGC, Jakarta

Linder. Biokimia Nutrisi dan Metabolisme dengan pemakaian secara klinis. 2006.
Universitas Indonesia, Jakarta.

7
 OBJEK 3
UJI KELARUTAN LIPID

I. Tujuan Praktikum
1. Mahasiswa memahami konsep dasar reaksi biokimia dalam tubuh
2. Mahasiswa dapat membuktikan bahwa lemak dapat larut dalam larutan non
polar (pelarut organik)

II. Dasar Teori

Lemak merupakan kelompok lipid yang memegang peranan penting dalam
struktur dan fungsi sel. Memiliki sifat tidak larut dalam air, tapi dapat larut dalam
pelarut organik (seperti eter, aseton, kloroform, benzena). Dalam tubuh, lemak
berfungsi sebagai sumber energy yang efisien, baik secara langsung maupun
potensial ketika tersimpan dalam jaringan adiposa. Selain itu lemak juga berperan
sebagai alat transport vitamin A, D, E, dan K, sebagai bahan baku hormone steroid
dan asam empedu, serta sebagai bahan sintesis kolesterol.
Bloor mengklasifikasikan lipid sebagai berikut:
1. Lipid sederhana, merupakan senyawa ester asam lemak dengan berbagai
alkohol. Terdiri dari lemak (merupakan senyawa ester asam lemak dengan
gliserol) yang dalam keadaan cair dikenal sebagai minyak; dan wax,
merupakan senyawa ester asam lemak dengan alkohol monohidrat).
2. Lipid kompleks, merupakan senyawa ester asam lemak yang mengandung
gugus lain selain alkohol dan asam lemak.
a. Fosfolipid, mengandung asam lemak, alkohol dan residu asam posfat.
Mempunyai basa yang mengandung nitrogen dan substituen lain.
b. Glikolipid, mengandung asam lemak, fingosin dan karbohidrat. Banyak
terkandung dalam jaringan saraf (seperti otak).
c. Lipoprotein (gabungan lemak dan protein), merupakan unsur penting
dalam pembentukan sel, terdapat dalam membrane sel dan mitokondria
yang berfungsi sebagai sarana pengangkut lipid dalam darah.

8
 3. Prekursor dan derivate lipid, mencakup asam lemak, gliserol, steroid,
senyawa alcohol selain gliserol dan sterol, aldehid lemak, badan keton,
hidrokarbon, vitamin dan berbagai hormone.
Proses pencernaan utama lemak terjadi pada usus, melalui emulsifikasi oleh
garam empedu dan melalui hidrolisis (lipolisis) oleh enzim lipase yang diproduksi
pancreas. Hasil hidrolisis berupa gliserol dan asam lemak dapat diserap melalui vili
usus. Kemudian masuk ke sirkulasi portal atau system limfe dan sebagian lagi
mengalami proses reesterifikasi dalam sel usus dengan gliserol membentuk
trigliserida.
Karena lipid tidak dapat larut dalam air, maka tubuh menciptakan mekanisme
khusus untuk dapat mentransportasikan lipid dengan membentuk misel. Misel lipid
adalah gumpalan lipid yang bergabung dengan protein khusus (lipoprotein), tersebar
dalam plasma dan dapat diangkut keseluruh tubuh. Namun karena misel tidak dapat
melalui membrane ekapiler maka dilakukan hidrolisis terlebih dahulu dengan
bantuan enzim lipase.
Dalam tubuh, meskipun kolesterol memiliki efek buruk, namun secara fisiologis
berfungsi sebagai bahan sintesis hormone esteroid, asam empedu juga bahan
pembentukan membrane sel. Efek buruk kolesterol adalah mempercepat proses
atherosclerosis di pembuluh darah sehingga darah akan menebal, kaku, mudah
tersumbat, dan mudah pecah.
Suatu keadaan yang dapat meningkatkan kadar kolesterol darah antara lain pada
perokok, seorang yang mengalami stress, peminum kopi, konsumsi minyak jenuh
berlebih, kurang olahraga atau pada penyakit tertentu seperti diabetes.

III. Prosedur Percobaan

Minyak tidak dapat larut dalam air, tapi dapat larut dalam alkohol, kloroform, eter.

9
3.1 Alat dan Bahan
Alat Bahan
1. Pipet tetes 1. Minyak kelapa
2. Pipet ukur 5ml 2. Alkohol70%
3. Pipet ukur 10ml 3. Alkohol95%
4. Tabung reaksi 4. Natrium bikarbonat
5. Rak tabung 5. Akuades
6. Penjepit tabung 6. Kloroform
7. Lampu spirtus

3.2 Prosedur Kerja

1. Ke dalam tiap tabung reaksi, masing-masing dimasukkan 2ml jenis pelarut
2. Tambahkan 5 tetes minyak, kemudian diaduk
3. Amati perubahan yang terjadi.

IV. Evaluasi
1. Mengapa minyak tidak dapat larut dalam air?
2. Tuliskan kesimpulan anda mengenai percobaan daya larut lemak !

V. Referensi

Poedjiadi, Supriyanti, Dasar-Dasar Biokimia, 2005, UI Press, Jakarta

Murray, Granner, Mayes, Rodwell. Biokimia Harper,1997, EGC, Jakarta

Linder. Biokimia Nutrisi dan Metabolisme dengan pemakaian secara klinis. 2006.
Universitas Indonesia, Jakarta.

10
 OBJEK 4
ANALISIS ENZIM

I. Tujuan Praktikum
1. Mahasiswa memahami konsep dasar reaksi biokimia dalam tubuh
2. Mahasiswa memahami cara kerja enzim
3. Mahasiswa mengetahui pengaruh konsentrasi enzim, konsentrasi substrat
serta pH terhadap aktivitas enzim amilase
4. Mahasiswa mengetahui pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim amilase
5. Mahasiswa mengetahui dan dapat menentukan besar suhu optimum yang
mempengaruhi kerja enzim amilase.

II. Dasar Teori

Enzim merupakan kelompok senyawa protein yang berfungsi sebagai katalis
untuk proses biokimia yang terjadi baik di dalam maupun di luar sel. Enzim
berfungsi sebagai biokatalisator yang mengatur kecepatan berlangsungnya proses
fisiologis, memegang peranan penting dalam kesehatan. Enzim bersifat spesifik dan
memiliki kekhasan yang tinggi. Satu molekul enzim hanya dapat bereaksi dengan
satu jenis substrat. Selain itu enzim bersifat efisien dalam bereaksi, sehingga dapat
menurunkan energy aktivasi. Karena enzim merupakan suatu protein maka
sintesisnya dalam tubuh diatur dan dikendalikan oleh system genetic. Pada beberapa
penyakit tertentu (terutama pada gangguan genetik yang menurun) bisa jadi terdapat
kelebihan atau kekurangan, bahkan kehilangan satu atau lebih enzim pada jaringan
tertentu.
Dalam reaksi enzimatis, molekul awal yang masuk ke dalam tubuh disebut
dengan substrat, yang kemudian akan diubah oleh enzim menjadi senyawa lain yang
berbeda yang dinamakan dengan produk, hamper seluruh proses yang berlangsung
di dalam sel hidup memerlukan enzim dalam aktifitasnya. Namun karena enzim
bersifat selektif terhadap substratnya dan hanya mampu melakukan sedikit reaksi
dari sekian banyak kemungkinan yang ada, maka keberadaan enzim dalam suatu sel
menentukan jalur metabolis yang terjadi dalam sel yang bersangkutan.
11
 Aktifitas enzim yang spesifik disebut dengan model “key and lock” (kunci dan
anak kunci), dimana satu jenis enzim hanya akan bereaksi dengan satu jenis substrat.
Reaksi pengikatan substrat oleh enzim pun hanya terjadi disisi aktif enzim saja, yang
hanya merupakan bagian kecil dari molekul enzim itu sendiri. Seperti halnya anak
kunci yang hanya dapat bereaksi jika dipasangkan dengan lubang kunci yang sesuai.
Jika anak kunci tersebut dipasangkan pada bagian pintu yang lain, maka anak kunci
tidak akan dapat bereaksi. Model reaksi enzim terhadap substrat dapat dianalogikan
sebagai berikut:

Gambar1.MekanismeLockandKey

Dalam metabolism tubuh, enzim berperan dalam menjaga keseimbangan

tubuh (homeostasis). Adanya malfungsi berupa mutasi, produksi yang berlebihan
atau kurang pada salah satu jenis enzim dapat menyebabkan timbulnya penyakit
genetis. Misalnya mutasi yang terjadi pada salah satu asam amino pada fenil alanin
hidroksilase yang mengkatalisis penyusunan fenilalanin dapat menyebabkan
penyakit yang disebut dengan fenilketonuria, dimana pada tingkat kronis
keadaan ini dapat menimbulkandegradasimental.
Dalam aktifitasnya, ada beberapa factor yang dapat mempengaruhi kerja
enzim, antara lain:
1. Konsentrasi enzim
Pada konsentrasi substrat tertentu yang tetap, kecepatan reaksi bertambah
seiring dengan bertambahnya enzim. 12
2. Konsentrasi substrat
Penambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Namun
pada batas konsentrasi tertentu, bertambahnya konsentrasi substrat tidak akan
menyebabkan kecepatan reaksi bertambah besar karena tempat aktif pada enzim
telah jenuh oleh substrat.
3. Suhu
Karena enzim adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan
terjadinya denaturasi sehingga bagian aktif enzim terganggu dan menyebabkan
kecepatan reaksi menurun. Namun kenaikan suhu sebelum terjadinya proses
denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Sebagian besar enzim tidak aktif
jika dipanaskan sampai 60°C.j ika suhu diturunkan,aktifitas enzim akan kembali
(reversible). Namun jika pemanasan terlalu tinggi, aktivitas enzim tidak akan
kembali karena enzim mengalami koagulasi.
4. pH
Struktur ion enzim tergantung pada Ph lingkungan, sehingga perubahannya
dapat berpengaruh terhadap efektifitas enzim. Setiap jenis enzim memiliki Ph
tertentu (pH optimum) yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi.
Umumnya enzim tubuh memiliki aktifiitas paling optimal pada pH 5-9. Akan
tetapi ada beberapa enzim pencernaan yang aktifitas optimalnya berada pada Ph
asam atau basa. Misalnya pepsin dan rennin memiliki pH optimum 1-2 (asam),
amilase saliva memiliki pH optimum 6-7 (tidak bekerja pada Ph < 4 atau > 9),
tripsin pada pH 7,7; katalse 7,6; ribonuclease 7,8, arginase 9,7.
5. Inhibitor (hambatan)
Umumnya semua enzim dapat dihambat aktivitasnya oleh senyawa kimia
(termasuk obat-obatan yang digunakan dalam kedokteran). Adanya inhibitor
dapat mempengaruhi aktivitas katalitik enzim menjadi berkurang atau bahkan
rusak. Mekanisme kerja inhibitor ada yang bersifat kompetitif dan
nonkompetitif, artinya inhibitor tersebut bersifat berkompetisi dalam menempati
sisi aktif enzim.

13
 Dalam bidang industri, enzim telah dimanfaatkan secara luas. Misalnya enzim
amilase yang terdapat dalam cairan pencuci piring berfungsi untuk mengangkatr
esidu atau sisa-sisa makanan berupa karbohidrat yang menempel pada alat makan.
Kemudian protease yang digunakan untuk mengangkat protein yang menempel pada
lensa kontak untuk mencegah infeksi pada mata,serta enzim ligninase yang
digunakan untuk mengangkat atau membersihkan kandungan lignin yang terdapat
dalam limbah bahan bakar.

III. Prosedur Percobaan

1. Pengaruh konsentrasi enzim, substrat, dan pH terhadap aktivitas enzim

amilase.
Terbentuknya kompleks biru tua antara amilum dan iodium. Amilum setelah
dihidrolisa oleh amilase secara berturut-turut akan membentuk dekstrin dan
oligosakarida dengan masing-masing tingkat kemampuan mengikat iodium yang
berbeda.

Amilum → Amilodekstrin → Eritrodekstrin → Akrodekstrin → Maltosa

(Amil+I2) (birutua) (merah) (takberwarna) (takberwarna)

2. Pengaruh suhu terhadap aktivitas enzim amilase

Kenaikan suhu sebelum terjadinya denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi.
Namun jika kenaikan suhu terjadi saat mulai terjadinya proses denaturasi akan
mengurangi kecepatan reaksi. Karena ada dua pengaruh yang berlawanan, maka
akan terjadi suatu titik optimum, yaitu suhu paling tepat bagi suatu reaksi. Pada
umumnya enzim yang terdapat pada hewan memiliki suhu optimum antara
40°C-50°C, sedangkan padat umbuhan antara 50°C-60°C. sebagian besar enzim
terdenaturasi pada suhu diatas 60°C.

14
3.1 Alat dan Bahan
Alat Bahan
1. Tabung reaksi 1. Larutan amilum 1%
2. Pipet ukur 1ml, 5ml 2. NaCl 1%
3. Thermometer air 3. HCl 1N
4. Stopwatch 4. NaOH1N
5. Kulkas 5. Larutan iodium encer
6. Raktabung 6. Air liur
7. Waskom 7. Air es
8. Beaker glass 8. akuades
9. Corong
10.Kakitiga
11.Kawatkasa
3.2 ProsedurKerja

1. Siapkan 5 buah tabung reaksi, masing-masing di isi dengan 3 ml larutan

amilum 1%
2. Pada tabung 1, masukkan1ml NaCl1% dan1ml air liur
3. Pada tabung 2 dan 3, masukkan1 ml NaOH 1N dan1ml air liur
4. Pada tabung 4, masukkan 1ml HCl 1N dan1ml air liur
5. Pada tabung 5, masukkan1ml akuades dan1ml air liur
6. Tabung 1, 2, 4, dan 5 di inkubasi pada suhu 37°C selama10 menit
7. Tabung 3 di inkubasi dalam kulkas selama 10 menit
8. Setelah semua tabung diinkubasi, tambahkan 3 tetes iodium dan perhatikan
perubahan warna yang terjadi.

IV. Evaluasi
1. Berdasarkan hasil pengamatan saudara, berapa besar suhu optimum yang
memungkinkan enzim amilase dapa tbekerja efektif ?
2. Pada menit ke berapa terjadi titik akromatis ? Faktor yang menyebabkan hal
tersebut?
3. Bagaimana hubungan antara kenaikan dan penurunan suhu lingkungan
terhadap aktivitas enzim?
15
V. Referensi

Poedjiadi, Supriyanti, Dasar-Dasar Biokimia, 2005, UI Press, Jakarta

Murray, Granner, Mayes, Rodwell. Biokimia Harper,1997, EGC, Jakarta

Linder. Biokimia Nutrisi dan Metabolisme dengan pemakaian secara klinis. 2006.
Universitas Indonesia, Jakarta.

16