SPTA1

SPTA1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1OWA, 3LBX
Ідентифікатори
Символи	SPTA1, EL2, HPP, HS3, SPH3, SPTA, Spectrin, alpha 1, spectrin alpha, erythrocytic 1
Зовнішні ІД	OMIM: 182860 MGI: 98385 HomoloGene: 74460 GeneCards: SPTA1
Пов'язані генетичні захворювання
hereditary spherocytosis type 3, hereditary pyropoikilocytosis
Онтологія гена Молекулярна функція • calcium ion binding • зв'язування з іоном металу • actin filament binding • structural constituent of cytoskeleton • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • actin binding • protein heterodimerization activity Клітинна компонента • цитоплазма • гіалоплазма • intrinsic component of the cytoplasmic side of the plasma membrane • cell cortex • actin cytoskeleton • цитоскелет • spectrin • spectrin-associated cytoskeleton • cytoplasmic side of plasma membrane • мембрана • аксон • cortical cytoskeleton • cuticular plate Біологічний процес • actin filament organization • MAPK cascade • axon guidance • endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport • actin filament capping • regulation of cell shape • lymphocyte homeostasis • porphyrin-containing compound biosynthetic process • plasma membrane organization • actin cytoskeleton organization • кровотворення • positive regulation of protein binding • positive regulation of T cell proliferation Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	6708	20739
Ensembl	ENSG00000163554	ENSMUSG00000026532
UniProt	P02549	P08032
RefSeq (мРНК)	NM_003126	NM_011465
RefSeq (білок)	NP_003117	NP_035595
Локус (UCSC)	Хр. 1: 158.61 – 158.69 Mb	Хр. 1: 174 – 174.08 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

SPTA1 (англ. Spectrin alpha, erythrocytic 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 419 амінокислот, а молекулярна маса — 280 014.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MEQFPKETVV		ESSGPKVLET		AEEIQERRQE		VLTRYQSFKE		RVAERGQKLE
DSYHLQVFKR		DADDLGKWIM		EKVNILTDKS		YEDPTNIQGK		YQKHQSLEAE
VQTKSRLMSE		LEKTREERFT		MGHSAHEETK		AHIEELRHLW		DLLLELTLEK
GDQLLRALKF		QQYVQECADI		LEWIGDKEAI		ATSVELGEDW		ERTEVLHKKF
EDFQVELVAK		EGRVVEVNQY		ANECAEENHP		DLPLIQSKQN		EVNAAWERLR
GLALQRQKAL		SNAANLQRFK		RDVTEAIQWI		KEKEPVLTSE		DYGKDLVASE
GLFHSHKGLE		RNLAVMSDKV		KELCAKAEKL		TLSHPSDAPQ		IQEMKEDLVS
SWEHIRALAT		SRYEKLQATY		WYHRFSSDFD		ELSGWMNEKT		AAINADELPT
DVAGGEVLLD		RHQQHKHEID		SYDDRFQSAD		ETGQDLVNAN		HEASDEVREK
MEILDNNWTA		LLELWDERHR		QYEQCLDFHL		FYRDSEQVDS		WMSRQEAFLE
NEDLGNSLGS		AEALLQKHED		FEEAFTAQEE		KIITVDKTAT		KLIGDDHYDS
ENIKAIRDGL		LARRDALREK		AATRRRLLKE		SLLLQKLYED		SDDLKNWINK
KKKLADDEDY		KDIQNLKSRV		QKQQVFEKEL		AVNKTQLENI		QKTGQEMIEG
GHYASDNVTT		RLSEVASLWE		ELLEATKQKG		TQLHEANQQL		QFENNAEDLQ
RWLEDVEWQV		TSEDYGKGLA		EVQNRLRKHG		LLESAVAARQ		DQVDILTDLA
AYFEEIGHPD		SKDIRARQES		LVCRFEALKE		PLATRKKKLL		DLLHLQLICR
DTEDEEAWIQ		ETEPSATSTY		LGKDLIASKK		LLNRHRVILE		NIASHEPRIQ
EITERGNKMV		EEGHFAAEDV		ASRVKSLNQN		MESLRARAAR		RQNDLEANVQ
FQQYLADLHE		AETWIREKEP		IVDNTNYGAD		EEAAGALLKK		HEAFLLDLNS
FGDSMKALRN		QANACQQQQA		APVEGVAGEQ		RVMALYDFQA		RSPREVTMKK
GDVLTLLSSI		NKDWWKVEAA		DHQGIVPAVY		VRRLAHDEFP		MLPQRRREEP
GNITQRQEQI		ENQYRSLLDR		AEERRRRLLQ		RYNEFLLAYE		AGDMLEWIQE
KKAENTGVEL		DDVWELQKKF		DEFQKDLNTN		EPRLRDINKV		ADDLLFEGLL
TPEGAQIRQE		LNSRWGSLQR		LADEQRQLLG		SAHAVEVFHR		EADDTKEQIE
KKCQALSAAD		PGSDLFSVQA		LQRRHEGFER		DLVPLGDKVT		ILGETAERLS
ESHPDATEDL		QRQKMELNEA		WEDLQGRTKD		RKESLNEAQK		FYLFLSKARD
LQNWISSIGG		MVSSQELAED		LTGIEILLER		HQEHRADMEA		EAPTFQALED
FSAELIDSGH		HASPEIEKKL		QAVKLERDDL		EKAWEKRKKI		LDQCLELQMF
QGNCDQVESW		MVARENSLRS		DDKSSLDSLE		ALMKKRDDLD		KAITAQEGKI
TDLEHFAESL		IADEHYAKEE		IATRLQRVLD		RWKALKAQLI		DERTKLGDYA
NLKQFYRDLE		ELEEWISEML		PTACDESYKD		ATNIQRKYLK		HQTFAHEVDG
RSEQVHGVIN		LGNSLIECSA		CDGNEEAMKE		QLEQLKEHWD		HLLERTNDKG
KKLNEASRQQ		RFNTSIRDFE		FWLSEAETLL		AMKDQARDLA		SAGNLLKKHQ
LLEREMLARE		DALKDLNTLA		EDLLSSGTFN		VDQIVKKKDN		VNKRFLNVQE
LAAAHHEKLK		EAYALFQFFQ		DLDDEESWIE		EKLIRVSSQD		YGRDLQGVQN
LLKKHKRLEG		ELVAHEPAIQ		NVLDMAEKLK		DKAAVGQEEI		QLRLAQFVEH
WEKLKELAKA		RGLKLEESLE		YLQFMQNAEE		EEAWINEKNA		LAVRGDCGDT
LAATQSLLMK		HEALENDFAV		HETRVQNVCA		QGEDILNKVL		QEESQNKEIS
SKIEALNEKT		PSLAKAIAAW		KLQLEDDYAF		QEFNWKADVV		EAWIADKETS
LKTNGNGADL		GDFLTLLAKQ		DTLDASLQSF		QQERLPEITD		LKDKLISAQH
NQSKAIEERY		AALLKRWEQL		LEASAVHRQK		LLEKQLPLQK		AEDLFVEFAH
KASALNNWCE		KMEENLSEPV		HCVSLNEIRQ		LQKDHEDFLA		SLARAQADFK
CLLELDQQIK		ALGVPSSPYT		WLTVEVLERT		WKHLSDIIEE		REQELQKEEA
RQVKNFEMCQ		EFEQNASTFL		QWILETRAYF		LDGSLLKETG		TLESQLEANK
RKQKEIQAMK		RQLTKIVDLG		DNLEDALILD		IKYSTIGLAQ		QWDQLYQLGL
RMQHNLEQQI		QAKDIKGVSE		ETLKEFSTIY		KHFDENLTGR		LTHKEFRSCL
RGLNYYLPMV		EEDEHEPKFE		KFLDAVDPGR		KGYVSLEDYT		AFLIDKESEN
IKSSDEIENA		FQALAEGKSY		ITKEDMKQAL		TPEQVSFCAT		HMQQYMDPRG
RSHLSGYDYV		GFTNSYFGN

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до кепінгів актину, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як пдтримання форми клітини, поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Література

• Linnenbach A.J., Speicher D.W., Marchesi V.T., Forget B.G. (1986). Cloning of a portion of the chromosomal gene for human erythrocyte alpha-spectrin by using a synthetic gene fragment. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83: 2397—2401. PMID 3458204 DOI:10.1073/pnas.83.8.2397
• Speicher D.W., Marchesi V.T. (1984). Erythrocyte spectrin is comprised of many homologous triple helical segments. Nature. 311: 177—180. PMID 6472478 DOI:10.1038/311177a0
• Voss M., Lettau M., Janssen O. (2009). Identification of SH3 domain interaction partners of human FasL (CD178) by phage display screening. BMC Immunol. 10: 53—53. PMID 19807924 DOI:10.1186/1471-2172-10-53
• Park S., Caffrey M.S., Johnson M.E., Fung L.W.-M. (2003). Solution structural studies on human erythrocyte alpha-spectrin tetramerization site. J. Biol. Chem. 278: 21837—21844. PMID 12672815 DOI:10.1074/jbc.M300617200
• Maillet P., Alloisio N., Morle L., Delaunay J. (1996). Spectrin mutations in hereditary elliptocytosis and hereditary spherocytosis. Hum. Mutat. 8: 97—107. PMID 8844207 DOI:10.1002/(SICI)1098-1004(1996)8:2<97::AID-HUMU1>3.3.CO;2-W
• Speicher D.W., Davis G., Marchesi V.T. (1983). Structure of human erythrocyte spectrin. II. The sequence of the alpha-I domain. J. Biol. Chem. 258: 14938—14947. PMID 6654896

Див. також

• Хромосома 1