Universidad Particular de Chiclayo

Facultad de Medicina Humana

ALUMNOS:
Estela Cotrina Brayan ….…201810085
Quepuy Vinces Carlos……...201810117
Cano Prado David………....201810005
Samamé Laura Maricielo…..201810089
Gonzales Hernández Sindy..201810043

DOCENTE:
Ing. William Escribano Siesquén

CICLO:
2018-I
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
1. Los aminoácidos son
compuestos sólidos.
2. Compuestos cristalinos
3. Presentan un elevado punto de
fusión.
4. Son solubles en agua.
5. Tienen actividad óptica
6. Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe
a que a pH=7 presentan una ionización dipolar, llamada
zwitterion, que permanece en equilibrio con la forma no
iónica. Este estado varía con el pH. A pH alcalino, el grupo
carboxilo está ionizado (-COO-) y el grupo amino no. A pH
ácido, el grupo amino está ionizado (NH3+) y el grupo
carboxilo no. 2
 PROTEINAS: Del griego «proteuo»

❑ Cadenas de aminoácidos ligados por uniones

peptídicas.(Formados por C,H,O,N)
❑ AMINOACIDO: Es un acido orgánico de carbono unido a:
➢ H2 N Grupo amino
➢ COOH Grupo carboxilo
➢H Hidrogeno
➢R Cadena lateral
COMBINACION DE AMINOACIDOS

➢ DE DOS: DIPEPTIDO
➢ DE TRES: TRIPEPTIDO
➢ UNION DE UNOS POCOS: OLIGOPEPTIDO
➢ MUCHOS AMINOACIDOS: POLIPEPTIDO
UN CARBONO
GRUPO METILO
 VALINA

TRES CARBONOS
PROPIL
 NEUTROS NEUTROS NO
ACIDOS BASICOS
POLARES POLARES

(serina, (glicina,
treonina
(histidina, alanina,
:(A. aspártico , tirosina,
A. glutámico).
lisina,
triptófano, valina,
arginina). leucina,
asparagina,
glutamina, isoleusina,
cisteína). fenitalina,
prolina,
metionina).
 De esos 20 ó 22 aminoácidos
existentes algunos pueden ser AMINOACIDOS AMINOACIDOS
sintetizados en los tejidos a ESENCIALES NO
partir de otro A.A. y son ESENCIALES
llamados no esenciales .
Otros por el contrario, no Fenilalanina Glisina
Isoleucina Serina
pueden ser sintetizados o no
Lisina Asparagina
en la calidad necesaria, por lo Metionina Tirosina
que tienen que ser absorbidos Treonina Cistina
ya sintetizados y son Valina Acido aspártico
denominados aminoácidos Triptófano Acido glutámico
Arginina Citrulina
esenciales . A continuación se
Histidina Ornitina
da una lista de los Prolina
aminoácidos esenciales y no Alanina
esenciales en cerdos y pollos.
 ESTRUCTUTRA DE LAS PROTEINAS
PRIMARIA SECUNDARIA
Secuencia de
aminoácidos que Posee configuración
forman una cadena espacial ya que es el
proteica. resultado de la disposición
Determina los niveles en el espacio de la
de organización de secuencia de aminoácidos
la molécula. Interacción COOH - NH2
MEDIANTE P.HIDROGENO
TERCIARIA COLAGENO
HEMOGLOBINA
CUATERNARIA
Forma tridimensional
de una cadena Combinación de dos o mas
polipeptidica en la proteínas (cadenas
que aparecen polipeptidicas para formular
plegamientos en la moléculas de gran
zona hélice α y hoja complejidad. EJEM: Glucosa.
plegada β .
PRIMARIA: secuencia de AA. La sustitución de un solo AA altera
su función.
Cambios en esta estructura origina una proteína
diferente que puede ocasionar enfermedades. P.e.
(Anemia falciforme).
Estructura Primaria
• SECUNDARIA: configuración
espacial de la Proteína,
determinada por la
proximidad de los AA Algunas
poseen forma de "hélice"
(alfa), y otras de "hoja
plegada"(beta.)
Estructura Secundaria
 TERCIARIA: configuración tridimensional,
determinada por plegamientos entre regiones
alfa y beta de los polipéptidos.
• Es la forma que manifiesta en el espacio una proteína.
• Puede redondeada y compacta, adquiriendo un
aspecto globular.
• También puede ser una estructura fibrosa y alargada.
• La conformación espacial de la proteína condiciona su
función biológica.
 Colágeno EJEMPLO: HELICE α
Tropocolágeno

•triple hélice
•cada hélice posee la secuencia (glicina-aminoácidox-prolina/hidroxiprolina)n
•3 aa / vuelta
•las hélices NO son a-hélices
 EJEMPLO: HOJA PLEGADA β
b -Queratina

Estructura de lámina b
Plumas de Aves Cuernos

Uñas y cabello

Escamas de Reptiles
Interacciones que intervienen
en el plegamiento de la
estructura terciaria
CUATERNARIA: combinación
de dos o más proteínas
para formar una más
compleja. La hemoglobina
está formada por dos
cadenas alfa y dos beta
que pueden disociarse.
24
 EN RESUMEN, LA ESTRUCTURA DE
UNA PROTEÍNA

PRIMARIA SECUNDARIA TERCIARIA CUATERNARIA

Combinación Hélice α Globular Subunidades iguales

ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegadaβ Fibrosa Subunidades distintas

Unión Puente de Hidrógeno,

Peptídica Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes.
Puente
Disulfuro Conformación Asociación
Secuencia
 TIPOS DE UNIONES COVALENTES
SON MAS FUERTES:
✓ PEPTIDICO
NO COVALENTES ✓ DISULFURO

PUENTE DE INTERACCIONES INTERACCIONES

IONICA
HIDROGENO HIDROFÓBICAS DE VAN DER
WAALS

Es el resultado Se produce Producido por la

Dan lugar a la
de la atracción cuando un protón proximidad de los
asociación de
entre grupos (H+) es átomos que
grupos no
ionizados con compartido entre inducen a
polares entre si
carga dos átomos fluctuaciones en
excluyendo al
contraria electronegativos sus cargas y dan
agua.
(O , N) lugar a mutuas
interacciones.
 DESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACION
✓ Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior, quedando
la proteína reducida a un polímero con estructura primaria.

CONSECUENCIAS INMEDIATAS : AGENTES

DESNATURALIZANTES
- Alteración de FÍSICOS QUIMICAS
sus
propiedades
hidrodinámicas Disminución
1.Detergentes
drástica de la cuando se 2. Urea y guanidina a
solubilidad de la calientan altas concentraciones
proteína, entre 50 y 60 3. Altas
- Pérdida acompañada ºC o cuando concentraciones de sal
de todas sus frecuentemente se enfrían por y extremos de pH
funciones de precipitación. debajo de los 4. Reactivos de grupos
biológicas 10 a 15 ºC –SH
5. Mercaptoenatol
 CLASIFICACIÓN SEGÚN SU FUNCION BIOLÓGICA

ESTRUCTURALES REGULADORAS MOTORAS RESERVA

✓ Queratina Actúan en el S. (CONTRACTILES)

Nervioso y en el S. del T. Muscular ✓ Ovoalbumina
✓ Colágeno
Endocrino. ✓ Actina ✓ Lactoalbumina
✓ Tubulina
✓ Insulina ✓ Miosina ✓ Gliadina
✓ Actina
✓ Adrenalina ✓ Troponina ✓ hordeína
✓ Elastina
✓ Prolactina ✓ Tropomiosina
✓ Cíclica
✓ vasopresina
ENZIMATICAS
TRANSPORTADORAS
✓ Catalizadores INMUNOLOGICAS
biológicos.
Forman Transportan gases
✓ Ptialina
proteínas respiratorios:
✓ Lactasa
especificas en ✓ Hemocianina
✓ Nucleosas de
defensa del ✓ Hemoglobina
restriccion
organismo ✓ mioglobina
✓ ribonucleasa
 Tipos Ejemplos Localización o función
Ácido-graso- Cataliza la síntesis de ácidos
Enzimas sintetosa grasos.
Reserva Ovoalbúmina
Clara de huevo.
Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la
sangre.
Protectoras en la Anticuerpos Bloquean a sustancias
sangre extrañas.
Insulina Regula el metabolismo de la
Hormonas glucosa.
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos,
pelos.
Contráctiles Miosina Constituyente de las fibras
musculares
 CLASIFICACION SEGÚN CRITERIO QUIMICO
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS SIMPLES
COMPUESTAS
(HOLOPROTEINAS)
(HETEROPROTEINAS)
Formadas solamente por Formadas por una fracción
aminoácidos proteínica(HOLOPROTEINA) y
por un grupo no proteínico, que
Globulares Fibrosas se denomina "grupo prostético

✓Más
Hormonas:
complejas Insulina,
que las Más simples que las
✓ Colágenos: en tejidos ✓ Glucoproeinas
hormona
fibrosas.del
Forman globulares. Forman
conjuntivos, ✓ Lipoproteinas
crecimiento,
estructuras prolactina,
compactas, estructuras alargadas,
cartilaginosos ✓ Nucleoproteinas
casitirotropina
esféricas, solubles en ordenadas en una sola
✓ dimensión,
Queratinas:formando
En ✓ Metaloproteinas
✓ agua o disolventes
Enzimas: Hidrolasas,
polares.Ligasas,
Son formaciones
haces paralelos. Son ✓ Hemoproteinas
Oxidasas,
responsables de la y epidérmicas:
responsables depelos,
funciones ✓ Fosfoproteinas
Liasas, Transferasas
actividad celular uñas, plumas,
estructurales cuernos.
y protectoras
otras.
 Depende
IONIZACION DE LAS PROTEINAS del PH
Carga real de una proteína = Σ de sus cargas

PUNTO ISOELECTRICO: PH DEFINIDO PARA CADA

PROTEINA

ELECTROFORESIS
SUMATORIA DE
CARGAS (+) y (-) = 0

PH BAJO PH IGUAL AL PH ALTO

(ACIDO): PUENTO (ALCALINO) :
DESPLAZAN ISOELECTRICO DESPAZAN
AL CATODO : NO MIGRAN AL ANODO
 Propiedades de
las proteínas

Desnaturalización Capacidad
Solubilidad y Especificidad amortiguadora
renaturalización

De función De especie
 Solubilidad
❑ Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular,
por lo que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
❑ La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R
que, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las
moléculas de agua. Así, la proteína queda recubierta de una
capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a
otras proteínas, lo que provocaría su precipitación.
❑ La solubilidad depende del
pH, temperatura,
concentración iónica... A
pesar de ser solubles, la
mayoría de las membranas
biológicas son impermeables
al paso de proteínas.
33
 Desnaturalización y
renaturalización
Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la
proteína reducida a un polímero con estructura primaria.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la

proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

 Especificidad
La especificidad es doble:
• de especie
• de función.

Especificidad de especie:
En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de
sectores:
• Sectores estables
• Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por
otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula.

Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de proteínas,

lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que,
incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo
en trasplantes de tejidos).

Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma función,

son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies
emparentadas.
35
Especificidad de función.
La especificidad también se refiere a la función.
• Cada proteína realiza una determinada función
exclusivamente, por ejemplo, catalizar cierta reacción
química sobre cierto substrato y no sobre otro.
• La especificidad se debe a que su actuación se realiza
mediante interacciones selectivas con otras moléculas,
para lo que necesitan una determinada secuencia de
aa y una conformación concreta.
• Un cambio en la secuencia o conformación puede
impedir la unión y por lo tanto dificultar la función.
36
 Capacidad amortiguadora
Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un
comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones
de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o
una base y, por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio

37
 ¿POR QUÉ SE GENERA MÁS HB CON LA
ALTURA?
PRESENCIA DE CO2 =MENOS
+ALTURA = - OXIGENO
CAPTACION DE OXIGENO
• Uno de los factores más limitantes es la exposición a la
hipoxia.
• Los glóbulos rojos se dirigen a los pulmones para
captar oxígeno, pero si estamos a una altitud de unos
1000 metros sobre el nivel del mar, el glóbulo rojo
captará menos oxígeno.
• La médula fabrica más glóbulos rojos.
• Es de esta manera como se produce más hemoglobina
para poder equilibrar el transporte de oxígeno y
sobrevivir a las grandes alturas.
 ANEMIA FALCIFORME
• Se producen profundas alteraciones funcionales por la
sustitución de un solo aminoácido en la molécula de
hemoglobina. (ES HEREDITARIA)
• El glóbulo rojo se deforma y adquiera apariencia de hoz, lo
que entorpece a la circulación sanguínea lo que causa en el
enfermos micro infartos y hemólisis
 Fuentes de proteínas

 Carnes, hígado, pescados, leche y

sus derivados, los huevos, las
legumbres (las proteínas de origen
animal poseen mayor predisposición
que las vegetales)
“ Las proteínas de la dieta se usan para la formación de
nuevos tejidos o para el reemplazo (función plástica).
Cuando las proteínas consumidas exceden las necesidades
del organismo, sus aminoácidos producen amoniaco y las
aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente
tóxicos, por lo que se transforman en urea en el hígado y
se elimina por la orina al filtrarse en los riñones”
NECESIDADES DIARIAS DE
LAS PROTEINAS

❖Depende de la edad
❖Depende del estado de salud
❖Depende del valor biológico de las
proteínas
❖Se recomienda unos 40 a 60 gr. De
proteínas/día
 PROTEINAS DE ORIGEN
VEGETAL Y ANIMAL
❖Las proteínas de origen animal son
moléculas mucho más grandes
❖Valor biológico de origen animal es
mayor que la de origen vegetal
❖Un elevado aporte de ácidos grasos
saturados aumenta el riesgo de padecer
enfermedades cardiovasculares