Tema 1
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Bioquímica
Tema 2 – Proteínas
INTRODUCCION
DEFINICION Y FUNCION
COMPOSICION
Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y en menor medida P y S y otros elementos (Fe, Cu, Mg…).
Son polímeros no ramificados de aminoácidos (aa) que se unen mediante enlaces peptídicos.
CLASIFICACION
Oligopéptidos: 2-10 aminoácidos
Péptidos (2-100 aminoácidos)
Polipéptidos: 10-100 aminoácidos
Holoproteínas (solo contienen Globulares
aminoácidos) Fibrosas
Glucoproteínas
Proteínas (+ 100 aminoácidos o PM:
Fosfoproteínas
+5000) Heteroproteínas (aminoácidos + otro
Lipoproteínas
componente no proteico)
Nucleoproteínas
Cromoproteínas
CARACTERISTICAS
TIPOS
Proteínas simples: hidrolisis (rotura química utilizando agentes químicos o rotura enzimática usando una enzima que actúe como una proteasa
rompiendo los enlaces peptídicos) aa.
Aruca Díaz Serrano
Bioquímica
TAMAÑO
1. Aminoácidos.
2. Péptidos (en torno a 10 aminoácidos).
3. Proteínas.
Ultracentrifugación.
Las proteínas son el grupo más importante de biomoléculas en el peso seco de la celula (15%).
AMINOACIDOS
Unidades estructurales de las proteínas.
La fórmula general de un aminoácido es: un átomo de carbono (carbono alfa) cuyos cuatro enlaces contienen diferentes grupos funcionales
unidos:
- Grupo amino.
- Grupo carboxilo.
- Un átomo de hidrogeno.
- El cuarto enlace es variable: radical, cadena lateral, que puede tener distinta naturaleza.
Se conocen 20 aminoácidos primarios distintos en la naturaleza y hay 8 que no pueden ser sintetizados por la especie humana: se llaman
aminoácidos esenciales. Son: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, lisina.
El primer aminoácido que se nombra en una cadena es el extremo N terminal (grupo NH2 amino libre) y el ultimo que se nombra es el C
terminal (grupo COOH carboxilo libre).
Son compuestos sencillos estables que presentan un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Los que tienen el grupo amino en el
carbono siguiente al carboxilo se denominan alfa-aminoácidos, si lo tienen en el segundo beta-aminoácidos… Los aminoácidos presentes en los
seres vivos son todos alfa-aminoácidos.
CLASIFICACION
- Aminoácidos no polares (apolares) hidrófobos: R = cadenas carbonadas. La cadena lateral tiene una naturaleza no polar (cadena
hidrocarbonada en la cual no hay grupos en estado de ionización). Completamente apolares.
- Aminoácidos con grupos R polares no cargados: R = cadenas C, N, O (más hidrofílicas). Forman puentes de hidrogeno. No solamente
hay átomos C-H, sino que hay átomos que por su electronegatividad pueden atraer nubes de electrones que va a implicar que se
desarrollen puentes de hidrogeno por atracciones de distintos grupos.
Aruca Díaz Serrano
Bioquímica
- Aminoácidos con grupos R polares cargados: R = cadenas cargadas a pH fisiológico 7,4. Van a poder ceder o ganas protones del
medio y, por lo tanto, van a tener una carga neta que será positiva o negativa mientras que todos los demás no pueden llegar a tener
una verdadera carga Susceptibles de ganar o perder su carga, pero también pueden llegar a tener carga neta cero.
Con carga +: His, Arg, Lys (grupo amino).
Con carga -: Glu, Asp (grupo carboxilo).
AMINOACIDOS ESENCIALES
Aruca Díaz Serrano
Bioquímica
Alimentos que contienen todos lo aminoácidos son: carne, huevos, lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa.
CONCEPTO DE PH
A un pH de condiciones fisiológicas los aminoácidos se hallan ionizados, adquiriendo una forma dipolar, que es la que tiene propiedades
anfóteras.
PUNTO ISOELECTRICO
pI pH; Q = 0. Punto isoeléctrico: valor de pH cuando la carga neta es cero. Es el pH en el que el aminoácido tiene tantas cargas positivas
como negativas. Cada aminoácido tiene su punto isoeléctrico característico.
Si el pH del medio es mayor que el punto isoeléctrico, entonces el medio es básico y el aminoácido cede H+.
pI = ½ (pK1 + pK2)
A pH > pI Q negativa.
A pH < pI Q positiva.
Para cada aminoácido vamos a tener equilibrios de ionización. El estado de ionización siempre va a depender del medio en que se encuentren.
PROPIEDADES ELECTROSCÓCPICAS
Aruca Díaz Serrano
Bioquímica
El carbono alfa es asimétrico (excepto la glicina) por lo que si tienen el grupo amino a la derecha serán D- aminoácidos y si lo tienen a la
izquierda L- aminoácidos. Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos.
ISOMERIA OPTICA
Si desvían el plano de luz polarizada a la derecha son dextrógiros (+) y si lo desvían a la izquierda son levógiros (-).
Enantiómeros:
FORMAS D Y L (CONFIGURACION)
Para los monosacáridos con mas de un C* D y L se refieren al C* mas alejado del carbonilo.
PEPTIDOS
Aruca Díaz Serrano
Bioquímica
Los aminoácidos se unen entre si mediante el enlace peptídico que se establece por la unión del grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo
amino del siguiente liberándose una molécula de agua.
El enlace peptídico presenta las siguientes características que son las que van a determinar la estructura de la proteína:
- Los átomos que forman el enlace se disponen en el mismo plano (CO y NH).
- La unión entre C y N es mas corta que en un enlace normal pero mas larga que en uno doble por lo que se dice que el enlace peptídico
tiene cierto carácter de doble enlace, lo que hace que presente cierta rigidez inmovilizando a los átomos en un plano.
- Los enlaces que hay a lo largo del peptídico si pueden girar.
Según el numero de aminoácidos que se unan se llamaran: dipéptidos, si se unen dos, tripéptidos si son tres…
Son oligopéptidos si tienen menos de 10 y polipéptidos si tienen entre 10 y 100 o si el peso molecular no supera los 5000, entonces se habla de
proteína.
Semejantes a los aminoácidos: redes cristalinas, alta solubilidad, alto punto de fusión.
- R de Biuret: (no aminoácidos) péptido + Cu2+ complejo azul (Abs 595 nm).
- R de Lowry: R de Biuret + R reconoce grupo fenólico color (Abs 750nm).
Cálculo de pI.
PROTEINAS
Cadenas peptídicas de mayor tamaño.
Aruca Díaz Serrano
Bioquímica
La función de las proteínas esta basada en su estructura tridimensional (orientación en el espacio de las cadenas polipeptídicas).
Existen 4 niveles de complejidad creciente y cada uno se construye a partir del anterior.
Estructura: depende del orden y naturaleza de los aminoácidos. Primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Las distintas proteínas se diferencian por el número, tipo y orden en que se encuentran los aminoácidos (cadenas carbonadas 100-300
aminoácidos), lo cual es consecuencia del mensaje genético.
Esta estructura se mantiene por la rigidez de los enlaces peptídicos. Pero el resto de los enlaces pueden girar libremente.
La secuencia de aminoácidos determina los demás niveles estructurales al establecer un plegamiento tridimensional especifico y se utiliza para
estudios evolutivos. Ejemplo:
Extremos N y C- terminal.
Secuenciación de proteínas:
MAPAS PEPTIDICOS
Digestión enzimática (con proteasas).
CONFORMACION
Estructura tridimensional característica de una proteína.
A pH y Tª concretos configuración única (menor energía libre, máxima estabilidad) conformación nativa.
DESNATURALIZACION
Perdida de conformación nativa (Tª, pH, fi).
Desnaturalización:
Renaturalización:
Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos debido a la capacidad de giro de los enlaces. De los posibles plegamientos hay
algunos que dan lugar a estructuras estables y son los que se mantienen. La estructura secundaria puede ser de dos tipos:
- Hélice alfa.
- Estructura beta o en lamina plegada.
HELICE ALFA
Esta formada por el enrollamiento de la cadena polipeptídica sobre si misma en forma de espiral.
Aruca Díaz Serrano
Bioquímica
Características:
Según su conformación:
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cada una de estas cadenas sería un monómero oligómero (ej.: piruvato deshidrogenasa, 73 cadenas distintas).
Subunidad: una porción final de una proteína (puede englobar 1 o más cadenas).
Estabilidad:
Proteínas complejas:
Aruca Díaz Serrano
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ANEMIA FALCIFORME
Causada por una mutación puntual en la cadena beta de la hemoglobina (la alfa no esta afectada).