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Ultrastructure Et Architecture Moléculaire

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Les microfilaments fins d’actine

Plan

Ultrastructure et architecture moléculaire

Biogenèse

Variétés et distribution

Propriétés

Fonctions
Plan

Ultrastructure et architecture moléculaire

Biogenèse

Variétés et distribution

Propriétés

Fonctions
Les trois techniques de mise en
évidence des MFF d’actine

Hélice monocaténaire

6 – 8 nm de diamètre

Localisation périphérique:
cortex sous membranaire
Microfilaments fins d’actine révélés par la MET

Coupes minces
Balayage
Caractéristiques du monomère G
Voir planche III P. 16
protéine bivalve
un site pour l’ATP/ ADP
Extrémité barbue
Extrémité pointue
Site de liaison à 2 autres
monomères G
Filament de type hélice monocaténaire déterminé
par l’agencement des monomères

Actine G

Polymérisation

Actine F
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Biogenèse

Variétés et distribution

Propriétés

Fonctions
Deux variétés
de monomère G

Gα G β, γ
Musculaire Non
musculaire

Filaments Filaments
stables dynamiques
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Biogenèse

Variétés et distribution

Propriétés

Fonctions
Biogenèse des MFF d’actine

Lieu  Points dispersés du hyaloplasme


Sous la membrane

Sur des filaments déjà formés

Molécules
Actine G
ATP
Complexe d’amorce : ARP 2/3

Monomère G-ATP
Mécanisme

 Nucléation : ARP 2/3 + Trimère d’actine G-ATP

Ellongation: addition de nouveaux monomère G-ATP

 stabilisation : apparition d’un fragment de MFF


Biogenèse

Nucléation

Elongation =
Croissance

Stabilisation
Nucléation sur des MFF
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Biogenèse

Variétés et distribution

Propriétés

Fonctions
Microvillosité
Anneau
Zonula adhérence de division

Fillipodes du Fibroblaste /
cellule mobile
Plan

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Biogenèse

Variétés et distribution

Propriétés

Fonctions
Propriétés

Sensibilité
Polarité aux drogues
Dynamique Protéines
associées
Polarité Dynamique

Extémité (-) de forme pointue Dépolymérisation rapide

Extrémité (+) de forme barbue Polymérisation rapide


Coiffe ATP
Dynamique: de type tapis roulant
Voir schéma 9 P. 58
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Biogenèse

Variétés et distribution

Propriétés

Fonctions
Propriétés

Protéines Sensibilité
Polarité aux drogues
Dynamique associées
Protéines associées à l’actine

Dans les cellules Dans les cellules


non musculaires musculaires

Contrôle de la Masquage des


polymérisation filaments d’actine
Organisation des MF Interaction avec le Ca++
fragmentation
mouvement Interaction avec
l’actine pour la
Ancrage à la membrane contraction
plasmique
Dans les cellules
non musculaires

Protéines associées
Contrôle de la
polymérisation
au monomère
d’actine G

Organisation des MF
fragmentation Protéines
mouvement associées
au polymère
Ancrage à la membrane d’actine F
plasmique
Protéines associées
au monomère d’actine G

Contrôle de la
dynamique
+ +
Stabilisation Polymérisation

Cap Z Profiline
Protéine associées favorable à la polymérisation

La profiline

Allongement de Polymérisation
MFF existant urgente de MFF
nouveaux
Effet de la profiline
Effet de la profiline
Situations physiologiques nécessitant
une polymérisation rapide
La Profiline assurela polymérisation
orientés des MFF d’actine dans les cellules mobiles
Protéine associées impliquées dans l’organisation

Protéines de
fasciculation Protéines de
réticulation
Villine
α Actinine

Fimbrine Myosine II Filamine

Faisceaux
Faisceaux larges =
serrés Réseaux
Faisceaux
contractiles
Organisation des MFF
Organisation moléculaire de l’axe de la microvillosités
Les microvillosités sont maintenues par un faisceau
serrés de MFF occupant l’axe
Les MFF d’actine organisés en faisceaux larges

Structures contractiles

Zonula Anneau de Fibres de stress


adhérens cytodierèse
Cas des fibres de stress
(voir mouvement amiboïde
Interactions moléculaires dans
les Faisceaux contractiles

Maintenus par α actinine

Interaction myosine II – Actine

Glissement
du MFF
L’état gel du hyaloplasme est dû
à la réticulation de l’actine en réseau ,
Points de réticulation de l’actine dans
un fibroblaste en mouvement
Protéines associées
Ancrage à la
fragmentation
membrane plasmique

Gelsoline mouvement
Spéctrine

Myosine I Myosine II
fragmentation

Gelsoline
Désintégration d’un MFF d’actine par la Gelsoline
Ancrage à la membrane
plasmique

Spéctrine
L’interaction actine membrane plasmique via la spéctrine
est responsable de la morphologie et de
la déformabilité des GR
mouvement

Myosine I Myosine II
Deux isoformes de la myosine interagissent
avec les filaments d’actine
Répartition des myosine I et II & Interactions
avec les MFF

Dans le hyaloplasme:
Transport

Cas du sarcomère:
Contraction

Cas de l’axe des


microvillosités: ancrage
Myosine I et trafic vésiculaire
La myosine I se déplace sur le MFF d’actine
de l’extrémité (-) vers l’extrémité (+) en réalisant une
hydrolyse d’ATP pour la phosphorylation de sa tête
Myosine II et mouvement amiboïde
Myosine II : effet contractile

Anneau de cytodièrese
Propriétés

Protéines Sensibilité
Polarité aux drogues
Dynamique associées
Sensibilité des MFF aux drogues
Voir schéma 10 P. 59

Stabilisation Dépolymérisation

Cytochalasine
Phalloïdine
Protéines associées dans la cellule musculaire

Protéines de structure Protéines de


du sarcomère la contraction
Protéines associées dans la cellule musculaire

Protéines de structure
du sarcomère: organisation et stabilisation
des filaments d’actine

α Actinine Cap Z
Protéines structurales et protéines contractiles
Protéines associées dans la cellule musculaire

Etat d’activité
Etat de repos

Ca ++ Ca++

Relâchement Contraction
Etat de repos
Protéines d’interaction de repos
Transition d’un état de repos à un état d’activité
FILAMENTS EPAIS DE MYOSINE
Les filaments épais forment les disques A
des sarcomères dans les myofibrilles
Chaque myofibrille est une succession de
disques I (Actine ) et de disques A (myosine
Filaments épais des sarcomères sur coupes minces

Disque I Disque A Strie Z


La myosine II est la molécule structurale des
filaments épais

Site d’interaction avec


les monomère G d’un MFF

Site ATPasique
Structure moléculaire de la myosine II
La phosphorylation entraine un changement
conformationnel qui induit l’assemblage
Auto assemblage des molécules de
Myosine II en filaments bipolaires

Phosphorylation

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