SONIC

HEDGEHOG
Proteína de
PIKACHURINA crecimiento
Proteína de la embrionario
retina

PROTEÍNAS
Page 1
Compuestos cuaternarios

PRINPCIPALES

Page 2
MONÓMERO Aminoácido

Hidrógeno
CARBONO
a

Page 3
Parte común y variable de los aa

El R permite clasificarlos en polares con y sin carga y no

polares

Page 4
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

PROTEICOS NO
PROTEICOS

SON 20
Comunes a NO forman
todas las parte de
proteínas proteínas
de los seres
vivos
Page 5
NOMBRES Y ABREVIATURAS DE LOS AMINOÁCIDOS
Alanina -ALA
Valina -VAL
Leucina -LEU
Isoleucina - ILE
Prolina - PRO
Metionina - MET
Fenilalanina – FEN
Triptófano- TRP
Glicina - GLI
Serina - SER
Treonina -TRE
Cisteína- CIS
Asparagina - ASN
Glutamina - GLN
Tirosina - TIR
Ac. Aspártico - ASP
Ac. Glutámico - GLU
Lisina -LIS
Arginina -ARG
Histidina - HIS
Page 6
 Aminoácidos no proteicos
NO FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS
Pueden tener función propia (antibióticos, toxinas,
precursores o derivados de otros aa.

Acido γ-aminobutírico (GABA) neurotransmisor

Citrulina y ornitina Intermediario del ciclo de la urea
Taurina interviene en la formación de la bilis es sintetizada en el
organismo.
β-Alanina forma parte de algunas coenzimas
D- alanina y D- glutámico forman parte de peptidoglicanos en
bacterias

Page 7
CLASIFICACION DE AMINOÁCIDOS
se clasifican en

ESENCIALES NO ESENCIALES
se obtienen se
únicamente obtienen se obtienen
de la de por

Dieta Fabricación propia

tenemos tenemos

20
aminoácidos
proteicos
Page 8
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Y NO ESENCIALES EN HUMANO

Arginina en lactantes
Page 9
REQUERIMIENTOS DIARIOS

Page 10
FUENTE DE
AMINOÁCIDOS
ESENCIALES

Las fuentes vegetales de proteína son inferiores

algunos aa esenciales que las fuentes animales,
especialmente de lisina y a un menor grado de
metionina y de treonina.
Page 11
Page 12
Según la polaridad del radical

Polares
con carga
Histidina Ac. aspartico
Carga + Carga -
Polares
Sin carga
Glicina Serina

R no
Polares
Alanina Leucina Page 13
Según presenten o no grupos COOH y NH2 en el
radical

Neutros

Page 14
 Oligómeros
Péptidos / Oligopéptidos
Unión de pocos aa. (entre 2 a 10)

Page 15
Clasificación de péptidos por el
número de unidades
2 aa dipéptido
3 aa tripéptido
5 aa pentapéptido
9 aa nonapéptido
10 aa decapéptido

OCTAPÉPTIDO

Page 16
 Unión
Peptídica
UNION COVALENTE

Se produce
entre:
H2O
GRUPO
CARBOXILO

GRUPO
AMINO

Page 17
Page 18
HIDROLISIS de Unión Peptídica

Page 19
EL ENLACE PEPTÍDICO ES
RÍGIDO Y PLANO
Se presentan dos posible conformaciones
CIS Y TRANS

La forma trans es la mas favorable

Page 20
DIPÉPTIDO
PENICILINA

NONAPÉPTIDO
OXITOCINA
VASOPRESINA
Page 21
Menor cantidad de aa Mayor cantidad de aa
(10 a 50) (mayor a 50-100)
Menor PM Mayor PM
(menor a 5000 -10000) (mayor a 5000 -10000)

Insulina 5800 Hemoglobina 64.000

Albumina 66.000 Miosina 485.000 Page 22
INSULINA 51 aa.
Producida por el páncreas

CALCITONINA 32 aa. interviene del calcio y del fósforo

ENDORFINAS atenuar el dolor y/o producir una

sensación de bienestar

GASTRINA  17 aa. Hormona gastrica, estimula

la secreción de ácido clorhídrico y pepsinógeno

SOMATOTROPINA  191 aa. estimula el crecimiento,

reproducción celular
Page 23
 Estructura de las proteínas
Niveles de organización

Secundaria
Terciaria

Primaria
Cuaternaria

Page 24
 Estructura Primaria
Dada por el número, clase y secuencia de los aminoácidos

Da ESPECIFICIDAD biológica
Esta determinada genéticamente Page 25
 RAMO aa4 aa1 aa2 aa3
P
P
R
A MORA aa2 aa3 aa4 aa1
O
L
AMOR aa1 aa2 aa3 aa4 T
A
E
B aa3 aa2 aa1 aa4
OMAR I
R
N
A ROMA aa4 aa3 aa2 aa1
A
Page 26
 Cambio de la Estructura 1°

Dependiendo de la posición e importancia del aa. dentro de la

proteína la misma puede ser afuncional, con función casi
normal y en mínimas ocasiones mejorada

Page 27
Ejemplo de Cambio de la Estructura 1°
Anemia falciforme (enfermedad hereditaria)

Cadena β de la hemoglobina
con un solo aa
cambiado(146aa)

Plegamiento anormal
Glóbulos rojos con poca
flexibilidad y con tendencia a
pegotearse

Page 28
Estructura Secundaria

Plegamiento espontáneo mas

favorable de la estructura primaria
dando estructura ordenada y estable

Interacción de restos laterales

-con otra parte de la misma proteína
-con otra proteína

Se establecen uniones no covalentes

Page 29
Tipos de Estructura Secundaria
Disposición regular
y periódica
a Hélice
Forma hélice con
R ubicados al
exterior

Estabilización Puentes de H
entre -C=0- y –NH- de uniones peptídicas
cada 3,6 aa.
Paralelas al eje longitudinal
Intra catenarios

Page 30
Mioglobina

α queratina

Page 31
 Tipos de Estructura Secundaria
b u Hoja plegada

Disposición regular
periódica

Forma zigzag

R ubicados al
exterior en ángulo
recto al eje
Estabilización Puentes de H
entre -C=0- y –NH- de uniones peptídicas

Perpendiculares eje longitudinal

Intercatenarios
Page 32
Ejemplos de proteínas beta

Fibrinógeno

Fibroina

Page 33
Calor húmedo
Page 34
se estira
La aplicación de agentes reductores y de calor húmedo se puede
cambiar el patrón de enlaces disulfuro y se establecer nuevos
puentes de forma diferente  el cabello queda ondulado de
modo "permanente" Page 35
Otras estructuras secundarias menos
frecuentes

Triple hélice
colágeno

Page 36
Bucles y giros
Regiones no repetitivas o al azar
Provocan cambios en la dirección de la cadena
polipeptídica
Son frecuentes cuando aparece el aa. PROLINA

Page 37
 Estructuras supersecundarias
Combinación de motivos estructurales

Asociación α β

Hélice giro hélice

Page 38
DOMINIOS
Segmento de una
proteína
con organización
especial especifica
Cada
dominio
suele tener
una función
determinada

FIBRONECTINA
Proteína
de la matriz
extracelular

Page 39
Estructura Terciaria
Plegamiento por
presencia de zonas al
azar que da una
conformación
redondeada y compacta

Proteína
Globular

Page 40
Estructura Terciaria
estabilización

Page 41
Actividad
biológica
Capacidad de
cumplir una
determinada
función

Depende de la
estructura
tridimencional de
cada proteína
Page 42
Fibrosas vs. Globulares

Page 43
Solubilidad
de una
proteína
globular

Page 44
Estructura Cuaternaria

Unión
de 2 o más
Protómero
estructuras
terciarias

Page 45
 Estructura Cuaternaria
Se las llama también proteínas con
estructura oligomérica

RECORDAR QUE
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
NO SIGNIFICA
QUE TENGA
QUE HABER 4
PROTOMEROS

Page 46
 Ejemplos de proteínas con
estructura cuaternaria

HEMOGLOBINA

FOSFOFRUCTOQUINASA
Page 47
 RECORDAR!!!
No todas las proteínas alcanzan las
4 estructuras

Page 48
 Estructura nativa
Forma que adopta la proteína
en condiciones fisiológicas

Ordenada y muy estable

La proteína esta FUNCIONAL

Pérdida de la estructura nativa

Pérdida de la
DESNATURALIZACIÓN
función biológica
Page 49
Page 50
 ALBUMINA

Por
Por
agitación
calor
mecánica

Page 51
Por agregado de ácidos

Por agregado de bases

Page 52
OTROS AGENTES DESNATURALIZANTES
- Detergentes, solventes orgánicos
- Frío
- Solventes orgánicos
- Fuerzas iónicas
- Cambios de polaridad
- Radiaciones

Page 53
Page 54
AGENTES HIDROLIZANTES
Ej:
Hidrolisis enzimática
digestión

Enzimas + HCL  Estómago

Enzimas + COOH-  Intestino

Page 55
 Funciones de las proteínas
GRAN DIVERSIDAD FUNCIONAL

DINAMICAS Proteínas globulares

-ENZIMATICA Enzimas digestivas/ enzimas lisosómicas

-HORMONAL hormonas proteicas /mensajeros químicos
-TRANSPORTE  proteínas transportadoras de la
membrana (bombas, canales, carriers)
 proteínas transportadoras en sangre
Hemoglobina / Ferritina / HDL y LDL
-DEFENSA  inmunoglobulinas/ anticuerpos
-COAGULACION  fibrina
-REGULADORAS  Reguladoras de la transcripción

Page 56
Funciones de las proteínas
GRAN DIVERSIDAD FUNCIONAL
ESTRUCTURALES  Proteínas fibrosas
en membrana
matriz citoplasmática
en citoesqueleto

PROTECTORAS
Queratina pelos uñas
Colágeno
Elastina

Page 57
Proteínas simples

Formada solo
por aminoácidos

Histonas
Albumina
Globulina

Page 58
Proteínas conjugadas
GLUCOPROTEÍNAS
ovoalbumina
Prot.de membrana
LDL LIPOPROTEÍNAS
HDL/ LDL
FOSFOPROTEÍNAS
Caseina (leche)
METALOPROTEÍNAS
Anhidrasa carbónica (zn)
Transferrina
CROMOPROTEÍNAS
Formada por Hemoglobina/ Rodopsina
aminoácidos y Citocromos
una parte NUCLEOPROTEÍNAS
NO PROTEICA unidas a ADN (Histonas)
(Grupo prostéico) y a ARN (ribosomas)
Page 59
Hemoglobina

Page 60
 Estructura de la
hemoglobina
Estructura Primaria

4 cadenas  total 574 aa.

Cadenas alfa 141 aa.
Cadenas beta 146 aa.

Estructura secundaria

estructura alfa hélice

Page 61
Estructura terciaria PROTEÍNA CONJUGADA

Cada estructura globular

presenta un grupo
prostético

HEMO
Anillo porfirínico
centro Fe en estado ferroso Fe2+ al
que se une el oxigeno
Ubicado en una región
hidrofóbica de la proteína

Fe2+ + agua se oxida (Fe3+ )

 no toma O2
(Bolsillo hidrofóbico evita oxidación)
Page 62
 Estructura de la
hemoglobina
Estructura cuaternaria
TETRAMERICA

2 protómeros α
2 protómeros β

Unidos por enlaces no

covalentes

Page 63
Funciones de la
Hemoglobina
Transporta O2 en la
sangre

Transporta parte del CO2 e

producido por la
respiración celular

O2 y CO2 No polares

poco solubles

Regula el pH de la sangre
Page 64
 Transporte de O2
Grupo Hemo responsable del transporte de O2
ayudado por la globina

Unión al oxigeno es reversible

Page 65
 Conformación de las
subunidades de la HB

TENSA RELAJADA
poco afín muy afín
al O2 al O2

Unión de O2 Tensa Relajada

Liberación de O2 Relajada  tensa

Page 66
 Efecto cooperativo
Protómeros unidos por puentes salinos  alteración de los
puentes de un protómero afecta a los otros

EFECTO COOPERATIVO

Unión de O2 a un protómeros ruptura de ptes salinos 

los otros protomeros se hacen mas afines ESTADO R

Liberación de O2 por un protómeros  rearmado de

puentes  protómero menos afín pasan de R a ESTADO T

O2

Page 67
 Curva de saturación
de la HB

Curva de saturación
SIGMOIDEA

Cantidad de HEMOS
con O2
a distintas
pp de O2

Page 68
 Porcentaje de saturación con O2
de la hemoglobina
SANGRE SANGRE
VENOSA ARTERIAL

PO2 PO2 :
40 mm Hg 90–100 mmHg

75%
saturación 95%
saturación
.

A mayor PO2, mayor % saturación de la Hb

Page 69
 P50 se usa como medida de esta afinidad de la Hb por el 02

Presión parcial de oxígeno necesaria para saturar el

50% de la hemoglobina

Hemoglobina
Alta p50 adulto
menor afinidad PO50
se necesita mas PO2 25 -27 mmHg
para saturar la Hb al 50%
Hemoglobina
Baja P50 fetal
mayor afinidad menor pO50 por
se necesita menos PO2 lo tanto mayor
para saturar la Hb al 50% afinidad por
elO2

Page 70
Factores que influyen en la afinidad
de la hemoglobina por el O2

-Tipo de HB Fetal/ adulto

-PP CO2

-Temperatura

-Concentración 2,3 DPG

-pH

-Monóxido de C

Page 71
Modificaciones de la curva de
afinidad de la Hb

Page 72
 2,3-DPG
(2,3-difosfoglicerato)
·
Se produce durante la glucolisis
normalmente en bajas [ ]

Se fija a la Hb entre sus subunidades,

disminuye su afinidad al oxígeno

↑ cuando baja disponibilidad de O2

( ej. el la altura)

La hemoglobina fetal tiene ↓

afinidad al 2,3-DPG. Permitie pasaje de
O2 desde hemoglobina materna ,menos
afín hacia la fetal ,más afín al O2

Page 73
CO - Monoxido de carbono
Ocupa el lugar del O2

Forma carboxihemoglobina

Es más afín por la

hemoglobina que el O2

Se produce por mala combustión

Page 74
 Transporte de CO2 por la HB
Disuelto en sangre 9 %
Transformado en Bicarbonato  78 %

Unido a la HB 13 %  Unidos al NH2 terminal CARBAMATOS

Page 75
 Mioglobina
Proteína transportadora de O2 en el músculo

Funciones
Reserva de O2 intracelular
Facilita la difusión de O2 a los tejidos
Page 76
 Mioglobina
Similar a la cadena β de la HB

Monomérica

Un grupo prostético HEMO

Mayor afinidad x O2 que la HB

Solo libera el O2 CON baja PP de O2

Curva de saturación HIPERBOLICA

Su saturación depende de la pp de o2
Page 77
Estructura de las proteínas
Niveles de organización

Terciaria
Secundaria

Primaria

Cuaternaria
Page 78