XBP1

XBP1
Ідентифікатори
Символи	XBP1, TREB5, XBP-1, XBP2, TREB-5, X-box binding protein 1
Зовнішні ІД	OMIM: 194355 MGI: 98970 HomoloGene: 3722 GeneCards: XBP1
Пов'язані генетичні захворювання
	esophagus squamous cell carcinoma
Онтологія гена
Молекулярна функція	• estrogen receptor binding; • protein homodimerization activity; • protease binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • protein kinase binding; • sequence-specific DNA binding; • GO:0001158 cis-regulatory region sequence-specific DNA binding; • protein heterodimerization activity; • chromatin DNA binding; • ubiquitin protein ligase binding; • DNA binding; • GO:0001131, GO:0001151, GO:0001130, GO:0001204 DNA-binding transcription factor activity; • RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding; • GO:0001200, GO:0001133, GO:0001201 DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific; • GO:0000980 RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding; • identical protein binding;
Клітинна компонента	• гіалоплазма; • мембрана; • integral component of membrane; • нуклеоплазма; • integral component of endoplasmic reticulum membrane; • endoplasmic reticulum membrane; • цитоплазма; • ендоплазматичний ретикулум; • клітинне ядро;
Біологічний процес	• positive regulation of MHC class II biosynthetic process; • positive regulation of protein phosphorylation; • negative regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response; • positive regulation of immunoglobulin production; • muscle organ development; • vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway; • phosphatidylinositol 3-kinase signaling; • GO:0097285 апоптоз; • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • regulation of protein stability; • glucose homeostasis; • transcription, DNA-templated; • cell growth; • positive regulation of endothelial cell apoptotic process; • response to unfolded protein; • fatty acid biosynthetic process; • protein transport; • positive regulation of TOR signaling; • exocrine pancreas development; • negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway; • диференціація клітин; • positive regulation of autophagy; • cellular response to laminar fluid shear stress; • positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to endoplasmic reticulum stress; • positive regulation of B cell differentiation; • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • cellular response to fluid shear stress; • organelle organization; • regulation of autophagy; • GO:0046730, GO:0046737, GO:0046738, GO:0046736 імунна відповідь; • positive regulation of proteasomal protein catabolic process; • positive regulation of plasma cell differentiation; • positive regulation of T cell differentiation; • positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response; • positive regulation of histone methylation; • lipid metabolism; • epithelial cell maturation involved in salivary gland development; • positive regulation of protein acetylation; • positive regulation of ER-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process; • автофагія; • multicellular organism development; • ATF6-mediated unfolded protein response; • IRE1-mediated unfolded protein response; • intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress; • epithelial cell maturation; • cellular response to oxidative stress; • cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus; • protein destabilization; • cellular response to peptide hormone stimulus; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • negative regulation of pathway-restricted SMAD protein phosphorylation; • adipose tissue development; • positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration; • liver development; • cellular triglyceride homeostasis; • cholesterol homeostasis; • negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • positive regulation of lactation; • cellular response to amino acid stimulus; • Ангіогенез; • cellular response to glucose starvation; • response to insulin-like growth factor stimulus; • negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • fatty acid homeostasis; • positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation; • positive regulation of hepatocyte proliferation; • sterol homeostasis; • cellular response to interleukin-4; • positive regulation of protein kinase B signaling; • ubiquitin-dependent protein catabolic process; • positive regulation of fat cell differentiation; • negative regulation of apoptotic process; • endothelial cell proliferation; • transcription by RNA polymerase II; • positive regulation of cell population proliferation; • negative regulation of myotube differentiation; • positive regulation of cell migration; • Відповідь на незгорнуті білки; • cellular response to nutrient; • cellular response to insulin stimulus; • response to endoplasmic reticulum stress; • positive regulation of vascular wound healing; • positive regulation of angiogenesis; • neuron development; • cellular response to lipopolysaccharide; • cellular response to fructose stimulus; • cellular response to glucose stimulus; • positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter involved in unfolded protein response; • cellular response to leukemia inhibitory factor; • positive regulation of protein import into nucleus; • regulation of cell growth;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	7494
	22433
	ENSG00000100219
	ENSMUSG00000020484
	P17861
	O35426
	NM_005080; NM_001079539; NM_001393999; NM_001394000
	NM_001271730; NM_013842
	NP_001073007; NP_005071
	NP_001258659; NP_038870
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

XBP1 (англ. X-box binding protein 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 261 амінокислот, а молекулярна маса — 28 695^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MVVVAAAPNP	ADGTPKVLLL	SGQPASAAGA	PAGQALPLMV	PAQRGASPEA
ASGGLPQARK	RQRLTHLSPE	EKALRRKLKN	RVAAQTARDR	KKARMSELEQ
QVVDLEEENQ	KLLLENQLLR	EKTHGLVVEN	QELRQRLGMD	ALVAEEEAEA
KGNEVRPVAG	SAESAALRLR	APLQQVQAQL	SPLQNISPWI	LAVLTLQIQS
LISCWAFWTT	WTQSCSSNAL	PQSLPAWRSS	QRSTQKDPVP	YQPPFLCQWG
RHQPSWKPLM	N

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до активаторів, білків розвитку, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, відповідь на стрес, транскрипція, регуляція транскрипції, метаболізм ліпідів, транспорт, транспорт білків, відповідь на порушення конформації білку, ангіогенез, автофагія, біосинтез ліпідів, диференціація клітин, міогенез, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ДНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.

Література

Yoshida H., Matsui T., Yamamoto A., Okada T., Mori K. (2001). XBP1 mRNA is induced by ATF6 and spliced by IRE1 in response to ER stress to produce a highly active transcription factor. Cell. 107: 881—891. PMID 11779464 DOI:10.1016/S0092-8674(01)00611-0
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Ono S.J., Liou H.C., Davidon R., Strominger J.L., Glimcher L.H. (1991). Human X-box-binding protein 1 is required for the transcription of a subset of human class II major histocompatibility genes and forms a heterodimer with c-fos. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88: 4309—4312. PMID 1903538 DOI:10.1073/pnas.88.10.4309
Clauss I.M., Chu M., Zhao J.-L., Glimcher L.H. (1996). The basic domain/leucine zipper protein hXBP-1 preferentially binds to and transactivates CRE-like sequences containing an ACGT core. Nucleic Acids Res. 24: 1855—1864. PMID 8657566 DOI:10.1093/nar/24.10.1855
Sriburi R., Jackowski S., Mori K., Brewer J.W. (2004). XBP1: a link between the unfolded protein response, lipid biosynthesis, and biogenesis of the endoplasmic reticulum. J. Cell Biol. 167: 35—41. PMID 15466483 DOI:10.1083/jcb.200406136
Yoshida H., Nadanaka S., Sato R., Mori K. (2006). XBP1 is critical to protect cells from endoplasmic reticulum stress: evidence from Site-2 protease-deficient Chinese hamster ovary cells. Cell Struct. Funct. 31: 117—125. PMID 17110785 DOI:10.1247/csf.06016

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з XBP1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12801 (англ.) . Архів оригіналу за 27 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017. [Архівовано 2017-08-27 у Wayback Machine.]
↑ UniProt, P17861 (англ.) . Архів оригіналу за 26 вересня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 22

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Захворювання, генетично пов'язані з XBP1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:12801 (англ.) . Архів оригіналу за 27 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017. [Архівовано 2017-08-27 у Wayback Machine.]

[UniProt-5] UniProt, P17861 (англ.) . Архів оригіналу за 26 вересня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]